1.PRZEMIANY AZOTU AMINOWEGO- I]R. ZWIĄZANE Z USUNIĘCIEM AZOTU AMINOWEGO W POSTACI NH3 (USUNIĘCIE GR α-AMINOWEJ JEST WSTĘPNĄ REAKCJĄ KATABOLIZMU AA) A]DEZAMINACJA OKSYDACYJNA (TLENOWA) POZBAWIENIE SIĘ GR AMINOWEJ PROWADZI DO POWSTANIA KETOKW. NAJPIERW ZACHODZI ODWODORNIENIE AA PRZEZ KOEZNZYM FLAWINOWY NASTĘPNIE SAMORZUTNE DOŁĄCZENIE WODY Z WYDZIELENIEM AMONIAKU!

B]DEZAMINACJA REDUKCYJNA- ODŁĄCZANIE GR. AMINOWEJ I POWST KW ORGANICZNEGO.

C]DEZAMINACJA HYDROLITYCZNA- HYDROKSYKWASY

D]DEZAMINACJA DESATURACYJNA- POWST KWASY NIENASYCONE

E]DEZAMINACJA STICLANDA- POWST KETOKWAS KW NASYCONY I 2 CZĘST AMONIAKU

II]TRANSAMINACJA- REDUKCJA PRZENIESIENIA GR AMINOWEJ AKCEPTOREM AMONIAKU Z AA JEST KETOKWAS SEMIALDEHYD, KTÓRY RÓWNOCZEŚNIE JEST DONOREM TLENU NA RZECZ DEZAMINOWEGO AA.III] DEHYDROGENAZA α-GLUTAMINOWA ZAJMUJE CENTRALNĄ POZYCJĘ W METABOLIŻMIE AZOTU. UWALNIANIE AZOTU. UWALNIANIE AZOTU AMINOWEGO JAKO AMONIAKU Z α-GLUTAMINU JEST KATALIZOWANA PRZEZ DEHYDROGENAZE GLUTAMINOWĄ, ENZYM DRUGIEJ AKTYWN9OŚCI. ENZYM TEN WYKORZYSTUJE JAKO SUBSTRAT NAD LUB NADP CZĘSTO ZAPISUJEMY W POSTACI NAD (P)+USUNIĘCIE GR TEJ JEST WSTĘPEM DO REAKCJI KATABOLIZMU AA. AZOT α-AMINOWY JEST NAJPIERW USUWANY ALBO W DRODZE TRANSAMINACJI ALBO W WYNIKU DEZAMINOACJI OKSYDACYJNEJ. TRANSAMINACJA KIERUJE AZOT 2 AA GŁÓWNIE NA 2-OKSYGLUTARAN, WYTWARZAJAC GLUTAMINIAN. PONIEWAŻ ALD JEST TAKŻE SUBSTRATEM W REAKCJI AMINOTRANSFERAZY GLUTAMINOWEJ. CAŁY AZOT AMINOWY Z AA MOŻE BYĆ GROMADZONY W GLUTAMINIE. TAK WIĘC TWORZENIE AMONIAKU Z GRUP α-AMINOWYCH AA PRZEBIEGA GŁOWNIE ZA POŚREDNICTWEM AZOTU 2-AMINOWEGO Z α-GLUTAMINIANEM.

21. POLIMERAZY RNA! ENZYMAMI KATALIZUJĄCYMI TRANSKRYPCJĘ SĄ POLIMERAZY RNA ZALEŻNE OD DNA. W KOM PROC:TRANSKRYPCJA PRZEBIEGA Z UDZIAŁEM 3 POLIMERAZ RNA. ŻADNA Z TYCH POLIMERAZ NIE POTRAFI SIĘ ŁĄCZYĆ Z DNA SAMA POLIMERAZA I- ZLOKALIZOWANA W JĄDERKU, B MAŁA WRAŻLIWOŚĆ NA α-AMANITYNE, BUDOWĘ CECHUJE RAPTOWNE I WIELOKROTNIE POWTARZAJĄCE SIĘ PRZEJŚCIA DO SEKWENCJI BARDZO BOGATYCH W PARY G-C DO SEKWENCJI ZŁOŻONYCH NIEMAL WYŁĄCZNIE Z A-T. REGION TERMINACYJNY CHARAKTERYZUJE SIĘ SERIA RESZT PIRYMIDOWYCH WYZNACZAJĄCYCH KONIEC 3`. UDZIAŁ W TRANSKRYPCJI PEŁNIĄ TU TAKŻE SPECJALNE BIAŁKA POMOCNICZE ZWANE CZYNNIKAMI TRANSKRYPCJI. POLIMERAZA II- ZLOKALIZOWANA W NUKLEOPLAZMIE, KATALIZUJE TRANSKRYPCJĘ MRNA, A ZA JEGO POŚREDNICTWEM WSZYSTKIE NIEMAL BIAŁKA KOM, MA UDZIAŁ W POWSTAWANIU MRNA, WRAŻLIWOŚĆ NA α- AMANITYNĘ, KTÓRA BLOKUJE ELONGACJE RNA, REGION PROMOTOROWY ZAWIERA SEKWENCJE KTÓRA CECHUJE OBECNOŚĆ SERII TATA( W POZYCJI 30). POLIMERAZA III- GŁOWNIE WYSTĘP W NUKLEOOPLAŹMIE, UCZESTNICZY W TRANSKRYPCJI GENÓW TRNA, 5S RRNA. HAMOWANA PRZEZ α-AMANITYNĘ. UDZIAŁ SPECJALNYCH BIAŁEK DELTA, KTÓRE WIĄŻĄ SIĘ Z 5` KOŃCEM ORAZ BETA Z 3` KOŃCOWYM ODC PROMOTORA ZBUDOWANEGO Z 2 CZĘŚCI. REGION TERMINACJI NIE JEST SZCZEGÓLNY I WYZNACZA GO SEKWENCJA RESZT TYMIDYLOWYCH. MIEJSCE INICJACJI POPRZEDZONE JEST SEKWENCJĄ TATA U EUCAR: STWIERDZONO OBECNOŚĆ 5 RÓŻNYCH POLIMERAZ DNA: ALFA(REPLIKACJA CHROMOSOWEGO DNA), BETA(NAPRAWA DNA), GAMMA(REPLIKACJA MITOCHONDRIALNA), DELTA (TO CO ALFA), I EPSILON(BETA)

39.REGULACJA METABOLIZMU U EUCARIOTA PRZEZ CAMP I CGMP. (BUDOWA I POWST) W REGULACJI PRZEMIANY MATERII, JAKO ZW POŚREDNICZĄCE MIĘDZY HORMONAMI I NIEKTÓRYMI PROSTGLANDYNAMI A ENZYMAMI, SZCZEGÓLNA ROLE ODGRYWAJA MANONUKLEOTYDY CYJKLICZNE- CYKLICZNY AMP I GMP. CAMP POWSTAJE Z ATP, W OBECNOŚCI JONÓW MAGNEZOWYCH, POD WPŁYWEM CYKLAZY ADENYLANOWEJ( ZNAJDUJE SIĘ W BŁONACH CYTOPLAZMATYCZNYCH KRĘGOWCÓW, PIERWOTNIAKÓW, BATERII I ROŚL WYŻSZYCH, NA JEGO AKTYWNOŚĆ MA WPŁYW WIELE CZYNNIKÓW) CYKLICZNY AMP AKTYWUJE KINAZY BIAŁKOWE, ŁACZĄC SIĘ Z ICH CZĘSIĄ REGULATOROWĄ, UAKTYWNIONE W TEN SPOSÓB KINAZY, DZIAŁAJĄ STYMULUJACO NA POSZCZEGÓLNE ENZYMY I BIAŁKA REGULATOROWE W CHROMATYNIE JĄDROWEJ, POWODUJĄC ICH UFOSFORYLOWANIE. NP. DZIĘKI GLUKOKINAZIE, GLUKOZA PRZEKSZTAŁCA SIĘ W GLUKOZO- 6- FOSFORAN I MOŻĘ ZACHODZIĆ PROCES GLIKOLIZY ORAZ TLENOWE PRZEMIANY UFOSFORYLOWANYCH MONOZ. PO SPEŁNIENIU SWEJ FUNKCJI CAMP ULEGA PRZEKSZTAŁCENIU W 5`-AMP, DZIĘKI FOSFODIESTERAZIE NUKLEOTYDÓW CYKLICZNYCH- PDE. AKTYWNOŚĆ ENZYMU JEST UZALEŻNIONA OD OBECNOŚCI GRUP SH I JONÓW DWUWARTOŚĆ. CYKLICZNY GMP WYSTĘPUJE W MNIEJSZYCH ILOŚCIACH I JEST LUŹNIEJ ZWIĄZANY Z BŁONAMI. POWSTAJE ON Z GTP, POD WPŁYWEM CYKLAZY GUANYLANOWEJ. NAJWIĘKSZĄ AKTYWNOŚĆ TEGO ENZYMU STWIERDZONO TK PŁUCNEJ. AKTYWATOREM JEST CYKLAZY JEST ACETYLOCHOLINA ZWŁASZCZA W OBECNOŚCI JONÓW MN2+ I CA2+. PODWYŻSZENIE POZIOMU CGMP STWIERDZONO RÓWNIEŻ POD WPŁYWEM SEROTONINY I HISTAMINY. ACETYLOCHOLINA PRZEZ CGMP HAMUJE SKURCZ MIĘŚNIA SERCOWEGO. WIELE KINAZ BIAŁKOWYCH JEST WYRAŹNIE ZALEŻNYCH OD CGMP.

23. MECHANIZM SKŁADANIA MRNA U EUCAROIOTA. SKŁADANIEM RNA KIERUJĄ SPECJALNE RYBONUKLEAZY. NIEKTÓRE ENZYMY OKAZAŁY SIĘ ZBUDOWANE NIE TYLKO Z BIAŁKA ALE RÓWNIEŻ Z RNA. RNA INTRONOWY MA ZDOLNOŚĆ DO SAMODZIELNEGO WYCINANIA SIĘ BEZ POŚREDNICTWA BIAŁEK. NIEKTÓRE RNA MOGĄ WIĘC WYKAZYWAĆ WŁAŚCIWOŚCI ENZYMATYCZNE. W PROCESIE SKŁADANIA POŚREDNICZĄ SWOISTE SEKWENCJE ZNAJDUJĄCE SIĘ WEWN, A TAKŻĘ PO OBU STR INTRONU. INTRONY ZACZYNAJĄ SIĘ ZAWSZE OD SEKWENCJI CU, A KOŃCZĄ NA AG. SEKWENCJE NA KOŃCACH INTRONÓW WYZNACZAJĄ WIĘC MIEJSCA SPLICINGOWEW MRNA. W PRZEKSZTAŁCENIU PIER3WOTNEGO TRANSKRYPTU NA MRNA BIERZE UDZIAŁ SWOISTA STRUKTURA ZWANA SPOLISOSOMEM. W TWORZENIU SPOLISOSOMU ( NA KTÓRYM ODBYWA SIĘ USUNIĘCIE INTRONÓWZ PRE-RNA) UCZESTNICZĄ MAŁE JĄDROWE CZĄST RYBONUKLEOPROTEINOWE (SNRNPS) ORAZ LICZNE BIAŁKA. TE MAŁE CZĄST RNA WRAZ ZE SPECYFICZNYMI BIAŁKAMI TWORZĄ KOMPLEXY SNRNP I SCRNP. OKREŚLONE JAKO „SNERP S” JEŻELI WYSTE W JĄDRZE I „SKERP S” JEŚLI WYSTĘP W CYTOPLAŹMIE. OBECNOŚĆ WIELOPODJEDNOSTKOWEGO KOMPLEXU POWODUJE ZWINIĘCIE PRE-MRNA W SUBSTRAT ODPOWIEDNI DO SKŁADANIA. PROCES OBEJMUJE WYCIĘCIE I USUNIĘCIE INTRONU ORAZ POŁĄCZENIE EKSONÓW. W TRAKCIE SPLECINGU PREKURSORÓW MRNA TWORZĄ SIĘ INTERMEDITY O KSZTAŁCIE LASSA. PO PRZESUNIĘCIU LEWEGO KOŃCA INTRONU TWORZY SIĘ PĘTLA MIEDZY KOŃCEM 5` I 3` W OBRĘBIE SEKWENCJI KONSENSUS. NACIĘCIE PRAWEGO KOŃCA POWODUJE UWOLNIENIE PETLI USTAWIONEJ NASTĘPNIE ENZYMATYCZNIE, A ODPOWIEDNIE EKSONY ULEGAJĄ POŁĄCZENIU W CIĄGŁĄ MATRYCE ZAWIERAJĄCĄ INFORMACJĘ O BUDOWIE BIAŁEK.

2. AMINY BIOGENNE- POWSTAJĄ PRZEZ DEKARBOXYLACJĘ AA OBOJĘTNYCH I ZASADOWYCH. MOŻNA JE PODZIELIĆ NA: ALIFATYCZNE (MONOAMINY, POLIAMINY), KETECHOLOWE (FENOLOWE O PIERŚCIENIU AROMATYCZNYM) I HETEROCYKLICZNE( IMIDAZOLOWE, INDOLOWE). AMINY WYKAZUJĄ SILNE DZIAŁANIE FARMAKODYNAMICZNE NA TK NERWOWĄ I NA MIĘŚNIÓWKĘ GŁADKĄ. W ORG SPEŁNIAJĄ WIELE WAŻNYCH FUNKCJI. WIĘKSZOŚĆ AMIN KETECHOLOWYCH (TYRAMINA, DOPAMINA, ADRENALINA) IMIDOZOLOWYCH (HISTAMINA) I IDOLOWYCH (TRYPTOAMINA, SEROTONINA) POWODUJE ZMIANY CIS KRWI. AMINY TE NAJCZĘŚCIEJ SĄ RÓWNIEŻ NEUROHORMONAMI, ODGRYWAJĄ ROLE MEDIATORÓW W PRZENOSZENIU IMPULSÓW NERWOWYCH. W TK ZWIERZĘCYCH W NAJWIĘKSZYCH ILOŚCIACH SPOŚRÓD POLIAMID WYSTĘPUJE SPERMINA I SPERMIDYNA.

11. BUDOWA CHROMATYNY! ZNACZENIE BIAŁEK HISTONOWYCH I NIEHIS.DNA STANOWI ZASADNICZĄ STRUKTURĘ CHROMATYNY W SKŁAD JEJ SUCHEJ MASY WCHODZĄ JESZCZE HISTONY BIAŁKA NIEHISTONOWE I RNA ORAZ RNA JĄDROWY. CHROAMTYNA ZBUDOWANA JEST Z PODJEDNOSTEK ZWANYCH NUKLEOSOMAMI. NUKLEOSOM ZBUDOWANY Z BIAŁEK HISTONOWYCH OPLECIONY ZWOJEM ŁAŃCUCHA DNA. KAŻDY KŁĘBUSZEK JEST OKTAMEREM ZBUDOWANYM Z 4RODZ HISTONÓW, WYSTĘP PARAMI, OTACZAJĄCEJ GO UWODNIONEJ WARSTWY DNA I FRAG HISTONOWYCH. HISTONY- OK37%, TO DROBNOCZĄST ZASADOWE BIAŁKA POŁĄCZONE Z DNA, WYSTĘP W BIAŁKACH RÓŻNYCH GAT, MAJA PODOBNE WŁAŚCIWOŚCI I PRAWIE IDENTYCZNY SKŁAD AMINOKWASOWY, PEŁNIĄ FUNKCJĘ STRUKTURALNA UCZESTNICZĄC W ORGANIZOWANIU STRUKTURY CHROMATYNY. BIAŁKA NIEHISTONOWE- OK. 10-50%, WYKAZUJĄ WIĘKSZĄ NIEJEDNORODNOŚĆ, STANOWIĄ GR O BARDZO ZRÓŻNICOWANYCH WŁAŚCIWOŚCIACH FIZYKO- CHEM I BIOLOGICZNYCH, WYKAZUJĄ SPECYFICZNOŚĆ TKANKOWA I GATUNKOWĄ, PODZIELONO JE NA BIAŁKA O CHARAKTERZE ENZYMATYCZNYM, BIAŁKA REGULATOROWE I STRUKTURALNE.

22. ZMAINY POTRANSLACYJNE RNA U PROC I EUCAR! PROC:CZAST MRNA PODLEGAJA NIEWIELKIM ZMIENOM LUB NIE ULEGAJĄ IM WCALE. DZIEJE SIĘ TAK PONIEWAŻ TRANSLACJA ZACHODZI JESZCZE ZANIM ZAKOŃCZY SIĘ TRANSKRYPCJA. EUCAR: INFORMACJA RNA JEST MODYFIKOWANA OD KOŃCA 5`-3`. CZĘSCI KODUJĄCE AA (EGZONY) SĄ PRZEDZIELONE INTRONAMI (WSTAWKAMI, SEKWENCJE NIE KODUJĄCE, KTÓRE ZACZYNAJĄ SIĘ OD GU A KOŃCZĄ AG). GEN ZAWIERA ZARÓWNO INTRONY I EKSONY I JEST TRANSKRYBOWANY W CAŁOŚCI. CZĄST TRANSKRYBOWANEGO RNA JEST KOMPLEMENTRANA KPOIA GENU. INTRONY S.A. WYCINANE Z TRANSKRYPTU , A EKSONY SĄ ODPOWIEDNIO SKŁADANE NATERENIE JĄDRA. ZANIM CZĄST MRNA OPUŚCI JADRO PONOWI SIĘ W CYTOPLAŻNIE, GDZIE BĘDZIE TRANSKRYBOWANA. PRZEMIANA PRE- RRNA W MRNA NOSI NAZWĘ DOJRZEWANIA. POLEGA ONA NA WYCINANIU INRONÓW I ICH USUWANIU PRZY POMOCY ENZYMÓW EGZO- I ENDONUKLEAZ.

31.MODYFIKACJE POTRANSLACYJNE OBRÓBKA POTRANSLACYJNA!

NOWO SYNTETYZOWANE POLIPEPTYDY ULEGAJĄ OBRÓBCE , ABY OSIĄGNĄĆ FORMĘ W KTÓREJ WYKAZUJĄ AKTYWNOŚĆ BIOLOGICZNĄ. CZASAMI DZIEJE SIĘ TO PRZEZ DEGRADACJĘ POCZĄTKOWEGO ODC ZSYNTETYZOWANEGO NA RYBOSOMIE ŁAŃCUCHA LUB PRZEZ PRZYŁĄCZENIE DO ŁAŃCUCHA RÓŻNYCH SUBSTANCJI. WAŻNYM ELEMENTEM JEST FAŁDOWANIE SIĘ BIAŁEK. SEKWENCJA AMINOKW ZAWIERA INFORMACJE O STRUKTURZE PRZESTRZENNEJ BIAŁEK. DLA OSTATECZNEJ KONFORMACJI BIAŁKA SZCZEGÓLNIE WAŻNE JEST ROZMIESZCZENIE RESZT AMINOKW O CHARAKTERZE HYDROFOBOWYM I HYDROFILOWYM. UTWORZONY W PROCESIE TRANSLACJI ŁAŃCUCH SZYBKO ULEGA KONDENSACJI W FORMIE KŁĘBKA W ZNACZNYM STOPNIU MAJĄCEGO JUŻ STRUKTURĘ II RZĘDOWOĄ. POWSTANIE TYCH KŁĘBKÓW JEST STYMULOWANE PRZEZ SPONTANICZNE WCHODZENIE W KONTAKT RESZT HYDROFOBOWYCH. TOWARZYSZY TEMU WYPIERANIE WODY Z WNĘTRZA BIAŁKA. TAKI SPOSÓB FAŁDOWANIA SIĘ BIAŁEK POZWALA NA UZYSKANIE OGÓLNEJ STABILNOŚCI POWSTAŁEJ STRUKTURY. PROCES TEN PRZEBIEGA SZYBKO BO WSPOMAGANY JEST KATABOLICZNIE.

37. HORMONY STEROIDOWE!- CHOLESTEROL JEST PREKURSOREM 5 KLAS HORMONÓW STEROIDOWYCH. PIERWSZYM ETAPEMSYNTEZY HORMONÓW JEST USUNIECIE 6-WĘGLOEJ JEDNOSTKI Z WĘGLA 20, UMIEJSCOWIONEGO W ŁAŃCUCHU BOCZNYM CHOLESTEROLU, CO PROWADZI DO POWST PREGNENOLANU. ZWIĄZEK TEN JEST PREKURSOREM WSZYSTKICH HORMONÓW STEROIDOWYCH. PREGNENOLON ULEGA MODYFIKACJOM PROWADZĄCYM DO OTRZYMANIA POSZCZEGÓLNYCH HORMONÓW WYNIKU CIĄGU REAKCJI KATALIZOWANYCH PRZEZ CYTOCHROM P-450. CYTOCHROMY P-450 TO GR ENZYMÓW ZAWIERAJĄCYCH HEM, KTÓRYCH NAZWA OZNACZA ZE TWORZĄ Z TLENKIEM WĘGLA KOMPLEX WYKAZUJĄCY MAX ABSORBANCJI PRZY 450NM. OBECNIE SĄ W MITOCHONDRIACH I GŁADKIM RETIKULUM ENDOPLAZMATYCZNYM WIELU KOM. STANOWIĄ RODZINĘ ENZYMÓW O ZBLIŻONEJ STRUKTURZE I ZRÓŻNICOWANEJ SPECYFICZNOŚCI SUBSTRATOWEJ. WSZYSTKIE WYKAZUJĄ AKTYWNOŚĆ MONOOKSYGENAZY, CZYLI KATALIZUJĄ REAKCJĘ W KTÓREJ JEDEN ATOM TLENU Z CZĄST O2 ZOSTAJE WPROWADZONY W CZĄST SUBSTRATU, A DRUGI UCZESTNICZY W TWORZENIU WODY. ELEKTRONY NIEZBĘDNE DO REDUKCJI TLENU UCZESTNICZĄCEGO W TWORZENIU WODY POCHODZĄ Z ŁAŃCUCHÓW TRANSPORTU ELEKTRONÓW, KTÓRE WSPÓŁPRACUJĄ Z ENZYMAMI P-450. PODSTAWOWYM DONOREM ELEKTRONÓW, ZASILAJĄCE ŁAŃCUCHY TRANSPORTU ELEKTRONÓW JEST ZAZWYCZAJ NADPH. ZATEM REAKCJA KATALIZOWANA PRZEZ CYTOHROM P-450WYMAGA CZĘSTO UDZIAŁU ZARÓWNO O2 JAK I NADPH.

3.POLIAMINY SPERMINA I SPERMIDYNA: REAKCJE POMIĘDZY PUTRESCYNĄ ORAZ 1,3 DIAMINOPROPANEM KATALIZOWANE PRZEZ ENZYM SYNTETAZĘ SPERMIDYNY PROWADZI DO POWST POLIAMIN- SPERMIDYNY I UWOLNIENIA CZĄST NH3. NATOMIAST SPERMIDYNA W POŁĄCZENIU Z 1,3 DIAMINOPROPANEM KATALIZOWANE PRZEZ TEN SAM ENZYM DAJE SPERMINĘ. FUNKCJE SPERMINY I SPERMIDYNY: WYSTĘPUJE WE WSZYSTKICH KOM ZWIERZĘCYCH SZCZEGÓLNIE UKŁ NERWOWEGO I ROZRODCZEGO, U SAMCÓW W NAJWIĘKSZEJ ILOŚCI W KOM GRUCZOŁU KROKOWEGO STĄD DO PLAZMY NASIENIA, STABILIZUJĄ STRUKTURĘ DNA I TRNA, W MAŁYCH ILOŚCIACH PRZYSPIESZAJĄ PROCES BIOSYNTEZY BIAŁKA.

15 RNA- KWASY TE SĄ TO POLIMERY ZŁOŻONE Z RYBONUKLEOTYDÓW PURYNOWYCH I PIRYMIDOWYCH POŁĄCZONYCH WIĄZ 3`-5` FOSFODIESTROWYMI. RNA MA WIELE CECH WSPÓLNYCH Z DNA , ALE S.A. TEŻ RÓŻNICE. CUKREM RNA JEST RYBOZA A NIE JAK W DNA DEOKSYRYB, RNA ŁĄCZĄ 4 RYBONUKLEOTYDY (AMP,GMP,CMP,UMP). CZAST RNA SYNTETYZOWANE SĄ PRZEZ ZALEŻNE OD DNA POLIMERAZY RNA- ENZYMY WYSTEP WE WSZYSTKICH KOM. POLIMERAZY TE WYMAGAJĄ DNA JAKO MATRYCY A SUBSTRATAMI SĄ TRIFOSFORANY NUKLEOTYDÓW. RODZAJE RNA: INFORMACYJNY MRNA- NIE WIĘCEJ NIŻ 5-10% KOM RNA, SYNTETYZOWANY GDY JESTPOTRZEBNY DO KIEROWANIA SYNTEZA BIAŁEK, ROZKŁADANY ENZYMATYCZNIE. JEGO CZĄST S.A. HETEROGENNE POD WZGLĘDEM WIELKOŚCI. CECHA CHARAKTERYSTYCZNA JEST CZAPECZKA NA KOŃCU 5` I OGON NA 3` A DODATKOWO NADMIAR SEKWENCJI NUKLEOTYDOWYCH W STOSUNKU DO WIELKOŚCI KONCOWEGO BIAŁKA. NAJMNIEJSZY Z WSZYTSKICH RODZAJÓW, JEDNONICIOWY ŁAŃCUCH POLINUKLEOTYDOWY ZWYKLE SKŁADAJĄCY SIĘ Z 80JEDNOSTEK NUKLEOTYDOWYCH, W TRNA WYSTĘPUJĄ WEWNĄTRZ ŁAŃCUCHOWE WIĄZ WODOROWE. RYBOSOMOWY RRNA- DUŻĄ CZAST W KOM WYSTĘP KILKA ZALEDWIE TYPÓW, RYBOSOMY DOŚC TRWAŁE ZDOLNE DO WIELOKROTNEGO UCZESTNICTWA W TRANSKRYPCJI.WRAZ Z BIAŁKIEM TWORZY RYBOSOM, PEŁNI FUNKCJĘ STRUKTURALNA GŁOWNIE POWSTAJE W WYNIKU TRANSKRYPCJI DNA. TRANSPORTUJĄCY TRNA- NAJMNIEJSZY Z 3 RODZAJÓW, WYSTEP W NIM WEWNĄTRZ CZAST WIAZ WODOROWE TWORZACE PARY ZASAD A-U, C-G.SYNTETYZOWANY WTEDY GDY JEST POTRZEBNY DO KIEROWANIA SYNTEZA BIAŁEK A NASTĘPNIE ROZKŁADANY ENZYMATYCZNIE, CHOCIAŻ KAŻDA SWOISTA CZAST TRNA RÓŻNI SIĘ OD INNYCH SEKWENCJĄ NUKLEOTYDÓW TO JAKO KLASA MAJĄ WIELE WSPÓLNYCH CECH WSZYSTKIE MAJA STRUKTURE II RZĘDOWA ZBLIŻONA DO LIŚCIA KONICZYNY. WYRÓŻNIAMY KILKA RAMION: AKCEPTOROWE, DIHYROURACYLOWE, ANTYKODONOWE, DODATKOWE.

28. ELONGACJA - WYDŁUŻANIE ŁAŃCUCHA PEPTYDOWEGO ELONGACJA ROZPOCZYNA SIĘ, GDY W WOLNE MIEJSCE A NA RYBOSOMIE WSUNIE SIĘ KOLEJNO PRZYŁĄCZONY AMINOKWAS DETERMINOWANY (OKREŚLONY) PRZEZ KODON W MRNA, KTÓRY ZGODNIE Z REGUŁĄ KOMPLEMENTARNOŚCI ROZPOZNAJE ANTYKODON TRNA, NIOSĄCY WŁAŚNIE TEN AMINOKWAS. TU: TRNA_GLU. ENERGIA POBIERANA DO TEGO PROCESU POCHODZI Z GTP: GTP → GDP (GUANOZYNODIFOSFORAN) + PI (PIROFOSFORAN). UKSZTAŁTOWANIE POWIERZCHNI RYBOSOMU, FORMA PRZESTRZENNA TRNA ORAZ SPOSÓB ICH WIĄZANIA POWODUJĄ, ŻE AMINOKWASY MET I GLU ZNAJDUJĄ SIĘ BARDZO BLISKO SIEBIE. NASTĘPUJE WTEDY UTWORZENIE WIĄZANIA PEPTYDOWEGO W REAKCJI KATALIZOWANEJ PRZEZ PEPTYDYLOTRANSWERAZĘ, KTÓRA WCHODZI W SKŁAD DUŻEJ PODJEDNOSTKI RYBOSOMU. REAKCJA TA NIE WYMAGA ŻADNEGO DODATKOWEGO ŹRÓDŁA ENERGII. WYDŁUŻAJĄCY SIĘ ŁAŃCUCH PEPTYDOWY JEST PRZENOSZONY NA GRUPĘ AMINOWĄ WPROWADZONEGO TRNA_GLU. PO UTWORZENIU WIĄZANIA PEPTYDOWEGO W MIEJSCU A ZNAJDUJE SIĘ DIPEPTYDYLO-TRNA, NATOMIAST W MIEJSCU P NIENAŁADOWANY, PUSTY TRNA, BEZ PRZYŁĄCZONEGO AMINOKWASU.NASTĘPNĄ FAZĄ CYKLU ELONGACYJNEGO JEST TRANSLOKACJA. W TYM PROCESIE NIENAŁADOWANY TRNA JEST UWALNIANY Z MIEJSCA P I PEPTYDYLO-TRNA PRZESUWA SIĘ Z MIEJSCA A DO MIEJSCA P, A MRNA PRZESUWA SIĘ O DŁUGOŚĆ TRZECH NUKLEOTYDÓW. GTP JEST ZNOWU HYDROLIZOWANE DO GDP I P_I. PO TRANSLOKACJI MIEJSCE A JEST PUSTE I GOTOWE DO WIĄZANIA NOWEGO TRNA ZE ŚCIŚLE OKREŚLONYM AMINOKWASEM I ROZPOCZĘCIA KOLEJNEGO CYKLU ELONGACYJNEGO.PROCES ELONGACJI DZIELI SIĘ NA TRZY GŁÓWNE ETAPY: WIĄZANIA AMINOACYLO-TRNA, TWORZENIA WIĄZANIA PEPTYDOWEGO I TRANSLOKACJI. WSZYSTKIE TE ETAPY SĄ POWTARZANE DLA KAŻDEGO AMINOKWASU WYZNACZONEGO PRZEZ KOD GENETYCZNY ZAWARTY W MRNA AŻ DO WYSTĄPIENIA SYGNAŁU ZAKOŃCZENIA. GŁÓWNE CECHY PROCESU ELONGACJI SĄ TAKIE SAME U PROKARIOTÓW I EUKARIOTÓW. RÓZNIĄ SIĘ TYLKO CZYNNIKAMI ELONGACYJNYMI! U PROCARIOTÓW SĄ TO : EF-TU; EF-TS I EF-G. A U EUCAR: EEF1α; EEFIβY ORAZ EEF1α. ICH GŁÓWNA FUNKCJĄ JEST TRANSPORT AMINOACYLO-TRNA DO RYBOSOMU, REGENERACJA EF-TU LUB EEF1α TRANSLOKACJA

35. BUDOWA I MECHANIZM DZIAŁANIA OPERONU! CZĄST MRNA PROCAR SĄ POLICYSTRONOWE, GDYŻ ZAWIERAJĄ INFORM O SYNTEZIE KILKU BIAŁEK. POLICISTRONOWY CHARAKTER CZĄST MRNA U ORG PROCARIOTYCZNYCH JEST ZWIĄZANY ZE SWOISTĄ ORGANIZACJĄ GENÓW W ZESPOŁY ZWANE OPERONAMI. MODEL OPERONU OBEJMUJE TRZY ELEMENTY: GR GENÓW STRUKTURALNYCH (CZYLI KODUJĄCYCH BIAŁKA), MIEJSCE OPERATOROWE, KTÓRE JEST SEKWENCJĄ DNA REGULUJĄCĄ TRANSKRYPCJĘ GENÓW STRUKTURALNYCH, GEN REGULATOROWY , KTÓRY KODUJE BIAŁKO ROZPOZNAJĄCE SEKWENCJĘ OPERATOROWĄ.

4. HORMONY POCHODNE AA! HORMONY GRUCZOŁOWE I TKANKOWE, KTÓRE POWSTAJĄ Z AA NA DRODZE ICH DEKARBOXYLACJI BEZPOŚREDNIEJ LUB WTÓRNEJ. NP. SEROTONINA TO POCHODNA TRYPTOFANU; MALATONINA SEROTONINY, A JODOTYRONINY POWST Z TYROZYNY W KOM GŁÓWNYCH GRUCZOŁU POPRZEZ PRZYŁĄCZENIE JODU. ICH METABOLITAMI POŚREDNIMI SĄ MONO- I DIJODOTYROZYNA. ODPOWIEDZIALNE Z A PRZEMIANĘ MATERII I ENERGII, STYMULUJĄ BIOSYNTEZĘ BIAŁKA, METABOLIZM WĘGLOWODANÓW, LIPIDÓW, REGULUJĄ GOSP. MINERALNĄ ORAZ UTL KOM. SEROTONINA- HORMON TK WYSTĘPUJĄCY W WIELU TK I NARZĄDACH, W SZCZEGÓLNIE DUŻYCH ILOŚCIACH WYTWARZANA W MÓZGU I JELICIE CIENKIM, STYMULUJE SKURCZ MIĘSNI GŁADKICH MACICY, ŻOŁĄDKA I JELIT, REGULUJE PRACE MÓZGU, JEJ NADMIAR PROWADZI DO NADMIERNEJ POBUDLIWOŚCI I HALUCYNACJI, NIEDOBÓR DO OBNIŻENIA AKTYWNOŚCI MÓZGU I STANÓW DEPRESYJNYCH. MELATONINA- W DUŻYM STĘŻENIU WYSTĘPUJE W SZYSZYNCE, DZIAŁA NA OŚRODKOWY UKŁ NERWOWY, PRZYSADKĘ I NIEKTÓRE GRUCZOŁY WYDZIELANIA WEWNĘTRZNEGO, PEŁNI KONTROLE NAD RYTMEM DOBOWYM ORG, ANALIZATOR ŚWIATŁA I CIEPŁA, REGULUJE PRAWIDŁOWY WZROST. TYROKSYNA- HORMON GR TARCZOWEGO., POWST Z TYROZYNY , WPŁYWA NA OGÓLNA PRZEMIANĘ MATERII I ENERGII, STYMULUJE BIOSYNTEZĘ BIAŁEK, METABOLIZM WĘGLOWODANÓW. LIPIDÓW, REGULUJE GOSP. MINERALNĄ. STYMULUJE ZUŻYCIE TLENU PRZEZ KOM ORG W PROCESIE FOSFORYLACJI OKSYDACYJNEJ. NIEDOBÓR HAMUJE WZROST, POWODUJE NIEDOROZWÓJ PŁ ORAZ ZABURZENIA WZROSTU PSYCHICZNEGO ORAZ OBNIŻENIE POPEDU PL.DOPAMINA- POWSTAJE W WYNIKU DEKARBOXYLACJI DIHYDROKSY FENYLOALANINY. HORMON TEN WYSTĘKUJE W UKŁ POZA PIRYAMIDOWYM MÓZGU ORAZ CZĘŚCI RDZENNEJ NADNERCZY. REGULUJE PRZEWODZENIE IMPULSÓW NERWOWYCH AKTYWUJĄC WĘZŁY PODSTAWY MÓZGU. NORADRENALINY- WYTWARZANA W KOM RDZENIA NADNERCZY, W TK NERWOWEJ MÓZGU, ZAKOŃCZENIACH NERWOWYCH UKL WSPÓŁCZULNEGO, FUNKCJA NEUROMEDIATORA, PODNOSI CIŚ. ADRENALINA- WYTWARZANA PRZEZ KOM RDZENIA NADNERCZY, WYDZIELANA W SYTUACJACH STRESOWYCH, HORMON WALKI, PRZYSPIESZA ROZPAD TŁUSZCZY ZAPASOWYCH, PODNOSI POZIOM GLUKOZY, PODNOSI CIŚ POPRZEZ SKURCZ OBWODOWYCH NACZYŃ KRWIONOŚNYCH, DZIAŁA ROZKURCZOWO NA MIĘSNIE GŁADKIE ŻOŁĄDKA I JELIT. HISTAMINA- ROZSZERZA OBWODOWE NACZYNIA KRWIONOŚNE, NADMIAR POWODUJE SZOK HISTAMINOWY, ZWIĘKSZA WYDZIELANIE SOKU ŻOŁĄDKOWEGO O MAŁEJ ZAWARTOŚCI PEPTYNY, WPŁYWA ZNIECZULAJĄCO NA ZAKOŃCZENIA NERWÓW OBWODOWYCH CZUCIOWYCH. ] ACETYLOCHOLINA- FUNKCJA NEUROMEDIATORA, UCZESTNICZY W PRZEKAZYWANIU IMPULSÓW, ZWALNIA AKCJE SERCA, OBNIŻA CIŚ KRWI, WSPOMAGA PERYSTALTYKĘ JELIT

16. BUDOWA I FUNKCJE TRNA, HIPOTEZA TOLERANCJI- - NAJMNIEJSZY Z 3 RODZAJÓW, WYSTEP W NIM WEWNĄTRZ CZAST WIAZ WODOROWE TWORZACE PARY ZASAD A-U, C-G.SYNTETYZOWANY WTEDY GDY JEST POTRZEBNY DO KIEROWANIA SYNTEZA BIAŁEK A NASTĘPNIE ROZKŁADANY ENZYMATYCZNIE, CHOCIAZ KAZDA SWOISTA CZAST TRNA RÓŻNI SIĘ OD INNYCH SEKWENCJĄ NUKLEOTYDÓW TO JAKO KLASA MAJĄ WIELE WSPÓLNYCH CECH WSZYTSTKIE MAJA STRUKTURE II RZĘDOWA ZBLIŻONA DO LIŚCIA KONICZYNY. WYRÓZNIAMY KILKA RAMION: AKCEPTOROWE, DIHYROURACYLOWE, ANTYKODONOWE, DODATKOWE. TRANSPORUJE RNA ORAZ WIĄŻE AA, ODGRYWA WAŻNĄ ROLĘ W PROCESACH ŻYCIOWYCH KOM, I BIERZE UDZIAŁ W SYNTEZIE BIAŁEK. HIPOTEZA TOLERANCJI: POZORNE ODSTĘPSTWO OD REGUŁY PAROWANIA ZASAD KOMPLEMENTARNYCH. ZASADA NA KOŃCU 5` ANTYKODONU, MOZĘ TWORZYĆ PARY Z KILKOMA RÓŻNYMI ZASADAMI W KODONIE: U-A/G;G-C/U, I-A/C/U; A/UC/G.PODCZAS SYNTEZY BIAŁKA KAŻDY KODON JEST ROZPOZNAWANY PRZEZ 3 ZASADY O NAZWIE ANTYDKODON ZAWARTĄ W CZĄT TRNA. KAŻDA ZASADA KODONU TWORZY PARĘ Z JEJ KOMPLEMENTARNĄ ZASADĄ W ANTYKODONIE. TWORZENIE PARY TRZECIEJ ZASADY JEST MNIEJ RESTRYKCYJNE NIŻ TWORZENIE PAR PRZY DWÓCH PIERWSZYCH.

24. INFORMOSOM- W KOM EUCARIOTA MRNA WYSTĘPUJE W POŁĄCZENIACH Z BIAŁKAMI ZWANYCH INFORMOSOMAMI.CZĄSTECZKI TE (POZARYBOSOMOWE CZĄST RYBONUKLEOPROTEINOWE) WYKRYŁ SPIRIN W CYTOPLAŻMIE KOM EMBRIONALNYCH POŁĄCZENIE MRNA Z BIAŁKAMI PROWADZI DO PRZEDŁUŻENIA TRWAŁOŚCI TYCH CZĄSTECZEK. BIAŁKA WYSTĘPUJĄCE W INFORMOSOMACH CHRONIĄ RNA PRZED DZIAŁANIEM EGZONUKLEAZ W JĄDRZE I PODCZAS TRANSPORTU CZĄST MRNA Z JĄDRA DO CYTOPLAZMY. NIEKTÓRE BIAŁKA INFORMOSOMÓW BIORĄ UDZIAŁ W REGULACJI W TRANSLACJI.

33.TRANSKRYPTON U EUCARIOTA! PORÓWNANIE Z JEDNOSTKĄ INFORMACJI GENETYCZNEJ U MIKROORG!(RYS) TRANSKRYPTON JEST TO MODEL REGULACYJNY. KONTROLA EXPRESJI GENÓW EUCAR NA POZIOMIE: Z] AKTYWNOŚCI TRANSKRYPCYJNEJ ZWIĄZANEJ ZE SPECYFICZNYMI SEKWENCJAMI, PROMOTORAMI WZMACNIAJĄCYMI I WYCINAJĄCYMI. 2] METABOLIZM POWSTAJĄCEGO TRANSKRYPTU NA ETAPIE SKŁADANIA MRNA TRANSPORTU Z JĄDRA KOM DO CYTOPLAZMY I REGULACJI STABILNOŚCI. 3] EFEKTYWNOSCI TRANSLACJI INFORMACJI GENETYCZNEJ. 4] POTRANSLACYJNEJ MODYFIKACJI POWST PRODUKTU BIAŁKOWEGO. STRUKTURA GENU EUCARIOTA KODUJĄCEGO BIAŁKA (KOMPLETNY GEN ZAWIERA): REGION TRANSKRYBOWANY (GENY STRUKTURALNE), DNA ZAMYKAJACE, ELEMENTY DNA REGULUJĄCE TRANSKRYPCJĘ.

9.HORMONY TRZUSTKI! INSULINA- SYNTETYZOWANA W KOM β-TRZUSTKI, DZIAŁA ANTAGONISTYCZNIE DO GLUKAGONU. JEST ZBUDOWANA Z 2 ŁAŃCUCHÓW A I B POŁĄCZONYCH MOSTKAMI SIARCZKOWYMI. TRZECI TZW. ŚRÓDŁAŃCUCHOWY MOSTEK DWUSIARCZOWY ŁĄCZY AMINOKW ŁAŃCUCHA A. ŁAŃCUCH A SKŁADA SIĘ Z 21RESZT AMINOKW, ŁAŃCUCH B SKŁADA SIĘ Z 30RESZT. OBNIŻA POZIOM GLUKOZY POBUDZAJĄC JEJ ROZPAD NA DRODZE GLIKOLIZY. STYMULUJE PROCES BIOSYNTEZY BIAŁKA I SYNTEZĘ TŁUSZCZU W TK. PODSKÓRNEJ. BODŹCEM DO WYDZIELANIA INSULINY JEST PODWYŻSZONY POZIOM GLUKOZY WE KRWI. GLUKAGON- WYTWARZANY PRZEZ KOMÓRKI α-TRZUSTKI W FORMIE NIEAKTYWNEGO PREKURSORA, AKTYWNY JEST NA DRODZE OGRANICZONEJ PROTEOLIZY. ZBUDOWANY JEST Z 29 RESZT. PRZYSPIESZA ROZKŁAD CUKRÓW ZAPASOWYCH I SYNTEZĘ GLUKOZY ZE SKŁADNIKÓW NIE CUKROWYCH. POWODUJE ZMNIEJSZENIE GLIKOGENU W WĄTROBIE, BODŹCEM JEST OBNIŻONY POZIOM GLUKOZY WE KRWI.

14. DNA-KW DEOKSYRYBONUKLEINOWY. DNA CHARAKTERYZUJE SIĘ STRUKTURĄ LINIOWĄ, TZN ZBUDOWANY JEST Z DŁUGICH, POWIĄZANYCH ZE SOBĄ ŁAŃCUCHÓW POILINUKLEINOWYCH. POJEDYNCZY ŁAŃCUCH SKŁADA SIĘ Z UŁÓŻONYCH NA PRZEMIAN CZĄST DEOKSYRYBOZY I FOSFORANU,A ZASADY POZOSTAJA NA ZEWN ŁAŃCUCHA, W CZAST DNA WYSTĘPUJĄ TYLKO 4 RÓŻNE DEOKSYRYBONUKLEOTYDY(DAMP, DGMP, DCMP, DTMP ), KTÓRE SĄ POŁĄCZONE WIĄZ 3`-5`FOSFODIESRTOWYMI. ENZYMY SYNTETYZUJĄCE DNA MAGA DZIAŁAĆ TYLKO W KIERUNKU 5`-3`, CO POWODUJE KOMPLIKACJE PODCZAS REPLIKACJI DWUNICIOWEJ CZAST DNA. WYSTĘPUJĄ W NIM 4 ZASADY: A; G;(PURYNY);C. D(PIRYMIDYNY) CUKIER DEOKSYRYBOZA I RESZTA KWASU FOSFOROWEGO. W POŁĄCZENIU ZASADA+CUKIER+ FOSFORAN [POŁĄCZONE W KOWALENCYJNYMI]=NUKLEOTYD WYRÓŻNIAMY 3 TYPY DNA: 1]B-DNA: PRAWOSKRĘTNE, 10PAR ZASAD NA SKRĘCIE, SZEROKI I GŁĘBOKI ROWEK I WĄSKI I PŁYTKI. 2]A-DNA: PRAWOSKRĘTNA 11 PAR ZASAD NA SKRĘCIE, ROWEK WĄSKI GŁĘBOKI I ROWEK SZEROKI PŁYTKI. 3]Z-DNA: LEWOSKRĘTNA NIĆ 12 PAR ZASAD NA SKRĘCIE PŁASKI, WĄSKI I GŁĘBOKI ROWEK.

36.OPERON TRYPTOFANOWY- ZAWIERA 5 GENÓW STRUKTURY KODUJĄCYCH ENZYMY BIORĄCE UDZIAŁ W BIOSYNTEZIE TRYPTOFANU ORAZ PROMOTOR TRP I SEKWENCJE OPRATORA. OPERATOR TEN TRANSKRYBOWANY JEST TYLKO WTEDY GDY POZIOM TRYPTOFANU JEST W KOM NISKI.

REPRESJA! KIEDY W KOM BRAKUJE TRYPTOFANU SYNTETYZOWANY JEST REPRESOR TRP. DIMER REPREORA TRP JEST NIEAKTYWNY, NIE MOŻE ON SIĘ ZWIĄZAĆ Z SEKWENCJĄ OPERATORA TRP I DLATEGO OPERON TRP ULEGA TRANSKRYPCJI. PROWADZI TO WYTWARZANIA ENZYMÓW POTRZEBNYCH KOM DO SYNTEZY TRYPTOFANU. PRZY WYSOKIM POZIOMIE TRYPTOFANU W KOM JEGO SYNTEZA NIE JEST POTRZEBNA. TRYPTOFAN DZIAŁA WTEDY JAKO KOSUPRESOR TZN PRZYŁĄCZA SIE DO REPRESORA AKTYWUJE GO CZYLI UMOŻLIWIA REPRESOROWI ZWIĄZANIE Z OPERATOREM TRP I ZABLOKOWANIE TRANSKRYPCJI OPERONU TRP.

ATENUACJA! EX PRESJA OPERONU TRP JEST KONTROLOWANA PRZEZ ATENUACJĘ. SEKWENCJA LIDEROWA POLICISTRONOWEGO MRNA, ZLOKALIZOWANA PRZED SEKWENCJĄ KODUJĄCA GE TRPE, KODUJE INFORMACJE O SYNTEZIE 14-AMINOKW PEPTYDU LIDEROWEGO, KTÓRY ZAWIERA 2RESZTY TRYPTOFANOWE. LITEROWA SEKWENCJA RNA MOŻE PRZYJMOWAĆ KILKA RÓŻNYCH STRUKTUR IIRZED TYPU SPINKA. JEDNA Z NICH MOŻE DZIAŁAĆ JAKO TERMINATOR TRANSKRYPCJI INNA NATOMIAST PRZEDWCZESNEJ TERMINACJI. RYBOSOMY WIĄŻĄ SIĘ Z POLICISTRONOWYM MRNA TRP JESZCZE W CZASIE JEGO SYNTEZY TUŻ ZA POLIMERAZĄ RNA I ROZPOCZYNAJĄ TRANSLACJĘ SEKWENCJI LIDEROWEJ. W OBECNOŚCI TRYPTOFANU TRANSLACJA PRZEBIEGA BEZ ZAKŁÓCEŃ. WŁAŚCIWA POZYCJA RYBOSOMU UNIEMOŻLIWIA TWORZENIE CHARAKTERYSTYCZNEJ STRUKTURY ZABEZPIECZAJĄCEJ PRZED TERMIANCJA TRANSKRYPCJI, UMOŻLIWIA NATOMIAST PRZYJĘCIE STRUKTURY ROZPOZNAWANEJ JAKO SYGNAŁ TERMINACJI TRANSKRYPCJI, STRUKTURA TA HAMUJE DALSZĄ TRANSKRYPCJĘ OPERONU TRP. JEŻELI STĘZNIE TRP JEST MAŁE, RYBOSOMY W CZASIE TRANSLACJI ZATRZYMUJĄ SIĘ USIŁUJĄ CODCZYTAĆ 2 KODONYTRYPTOFANOWE W SEKWENCJI LIDEROWEJ. POZWALA TO NA PRZYJĘCIE PRZEZ SEKWENCJE LIDEROWĄ SPECYFICZNEJ STRUKTURY TYPU SPINKA O CHARAKTERZE ANTYTERMIANTORA. W TAKI PRZYPADKU TRANSKRYPCJA OPERONU TRP BĘDZIE KONTYNUOWANA.

ATENUACJA VERSUS REPRESJA! EX PRESJA TRP JEST REGULOWANA ZARÓWNO PRZEZ REPRESJE I ATENUACJĘ. INNE OPERONY SZLAKÓW BIOSYNTEZY AMINOKW MOGĄ RÓWNIEŻ PODLEGAĆ REGULACJI PRZEZ REPRESJĘ I ATENUACJE.

43. DEGRADACJA PURYN I PIRYMIDYN! PODOBNIE JAK W PRZYPADKU PURYN, KATABOLIZM WOLNYCH ZASAD PIRYMIDYN ROZPOCZYNA SIĘ OD DEAMINACJI. CYTOZYNA PO DEAMINACJI PRZEKSZTAŁCA SIĘ W URACYL KTÓRY ULEGA ODWODORNIENIU (POWSTAJE DIHYDROURACYL) NASTĘPNIE PO ROZSZCZEPIENIU PIERŚCIENIA- DEKARBOKSYLACJI I DEAMINACJI. KOŃCOWYM PRODUKTEM PRZEMIANY POŚREDNIEJ CYTOZYNY I URACYLU JEST β-ALANINA. METYLOCYTOZYNA, PRZEZ TYMINĘ I DIHYDROTYMINĘ, PO ROZERWANIU PIERŚCIENIA, DEAMINACJI, DEKARBOXYLACJI I PO DALSZYCH PRZEKSZTAŁCENIACH, WŁĄCZA SIĘ OSTATECZNIE W CYKL KW TRIKARBOKSYLOWYCH KREBSA JAKO KW BURSZTYNOWY. SPOŚRÓD ZW PURYNOWYCH ADENINA PO DEAMINACJI PRZEKSZTAŁCA SIĘ W HIPOKSANTYNĘ, A PO UTL- W KSANTYNĘ, GUANINA PRZEKSZTAŁCA SIĘ BEZPOŚREDM=NIO W KSANTYNĘ, A TA W KW MOCZOWY. UTLENIANIE ZARÓWNO HIPOKSANTYNY, JAK I KSANTYNY DO KW MOCZOWEGO ZACHODZI POD WPŁYWEM OKSYDAZY KSANTYLOWEJ. KW MOCZOWY JEST U CZŁ KOŃCOWYM PRODUKTEM NATOMIAST U POZOSTAŁYCH SSAKÓW POD WPŁYWEM OKSYDAZY MOCZANOWEJ ÓW KW PRZEKSZTAŁCA SIĘ W ALANTOINĘ. U NIŻSZYCH KRĘGOWCÓW PRZEMIANA ZW PURYNOWYCH PRZEBIEGA DALEJ.NP. U PŁAZÓW I RYB PRZY UDZIALE SLANTOINAZY POWSTAJE KW ALANTOINOWY) 7.OLIGOPEPTYDY O FUNKCJI HORMONÓW! WŚRÓD BIOL WAŻNYCH WYŻSZYCH OLIGOPEPTYDÓW ROZRÓŻNIAMY HORMONY TKANKOWE: ANGIOTENSYN (OKTAPEPTYD, POWODUJE PODWYŻSZENIE CIŚ KRWI, DZIAŁA MIĘSNIE GŁADKIE MACICY, W MNIEJSZYM STOPNIU NA MIĘSNIE JELIT) I BRADYKININĘ (NANOPEPTYD, DZIAŁA ODWROTNIE DO ANGIOTENSYNY- POWODUJE SPADEK CIŚ KRWI)) ORAZ WYTWARZANE W PODWZGÓRZU OKSYTOCYNA- POWODUJE SKURCZ MIĘSNI GŁADKICH I SKURCZ WŁÓKIEN MIĘŚNIOWYCH PĘCHERZYKÓW MLEKOWYCH.[ CYS-TYR-ILE-GLN-ASN-CYS-PRO-LEU-GLY NH2] WAZOPRESYNA- PODWYŻSZA CIŚ KRWI, HAMUJE WYDZIELANIE MOCZU, POBUDZA MIĘSNIE JELITA CIENKIEGO. WAZOTOCYNA- HYBRYD OKSYTOCYNY I WAZOPRESYNY. WYKAZUJE WŁAŚCIWOŚCI OBU TYCH HORMONÓW.

18.BIAŁKA UCZESTNICZĄCE W REPLIKACJI! LIGAZA- ŁĄCZY FRAG NICI OPÓŹNIONEJ. GYRAZA- KATALIZUJE PRZEMIANĘ LUŹNEJ KOLISTEJ CZĄST DNA W STRUKTURĘ WYŻSZEGO RZĘDU, CZYLI SUPERROZWINIĘTY DNA, ENERIA DO PROCESU Z HYDROLIZY ATP. HELIKAZA- ROZWIJA DWUNICIOWY DNA ABY MOGŁY POWSTAĆ WIDEŁKI REPLIKACYJNE. DBP- STABILIZUJE ROZKRĘCONE ŁAŃCUCHY NUKLEOTYDOWE. TELAMERAZA- KATALIZUJE WYDŁUŻENIE 3` KOŃCÓWKI NICI DNA NA WŁASNĄ MATRYCĘ. PRYMAZA- SYNTETYZUJE KRÓTKI ODC. RNA KTÓRY SŁUŻY JAKO STARTER. TOPIZOMERAZA- USUWA NAPIĘCIA ZWIĄZNE ZE SKRĘCENIEM NICI DNA.

34 REGULACJA AKTYWNOŚCI GENÓW U BAKTERII! EXPRESJA GENÓW MOŻE ODBYWAĆ SIĘ NA ETAPIE TRANSLACJI I TRANSKRYPCJI. U PROCARIOTA DUŻE ZNACZENIE ODGRYWA REGULACJA TRANSKRYPCJI CO WIĄŻE SIĘ Z KRÓTKOTRWAŁOŚCIĄ MRNA. MODEL OPERONU- MODEL REGULACJI GENÓW. SYSTEM REGULACJI GENÓW ZWIĄZANYCH Z WYKORZYSTANIEM LAKTOZY JAKO ŹRÓDŁA WĘGLA [GENY (STRUKTURY) KODUJĄCE ENZYM JEDNEGO SZLAKU S.A. ZGRUPOWANE RAZEM.] OPRON LAKTOZOWY: SKŁ SIĘ Z 3 GENÓW STRUKTURY KODUJĄCYCH ODPOWIEDNIO β-GALAKTOZYDAZĘ I PERMEAZE LAKTOZY I TRANSACETYLAZĘ DO KTÓREGO PRZYLEGA REGULOR BAKTERYJNY. REGION REGULACYJNY TWORZĄ 2ODC PROMOTOR KTÓRY JEST MIEJSCEM PRZYŁACZNIA POLIMERAZY RNA ORAZ OPERATOR DO KTÓREGO PRZYŁĄCZA SIĘ BIAŁKO REGULACYJNE W TYM WYPADKU REPRESOR- PRODUKT GENU REGULATOROWEGO.

8.HORMONY POLIPEPTYDOWE! DO WAŻNIEJSZYCH POLIPETYDÓW ZALICZAMY HORMONY MELANOTROPOWE CZĘŚCI POŚREDNIEJ PRZYSADKI GRUCZOŁOWEJ- ZŁ Z 18 RESZT AA. ACTH [ADRENOKORTKOTROPOWY]-SKŁ SIĘ Z 39 AMINOKW. JEST ODPORNY NA DZIAŁANIE WYŻSZEJ TEMP. POBUDZA SYNTEZĘ I WYDZIELANIE HORMONÓW STERYDOWYCH. POBUDZA SYNTEZĘ MĘSKICH HORMONÓW PŁCIOWYCH. PRZYSPIESZA ROZPAD TŁUSZCZY I CUKRÓW ZAPASOWYCH. STYMULUJE BIOSYNTEZĘ BIAŁKA PODNOSZĄC POZIOM GLUKOZY. MSH [MELANOTROPOWY]- POBUDZA MELANOCYTY, WYSTĘPUJE W 3 FORMACH:α;β;ϒ. DZIAŁA NA KOM PIGMENTOWE, KTÓRE ROZPRZESTRZENIAJĄ SIĘ POWODUJĄC PIGMENTACJĘ SKÓRY. α-MSH WPŁYWA POBUDZAJĄCO NA OŚRODKOWY UKL NERWOWY, WZROST NAPIĘCIA MIĘŚNI, PRZYSPIESZENIE AKCJI SERCA.

5. METABOLIZM GLICYNY! POWST Z SERYNY POPRZEZ ODCZEPIENIE KOŃCOWEJ GR CH2OH SERYNY I PRZYCZEPIENIE JEJ NA N10 ANIONU KW TETRAHYDROFOLIOWEGO. SZLAK KATABOLIZMU GLICYNY OBEJMUJE PRZEKSZTAŁCENIE TEGO AA W CO2; NH4; CH2; H4., FOLIAN KATALIZOWANY PRZEZ KOMPLEX SYNTEZY GLICYNOWEJ. W TK NIŻEJ ZORGANIZOWANYCH KRĘGOWCÓW STWIERDZONO METYLOWE POCHODNE GLICYNY. PODCZAS ROZKŁADU CIAŁ BIAŁKOWYCH STWIERDZONO RÓWNIEŻ OBECNOŚĆ MONO METYLO AMINY, DIMETYLOAMINY. POWSTAJĘ PRZEZ DEKARBOXYLACJĘ GLICYNY I METYLOGLICYNY. ŁATWO REAGUJĄ ZE ZW AROMATYCZNYMI. Z KW ŻÓŁCIOWYM TWORZY KW GLIKOCHOLOWE, BIERZE UDZIAŁ W BIOSYNTEZIE PIERŚCIENIA HEMOWEGO, GLUTATIONU, PIERŚCIENIA PURYNOWEGO I NUKLEOTYDÓW PURYNOWYCH.

6 AKTYWNA METIONINA I JEJ FUNKCJE! AA EGZOGENNY Z KTÓREGO POWST INNE AA SIARKOWE, JEST ZW METYLUJĄCYM W PROCESACH TRANSMETYLACJI I AMINOKWASEM INICJUJĄCYM BIOSYNTEZĘ ŁAŃCUCHA POLIPEPTYDOWEGO. METIONINA JEST NIEZBĘDNA W PROCESIE DOJRZEWANIA KW RYBONUKLEINOWYCH. PODCZAS TRANSMETYLACJI METIONINA WYSTĘPUJE W FORMIE UAKTYWNIONEJ JAKO S-ADENOZYLOMETIONINA PO REAKCJI Z ATP W OBECNOŚCI JONÓW MG. S- ADENOZYLOMAT JEST DAWCĄ GR METYLOWEJ W REAKCJACH W KTÓRYCH POWST: KREATYNA, CHOLINA ADRENALINA, METYLOHISTYDYNA. AKTYWNA FORMA METIONINY UCZESTNICZY TAKŻE W PROCESIE METYLACJI GR AMINOWEJ AMINOKW W TEN SPOSÓB POWSTAJĄ ICH METYLOWE POCHODNE A OSTATECZNIE BETAINY.

S-ADENOZYLOHOMOCYSTEINA POWSTAŁA W WYNIKU DEMETYLACJI AKTYWNEJ MET, MOŻE REAGOWAĆ Z SERYNĄ, TWORZĄC NOWE TIOAMINOKW- HOMOSERYNĘ I CYSTEINE, METABOLITEM POŚREDNIM JEST CYSTOTIAMINA.

W WYNIKU TYCH REAKCJI Z SERYNY W ORG POWST CYSTEINA. HOMOSERYNA POD WPŁYWEM ℘-LIAZY PRZEKSZTAŁCA SIĘ W 2-OKSOMAŚLAN KTÓRY W WYNIKU OKSYDACYJNEJ DEKARBOKSYLACJI TWORZY PROPIONYLO-COA. S- ADENOZYLOMETIONINA ULĘGAJĄC DEKARBOXYLACJI STAJE SIĘ DAWCĄ RESZTY ANIMOPROPYLOWEJ W SYNTEZIE SPERMINY I SPERMIDYNY, PRZECHODZĄC W S-METYLOADENOZYNĘ.

10.HORMONY TARCZYCY! KALCYTONINA- REGULUJE POZIOM WAPNIA WE KRWI, SPRZYJA ODKŁADANIU SIĘ GO W KOŚĆIACH POLIPEPTYD O 32 RESZTACH AA, MA WŁASCIWOŚCI ANTAGONISTYCZNE W STOSUNKU DO PARATHORMONU ORAZ ZMNIEJSZA STĘŻENIE WAPNIA I FOSFORANÓW WE KRWI PARATHORMON- POLIPEPTYD ZŁOŻÓNY Z 84 RESZT. REGULUJE ZAWARTOŚĆ Ca I P W TK KOSTNEJ I W SUROWICY KRWI. USUNIĘCIE PRZYTARCZYC POWODUJE TĘŻYCZKĘ, MALEJE WÓCZAS STĘŻRNIE GLUKOZY I JONÓW WAPNIA WE KRWI A WZRASTA ILOŚĆ FOSFORU NIEORG. ZAPOBIEGA ON WYSTĄPIENIU HIPOKALCEMII W RAZIE NIEDOBORU JONÓW WAPNIA W POKARMIE KOSZTEM UWOLNIE NIA CA²⁺ Z KOŚCI.

12. CHROMOSOM BAKTERYJNY- PROCARIOTYCZNY- W BAKTERIACH DNA WYSTĘPUJE W POSTACI SUPERHELIKALNIE ZWINIĘTEJ DWUNICIOWEJ KOLISTEJ CZAST., ZLOKALIZOWANEJ W NUKLEOIDOWYM REJONIE KOM. DNA PRZYJMUJE FORMĘ NEGATYWNIE SKRĘCONEJ SUPERHELISY, TWORZY KOMPLEXY Z KILKOMA BIALKAMI PODOBNYMI DO HISTONÓW I JEST ZORGANIZOWANY WOKOŁO 50DOMEN ZWIĄZANYCH Z BIAŁKOWYM RUSZTOWANIEM. NUKLEOID JEST PRZYKLEJONY DO OKREŚLONEGO MIEJSCA BŁONY CYTOPLAZMATYCZNEJ- MEZOSOMU LUB DO SC KOM. PODZIAŁ NUKLEOIDU JEST ZSYNCHRONIZOWANY Z PODZIAŁEM KOM. NIEZALEŻNIE OD NUKLEOIDU W KOM BAKTERYJNYCH MOGĄ WYSTĘP INNE ELEMENTY GENETYCZNE TZW. POZACHROMOSOMOWE CZYNNIKI DZIEDZICZNE. SĄ TO PLAZMIDY, TRANSPOZONY ORAZ BAKTERIOFAGI. NUKLEOID JEST POŁOŻONY W KOM NIESTALE, POMIĘDZY NUKLEOIDEM A RESZTĄ CYTOPLAZMY NIE MA ŻADNEJ BŁONY GRANICZNEJ. JEST ZBUDOWANY Z DŁUGIEJ PODWÓJNEJ HELISY DNA ZAMKNIĘTEJ W KOLISTY TWÓR. SPIRALA JEST II RZ. STRUKTURA TA JEST UTRZYMANA PRZEZ CZĘSĆ RDZENIOWĄ, ZBUDOWANĄ Z RNA I BIAŁEK, WŚRÓD KTÓRYCH WAŻNĄ ROLĘ STRUKTURALNA SPEŁNIAJĄ BIAŁKA HISTOPODOBNE. PRZYNAJMNIEJ W 1 MIEJSCU DNA JEST ZWIĄZANY Z BŁONA CYTOPLAZ, W KTÓREJ LUB PRZY KTÓREJ ZACZYNAJĄ SIĘ PROCESY REPLIKACJI. MIMO ZNACZNIE PROSTSZEJ BUDOWY NIŻ U EUCARIOTA , CHROMOSOM BAKTERYJNY SPEŁNIA WSZYSTKIE JEGO PODST FUNKCJE. U BAKTERI PRAWIE CAŁY DNA CHROMOSOMU TO GENY KODYJACE. POWTARZALNE SĄ JEDYNIE KRÓTKIE SEKWENCJE. GENY KOD BAKTERII SĄ Z REGUŁY W POJEDYNCZYCH KOPIACH. NAWET GENY KODYJĄCE RYBOSOMY RNA I TRNA MAJA NAJWYŻEJ KILKA KOPI. JEDYNIE U PROMIENIOWCÓW I NIEKTÓRYCH HOLOBAKTERII CZĘSTSZA JEST AMPLIFIKACJA(POMNOŻENIE KOPI) GENÓW, CZASEM DOTYCZY AZ 1/3 CHROMOSOMU.

13. RYBOSOMY I JEGO FUNKCJE! SĄ TO NIEPRZENIKLIWE DLA ELEKRTONÓW ZASADOCHŁONNE CZĄST O KSZTAŁCIE ZBLIZÓNYM DO KULISTEGO, PRZYTWIERDZONE CZĘSTO DO ZEWN POWIERZCHNI SIATECZKI ŚRÓDPLAZM I JEJ PĘCHERZYKÓW. WYRÓŻNIA SIĘ DWA RODZAJE RYBOSOMOW Z KTÓRYCH WIĘKSZE WYSTĘUJĄ W CYTOPLAZMIE KOM EUCARIOTA A MNIEJSZE W KOM PROCARIOTAPONADTO W MATRIX MITOCHONDRIALNEJ I CHLOROPLACTÓW ZNAJDUJĄ SIĘ RYBOSOMY O WŁAŚCIWOŚCIACH ZBLIZONYCH DO RYBOSOMÓW BAKTERYJNYCH, RYBOSOMY CHARAKTERYZUJĄ SIĘ RÓWNIEŻ STAŁA SYNDYMENTACJI. PO WYODRĘBNIENIU Z KOM. WARTOŚĆ TA W PRZYPADKU RYBOSOMÓW PROC WYNOSI 70S, A RYBOS EUC 80S. RYBOSOM TAKI ZBUDOWANY JEST DWÓCH PODJEDNOSTEK WIĘKSZEJ NP. 60S I MNIEJSZEJ 40S. W MAŁEJ PODJEDNOSTCE RYBOSOMU WYSTĘP JEDNA CZĄST RRNA. U PROC WYSTĘPUJĄ DWIE RRNA, A W EUC TRZY CZAST O RÓŻNYCH WARTOŚCIACH STAŁEJ SENDYMENTACJI. WYMIENIONE RODZAJE RRNA POWSTAJĄ W JĄDERKU JAKO FRAG TEGO SAMEGO ORAZ BIAŁKA KWAŚNE, ZWIĄZANE Z FUNKCJĄ BIOCHEMICZNĄ. STRUKTURA RYBOSOMU UTRZYMANA JEST GŁÓWNIE DZIEKI ODDZIAŁYWANIOM JONOWYM I WIAZ WODOROWYM WYSTĘP MIĘDZY BIAŁKAMI A KW RYBONUKLEINAMI. SKŁADNIKIEM RYBOSOMÓW STANOWIĄCYM OKOŁO 2% JEGO MASY SĄ KATIONY MG2+. OBECNOŚĆ TYCH JONÓW W RYBOSOMIE JEST NIEZBĘDNA DO UTRZYMANIA STRUKTURY I WZAJEMNEGO ŁĄCZENIA PODJEDNOSTEK. PODSTAWOWĄ FUNKCJĄ RYBOSOMÓW: JEST UDZIAŁ W FORMOWANIU SIĘ ŁANCUCHÓW POLIPEPTYD. ZE ZAKTYWOWANYCH AA W OBECNOŚCI MATRYCOWEGO RNA, KTÓRY KIERUJE KOLEJNOŚCIĄ ICH PRZYŁĄCZANIA.

17.REPLIKACJA DNA- REPLIKACJA JEST TO PROCES DZIĘKI DWUPASMOWEJ HELISIE α. CZĄST DNA JEST POWIELANA DAJĄC DWIE CZĄST DWUPASM DNA. I ETAP- ROZDZIELENIE 2 NICI DNA I ZABEZPIECZENIE POJEDYŃCZEJ NICI DNA, KTÓRA JEST PREFERENCYJNIE ATAKOWANA P[RZEZ NUKLEAZY. IIETAP- JEST ZWIĄZANY Z SYNTEZĄ DNA W KIERUNKU OD KOŃCA 5`-3`, GDYŻ NIE MA ENZYMU ZDOLNEGO DO POLIMERYZOWANIA DNA W KIERUNKU 3`-5`. IIIETAP-ZABEZPIECZENIE PRZED BŁĘDAMI W REPLIKACJI PRZEZ SPRAWDZENIE CZY WŁAŚCIWĄ ZASADĘ DOŁĄCZONO DO ŁAŃCUCHA POLINUKLEIDOWEGO. REPLIKACJA DNA JEST PROCESEM SEMIKONSERWATYWNYM TZN. CZĄSTECZKI POTOMNE SĄ TYLKO W POŁOWIE NOWE, W POŁOWIE ZAŚ SĄ ZBUDOWANE ZE STAREJ NICI CZĄST MACIERZYSTEJ.. PROCES REPLIKACJI JEST POPRZEDZONY PRZEZ DEKONDENSACJĘ CHROMATYNY DO LUŹNYCH FIBRYLI CHROMATYNOWYCH. REPLIKACJA ZACHODZI W FAZIE S CYKLU KOMÓRKOWEGO. W CZASIE FAZY S JĄDROWY DNA JEST REPLIKOWANY KOMLETNIE I TYLKO RAZ. PODCZAS REPLIKACJI DNA NASTĘPUJE ROZWINIĘCIE PODWÓJNEJ SPIRALI W SPECYFICZNYM PKT ZWANYM MIEJSCEM INICJACJI REPLIKACJI(ORI). NOWE ŁAŃCUCHY POLINUKLEOTYDOWE SĄ SYNTETYZOWANE NA OBU NICIACH DNA SŁUŻĄCYCH JAKO MATRYCE. SYNTEZA MOŻE ZACHODZIĆ W OBU KIERUNKACH Z MIEJSCA INICJACJI REPLIKACJI LUB W JEDNYM. SYNTEZA DNA W WIĘKSZOŚCI ORG ZACHODZI W OBU KIERUNKACH. DLA KAŻDEGO POCZĄTKU REPLIKACJI TWORZĄ SIĘ 2 MIEJSCA (WIDEŁKI REPLIKACYJNE). POWSTAWANIE TZW „OCZKA” NOWOSYNTETYZOWANEGO DNA POMIĘDZY REGIONAMI PIERWOTNEGO DNA JEST KONSEKWENCJA PRZESUWANIA SIĘ DWÓCH WIDEŁEK REPLIKACYJNYCH W PRZECIWNYCH KIERUNKACH. REPLIKON- JEDNOSTKA GENOM W OBRĘBIE KTÓREJ DNA ULEGA REPLIKACJI. W GENOMIE EUCAR JEST 1 U PROC B. DUŻO.

19. POLIMERAZY EUCARIOTA I PROCAR! W MIEJSCU REPLIKACJI WYKRYTO ENZYM POLIMERAZĘ DNA, KTÓRA KATALIZUJE PRZYŁĄCZANIE KAŻDEGO NOWEGO NUKLEOTYDU DO WYDŁUŻAJĄCEGO SIĘ ŁĄŃCUCHA.PROC: POL I- SPECYFICZNA ROLA W NAPRAWIE „ŁATANIU” DNA. POLII- NIE ZNANA JEST JEJ GŁÓWNA FUNKCJA. POLIII- JEST GŁÓWNYM ENZYMEM ODPOWIEDZIALNYM ZA POLIMERYZACJĘ DO SYNTETYZOWANEGO ŁAŃCUCHA DNA EUCAR: α- SYNTEZA STRATERA β- NAPRAWA DNA,Δ-ODPOWIEDNIK POL III, GŁOWNY ENZYM REPLIKACYJNY. I PROC, GŁÓWNY ENZYM PROC, ℘- NAPRAWA DNA.

20. TRANSKRYPCJA- PROKARIOTA: TRANSKRYPCJA KATALIZOWANA PRZEZ POLIMERAZĘ E.COLI OBEJMUJE 3 ETAPY: INICJACJĘ, ELONGACJE I TERMINACJE. INICJACJA POLEGA NA ZWIĄZANIU ENZYMU Z PROMOTOREM ULOKOWANYM PRZED TRANSKRYBOWANYM GENEM I UTWORZENIU KOMPLEXU INICJUJĄCEGO. PODCZAS ELONGACJI ANTYSENSOWNA NIĆ DNA JEST MATRYCĄ, NA PODSTAWIE KTÓREJ SYNTETYZOWANA JEST CZĄST RNA. SEKWENCJA RNA JEST IDENTYCZNA Z SEKWENCJĄ NICI SENSOWNEJ, JEDYNIE NUKLEOTYDY ZAWIERAJĄCE TYMINĘ ZASTĄPIONE SĄ W RNA NUKLEOTYDAMI W SKŁAD KTÓRYCH WCHODZI URACYL. W KOŃCU POLIMERAZA RNA NAPOTYKA NA SYGNAŁ TERMINACJI ZATRZYMUJĄCY SYNTEZĘ I POWODUJĄCY UWOLNIENIE ZSYNTETYZOWANEGO RNA.

TRANSKRYPCJĘ INICJUJE HOLOENZYM POLIMERAZY RNA, ZŁOŻONY Z PODJEDNOSTEK α₂ββ`ϖσ. PODCZAS INICJACJI HOLOENZYM ROZPOZNAJE REJON PROMOTOROWY (40-60PZ) ZAWIERAJĄCY DWA ZACHOWAWCZE ELEMENTY: SEKWENCJĘ 10 O SEKWENCJI ZGODNEJ TATAAT ORAZ SEKWENCJĘ 35. PODJEDNOSTKA σ JEST NIEZBĘDNA W INICJACJI TRANSKRYPCJI. POLIMERAZA RNA NIE WYMAGA STARTERA. WYDAJNOŚĆ INICJACJI TRANSKRYPCJI RÓŻNYCH PROMOTORÓW WYKAZUJE DUŻĄ ZMIENNOŚĆ I ZALEŻY OD SPECYFICZNEJ SEKWENCJI PODSTAWOWYCH ELEMENTÓW PROMOTORA, A TAKŻE OD SEKWENCJI OSKRZYDLAJĄCYCH PROMOTOR.

ELONGACJA! PO ZAKOŃCZENIU INICJACJI PODJEDNOSTKA σ ODŁĄCZA SIĘ OD KOMPLEXU INICJUJĄCEGO , POZOSTAWIAJĄC RDZEŃ ENZYMU , KTÓRY KONTYNUUJE SYNTEZĘ RNA W KIERUNKU 5-3. SUBSTRATAMI DO SYNTEZY RNA SĄ TRIFOSFORANY RYBOMUKLEOZYDÓW. W TRAKCIE TRANSKRYPCJI, HELISA DNA JEST LOKALNIE ROZPLECIONA I TWORZY TZW. BABEL TRANSKRYPCYJNY. PO PRZESUNIĘCIU SIĘ BĄBLA OBIE NICI DNA PONOWNIE ODTWARZAJĄ REGULARNĄ DWUNICIOWĄ HELISE.

TERMINACJA! POWSZECHNIE WYSTĘPUJĄCYM SYGNAŁEM TERMINACJI JEST STRUKTURA SPINKI DO WŁOSÓW UTWORZONA PO PRZEZ PALINDROMOWY REJON BOGATY W GC, PO KTÓRYM NASTĘPUJE ODCINEK BOGATY W AT. DO ZAKOŃCZENIA TRANSKRYPCJI SĄ WYKORZYSTYWANE RÓWNIEŻ INNE SYGNAŁY. WYDAJNA TERMIANCJA W TAKICH MIEJSCACH WYMAGA UDZIAŁU BIAŁKA RHO.

DOJRZEWANIE RNA- TRANSKRYPTY GENÓW KODUJĄCYCH BIAŁKA ( MRNA) ZANIM ZOSTANĄ WYKORZYSTANE W TRANSLACJI NIE ULEGAJĄ MODYFIKACJOM LUB SĄ MODYFIKOWANE W NIEWIELKIM STOPNIU. RRNA I TRNA SĄ SYNTETYZOWANE W POSTACI CZĄST PREKURSOROWYCH, PODLEGAJĄCYCH PROCESÓW DOJRZEWANIA Z UDZIAŁEM SPECYFICZNYCH RYBONUKLEAZ. W WYNIKU ICH DZIAŁANIA Z CZAST PREKURSOROWYCH TWORZĄ SIĘ DOJRZAŁE CZĄST RNA.

TRANSKRYPCJA U EUKARIOTÓW!

WIĘKSZOŚĆ EUKARIOTYCZNYCH GENÓW KODUJĄCYCH BIAŁKA SKŁADA SIĘ NA PRZEMIAN Z SEKWENCJI KODUJĄCYCH ZWANYCH EKSONAMI ORAZ Z SEKWENCJI NIE KODUJĄCYCH ZWANYCH INTRONAMI. LICZBA INTRONÓW ORAZ ICH WIELKOŚĆ JEST RÓŻNA W RÓŻNYCH GENACH. TRANSKRYPT PIERWOTNY ULEGA REAKCJOM DOJRZEWANIA MRNA.

INICJACJA TRANSKRYPCJI! WIĘKSZOŚĆ MIEJSC PROMOTOROWYCH DLA POLIMERAZY RNA II ZAWIERA KASETĘ TATA ZLOKALIZOWANĄ OKOŁO 25PZ PRZED MIEJSCEM STARTU TRANSKRYPCJI ZWIĄZANIE POLIMERAZY Z MIEJSCEM PROMOTOROWYM WYMAGA UTWORZENIA SIĘ KOMPLEXU INICJUJĄCEGO, W KTÓREGO SKŁAD WCHODZI KILKA BIAŁKOWYCH, PODATKOWYCH CZYNNIKÓW TRANSKRYPCYJNYCH, WIĄZANYCH W ŚCIŚLE OKREŚLONEJ KOLEJNOŚCI. NIEKTÓRE GENY KODUJĄCE BIAŁKA NIE ZAWIERAJĄ KASETY TATA LECZ ZAWIERAJĄ ELEMENT INICJATOROWY OTACZAJĄCY POCZĄTEK STARTU TRANSKRYPCJI. INICJACJA TRANSKRYPCJI TAKICH GENÓW WYMAGA DODATKOWEGO BIAŁKA, KTÓRE ROZPOZNAJE ELEMENT INICJATOROWY I UŁATWIA FORMOWANIE SIĘ TRANSKRYPCYJNEGO KOMPLEXU INICJATOROWEGO. WIELE TYCH SAMYCH CZYNNIK TRANSKRYPCYJNYCH ZAANGAŻOWANYCH JEST W INICJACJĘ TRANSKRYPCJI ZARÓWNO GENÓW MAJĄCYCH JAK I NIE MAJĄCYCH KASETĘ TATA. JESZCZE INNE PROMOTORY NIE POSIADAJĄ ANI KASETY TATA ANI ELEMENTU INICJATOROWEGO. TRANSKRYPCJA TAKICH GENÓW NIE ROZPOCZYNA SIĘ W ŚCISŁE ZDEFINIOWANYM MIEJSCU, ALE W OBRĘBIE WIĘKSZEGO FRAGMENTU DNA.

ELONGACJA I TERMIANACJA! WYDŁUŻANIE TRANSKRYPTÓW TRWA AŻ DO OSIĄGNIĘCIA SYGNAŁÓW TERMINACJI ZLOKALIZOWANYCH W ROZMAITYCH ODLEGŁOŚCIACH Z GENEM. POWSTAJE WTEDY TRANSKRYPT PIERWOTNY. ULEGA ON NASTĘPNIE LICZNYM REAKCJOM DOJRZEWANIA, W WYNIKU KTÓRYCH TWORZY SIĘ DOJRZAŁY MRNA.

25.PROCES TRANSLACJI.

TRANSLACJA JEST TO PROCES TŁUMACZENIA KODU GENETYCZNEGO ZAWARTEGO W MRNA NA SEKWENCJĘ AMINOKWASÓW W WYTWARZANYM NA JEGO MATRYCY ŁAŃCUCHU BIAŁKOWYM. FORMUŁUJĄC KRÓTKO JEST TO PROCES SYNTEZY POLIPEPTYDU. TRANSLACJA SKŁADA SIĘ Z 3 ETAPÓW: INICJACJI CZYLI ZAPOCZĄTKOWANIA, ETAP ELONGACJI CZYLI WYDŁUŻENIA ŁAŃCUCHA POLIPEPTYDOWEGO. ORAZ ETAP TERMINACJI, CZYLI ZAKOŃCZENIE SYNTEZY I ODŁĄCZENIE ŁAŃCUCHA POLIPEPTYDOWEGO OD MRNA.

W KOMÓRKACH EUCARIOTYCZNYCH DNA JEST TRANSKRYBOWANY W JĄDRZE LECZ TRANSLACJA PRZEBIEGA W CYTOZOLU. TRANSKRYPT JEST TRANSPORTOWANY Z JĄDRA W FORMIE INFORMACYJNEGO RNA (MRNA). JEST ON CZYTANY I TŁUMACZONY NA RYBOSOMY. CZĄSTECZKI TRANSPORTUJĄCE (TRNA) SĄ NIEZBĘDNE DO ZABRANIA ZAKTYWOWANYCH AMINOKWASÓW I DOSTARCZENIA ICH DO RYBOSOMÓW. TUTAJ SĄ ONE KOLEJNO PRZYŁĄCZANE DO TWORZĄCEGO SIĘ ŁAŃCUCHA POLIPEPTYDOWEGO. KOLEJNOŚĆ AMONOKWASÓW ZALEŻY OD KOLEJNOŚCI ZASAD WYSTĘPUJĄCYCH W DNA (ADENINA, GUANINA, CYTOZYNA, URACYL). JEDNOSTKĘ SZYFRU KODU GENETYCZNEGO STANOWI TRÓJKA ZASAD. TRZY Z TYCH KODÓW (UAA, UAG, UGA) SĄ SYGNAŁAMI TERMINACJI NATOMIAST POZOSTAŁE 61 PRZYPORZĄDKOWANE SĄ DO 20AMINOKWASÓW

26.MECHANIZM AKTYWACJI AA W TRANSLACJI. AA DOŁĄCZANY JEST WIĄZANIEM ESTROWYM DO GR HYDROKSYLOWEJ RYBOZY, ZNAJDUJĄCEJ SIĘ NA 3`-KOŃCU TRNA. REAKCJA AMINOACYLACJI KATALIZOWANA PRZEZ ENZYM AMINOACYLO-TRNA SYNTETAZY, JEST PROCESEM BARDZO SPECYFICZNYM. PRZEBIEGA W 2 ETAPACH: PIERWSZYM Z NICH JEST REAKCJA AMINOKWASU ATP TWORZĄCA AMINOACYLOADENYLAN ( INACZEJ AMINOACYLO- AMP) POWSTAJE ON W POŁĄCZENIU Z ENZYMEM.: AA+ATP+E=>AMINOACYLO-AMP+PPI

W DRUGIM ETAPIE, NIE OPUSZCZAJĄC ENZYMU, AMINOACLOWA GRUPA AMINOACYLO- AMP JEST PRZENOSZONA NA KONIEC 3' CZĄSTECZKI TRNA, TWORZĄC AMINOACYLO- TRNA:

AMINOACYLO-AMP + TRNA → AMINOACYLO- TRNA+ AMP

SUMARYCZNIE REAKCJA PRZEBIEGA NASTĘPUJĄCO:

AMINOKWAS + ATP + TRNA → AMINOACYLO- TRNA + AMP +PP_I. WIĄZANIE MIĘDZY GR AMINOACYLOWĄ I TRNA JEST WIĄZANIEM WYSOKOENERGETYCZNYM. ENERGIA TEGO WIĄZ OSTAJE WYKORZYSTANA DLA SYNTEZY WIĄZAŃ PEPTYDOWYCH W PROCESIE ELONGACJI ŁAŃCUCHA BIAŁKOWEGO.

27. INICJACJA - ROZPOCZĘCIE PROCESU TRANSLACJI ZAPOCZĄTKOWANIE FORMOWANIA SIĘ ŁAŃCUCHA POLIPEPTYDOWEGO POLEGA NA WYTWORZENIU TZW. KOMPLEKSU INICJUJĄCEGO, KTÓRY SKŁADA SIĘ Z RYBOSOMU, MRNA I INICJATOROWEGO TRNA, CZYLI N-FORMYLOMETIONYLO-TRNA (TRNA_FMET) U ORGANIZMÓW PROKARIOTYCZNYCH, A U ORGANIZMÓW EUKARIOTYCZNYCH METIONYLO-TRNA ( TRNA_MET ). W POWSTANIU WSPOMNIANEGO KOMPLEKSU UCZESTNICZĄ PONADTO BIAŁKOWE CZYNNIKI INICJUJĄCE - IF, A U EUKARIONTÓW - EIF ORAZ GTP. PIERWSZĄ REAKCJĄ INICJACJI JEST DYSOCJACJA RYBOSOMU NA DWIE ODDZIELNE PODJEDNOSTKI RYBOSOMALNE: U EUCARYOTA NA MAŁĄ 40 S I DUŻĄ 60 S, U PROCARYOTA 30 S I 50 S. DYSOCJACJA JEST STYMULOWANA PRZEZ CZYNNIK INICJUJĄCY - 1 (IF1), KTÓRY ŁĄCZY SIĘ BEZPOŚREDNIO Z MAŁĄ PODJEDNOSTKĄ RYBOSOMY. ODŁĄCZONA MAŁA PODJEDNOSTKA JEST STABILIZOWANA PRZEZ PRZYŁĄCZENIA IF3, KTÓRY DZIAŁA JAKO „CZYNNIK ANTYASOCJACYJNY”, ZAPOBIEGAJĄCY PONOWNEMU POŁĄCZENIU SIĘ MAŁEJ PODJEDNOSTKI Z DUŻĄ NASTĘPNEJ REAKCJI BIERZE UDZIAŁ INICJATOROWY TRNA, KTÓRY ODDZIAŁUJE NA IF2, TWORZĄC TZW. KOMPLEKS PODWÓJNY (U EUKARIOTÓW KOMPLEKS POTRÓJNY). IF2 STYMULUJE WIĄZANIE SIĘ INICJATOROWEGO TRNA Z MIEJSCEM P (PEPTYDYLOWYM). KOMPLEKS IF2-INICJACYJNY TRNA W POŁĄCZENIU Z AMINOKWASEM FMET ORAZ MRNA ZOSTAJĄ NASTĘPNIE PRZYŁĄCZONE DO MAŁEJ PODJEDNOSTKI W TAKI SPOSÓB, ŻE KODON INICJUJĄCY AUG CZĄSTECZKI MRNA JEST UMIEJSCOWIONY W ŚRODKU MIEJSCA P NA MAŁEJ PODJEDNOSTCE. PIERWSZYM AMINOKWASEM ŁAŃCUCHA POLIPEPTYDOWEGO ZARÓWNO U PROKARIOTÓW JAK I EUKARIONTÓW JEST METIONINA. JEDNAK U PROKARIOTÓW METIONINA NIESIONA PRZEZ INICJATOROWI TRNA JEST ZMIENIANA DO FORMYLOMETIONINY, PRZEZ DODANIE GRUPY FORMYLOWEJ , KTÓRA BLOKUJE GRUPĘ AMINOWĄ AMINOKWASU. KOŃCOWĄ REAKCJĄ W INICJACJI JEST PRZYŁĄCZENIE DUŻEJ PODJEDNOSTKI. PO JEJ PRZYŁĄCZENIU WSZYSTKIE CZYNNIKI INICJACYJNE ODŁĄCZAJĄ SIĘ OD RYBOSOMY. UWOLNIENIU IF2 TOWARZYSZY HYDROLIZA GTP. UTWORZONY KOMPLEKS INICJACYJNY ZAWIERA TERAZ RYBOSOM, MRNA I FMET-TRNA (U EUKARIOTÓW MET-TRNA), Z INICJATOROWYM TRNA PRZYŁĄCZONYM W MIEJSCU P RYBOSOMY, NAPRZECIWKO KODONU INICJUJĄCEGO AUG.U EUKARIOTÓW ISTNIEJE AŻ DZIEWIĘĆ CZYNNIKÓW INICJUJĄCYCH ZAANGAŻOWANYCH W SYNTEZĘ BIAŁEK (EIF), A PONADTO BIORĄ W NIEJ UDZIAŁ BIAŁKA WIĄŻĄCE KAP. W KOMÓRKACH PROKARIOTYCZNYCH CZĘSTO MRNA JEST POLICISTRONOWE, CZYLI KODUJE WIĘCEJ NIŻ JEDNO BIAŁKO. U EUKARIOTÓW WSZYSTKIE MRNA SĄ MONOCISTRONOWE, CZYLI KODUJĄ TYLKO JEDNO BIAŁKO. PODJEDNOSTKA 40S WIĄŻE SIĘ Z POCZĄTKOWĄ STRUKTURĄ EUKARIOTYCZNEGO MRNA (KAPEM) I DO WYZNACZENIA STARTU NIE JEST POTRZEBNA SEKWENCJA BOGATA W PURYNY JAK TO MA MIEJSCE U PROKARIOTÓW.

.29.TRANSLOKACJA- PROCES ELONGACJI DZIELI SIĘ NA TRZY GŁOWNE ETAPY, WIĄZANIA AMINOACYLO- TRNA, TWORZENUIA WIAZANIA PEPTYDYLOWEGO I TRANSLOKACJI. WSZYSTKIE TE ETAPY SĄ POWTARZANE DLA KAŻDEGO AA WYZNACZONEGO PRZEZ KOD GENETYCZNY ZAWARTY W MRNA AŻ DO WYSTAPIENIA SYGNAŁU ZAKOŃCZENIA.JEST TRANSLOKACJA. W TYM PROCESIE NIENAŁADOWANY TRNA JEST UWALNIANY Z MIEJSCA P I PEPTYDYLO-TRNA PRZESUWA SIĘ Z MIEJSCA A DO MIEJSCA P, A MRNA PRZESUWA SIĘ O DŁUGOŚĆ TRZECH NUKLEOTYDÓW. GTP JEST ZNOWU HYDROLIZOWANE DO GDP I P_I. PO TRANSLOKACJI MIEJSCE A JEST PUSTE I GOTOWE DO WIĄZANIA NOWEGO TRNA ZE ŚCIŚLE OKREŚLONYM AMINOKWASEM I ROZPOCZĘCIA KOLEJNEGO CYKLU ELONGACYJNEGO. TRANSLOKACJA WYMAGA OBECNOŚCI TRZECIEGO CZYNNIKA ELONGACYJNEGO EF-G,KTÓRY JEST RÓWNIEŻ BIAŁKIEM I JESZCZE RA GTP JEST HYDROLIZOWANE DO GDP I PI.

30. TERMINACJA ŁAŃCUCHA PEPTYDOWEGO

TERMINACJA ODBYWA SIĘ, GDY W MIEJSCU A RYBOSOMY NASUNIE SIĘ TRÓJKA NONSENSOWNA: UAA, UAG LUB UGA (OCHRE, AMBER I OPAL) W NORMALNYCH WARUNKACH NIE ISTNIEJE W JAKIEJKOLWIEK KOMÓRCE TRNA ZDOLNY DO ROZPOZNAWANIA TEGO RODZAJU SYGNAŁU. NATOMIAST W KAŻDEJ KOMÓRCE ZNAJDUJĄ SIĘ BIAŁKOWE CZYNNIKI UWALNIAJĄCE RF, KTÓRE WIĄŻĄ SIĘ Z TRÓJKĄ NONSENSOWNĄ W MIEJSCU A, CO BLOKUJE WIĄZANIE SIĘ NOWEGO AMINOACYLO-TRNA. WPŁYWAJĄ ONE RÓWNIEŻ NA AKTYWNOŚĆ PEPTYDYLOTRANSWERAZY, CO POWODUJE HYDROLIZĘ WIĄZANIA MIĘDZY PEPTYDEM A TRNA ZAJMUJĄCYM MIEJSCE P.W WYNIKU TEGO Z MIEJSCA P UWALNIA SIĘ ŁAŃCUCH POLIPEPTYDOWY I TRNA. PO TY RÓWNIEŻ RYBOSOM DYSOCJUJE NA PODJEDNOSTKI, KTÓRE SĄ DALEJ WYKORZYSTYWANE W NASTĘPNYCH CYKLACH SYNTEZY BIAŁKA.

U PROKARIOTÓW SĄ TRZY CZYNNIKI UWALNIAJĄCE ŁAŃCUCH POLIPEPTYDOWY RF (RF-1, RF-2, RF-3), NATOMIAST U EUKARIOTÓW JEST TYLKO JEDEN DIMERYCZNY CZYNNIK ERF.

32.KOD GENETYCZNY- ZBIÓR ZASAD WEDŁUG KTÓRYCH W DŁUGIEJ NICI DNA JEST ZAPISANA INFORMACJA GENETYCZNA CZYLI SPOSÓB BIOSYNTEZY BIAŁEK, KTÓRE SĄ ZBUDOWANE Z 20AA. CECHY KODU: JEST TRÓJKOWY-PODSTAWOWĄ JEDNOSTKĄ INFORMACYJNĄ W DNA JEST ZAWSZE TRÓJKA LEŻĄCYCH OBOK SIEBIE NUKLEOTYDÓW ZWANA TRIPLETEM LUB KODONEM, KTÓRA KODUJE TYLKO 1 AA. ZNAKIEM. BEZPRZECINKOWY- KOLEJNE TRÓJKI NUKLEOTYCÓW NIE SĄ ODDZIELONE OD SIEBIE ŻADNYM SPECJALNYM. NIEZACHODZĄCY- NUKLEOTYDY Z LEŻĄCYCH OBOK SIEBIE KODONÓW NIE WYZNACZAJĄ ANI OKREŚLAJĄ ŻĄDNEJ INFORMACJI O KODOWANIU JAKIEGOKOLWIEK AA. JEDNOZNACZNY- KONKRETNY KODON KODUJE TYLKO JEDEN ODPOWIADAJĄCY MU AA.KOLINEARNY- KOLEJNOŚĆ KODONÓW NA HELISIE DNA ODPOWIADA TAKIEJ SAMEJ KOLEJNOŚCI AA W ŁAŃCUCHU BIAŁKOWYM. ZDEGENEROWANY- JEDEN AA MOŻE BYĆ ZAKODOWANY PRZEZ KILKA TRÓJEK A WYNIKA TO Z TEGO IŻ KODONÓW JEST WIĘCEJ A AA MNIEJ. UNIWERSALNY- REGUŁY KODOWANIA I CECHY KODONU SĄ TAKIE SAME DLA WSZYSTKICH ORG, INFORMACJA I UŁOŻENIE CZYLI SEKWENCJA KODONÓW W HELISIE DNA JEST ODCZYTYWANA TYLKO Z 1 NICI ZWANEJ MATRYCOWĄ.

38. MECHANIZM REPRESJI KATABOLICZNEJ W BAKTERII. ATENUACJI! OBECNOSC GLUKOZY W PODŁOZU HAMUJE EXPRESJE OPERONU LAKTOZOWEGO. W OBECNOSCI GLUKOZY W PODŁOZU, LAKTOZA NIE POWODUJE EXPRESJI GENÓW LAKTOZOWYCH. REKRESJA KATABOLICZNA- KTÓRY UMOŻLIWIA UPRZYWILEJHOWANIE WYKORZYSTANIE GLUKOZY JAKO ZRÓDŁĄ WĘGLA. ISTOTNYM ELEMENTEM TEGO SYSTEMU JEST CYKLICZNE AMP (CAMP) I WIAZACE GO BIAŁKO TZW. CRP. KOMPLEX CAMP-CRP- MUSI SIĘ PRZYŁACZYC DO REGIONU REGULACYJNEGO OPERONU LAKTOZOWEGO ABY MOGŁA WYSTEAPIC WYDAJNE. TRANSKT\RYPCJA TEGO OPERONU, A OBSERWOWANY EFEKT GLUKOZY POLEGA NA OBNIZENIU STEZENIA CAMP W KOMÓRCE.

40. BUDOWA I FUNKCJA BISFOSFORANU FOSFOTYDYLOINOZYTOLU! UYCZESTNICZY W KASKADZIE FOSFOINOZYTOLOWEJ, KTÓRA PRZEKSZTAŁCA SYGNAŁY ZWENKOM NA WEWNATRZ. ZNAJDUJE SIĘ NA WEWN STRONIE BŁ CYTOPLAZNATYCZNYCH, JEST FOSFOLIPIODEM BŁ KOMÓRKOWEJ, U EUCARIOTÓW STANOWI 8% LIPDÓW. JEST PREKURSOREM WTÓRNYCH PRZEKAŹNIKÓW.

41.NUKLEOZYDY- SKŁADA SIĘ Z ZASADY PURYNOWEJ LUB PIRYMIDOWEJ ZWIĄZANEJ Z PENTOZA (D- RYBOZA LUB 2-DEOKSYRYBOZA). W NUKLEOZYDZIE C-1` PENTOZY TWORZY W. GKLIKOZYDOWE Z N-1 ZASADY PIRIYMIDOWEJ LUB N-9 PURYNOWEJ. NUKLEOZYDY PIRYMIDOWE MAJA NAZWY O KOŃCÓWCE -DYNA, A PURYNOWE -OZYNA NUKLEOTYDY- TO PODSTAWOWA JEDNOSTKA Z KTÓRYCH ZBUDOWANE SĄ KW NUKLEINOWE. SKŁ SIĘ Z ZASADY AZOTOWEJ, CUKRU I JEDNEJ LUB WIĘCEJ GR FOSFORANOWYCH. ZASADY AZOTOWE- JEST POCHODNA PURYNY LUB PIRYMIDYNY W KW. NUKLEINOWYCH WYSTĘPUJĄ 2 GŁÓWNE PURYNY: ADENINA I GUANINA ORAZ 3 GŁ PIRYMIDYNY: CYTOZUNA , TYMINA, I URACYL.

1.REAKCJE ODWODOROWANIA W CYKLU KREBSA! IZOCYTRYNIAN POD WPŁYWEM DEHYDROGENAZY IZOCYTRYNIANOWEJ ULEGA ODWODORNIENIU TWORZAC SZCZAWIOIBURSZTYNIAN KTÓRY ULEGA DEKARBOKSYLACJI DO α-KETOGLUTARANU. WAŻNYM SKAŁDNIKIEM JEST MG2+ LUB MN2+. [IZOCYTRYNIAN—(1)NAD+->NADH+ H+SZCZAWIOBURSZTYNIAN-↑|CO2(2)α-KETOGLUTARAN}1;2-DEHYDROGENAZA IZOCYTRYNIANOWA. BURSZTYNIAN ULEGA ODWODOROWANIU PRZEZ DEHYDROGENAZE BURSZTYNIANOWĄ DO FUMARANU. JEST O JEDYNA REAKCJA ODWODOROWANIA W TYM CYKLU W KTÓREJ DOCHODZI DO BEZPOOŚREDNIEGO PRZENIESIENIA H Z SUBSTRATU NA FLAWOPRPTEINĘ BEZ UDZIAŁU NAD⁺. {BURASZTYNIAN - FAD->FADH2FUMARAN }

2.MECHANIZM SYNTEZY GLIKOGENU DO ROZPOCZĘCIA SYNTEZY GLIKOGENU POTRZEBNA JEST CZĄST STARTOWA (PRIMER) BEDĄCA WCZEŚNIEJ NIEWIELKĄ CZAST GLIKOGENU {UDP GLUKOZA +GLIKOGEN (N RESZT)GLIKOGEN (N+1RESZT)+P2O7URYDYNA}. GDY ŁAŃCUCH ZOSTANIE PRZEDŁUŻONY DO CO NAJMNIEJ 11 RESZT GLUKOZYLOWYCH, WÓWCZAS UDP, INNY ENZYM, ENZYM ROZGAŁĘZIAJACY PRZENOSI CZĘŚĆ ŁANCUCHA 14 NA SĄSIEDNI ŁĄŃCUCH, TWORZĄĆ WIĄZNIA 16, USTANAWIAJĄC W TEN SPOSÓB PKT ROZGAŁEZIEN W CZAST. W TEN SPOSÓB NASTĘPUJE ZWIĘKSZENIE LICZB NIEREDUKUJĄCYCH RESZT KOŃCOWYCH. POSTAJE GLIKOGEN. RYS}

3.SZLAK GLIKOSALOWY! {RYS}CYKL TEN JEST SZCZEGÓLNIE ROZPOWSZECHNIONY U BAKTERII AEROBOWYCH ORAZ GLONÓW, GRZYBÓW I KIEŁKUJĄCYCH NASIONACH ROŚLIN OLEISTYCH. IZOCYTRYNIAN POD WPŁYWEM LIAZY IZOCYTRYNIANOWEJULEGA ROZPADOWI NA BURSZTYNIAN I GIOKSYLAN. Z KW GIOKSYLOWYM REAGUJE NOWA CZĄST AKTYWNEGO OCTANU, TWORZĄC JABŁCZAN . REAKCJE KATALIZUJE SYNTETAZA JABŁCZANOWA PRZEKSZTAŁCA JABŁCZAN W SZCZAWIOOCTAN TEN Z KOLEI ULEGAKONDENSACJI Z NOWĄ CZAST ACETYLO-CoA, ROZPOCZYNAJĄC DRUGI OBRÓT CYKLU. CHARAKTERYSTYCZNA CECHA SCHEMATU JAKO MODYFIKOWANEGO CYKLU KREBSA JEST OMINIĘCIE STADIUM DEHYDROGENAZY IZOCYTRYNIANOWEJ I 2-OKSOGLUTARANOWEJ ORAZ ZASTĄPIENIE ICH PRZEMIANĄ IZOCYTRYNIANU DO BURSZTYNIANU I GLIOKSYLANU. GLIOKSYLAN KONDENSUJĄC Z ACETYLO-CoA ODTWARZA WŁAŚCIWY METABOLIT CYKLU KREBSA- JABŁCZAN. BURSZTYNIAN PRZEMIESZCZA SIĘ Z GIOKSYSOMÓW DO MITOCHONDRIUM I ULEGA PRZEKSZTAŁCENIU (PRZEZ FUMARAN) W JABŁCZAN. NASTEPNIE JEBŁCZAN PRZENIKA PRZEZ BŁONY MITOCHONDRIUM DO CYTOZOLU I TAM UTLENIA SIĘ DO SZCZAWIOOCTANU KTÓRY W WYNIKU DEKARBOKSYLACJI DAJE FOSFOENOLOPIROGRONIAN. TEN OSTSNI ZW ZNAJDUJE SIĘ NA SZLAKU METABOLIZMU WĘGLOWODANÓW I W DRODZE ODWÓRCONEJ GLIKOZY PRZEKSZTAŁCA SIĘ W GLUKOZE.

4.MATABOLIZM KW PIROGRONOWEGO! {RYS} POWSTAŁY W PROCESIE KW PIROGRONOWY MOŻE PODLEGAĆ RÓŻNYM PRZEMIANOM: PRZEKSZTAŁCENIU W KW. MLEKOWY, WYKORZYSTANIU W PROCESIE GLUKONEOGENEZY, WYKORZYSTANIU W PROCESIE SYNTEZY ALANINY, PRZEKSZTAŁCENIU W KW. SZCZAWIOOCTOWY, DEKARBOKSYLACJI OKSYDACYJNEJ. NAJWIĘCEJ KW PIROGRONOWEGO, WYTWORZONEGO PODCZAS GLIKOLIZY, PRZECHODZI Z CYTOPLAZMY DO MITOCHONDRIÓW, GDZIE ULEGA DEKARBOKSYLACJI OKSYDACYJNEJ! CYKL GLUKOZOALANINOWY {RYS}.

5. MECHANIZM SYNTEZY ATP U BAKTERII! U PROCARIOTÓW BRAK JEST CYTOCHROMU C ORAZ ROZDWOJENIA ŁAŃCUCHA ODDECH. SPRAWNOŚĆ BAKTERYJNEGO ŁAŃ ODDECH NIE DORÓWNUJE ŁAŃCUCHOWI U EUCARIOTÓW. U PROCARIOTA RÓWNIEŻ WYSTĘPUJĄ KOMPLEKSY OKSYDOREDUKTAZY NADH-CoQ, DEHYDROGENZAY BURSZTYTNIANOWEJ ORAZ SYNTETAZY ATP. DZIAŁAJĄ ONE PODOBNIE JAK U EUCARIOTA. W KOM ROSNĄCYCH W WARUNKACH TL ELEKTRONY PROTONY PRZENOSZONE SĄ PRZEZ KOENZYM Q, CYTOCHROPM B556 ORAZ CYTOCHROM O. W WARUNKACH BEZTL COQ, B556 I CYTOCHROM D WYKAZUJE WIĘKSZE POWINOWACTWO DO TL NIŻ CYT O. PODCZAS UTLENIANIA NADH I FADH2 DZIĘKI TRANSPORTOWI ELEKTRONÓW PRZEZ ŁAŃCUCH ODDECHOWY ZACHODZI SYNTEZA ATP NAZWANA FOSFORYLACJĄ OKSYDACYJNĄ. SAMĄ SYNTEZĘ ATP PRZEPROWADZA ENZYM- SYNTAZA ATP, UMIEJSCOWIONY W BŁONACH WEWN. SYNTETAZA TA ZACHODZI W PRZYPADKU MAŁEGO STĘŻENIA PROTONÓW H+ A MATRIX MITOCHONDRIALNYM. ZGODNIE Z TEORIĄ MICHELLA PRZENOSZENIU ELEKTRONÓW PRZEZ PRZENOŚNIKI TOWARZYSZY PRZENOSZENIE PROTONÓW. PONIEWAŻ PPROTONY USUWANE SĄ NA ZEWNĄTRZ BŁ DOCHODZI DO ROZDZIELENIA ŁAŃCUCHA UJEMNE POZOSTANĄ PO WEW. STRONIE A DODATNIE H+ PO ZEWN STR BŁONY CYTOPLAZMATYCZNEJ. [ S> NADH>FP, FE-S >Q< CYT B556 CYT O O2//// CYT B556 CYT DO2. RYS . SYNTAZE ATP NAPEDZA SIEŁA PROMOTPORYZACYJNA KTÓRA JEST SUMA GRADIEMTU PH POTENJAŁU ATOMOWEGO.

6. METABOLITY WYTWARZANE W PROCESIE GLIKOLIZY BOGATE W ENERGIE. SPRZĘGANIE KOENZYMATYTCZNE! ! ENERGIA UWOLNIONA W CZASIE UTLENIANIA ZOSTAJE ZATRZYMANA NAJPIERW W FORMIE BOGATOENERGETYCZNEGO WIĄZNAIA SIARCZKOWEGO W POZYCJI 1,3-BIFOSFOROGLICERYNIANU. TEN BOGATO ENERGETYCZNY FOSFORAN ZNAJDUJE SIĘ NASTĘPNIE W ATP W WYNIKU KATALIZOWANEJ PRZEZ KINAZE FOSFOGLICERYNOWĄ REAKCJI ZACHODZĄCEJ W OBECNOŚCI ATP I TWORZCEJ 3-FOSFOGLICERYNIAN (REAK1). PRZEJSCIE FOSFORANU W POZYCJI 2 ( Z 2-FOSFOGLICERYNIANU) W STAN BOGATOENERGETYCZNY POWODUJE UTWORZENIE FOSFOENOLOPIROGRONIANU. NASTEPNIE FOSFORAN BOGATOENERGETYCZNY JEST PRZENOSZONY Z FOSFOENOLOPIROGRONIANU NA ATP PRZEZ ENZYM KINAZE PIROGRONIANOWĄ, TWORZĄCY W TYM ETAPIE 2 CZĄSTECZKI ATP NA CZASTECZKE UTLENIONEJ GLUKOZY. (REAK 2) SPRZĘŻENIE KOENZYMATYCZNE- WYSTĘPUJE, GDY W REAKCJI PRZENIESIENIA PROTONÓW I ELEKTRONÓW Z JEDNEGO ZW. NA INNY UCZESTNICZĄ DWA ENZYMY.W GLIKOLIZIE Z ALDEHYDU 3- FOSFOGLICERYNOWEGO POD WPŁYWEM DEHYDROGENZY TRIOZOFOSFORANOWEJ ZAWIERAJĄCEJ GR -SH CYSTEINY I NAD+ POWSTAJE TRIOESTROWY ZWIĄZEK POŚREDNI -ACYLOMERKAPTAN. NAD JEST AKCEPTOREM JEDNEGO AT WODORU OD ALDEHYDU I DRUGIEGO OD ALDEHYDU I DRUGIEGO OD GR SULFHYDROLOWEJ ENZYMU. ZREDUKOWANY NAD (ZWIĄZANUY Z BIAŁKIEM) PRZEKAZUJE JON WODOROWY: W ARUNKACH TLENOWYM- NA ŁANCUCH ODDECHOWY, W WARUNKACH BEZTL- NA KW PIROGRONOWY I POWSTAJE KW MLEKOWY, NA FOSFODIHYDROKSYACETON POWSTAJE FOSFOGLICEROL. FUNKCJE SPRZEZENIA W GLIKOLIZIE: W WARUNKACH TLENOWYCH: ZREDUKOWANY NAD PRZEKAZUJE WODORU NA ŁANCUCH ODDECHOWY, GDZIE POWSTJA 3 CZAST ATP. W WARUNKCH BEZTL: ZREDUKOWANY NAD PRZEKAZUJE ATOMY H+ NA KW PIROGRONOWY, KTÓRY PRZEKSZTAŁCA SIĘ DO KW MLEKOWEGO. KWAS PIROGRONOWY ULEGA DEKRBOKSYLACJI OKSYDACYJNEJ DO ACETYLO-CoA. TEN OSTATNI ULEGA UTLENIENIU W CYKLU KREBSA. KWAS MLEKOWY ULEGA FERMENTACJOM W WYNIKU KTÓRYCH POWSTAJĄ RÓZNEGO RODZAJU METABOLITY LUB JEŻELI W KOM BĘDZIE WYSTEPOWAŁA ILOSC TLENU DZIEKI DEHYDROGENAZIE MLECZANOWEJ MOŻE PRZEKSZTAŁCIĆ SIĘ PONOWNIE DO PIROGRONINU.

7.W JAKIEJ FORMIE ZMAGAZYNOWANA JEST ENERGIA, KTÓRĄ UWALNIAJA PROCESY UTL BIOLOGICZNEGO. CO TO JEST FOSFORYLACJA OKSYDACYJNA. ZASADNICZE RÓŻNICE MIEDZY SPALANIEM A UTLENIANIEM: UTL NIE JEST JEDNOSTOPNIOWĄ REAKCJĄ EGZOTERMICZNĄ LECZ ŁAŃCUCHEM REAKCJI. ENERGIA WIĄZANIA JEST W POSTACI ENERGII WIĄZAŃ W ATP, UTL KATALIZOWANE JEST PRZEZ ENZYMY. ZASADNICZE REAKCJE UTL BIOLOGICZNEGO: PRZEMIANA ZW ORG Z UTWORZENIA A-COA, PRZEMIANY AC-COA W CYKLU KREBSA W KTÓRYM WYDZIELANE SĄ CO2 PROT I ELEKTR., UTWORZENIE WODY Z ODŁĄCZONYCH W CYKLU KREBSA PROT I ELEKTR I PRZEMIESZCZENIE ICH NA TLEN ZE ZNACZNYM SPADKIEM ENERGII SWOBODNEJ I SYNTEZA ATP. REAKCJA O2 Z H+ W KOM ZACHODZI ŁAGODNIE A W SROD GWAŁTOWNIE- RÓZNICA MIEDZY UTL. BIOL I SPALANIEM. JAK SYNTETYZUJE SIĘ ATP W KOMÓRCE? PROCES UTL TO: PRZYŁĄCZENIE TLENU, ODŁĄCZENIE WODORU, ODERWANIE ELEKTRONÓW. POTENCJAŁ OKSYDOREDUKCYJNY- TO RÓŻNICA NAPIĘĆ ELEKTRYCZNYCH MIĘDZY UKŁ UTLENIANIA I REDUKCJI (PARA OKSYDOREDUKCYJNA), A UKŁADEM ODNIESIENIA. ILOŚĆ ENERGII SWOBODNEJ WYZWOLONEJ PODCZAS PRZEBIEGU OKREŚLONEJ REAKCJI OKSYDOREDUK ZALEŻY OD RÓŻNICY POTENCJAŁÓW (E^D) OBU REAGUJĄCYCH UKŁ. ΔG^D=-N*F* ΔE^D GDZIE N- LICZBA TRANSPOR ELE, F STAŁA FARD. (23,1KCAL)NIEZBĘDNA RÓŻNICA POTENCJAŁÓW DLA SYNT. WIAZ: ΔE^D=1V(TRANSPORT 1E) (ΔG^D=23KCAL) FOSFORYLACJA OKSYDACYJNA-MITOCHONDRIALNY PROCES WYTWARZANIA BOGATO ENERGETYCZNEGO ZWIĄZKU (ATP), SPRZĘŻONY Z ODDYCHANIEM. UMOŻLIWIA ONA ORG TELNOWYM ZWIĄZAĆ ZNACZNIE WIĘKSZĄ CZĘŚĆ DOSTĘPNEJ ENERGII SWOBODNEJ SUBSTRATÓW ODDECHOWYCH W PORÓWNANIU Z ORG BEZTL. PRECES UTLENIAŃ BIOL W KTÓRYM ENERGIA SWOBODNA POWSTAŁA W WYNIKU UTL SKŁADNIKÓW POKARMOWYCH STAJE SIĘ DOSTĘPNA I MOŻE BYĆ ZWIĄZANA, PRZEBIEGA STOPNIOWO, PODLEGA KONTROLI. POWSTAŁA ENERGIA SWOBODNA , KTÓRA NIE ZOSTAŁA ZWIĄZANA W FORMIE BOGATO ENERGETYCZNEGO WIĄZ FOSFORANOWEGO, UWALNIA SIĘ W POSTACI CIEPŁA: ADP+H3PO4+ENERGIA UWOLNIONA PODCZAS PRZENOSZENIA ELEKTRONÓW I WODORÓW= ATP

8. RESYNTEZA GLUKOZY. OSOBLIWOŚĆ U BAKTERI ! PROCES SYNTEZY GLUKOZY LUB GLIKOGENU Z PREKURSORÓW NIE BĘDĄCYCH WĘGLOWODORAMI NAZYWAMY GLUKONEOGENEZĄ CZYLI RESYNTEZĄ GLUKOZY. GŁÓWNE PRODUKTY TO PIROGRONIAM I SZCZAWIOOCTAN. SUBSTRATAMI SĄ MLECZAN I WIĘKSZOŚĆ AA, GLICEROL, W PRZYPADKU PRZEŻUWACZY PROPIONIAN. MIEJSCEM GDZIE ZACHODZI TEN PROCES JEST WĄTROBA, KORZE NERKI. MINIMALNA ILOŚĆ GLUKOZY RÓWNIEŻ W MÓZGU MIĘŚNIACH SZKIELETOWYCH I MIĘŚNIU SERCOWYM. PROCES DOKONUJĄCY SIĘ W WĄTROBIE I NERKACH JEST JEDNYM Z WAŻNIEJSZYCH MECHANIZMÓW UTRZYMANIA STAŁEGO POZIOMU GLUKOZY WE KRWI. ŹRÓDŁEM GLICEROLU (WYKORZYSTYWANEGO DO SYNTEZY ACYLOGLICEROLI) JEST HEKSOZA NIEZBĘDNA TK TŁUSZCZOWEJ. GLUKONEOGENEZA ODGRYWA WAŻNĄ ROLE W USUWANIU Z KRWI PRODUKTÓW METABOLIZMU POCHODZĄCYCH Z INNYCH TK NP. MLECZANU PRODUKOWANEGO W MIĘŚNIACH I ERYTROCYTACH, A TAKŻĘ GLICEROLU WYTWARZANEGO NIEPRZERWANIE W TK TŁUSZCZOWEJ. GLUKOZA POWSTAJE W ORG ZWIERZĘCYM PRAWIE WYŁĄCZNIE PRZEZ ODWODORNIENIE CIĄGU LIKOLITYCZNEGO. ŚLEDZĄC PRZEBIEG GLIKOLIZY MOŻAN ZAUWAŻYĆ, ZE W ZASADZIE WSZYSTKIE REAZKCJE TEJ PRZEMIANY DO STADIUM FRUKTOZO-1,6-BISFOSFORANU SĄ ODWRACALNE. WYJATEK STANOWI PRZEKSZTAŁCENIE PIROGRONIANIU W FOSFOENOLOPIROGRONIAN. REAKCJA SYNTEZY FOSFORNOLOPIROGRONIANU PRZEBIEGA DROGĄ OKRĘŻNĄ, W KTÓREJ ZW. PRZEJŚCIOWYM JEST SZCZAWIOOCTAN, JEDEN Z METABOLITÓW CYKLU KREBSA. GDY PREKURSOREM GLUKOZY JEST MLECZAN, TO PRODUKT JEGO UTL-PIROGRONIAN PRZENIKA DO MITOCHONDRIÓW, GDZIE Z UDZIAŁEM KARBOKSYLAZY PIROGRONIANOWEJ I CO2 ZOSTAJE PRZEKSZTAŁCONY W SZCZAWIOOCTAN. PRZEMIANA TA WYMAGA TAKŻE OBECNOŚCI BIOTYNY ATP ORAZ JONÓW MG2+. FUNKCJA BIOTYNY JEST GR PROSTETYCZNEJ POLEGA NA PRZYŁĄCZENIU CO2 DO ENZYMU PRZED ZWIAZANIEM CO2 Z PIROGRONIANEM , NATOMIAST HYDROLIZA ATP DOSTARCZA ENEGRII DO WYTWORZENIA WIĄZANIA C-C W SZCZAWIOOCTANIE: PIROGRONIAN +CO2+ATP+ H2O→SZCZAWIOOCTAN+ ADP+PI+2H+. ZW. TEN ZOSTAJE W MITOCHONDRIACH Z UDZIAŁEM NADH ZREDUKOWANY DO JABCZANU I W TEJ FORMIE PRZENIKA DO CYTOPLAZMY, GDZIE ULEGA PONOWNEMU UTL DO SZCZAWIOOCTANU. POLEGA ONA NA PRZENIESIENIU GR FOSFORANOWEJ Z ITP. (TIFOSFORANUINOZYNY) LUB GTP NA SZCZAWIOOCTAN Z RÓWNOCZESNĄ DEKARBOKSYLACJĄ. NIEDOSTATECZNE ZAOPATRZENIE ORG. W WĘGLOWODANY POWODUJE SKIEROWANIE PRZEMIANY FOSFOENOLOPIROGRONIANU NA TORY GLUKOGNEOGENZY. NAJPIERW POWST 2-FOSFOFORNA GLICERYNAINU, A NASTĘPNIE KOLEJNE ZW ODWRÓCONEGO TORU GLIKOLIZY, AŻ DO WYTWORZENIA FRUKTOZO- 1,6- BISFOSFORANU. TEN ZW PRZEKSZTAŁCA SIĘ POD WPŁYWEM FRUKTOZOBISFOSFATAZY Z FRUKTOZO-6-FOSFORAN, A NASTĘPNIE Z UDZIAŁEM IZOMERAZY GLUKOZOFOSFORANOWEJ PRZECHODZI W GLUKOZO-6-FOSFORAN, KTÓRY Z KOLEI ULEGA HYDROLIZIE DO WOLNEJ GLUKOZY POD WPŁYWEM GLUKOZO-6-FOSFATAZY. WYSTĘPUJE ONA W WĄTROBIE I NERKACH, ALE NIE MA JEJ W TK TŁUSZCZOWEJ. PREKURSORAMI W PROCESIE GLUKONEOGENEZY SĄ AA MOGĄCE PRZEKSZTAŁCIĆ SIĘ W KW SZCZAWIOOCTOWY LUB PIROGRONIAN, PONADTO GLICEROL, BĘDĄCY PRODUKT HYDROLIZY LIPIDÓW.

PROPIONIAN JEST GŁ ŹRÓDŁEM GLUKOZY U PRZEŻUWACZY I WCHODZI DO SZLAKU GLUKONEOGENEZY ZA POŚREDNICTWEM CYKLU CYTRYNIANOWEGO, PRZEKSZTAŁ. SIĘ W SUKCYNYLO-COA. POCZĄTKOWO PROPIAN PODLEGA AKTYWACJI DO PROPIONYLO-COA PRZEZ ODPOWIEDNIĄ SYNTETETAZĘ ACYLO-COA Z UDZIAŁEM ATP. AKTYWNY PROPIAN ULEGA NASTĘPNEJ KARBOKSYLACJI DO D-METYLMALONYLO-COA. OBIE TE REAKCJE WYMAGAJĄ UDZIAŁU BIOTYNY JAKO KOENZYMU. Z KOLEI D-METYLMALONYLO-COA PRZEKSZTAŁCA SIĘ DO SYKCYNYLO-COA. KATALIZUJE TE REAKCJE ODPOWIEDNIA IZOMERAZA, KTÓRA WYMAGA ODP KOENZYMU W TYM PRZYPADKU WIT B12.

9.SYNTEZA GLUKOZY Z PROD NIE CUKROWYCH U ECARIOTA. CZY BAKTERIE MOGĄ SYNTETYZOWAĆ GLUKOZĘ? GLUKOZA MOŻE BYĆ SYNTETYZOWANA Z PROD NIE CUKROWYCH NA DRODZE GLUKOGENEZY. GŁÓWNYMI PROD WYJŚCIA SĄ: PIROGRONIAN I SZCZAWIOOCTAN. NAJWAŻNIEJSZYMI NIE CUKROWYMI SUBSTRAT DLA OMAWIANEJ PRZEMIANY SĄ MLECZAN I WIĘKSZOŚĆ AA, GLICEROL, PROPIAN. GLUKOGENEZA ZACHODZI GŁÓWNIE W WĄTROBIE. PIROGRONIAN POWSTAJE Z UTL MLECZANU PRZY REDUKCJI NAD⁺ DO NAHD+H⁺ PRZEZ DEHYDROGENAZE MLECZANOWĄ. POWSTAWAĆ TAKŻE MOŻE Z PRZEMIAN AA TJ SERYNA, ALA, GLIC. PIROGRONIAN JEST NASTĘPNIE PRZEKSZTAŁCONY W SZCZAWIOOCTAN W DRODZE KARBOKSYLACJI, PRZEZ KARBOKSYLAZE PIROGRONIANOWĄ. SZCZAWOOCTAN POWSTAJE RÓWNIEŻ Z AA (KW ASPARAGINOWEGO). SZCZAWIOOCTAN PRZEKSZTAŁCA SIĘ W FOSFENOLOPIROGRONIAN. UWALNIANY JEST CO₂ A ZUŻYTY GTP. FOSFOENOLOPIROGRONIAN JEST PRZEKSZTAŁCONY PRZEZ ENOLAZE W 2-FOSFOGLICERYNIAN KTÓRY Z KOLEI JEST FOSFORYLOWANY PRZEZ KINAZĘ FOSFOGLICERYNIANOWĄ DO 1,3-BIFOSFOGLICERYNIANU PRZY WYKORZYSTANIU ATP. 1,3BIFOSFOGLICERYNIAN REDUKUJE SIĘ DO ALDEHYDU 3-FOSFOGLICERYNOWEGO. ALDEHYD TEN MOŻE ULEC POD WPŁYWEM IZOMERAZY TRIOZOFOSFORANOWEJ PRZEKSZTAŁCENIU DO FOSFODIHYDROKSYETONU I NASTĘPNIE OBA ZW PRZY DZIAŁANIU ALDOLAZY TWORZĄ CZĄST FRUKTOZO-1,6-BIFOSFORANU. FRUKTOZO-1,6-BIFOSFORANU JEST UFOSFORYLOWANY PRZY UDZIALE FRUKTOZO-1,6-BIFOSFORAZĘ DO FRUKTOZO-1,6-BIFOSFORANU. IZOMERAZA GLUKOZOZFOSFORANOWA PRZEKSZTAŁCA FRUKTOZO-1,6-FOSFORAN W GLUKOZO-6-FOAFORAN TEN ZAŚ PRZEKSZTAŁCA TEN ZW. W GLUKOZĘ.

10.RÓZNICE MIĘDZY CIĄGIEM GLIKOLIZY FOSFORYLUJĄCEJ A CIĄGIEM E-D! SZLAK E-D GLIKOLIZA PROWADZĄ DO WYTWORZENIA PIROGRONIANU I CUKRÓW PROSTYCH. SUBSTRATEM WYJŚCIOWYM DLA OBU PROCESÓW JEST GLUKOZA. SZLAK GLIKOLITYCZNY (SZLAK EMBDENA-MEYERHOFA-PORNASA) GLUKOZA PRZEKSZTAŁCONA JEST DO PIROGRONIANU POPRZEZ GLUKOZO-6-FOSFORAN( W TYM MIEJSCU DO SZLAKU WCHODZI TAKŻE GLUKOZO-1-FOSFORAN POWSTAŁY Z GALAKTOZY PRZEZ GALAKTOZO-1-FOSFORAN) FRUKTOZO-6-FOSFORAN, (W TYM MIEJSCU DO GLIKOLIZY WCHODZI TAKŻE FRUKTOZA) FRUKTOZA-1,6-BISFOSFORAN, ALDEHYD 3-FOSFOGLICERYNOWY, 1,3-BISFOSFOGLICERYNIAN, 3-FOSFOGLICERYNIAN, 2-FOSFOGLICERYNIAN, FOSFOENOLOPIROGRONIAN. SZLAK ENTNERA-DOUDOROFFA! GLUKOZO PRZEKSZTAŁCANA JEST DO PIROGRONIANU PRZEZ GLUKOZO-6-FOSFORAN, W TYM MIEJSCU DO SZLAKU MOŻE WCHODZIĆ GALAKTOZA PRZEZ GALAKTOZO-1-FOSFORAN I GLUKOZO-1-FOSFORAN ORAZ FRUKTOZA PRZEZ FRUKTOZO-6-FOSFORAN, 6-FOSFOGLUKONIAN, 3-DEOKSY-2-OKSO-6-FOSFOGLUKONIAN(Z KTÓREGO BEZPOŚREDNIO POWSTAJE CZĄST PIROGRONIANU) ALDEHYD 3-FOSFOGLICERYNOWY, 1,3-BISFOSFOGLICERYNIAN, 3-FOSFOGLICERYNIAN, FOSFOENOLOPIROGLONIAN.

11. ŁANCUCH ODDECHOWY-UKŁ. OKSYDOREDUKCYJNY POŚREDNICZĄCY W PRZENOSZENIU ELEKTRONÓW I PROTONÓW NA TLEN. UTLENIANIE KOM CZYLI BIOLOGICZNE ZACHODZI GŁOWNIE W WEWN. BŁONACH KOM. W ODRÓŻNIENIU OD SPALANIA (JEDNOSTOPNIOWEJ REAKCJI EGZOTERMICZNEJ) UTL KOM JEST CIĄGIEM REAKCJI OKSYDOREDUKCYJNYCH. TRANSPORT ELEKTRONÓW PRZEBIEGA Z DUŻYM SPADKIEM ENERGII SWOBODNEJ, KTÓREJ CZEŚĆ JEST ZMAGAZYNOWANA W WIĄZ FOSFORANOWYCH. UKŁ OKSYDOREDUKCYJNE POŚREDNICZĄCE W PRZENOSZENIU ELEKTR I PROTONÓW NA TLEN NOSZĄ NAZWĘ ŁAŃCUCHA ODDECHOWEGO. TAK WIĘC ŁAŃCUCH ODDECHOWY JEST ZESPOŁEM ENZYMÓW. ZBUDOWANY JEST NA ZASADZIE RÓŻNICY POTENCJAŁÓW ELEKTRYCZNYCH POMIĘDZY POSZCZEGÓLNYMI KOMPONENTAMI ŁAŃCUCHA. U ORG PROCARIOTYCZNYCH ENZYMY WCHODZĄCE W SKŁAD ŁŃCUCHA ODDECH. WKOMPONOWANE SĄ W MEZOSOMY, A U EUCAR W WEWN BŁONIE MITOCHONDRIALNĄ, NA OKSOSOMACH. PRZEWAŻAJĄCA CZĘŚĆ ŁAŃCUCHA U EUKARIOTÓW OBEJMUJE 4 KOMPLEXY BIAŁKOWE OKREŚLANE JAKO: KOMPLEX I- REDUKTAZA NADH-UBICHINON, KOMPLEX II- REDUKTAZA BURSZTYNIAAN -UBICHINON, KOMPL III REDUKT UBICHINON (COQH2) CYTOCHROM C, KOMPLEX IV OKSYDAZA CYTOCHROMOWA. KAŻDY KOMPLEX ZAWIERA KILKA PRZENOŚNIKÓW ELEKTRONÓW PRACUJĄCYCH W OKREŚLONEJ KOLEJNOŚCI, ŻEBY PRZENIEŚĆ ELEKTRONY „W DÓŁ” ŁAŃCUCHA. NIEZBĘDNA SĄ TEZ DWA MAŁE PRZENOŚNIKI ELEKTRONOWE: UBICHINON NAZWANY KOENZYMEM Q (COQ) I CYTOCHROM C. ŁĄCZA ONE TE WIELKIE KOMLEXY. OBA TE SKŁ ŁAŃCUCHA NIE SĄ INTEGRALNIE ZWIĄZANE Z BŁONAMI MITOCHONDRIALNYMI, LECZ MOGĄ PORUSZAĆ SIĘ W OBRĘBIE ŁAŃCUCHA. NADH PRZENOSI ELEKTRONY DO REDUKTAZY NADH- COQ, DUŻEGO KOMPLEKSU BIAŁKOWEGO, ZAWIERAJĄCEGO MONONOKLEOTYD FLAWINOWY (FMN) I DWA TYPY CENTRÓW ŻĘLAZOWO-SIAKOWYCH. FMN PRZYJMUJE ELEKTRONY PRZECHODZĄCE W FHNH2 I PRZEKAZUJE JE DALEJ DO CENTRUM FES. Z DEHYDROGENAZY NADH SĄ PRZENOSZONE DO UBICHINONU, KTÓRY PRZEKSZTAŁCA SIĘ W COQH2. DO UBICHINONU TRAFIAJĄ TAKŻE PO DWA ELEKTRONY ODDANE DO REDUKTAZY BURSZTYNIANIOWEJ W REAKCJI UTLENIANIA FADH2 DO FAD. PO PRZEKSZTAŁCENIU UBICHINONU ELEKTRONY PRZECHODZĄ DALEJ DO KOMPLEXU OKSYDOREDUKTAZY COQ- CYTOCHROM C. KAŻDY CYTOCHROM ZAWIERA GR HEMOWĄ Z UMIESZCZONYM W CENTRUM AT ŻELAZA. KOMPLEX CYTOCHROMÓW BC1 PRZENOSI ELEKTRONY DO CYTOCHROMU C, KTÓRY Z KOLEI PRZEKAZUJE JE DO OKSYDAZY CYTOCHROMOWEJ, KOMPLEXU ZAWIERAJĄCEGO DWA CYTOCHROMY, ZWIĄZANE Z DWOMA AT MIEDZI. W KOŃCU OKSYDAZA CYTOCHROMOWA PRZENOSI 4 ELEKTRONY DO TLENU CZĄST Z UTWORZENIEM 2 CZAST WODY. U PROCARIOTA TEZ WYSTĘP KOMPLEXY: OKSYDOREDUKTAZA NADH-COQ I DEHYDROGENAZA BURSZTYNIANOWA. DZIAŁAJĄ ONE PODOBNIE JAK U EUCARIOTA. CECHA CHARAKTERYSTYCZNĄ ŁANCYCHA ODDECH BAKTERII JEST BRAK CYTOCHROMU C, A TAKŻE ROZDWOJENIE ŁĄNCUCHA. W WARUNKCH SIELNIE TLENOWYCH ELEKTR I PROT PRZENOSZONE SĄ BEZPOŚREDNIO NA IBICHINON (CO), CYTOCHROM B , CYTOCGROM O, ZAS W PRZYPADKU OGRANICZONEGO DOSTĘPU TLENU W PRZENIESIENIU BIORĄ UDZIAŁ COQ , CYTOCHROM B I D. CYTOCHROM D WYKAZUJE WIĘKSZE POWINOWACTWO DO TLENU NIŻ CYTOCHROM STAD PRZY WIĘKSZYM STĘŻENIU TLENU WYSTĘP WŁAŚCIWIE CYTOCHROM O, A PRZY MNIEJSZYM CYT D. SPRAWNOŚĆ BAKTERYJNEGO ŁAŃCUCHA ODDECHOWEGO NIE DORÓWNUJE SPRAWNOŚCI ŁAŃCUCHA U EUCARIOTÓW. PODCZAS ULT NADH I FADH2 DZIĘKI TRANSPORTOWI ELEKTRONÓW PRZEZ ŁANCUCH ODDECH ZACHODZI SYNTEZA ATP. PROCES TEN NAZWANO FOSFORYLACJA OKSYDACYJNĄ.

12. CYKL PENTOZOFOSFORANOWY. GŁ SZLAKIEM METABOLICZNYM ODPOWIEDZIALNYM ZA KATABOLIZM GLUKOZY JEST GLIKOLIZA. SZLAK PENTOZOFOSFORANOWY JEST ALTERNATYWNĄ DROGĄ UTL GLUKOZY. W PROCESIE TYM Z TRZECH CZĄST GLUKOZO-6-FOSFORANU POWST 3 CZĄST CO2 I 3 RESZT 5WĘGLOWE. TE OSTANIE ZOSTAJĄ PRZEKSZTAŁCONE I Z NICH REGENERUJĄ SIĘ 2 CZAST GLC-6-P I CZAST ZW POŚREDNIEGO- GLICERALDEHYDO-3-P. PONIEWAŻ 3 CZAT TEGO ALDEH MOGĄ FORMOWAĆ GLC-6-P, W TYM SZLAKU MOŻE DOCHODZIĆ DO CAŁKOWITEGO UTL GLUKOZY: 3(GLC-6-P)+6NADP⁺→3CO2+2(GLC-6-P)+ GLICERALDEHYDO-3-P+6NADPH +6H⁺. PRZEBIEG: GLUKOZA (PO UFOSFORYLOWANIU PRZEZ ATP) MOŻE OD RAZU ULEGAĆ ODWODORNIENIU PRZY AT C-1 POD WPŁYWEM DEHYDROGENAZY GLUKOZO-6-FOSFORANOWEJ, POWST GLUKONO -δ-LAKTON-6-FOSFORAN I REDUKUJE SIĘ NADP. METABOLIT TAN Z UDZIAŁEM GLUKONOLAKTONAZY, PRZEKSZTŁAC SIĘ W KW 6-FOSFOROGLUKONOWY. DEHYDROGENAZA FOSFOGLUKONIANOWA (DEKARBOXYLUJĄCA) UMOŻLIWIA TWORZENIE SIĘ CZĄST RYBULOZO-5-FOSFORANU I PONOWNA REDUKCJĘ NADP. NIEUCHWYTNYM MWTABOLITEM POŚREDNIM TEJ REAKCJI JEST KW FOSFOOKSOGLUKONOWY.

CZĘŚĆ CZAST RYBULOZO-5-FOSFORANU POD WPŁYWEM 3-EPIMERAZY RYBULOZOFOSFORANOWEJ ULEGA PRZEKSZTAŁCENIU DO KSYLULOZO-5-FOSFOFANU, A MNIEJSZA CZEŚĆ PRZEKSZTAŁCA SIĘ W RYBULOZO-5-FOSFORAN. TEN OSTATNI ZW ALBO WYCHODZI ZE SZLAKU I BIERZE UDZIAŁ W BIOSYNTEZIE NUKLEOTYDÓW, ALBO POD WPŁYWEM TRANSKETOLAZY PRZEJMUJE OD CZĄST KSYLULOZO-5-FOSFOFORANU ALDEHYD GLIKOLOWY, TWORZĄC CZĄST SEDOHEPTULOZO-7-FOSFORANU. REAKCJA TA WYMAGA UDZIAŁU DIFOSFORANU TIAMINY JAKO KOENZYMU, A TAKŻE JONÓW MG2+. BIORCA ALDEHYDU GLIKOLOWEGO Z KSYLULOZO-5-FOSFOFANU MOŻE BYĆ RÓWNIEŻ ERYTROZO-4-FOSFORAN, PRZEKSZTAŁCAJĄC SIĘ WE FRUKTOZO-6-FOSFORAN. FRUKTOZO-6-FOSFORAN POWST TAKŻE Z UDZIAŁEM TRANSALDOLAZY, KATALIZUJĄCEJ PRZENOSZENIE CZĄST DIHYDROKSYACETONU Z SEDOHEPTULOZO-7-FOSFORANU NA GLICERALDEHYDO-3-FOSFORAN. IZOMERAZA GLUKOFOSFORANOWA POWODUJE PRZEKSZTAŁCENIE CZĄST UFOSFORYLOWANEJ FRUKTOZY W GLUKOZO-6-FOSFORAN.W TEN SPOSÓB OBRÓT CYKLU ZOSTAJE ZAMKNIĘTY. PRZEZ GLUKOZO-6-FOSFORAN I FRUKTOZO-6-FOSFORAN OMAWIANY SZLAK ŁĄCZY SIĘ Z CIĄGIEM GLIKOLITYCZNYM, A PRZEZ GLICERALDEHYDO-3-P DODATKOWO Z PRZEMIANA POŚREDNIĄ GLICEROLU. SZLAK TEN DOSTARCZA ORG. UFOSFORYLOWANEJ D-RYBOZY, NIEZBĘDNEJ DO BIOSYNTEZY NUKLEOTYDÓW , A TYM SAMYM I KW NUKLEINOWYCH. WAŻNĄ FUNKCJĄ SZLAKU JEST WYTWORZENIE ZREDUKOWANEGO NADP JAKO RÓWNOWAŻNIKA REDUKCYJNEGO. ZREDUKOWANA FORMA NADP JEST NIEZBĘDNA DO SYNTEZ REDUKCYJNYCH.

13. FERMENTACJA MLEKOWA. W TK ZWIERZĘCYCH (MIĘŚNIACH WYKONUJĄCYCH INTENSYWNA PRACĘ I W WĄTROBIE), U MIKROORG (NP. BAKTERIE KW MLEKOWEGO) I U WIELU ROŚL (NP. BULWY ZIEMNIAKA), KW PIROGRONOWY PRZY NIEDOSTATKU TLENU, ULEGA REDUKCJI DO KWASU MLEKOWEGO W REAKCJI KATALIZOWANEJ PRZEZ DEHYDROGENAZE MLECZANOWĄ: CH₃COCOOH+NADH+H⁺->CH₃CH(OH)COOH +NAD⁺. NA OGÓŁ W KOM BAKTERII WYTWARZANY JEST D(-)- MLECZAN, NATOMIAST GLIKOLIZA PRZEBIEGAJĄCA W MIĘŚNIACH DOSTARCZA D(+)- MLECZANU. FERMENTACJE MLEKOWĄ WYWOŁUJĄ BAKTERIE MLEKOWE: STRETOCOCCUS LACTIS LICZNE GATUNKI LACTOBACILLUS. BAKTERIE TE MAJA SZEROKIE ZASTOSOWANIE W MLECZARSTWIE, SEROWARSTWIE I PRZETWÓRSTWIE WARZYWNYM. PROCES WYKORZYSTYWANY JEST W KISZENIU KAPUSTY OGÓRKÓW ITP. FERMENTACJI PODLEGAJĄ CUKRY PROSTE I SACHAROZA WYTĘP W SOKU KOM. ZNAJDUJĄCA SIĘ W MLEKU LAKTOZA (CUKIER MLEKOWY) RÓWNIEŻ PODLEGA FERMENTACJI MLEKOWEJ. BAKTERIE MLEKOWE I NIEKTÓRE DROŻDZE ZAWIERAJĄ β GALAKTOZE KATALIZUJĄCĄ ROZPAD CUKRU MLEKOWEGO DO GLUKOZY I GALAKTOZY ORAZ ENZYMY GALAKTOKINAZĘ, 4-EPIMERAZĘ I URYDYLILOTRANSFERAZE, KTÓRE WSPÓLNIE DOKONUJĄ EPIMERYZACJI GALAKTOZY DO GLUKOZY. WIADOMO ZE KW MLEKOWY POWSTAJE RÓWNIEŻ W KOMÓRKACH ORG ZWIERZĘCYCH PRZY NIEDOSTATECZNYM ICH ZAOPATRZENIU E TLEN, CO ZDARZA SIĘ NP. PODCZAS INTENSYWNEJ PRACY MIĘSNI. W TAKICH WARUNKACH STĘŻENIE KW MLEKOWEGO W MIĘŚNIACH MOŻE DOCHODZIĆ DO 0.5%. ZJAWISKO TO JEST NIEKORZYSTNE DLA ORG. PODCZAS JEGO SPOCZYNKU WIĘKSZA CZEŚĆ TEGO ZW PRZENIKA DO KRWI, NASTĘPNIE DOSTAJE SIĘ ON DO WĄTROBY, GDZIE ZOSTAJE PRZEKSZTAŁCONY W GLUKOZĘ I GLIKOGENU. RÓWNOLEGLE W MIĘŚNIACH PEWNA ILOŚĆ OMAWIANEGO KW PODLEGA RESYNTEZIE DO GLIKOGENU.

14.KOENZYMY WSPÓŁDZIAŁAJĄCE Z βOKSYDACJI KW TŁUSZCZOWYCH! BIOTYNA- ZW ZŁOZÓNY Z RESZTY MOCZNIKA SPRZĘŻONEGO Z TIOFANEM ZAWIERAJĄCYM PRZY C-2 RESZTĘ KW WALERIANOWEGO. BIOTYNA ZWIĄZANA Z BIAŁKIEM ENZYMU POPRZEZ JEGO GRPĘ AMINAOWĄ LIZYNY, BIERZE UDZIAŁ W PRZENOSZENIU DWUTL WĘGLA PRZY WKŁADZIE ENERGETYCZNYM ATP. PRZYŁĄCZAJAC CO2 BIOTYNA PRZEKSZTAŁCA SIĘ A KARBOKSYBIOTYNĘ. ZWIĄZEK TEN JEST DAWCĄ CO2 NA RZECZ AKTYWNEGO KE OCTOWEGO (AC-COA) I UCZESTNICZY W BIOSYNTEZIE KW TŁUSZCZOWYCH. KOENZYM A­JEST TIOETANOLOAMIDEM KW FOSFOPANTOTENOWEGO SPRZĘŻONYM Z 3,5-DIFOSFONUKLEOTYDEM ADENINOWYM. W SKŁAD CZĄST COA WCHODZI JEDNA Z WIT GR B-KW PANTOTENOWY. GRUPĘ CZYNNA COA STANOWI GR SH ZDEKARBOKSYLOWANEJ CYSTEINYFAD-ODWODOROWANIE AKTYWNEGO KW NASYCONEGO (ACETYLO-CoA)DO AKTYWNEGO KW TŁUSZCZOWEGO NIENASYC PROWADZI DEHYDROGENAZA ACYLO-CoA KTÓREJ KOENZYMEM JEST FAD(ENZYM FLAWINOWY). NAD-ODWODOROWANIE 3-HYDROKSYKW, PRZEZ DEHYDROGENAZY 3-HYDROKSYACYLO-CoA WSPÓŁDZIAŁAJĄCA Z KOENZYMEM NAD (NIKOTYNOAMINOWYM)

15. KOŃCOWY PRODUKT UTL WODORU W ŁAŃCUCHU ODDECHOWYM. JAK JEST ZMIANA ENERGII W TYM PROCESIE! KOŃCOWYM PROD UTL WODORU W ŁAŃCUCHU ODDECH. JEST KOMPLEX II ZWANY OKSYDAZĄ CYTOCHROMOWĄ. KATALIZUJE ON REDUKCJE TLENU DO WODY W REAKCJI 4-ERO ELEKTRONOWEJ: 4e+4H⁺+O₂→2H₂O.W REAKCJI OKSYDAZY Z TLENEM 4 ELEKTRONY SĄ PRZENOSZONE NA CZĄST. TLENU. PONADTO DO UTW 2H₂O POTRZEBNE SĄ 4 PROTONY. ZMIANA ENERGII SWOBODNEJ W PRZYPADKU PRZEJŚCIA ELEKTRYCZNIE NAŁADOWANEGO JONU PRZEZ BŁONĘ JEST ZWIĄZANY Z JEGO ŁADUNKIEM ELEKTRYCZNYM JAK I STĘŻENIEM W PRZESTRZENI MIĘDZY BŁONOWEJ I TWORZY POTENCJAŁ ELEKTRYCZNY WEWNĘTRZNEJ BŁONY MITOCHONDRIALNEJ, KTÓRY MA WARTOŚĆ DODATNIĄ PO TEJ STR KTÓRA JEST ZWRÓCONA KU PRZESTRZENI MIĘDZY BŁONOWEJ W TEN SPOSÓB POWST ELEKTROCHEMICZNY GRADIENT PROTONOWY. SYNTEZĘ ATP NAPĘDZAJĄ PROTONY PRZEPŁYWAJĄCE PRZEZ SYNTAZĘ Z POWROTEM DO MATRIKS. SYNTAZĘ ATP NAPĘDZA SIŁA KTÓRA JEST SUMĄ GRADIENTU PH I POTENCJAŁU BŁONOWEGO.

16.LOSY KOŃCOWE PROD GLIKOLIZY W WARUNKACH TL I BEZ TL! W WAR TL POWSTAŁY NA SZLAKU GLIKOLIZY PIROGRONIAN PRZEKSZTAŁCA SIĘ W REAKCJI DEKARBOKSYLACJI OKSYDACYJNEJ KATALIZOWANEJ PRZEZ DEHYDROGENAZE PIROGRONIANOWĄ W ACETYLO-COA (METABOLIT CYKLU KREBSA): PIROGRONIAN + NAD+COA→ ACETYLOCOA+CO2+NADH. W WARUNKACH BEZTL PIROGRONIAN WCHODZI DO REAKCJI PROCESÓW FERMENTACYJNYCH: A]FERM ALKOHOLOWA PIROGRONIAN ULEGA DEARBOKSYLACJI NIEOKSYDACYJNEJ DO ALDEHYDU OCTOWEGO. REAKCJE KATALIZUJE DEKARBOKSYLAZA PIROGRONIANOWA WSPÓŁDZIAŁAJĄCA Z DIFOSFORANEM TIAMINY W OBECNOŚCI JONÓW MG²⁺ W OBECNOŚCI NADH ALDEHYD OCTOWY ZOSTAJE ZREDUKOWANY DO ETANOLU: CH3COCOOH->DEKARB PIROGRON->CO2+CH3CHO\\\\\ CH₃CHO+NADH+ H⁺->DEHYDROG ALKOHOL->CH3CH2OH +NAD+!!!! B]FERM MLEKOWA: PIROGRONIAN ULEGA REDUKCJI DO MLECZANU W REAKCJI KATALIZOWANEJ PRZEZ DEHYDROGENAZE MLECZANOWĄ: CH3COCOOH +NADH+H=->>DEHYDROG MLECZ->CH3CH(OH)COOH +NAD+ C]FERM OCTOWA: OCTAN POWST Z PIROGRONIANU. NASTEPNIE WÓWCZAS POŁĄCZENIE MRÓWCZANU KTÓRY ULEGA DEKARBOKSYLACJI DO CO2 I H2: CH3COCOOH +HS-COA (LUB PI)+H2O->CH3COCOOSCOA(CH3-COP) +HCOOH\\\\HCOOH-> CO2 +H2/////CH3CO-SCOA(CH3-CO-P)+ ADP-> CH2COOH + HS-COA (LUB ATP) D] FERM PROPION: FOSFOENOLOPIROGRONIAN ULEGA KARBOKSYLACJI DO SZCZAWIOOCTANU A TEN POPRZEZ JABŁCZAN I FUMARAN PRZEKSZTAŁCA SIĘ W BURSZTYNIAN.REAK W REZULTACIE GLIKOLIZY Z JEDNEJ CZĄST GLUKOZY POWST DWIE CZĄST KW PIROGRONOWEGO ORAZ 3 CZAST ATP I 2 CZAST NADH: GLUKOZA+2NAD==2ADP=2PI->2KW PIROGRONOWY +2NADH+2ATP..

17.CIAG E-D ZNACZENIE U BAKTERII! U WIELU BAKTERI FUNKCJONUJE SZLAK EUTNERA-DOUDPROFFA CZYLI DEGRADACJA GLUKOZY. JEST TO PROCES KTÓRY ZACHODZI BEZ GLIKOLIZY. SZLAK TEN DOSTARCZA KOM POŚREDNIKÓW DO NIEKTÓRYCH BIOSYNTEZ M.IN. DO BIOSYNTEZY NUKLEOTYDÓW, NATOMIAST ZYSK ENERGETYCZNY DEGRADACJI I GLUKOZY JEST NIEWIELKI.( CYKL) GLUKOZA , PO FOSFORYLACJI , POLEGA PROCESOM ODWODORNIENIA BEZ ROZBICIA CZASTECZKI W WYNIKU CZEGO POWSTAJE 3-DEOKSY-2-OKSO-6-FOSFOGLUKONIAN. TEN Z KOLEI ROZPADA SIĘ NA KW PIROGRONOWY I ALDEHYD 3-FOSFOGLICERYNOWY. PRODUKTY TE MOGĄ NASTEPNIE WŁACZAC SIĘ DO DALSZYCH PRZEMIAN OKSYDOREDUKCYJNYCH W CYKLU KREBSA LUB C. PENTOZOWYM. (REAK 3)

18.PRZEMIANY AKTYWNEGO PIROGRONIANU! WEJŚCIE DO CYKLU KW CYTRYNOWEGO! GLIKOLIZA UWALNIA STOSUNKOWO MAŁO ENERGII ZAWARTEJ W CZĄST GLUKOZY , O WIELE WIĘCEJ ENERGII UWALNIAJĄ KOLEJNE ETAPY TJ. CYKL KW CYTRYNOWEGO I FOSFORYLACJA OKSYDACYJNA. W WARUNKACH TLENOWYCH POWST PIROGRONIAN ZOSTAJE PRZEKSZTAŁCONY W ACETYLO COA PRZEZDEHYDROGENAZE PIROGRONIANOWĄ, PO CZYM ACETYLOCOA WCHODZI W CYKL KREBSA. DEHYDROGENAZA PIROGRONIANOWA KATALIZUJE REAKCJĘ DEKARBOKSYLACJI OKSYDACYJNEJ : PIROGRONIAN+NAD++COA->ACETYLO-COA + CO2+NADH. PRZEMAINA W KE TŁUSZCZOWE LUB CIAŁA KETONOWE! GDY POZIOM ENERGETYCZNY KOM JEST WYSOKI (NADMIAR ATP)SZYBKOŚĆ CYKLU KREBSA MALEJE I DOCHODZI DO AKUMULACJI AXETYLO-COA. W TYCH WARUNKACH ACETYLO-COA MOŻE BYĆ UŻYTY DO SYNTEZY KW TŁUSZCZOWYCH LUB DO SYNTEZY CIAŁ KETONOWYCH. PRZEMIANA W MLECZAN! ZUŻYTY PODCZAS GLIKOLIZY NAD+ MUSI ZOSTAĆ ZREGENEROWANY, JEŻELI GLIKOLIZA MA PRZEBIEGAĆ W DALSZYM CIĄGU . W WARUNKACH TLENOWYCH REGENERACJA NAD+ ZACHODZI NA SKUTEK REOKSYDACJI NADH PRZEZ ŁAŃCUCH TRANSPORTU ELEKTRONÓW. PRZY OGRANICZONEJ ILOŚCI TLENU , NP. W MIĘŚNIU PODCZAS ENERGICZNEGO SKURCZU, REOKSYDACJA NADH DO NAD+ PRZEZ ŁAŃCUCH TRANSPORTU ELEKTRONÓW STAJE SIĘ NIEWYSTERCZAJĄCA, ABY PODTRZYMAĆ GLIKOLIZE. W TYCH WARUNKACH NAD+ JEST REGENEROWANY PODCZAS PRZEMIANY PIROGRONIANU W MLECZAN DZIAŁANIEM DEHYDROGENAZY MLECZANOWEJ; PIROGRONIAN+ NADH+ H+-> MLECZAN+ NAD+. GDY TLEN ZNÓW JEST DOSTĘPNY W WYSTARCZAJĄCEJ ILOŚCI, POZIOM NAD+, PODNOSI SIĘ NA SKUTEK DZIAŁANIA ŁAŃCUCHA TRANSPORTU ELEKTRONÓW. WÓWCZAS REAKCJA DEHYDROGENAZY MLECZANOWEJ ULEGA ODWRÓCENIU W KIERUNKU ODTWORZENIA PIROGRONIANU, KTÓRY ZOSTAJE PRZEKSZTAŁCONY PRZEZ DEHYDROGENAZE PIROGRONIANOWĄ W ACETYLO-COA, MOGĄCY WEJSC W CYKL KREBSA. W TEN SPOSÓB DZIAŁANIE DEHYDROGENAZY MKLECZANOWEJ JEST MECHANIZMEM REOKSYDACJI NADH DO NAD+, UMOŻLIWIAJĄCEJ W WARUNKACH BEZTL KONTYNUACJE GLIKOLIZY I SYNTEZY ATP. PROCES TEN JEST JESZCZE BARDZIEJ „WYRAFINOWANY” W PRZYPADKU INTENSYWNIE SKURCZONEGO MIĘŚNIA SZKIELETOWEGO. TUTAJ WYTWORZONY MLECZAN ZOSTAJE PRZETRANSPORTOWANY PRZEZ KREW DO WĄTROBY, GDZIE ULEGA PRZEKSZTAŁCENIU Z POWROTEM W GLUKOZĘ I WRACA, JESZCZE RAZ POPRZEZ KREW, DO MIĘŚNIA SZKIELETOWEGO, ABY DOSTARCZYĆ ENERGIE PODCZAS METABOLIZMU. PRZEMIANAW ETANOL! U DROŻDZY I PEWNYCH MAŁYCH MIKROORG NAD+ NIEZBĘDNY DO PODTRZYMANIA CIĄGŁOŚCI GLIKOLIZY W WARUNKACH BEZTL JEST REGENEROWNANY W PROCESIE FERMENTACJI ALKOHOLOWEJ. PIROGRONIAN ZOSTAJE PRZEKSZTAŁCONY W ALDEHYD OCTOWY{PRZEZ DEKARBOKSYLAZE PIROGRONIANOWĄ}, A NASTĘPNIE W ETANOL [PRZEZ DEHYDROGENAZE ALKOHOLOWĄ], PRZY CZYM W TEJ DRUGIEJ REAKCJI ZACHODZI REOKSYDACJA NADH DO NAD+:PIROGRONIAN + H+->ALDEHYD OCTOWY + CO2////ALDEHYD OCTOWY +NADH+ H+<->ETANOL + NAD+.

19.GLUKOZO-6-P JAKO WĘZŁOWY ZW PRZEMIAN WĘGLOWODANÓW. W GLIKOLIZIE GLUKOZO-6-FOSFORAN PRZEKSZTAŁCONY JEST PRZEZ FOSFOGLUKOIZOMERAZE W FRUKTOZO-6-FOSFORAN {GLUKOZO-6-FOSFORAN—IZOMERAZ GLUKOFOSFOR FRUKTOZO-6-FOSFORAN }. W GLUKOGENEZIE GLUKOZO-6-FOSFORAN W REAKCJI PROWADZONEJ PRZEZ GLUKOZO-6-FOSFATAZE DAJE CZAST GLUKOZY I RESZTE FOSFORANOWĄ{ GLUKOZO-6-FOSFORAN—GLUKOZO-6-FOSFATAZA↑PIGLUKOZA}. W SZALKU PENTOZOFOSFORANOWYM GLUKOZO-6-FSFORAN JEST METABOLITEM PIERWSZEGO ETAPU CYKLU W KTÓRYM JEST UTLENIONY PRZEZ DEHYDROGENAZE GLUKOZO-6-FOSFORANOWĄ DO 6-FOSFOGLUKOZO-σ-LAKTONU. [GLUKOZO-6-FOSFORAN—DEHYDROGENAZA GLUKOZO-6-FOSFORANOWA—NADP->NADPH6-FOSFOGLUKOZO-σ-LAKTON]. NA SZLAKU ENTNERA-DOUDOROFFA GLUKOZO-6-FOSFORAN JEST PRZEKSZTAŁCONY W 6-FOSFOGLUKONIAN PRZY UDZIALE DEHYDROGENAZY GLUKOZO-6-FOSFORANOWEJ I REDUKCJI NADP DO NADPH. {GLUKOZO-6-FOSFORAN—DEHYDROGENAZA GLUKOZO-6-FOSFORANOWA—NADP->NADPH6-FOSFOGLUKONIAN}

20.BIOSYNTEZA LIPIDÓW! BIOSYNTEZA LIPIDÓW ZAWIERAJĄCYCH GLICEROL ZACHODZI NA BŁONACH GŁADKICH SIATECZKI SRÓDPLAZMATYCZNEJ. WSPÓLNYM METABOLITEM, ZARÓWNO DLA TŁUSZCZÓW WŁAŚCIWYCH JAK I FOSFOLIPIDÓW JEST KW FOSFATYDOWY. BIOSYNTEZĘ POPRZEDZA AKTYWACJA GLICEROLU I KW TŁUSZCZOWYCH. GLICEROL POD WPŁYWEM ATP PRZEKSZTAŁCA SIĘ W FOSFOGLICEROL, A KW TŁUSZCZOWE REAGUJĄC Z KOEANZYMEM A W OBECNOŚCI SYNTETAZY ACYLO-COA, PRZY WKŁADZIE ENERGETYCZNYM ATP TWORZA FORMY AKTYWNE ACYLO-COA. DWIE CZAST ACYLO CO A WIĄŻĄ SIĘ Z GLICEROLO-3-FOSFORANEM (FOSFOGLICEROLOEM), TWORZĄC KW FOSFATYDYLOWY, CZYLI FOSFATYDAN. REAKCJA TA PRZEBIEGA W DWÓCH ETAPACH PRZEZ LIZOFOSFATYDAN I JEST KATALIZOWANA NAJPIERW PRZEZ ACYLOTRANSFERAZE GLICEROLO-3-FOSFORANOWĄ,A NASTĘPNIE PRZEZ ACETYLOTRANSFERAZE 1-ACYLOGLICEROLO-3-FOSFORANOWĄ. [GLICEROL^ATP→ADP→_{KINAZA GLICEROLOWA}->FOSFOGLICEROL ;;;;;KW TŁUSZCZ ^ATP→AMP+PI--->_{SYNTETAZA ACYLOCOA}AKTYWNY KW TŁUSZCZ +WODA]. POD WPŁYWEM FOSFATAZY FOSFATYDANOWEJ ODŁĄCZA SIĘ ORTOFOSFORAN I POWSTAJE 1,2-DIACYLOGLICEROL. REAKCJE TWORZENIA SIĘ TRIACYLOGLICEROLU Z DIACYLOGLICEROLU I ACYLO-COA KATALIZUJE ACYLOTRANSFERAZA DIACYLOGLICERANOWA. W BIOSYNTEZIE FOSFOLIPIDÓW KW FOSFATYDOWY (PO ODŁĄCZENIU FOSFORANU) REAGUJE Z UPRZEDNIO UAKTYWNIONYM PRZEZ CTP CZĄST: SERYNY DO FOSFATYDYLOSERYNY, ETANOLOAMINY DO FOSFATYDYLOATANLOAMINY, CHOLINY, INOZYTOLU, GLICEROFOSFORANU.

FOSFOLIPIDY- TO LIPIDY ZŁOŻONE TO LIPIDY ZAWIERAJACE KW ORTOFOSFOROWY W POSTACI MONODIESTRU. DZIELA SIĘ NA GLICEROFOSFOLIPIDY I SFINGOFOSFOLIPIDY. GLICEROFOSFOLIPIDY- WCHODZA W SKŁAD BŁ PÓŁPRZEPUSZCZALNYCH, TRANSPORTUJA WYZ KW TŁ PRZEZ SUROWICE KRWI, TRANSPORTUJA JONY PRZEZ BŁ PÓŁPRZEPUSZCZALNE WYSTEP W MITOCHONDRAICH BŁ JADROWYCH, SIATECZCE SRÓDPLOZMARTYCZNEJ.

BIOSYNTEZA FOSFOLIPIDÓW! FOSFOLIPIDY- SĄ ESTRAMI KW FOSFORANOWEGO (IV) ISNIEJA DWA GŁOWNE RODZAJE FOSFOLIPDÓW: FOSFOGLICERYDY, SFINGOLIPIDY. FPSFOLIPIDY- ZAWIERAJA SZKIELET GLICERYNOWY POŁACZONY WIAZ ESTROWYMI Z DWOMA CZAST KW TŁUSZCZ I JEDNA CZAST KW FSFOROWEGO. POWSZECHNIE OBECNE W TK ROSL I ZW. S.A. GŁOWNYM SKŁADNIKIEM LIPIDOWYCH BŁON KOMÓRKOWYCH (OK. 40%). NP. SYNTEZA LECYTYNY (FOSFATYDOCHOLINY)! B] SFINGOLIPIDY- ZAWIERAJA SZKIELET SFINGOZYNY. ZW TEN JEST SYNTEZY WYDZIELA SIĘ CO2 ORAZ COAS-SH. NASTEPUJE REDUKCJIA GR KARBOKSYLOWEJ KW PALMITYNOWEGO. POWSTA SFINGAMINA UTLENIA SIĘ DO SFINGOZYNY.

21.FERMENTACJE BAKTERYJNE! PRZEMIANY BEZTLENOWE PIROGRONIANU, OKREŚLANE JAKO FERMENTACJE, MOŻNA ZAOBSERWOWAĆ W TK RÓSL I ZWIERZĘCYCH W WARUNKACH BEZTL, JEDNAK NAJCZĘŚCIEJ WYSTĘPUJĄ U DROBNOUSTROJÓW, KTÓRE WYTWORZONY PODCZAS FERMENTACJI ATP MOGĄ WYKORZYSTAĆ W PROCESACH WZROSTU I ROZMNAŻANIA. KOMÓRKI MIKROORG WYDALAJĄ KOŃCOWE EFEKTY FERMENTACJI DO ŚRODOWISKA JAKO PROD ODPADKOWE. WYKORZYSTUJĘ TYLKO ENERGIE WYZWALAJĄCĄ SIĘ W PRZEBIEGU TYCH PROCESÓW. U ORG WYŻSZYCH PROD ODDYCHANIA BEZTL GROMADZĄ SIĘ W TK W ZNACZNYCH STĘŻENIACH DOPUKI NIE ZNAJDĄ SIĘ Z POWROTEM W WARUNKAC TLENOWYCH. W TK ROŚLINNYCH I ZWIERZĄT WYŻSZYCH A TAKŻE W DROBNOUSTROJACH ZDOLNYCH DO BYTOWANIA W WARUNKACH TLENOWYCH I BEZTLENOWYCH FUNKCJONUJE MECHANIZM PRZEŁĄCZAJĄCY GLIKOLIZE TLENOWĄ NA BEZTLENOWĄ I ODWROTNIE. NAJWAŻNIEJSZE RODZAJE FERMENTACJI: A]ETANOLOWA- WYSTĘP U WIĘKSZOŚCI ROŚLIN WYŻSZYCH, NIEKTÓRYCH PLEŚNI, DROŻDŻY, BAKTERII, KW PIROGRONOWY W WYNIKU DWÓCH REAKCJI ZOSTAJE ZMIENIONY NA ETANOL. B]MLEKOWA- WYSTĘP W TK ZWIERZĘCYCH U MIKROORG I ROSL. KW PIROGRONOWY ULEGA REDUKCJI DO KW MLEKOWEGO. C]MASŁOWA- WYWOŁUJĄ JA BAKTERIE BEZTL, WYSTĘP W GLEBIE TREŚCI JELITOWEJ I NAWOZIE. ROZKŁADAJĄ WIELOCUKRÓW PROSTYCH OLIGOSACHARYDÓW I WIELOCUKRÓW TAKICH JAK SUBST PEKTYNOWE, SKROBIA I CELULOZA. D]OCTOWA-PRZEBIEGA PRZY UDZIALE MIKROFLORY BAKTERYJNEJ W PRZEDŻOŁADKACH PRZEŻUWACZY I JELICIE ŚLEPYM INNYCH ZWIERZĄT ROŚLINOŻERNYCH. Z PIROGRONIANU POWSTAJE OCTAN, PRZEMIANA TA POŁĄCZONA JEST ODŁĄCZENIEM MRÓWCZANU, KTÓRY NASTEPNIE ULEGA DEGRADACJI DO CO2 I WODORU. E] PROPIONOWA- ODGRYWA ROLE W DOJRZEWANIU SERÓW TWARDYCH ORAZ PRZEMIANACH METABOLICZNYCH ZACHODZĄCYCH W PRZEDŻOŁĄDKACH PRZEŻUWACZY. F[]CYTYNIANOWA- POLEGA NA ZATRZYMANIU PRZEMIAN CUKROWCOWYCH NA ETAPIE KW CYTRYNOWEGO, WŁAŚCIWOŚCI TAKIE MAJA LICZNE SZCZEPY PLEŚNI.

22.MECHANIZM POWST AKTYWNEGO KW OCTOWEGO. KW PIROGRIONOWY (KOŃCOWY PRODUKT GLIKOLIZY) PRZY DOBRYM ZAOPATRZENIU W TLEN ZOSTAJE PRZETRANSPORTOWANY Z CYTOPLAZMY DO MITOCHONDRIUM GDZIE PRZEMIENIA SIĘ W AKTYWNY OCTAN. CZĄST KW PIROGRONOWEGO W OBECNOŚĆI TLENU ULEGA DEKSRBOKSYLACJI DO ALDEHYDU OCTOWEGO. ALDEHYD ULEGA ODWODOROWANIU DO RESZTY ACTYLOWEJ CH3CO^- KTÓRA WIĄŻE SIĘ Z KOENAZYMEM A TWORZAC ACETYLOCoA. A]KW PIROGRONOWY ULEGA DEKARBOKSYLACJI Z JEDNOCZESNYM PRZENIESIENIEM ALDEHYDU OCTOWEGO DO DIFOSFORANU TIONINY-DTP B]AKTYWNY ALDEHYD ZOSTAJE UTLENIONY PRZEZ KW LIPONOWY DO ACETYLOKSYDROLIPONIAN. C]PRZERZUCENIE RESZTY ACYLOWEJ Z WIAZENIEM WYSOKOENERGETYCZNYM NA KOENZYM A.

23.β-OKSYDACJA KW TŁUSZCZOWYCH! DEGRADACJA KW TŁUSZC ZACHODZI W MIATOCHONDRAIACH PRZEZ B-OKSYDACJE. A] KW TŁUSCZCZOWE ULEGAJA AKTYWACJI Z UDZIAŁEM COA I ATP PRZEKSZTAŁACAJAC SIĘ W AKTYWNE KW TŁUSZCZ (ACETYLO-COA) KW. TL NASYCONY R-CH2-CH2-COOH + HS-COA- ATP->AMP+ PI--> R-CH2CH2-COSCOA AKTYWNY KW T TŁUSZCZOWY NASYCONY. B] KARNITYNA UŁATWIA PRZENIESIENIE KEW TŁ O DŁUGICH ŁAŃCUCHACH PRZEZ BŁ MITOCHONDRAILNEJ. R-CH2-CH2-CO~SCOA +KARNITYNA -↓HS-COA RCH2CH2CO-KARNITYNA C] ACYLOKARNITYNA REGULUJE NBOWE CZAST HS-COA ODDAJAC JEJ ACYL: RCH2CH2CO-KARNITYNA+ HS-COA-↓KARNITYNARCH2CH2COŚCOA. D] AKTYWNE KE TŁUSZCZ DZIEKI DEHYDROGENAZIE ACYLO-COA PRZECHODZA W AKTYWNE KW NIENAS: RCH2CH2COŚCOA-FAD->FADH2 RCH2CHCOŚCOA. E] AKTYWNE KA TŁ NIENAS Z UDZIOAŁEM HYDRATAZY ENOILO-COA PRZECHODZA W AKTYWNE KW NIENAS; RCH2CH2ÓC~ŚCOA- +H2ORCHOH-CHCOŚCOA F] POD WPŁYWEM DEHYDROGENAZY AKTYWNE B-HYDROKSYLACJI PRZECHODZA W B-OKSOKWASY: RCHOH-CHCOŚCOA-NAD-> NAD+BNADH +HRCOCH2COSCOA +CH3C-SCOA. G] AKTYWNE B-OKSOKWASY PRZY UDZIALE TIOLAZY-3-OKSOACYLO-COA ULEGAJA ROZPADOWI NA SKTYWNY KW OCTOWY I AKTYWNY KW TŁ NASYCOWNY, UBOŻSZY O 2 AT C W STOSUNKU DO KW WYJSCIOWEGO: RCOCH2COSCOA- +HS-COA RCOSCOA+ CH3COSCOA.

24.POWIĄZNAIA MIĘDZY METABOLIZMEM CUKRÓW I AA! CYKL KREBSA WAŻNE OGNIWO W PRZEMIANIE MATERII, ZBIEGAJĄ SIĘ TU RÓŻNORODNE PROCESY KATABOLICZNE I ANABOLICZNE , PRZEZ WYTWORZENIE WSPÓLNYCH METABOLITÓW ( ACYLO-COA, SZCZAWIOOCTAN, 2-OKSOGLUTARAN), PROCESY ROZPADU TŁUSZCZÓW, CUKRÓW I BIAŁEK. NIEKTÓRE SZLAKI METABOLICZNE KOŃCZĄ SIĘ NA DANYM METABOLICIE CYKLU (NP. GLUKONEOGENZEZA, , SYNTEZA AA) TAK WIĘC CYKL KREBSA ODGRYWA ROLĘ ZARÓWNO W PROCESACH KATABOLICZNYCH ( W TYM GŁ OKSYDACYJNYCH) JAK I ANABOLICZNYCH A ZARAZEM JEST AMFIBIOLICZNY ( CZYLI PEŁNI SWOISTĄ FUNKCJĘ). CUKRY TAKIE JAK GLUKOZA, FRUKTOZA, LAKTOZA CZY GALAKTOZA SĄ SUBSTRATAMI SĄ SUBSTRAYTAMI CYKLU GLIKOLITYCZNEGO, KTÓRY PROWADZI DO WYTWORZENIA PIROGRONIANU, KTÓRY Z KOLEI PRZY UDZIALE KARBOKSYLAZY PIROGRONIANOWEJ PRZEKSZTAŁCONY JEST DO AC-COA, KTÓRY JEST GŁÓWNYM SYBSTRATEM CYKLU KREBSA. PIROGRONIAN , A DALEJ ACETYLO-COA, MOŻE TAKŻE POWST NA SZLAKU E-D. AMINOKWASY POWSTAŁE W PROTEOLIZIE MOGĄ PRZEKSZTAŁCAĆ SIĘ NA DRODZE RÓŻNYCH REAKCJI (TRANSAMINACJI, DEKARBOKSYLACJI ITP) W SZEREG INTERMEDIATÓW CYKLU KREBSA: A] DO ACETYLO-COA POPRZEZ PIROGRONIAN, PRZEKSZATŁCANE SĄ:TRYPTOFAN , ALANINA, SER, CYS, TREONINA, GLI, HYDROKSYPROLINA , B]BEZPOSREDNIO DO ACETYLO-COA PRZEKSZTAŁCAJĄ SIĘ : LEUCYNA IZOLEUCYNA TRYPTOFAN. C]2-OKSOGLUTARAN MOŻE POWST Z PRZEKSZTAŁCEŃ HISTYDYNY, PROLINY, GLUTAMINY, ARGININY I GLUTAMINIANU. D]FUMARAN MOŻE POWST Z TYROZYNY, FENYLOALA, ASPARAGINIANU. E] SZCZAWIOOCTAN MOŻE BYĆ TWORZONY Z ASPARAGINIANU I ASPARAGINY.

25.CYKL KW DIKARBOKSYLOWYCH- PRZYKŁAD REAKCJI ANAPLEROTYCZNYCH U BAKTERII. CYKLICZNY PROCES ODDYCHANIA , POZORNIE ANALOGICZNY DO CYKLU KREBSA (UTL. PODLEGA GLIKOSALAN, WYSTĘP W NIM TYLKO ZW 2-, 3-, 4-WĘGLOWE)ZACHODŻ ATYLKO 2 ETAPY DEKARBOKSYLACJI I 2 ODWODORNIENIA, 1 FOSFORYLACJA SUBSTRATOWA. RÓŻNICA JAK JEST POMIĘDZY TYMI DWOMA ZW POLEGA NA TYM IŻ W CYKLU KREBSA UTL PODLEGA OCTAN, SUBSTRAT ZREDUKOWANY JEST DO GR METYLOWEJ(W OCTANIE). A AKCEPTOR Z KTÓRYM ŁĄCZYŁ SIĘ SUBSTRAT BYŁ W FORMIE UTLENIONEJ -KARBONYLOWEJ (KW SZCZAWIOOCTOWY) W CYKLU DIKARBOKSYLOWYM DOCHODZI DO KONDENSACJI ALDOLOWEJ ALE SUBSTRAT GLIKOSALAN ZAWIERA GR KARBONYLOWĄ A JEGO AKCEPTOR-OCTAN GR METYLOWĄ. CYKL TEN UMOŻLIWIA WIĄZANIE ZW DWUWĘGLOWYCH DO PRZEMIAN AMFIBOLICZNYCH BEZ UPRZEDNIEJ REDUKCJI ICH DO STADIUM OCTANU DAJE WIEC OSZCZĘDNOŚĆ ENERGI, JEDNOCZESNIE DOSTARCZA METABOLITÓW POŚREDNICH (CZYNNY OCTAN, PIROGRONIAN, SZCZAWIOOCTAN) RYS CYKL KW DIKARBOKSYL MA CHARAKTER ANAPLEROTYCZNY. PONIEWAŻ DOSTARCZA METABOLITÓW PRZYDATNYCH W INNYCH PROCESACH MA CHARAKTER POMOCNICZY W METABOLIZMIE!GLIOKSYLAM (POWST Z ROZPADU KW MOCZOWEGO) Z CZAST ACETYLO-COA TWORZY JABŁCZAN W REAKCJI KATRALIZOWANEJ PRZEZ SYNTETAZE JABŁCZ. JABŁCZAN UTLENIA SIĘ DO SZCZAWIOOCTANU PRZY UŻYCIU DEHYDROGENAZY JABŁCZANU I REDUKCJI NAD+ DO NADH. JKARBOKSYKINAZA PEP KATALIZUJE FOSFORYLACJE I DEKARBOIKSYLACJE SZCZAWIOOCTANU DO FOSFOENOLOPIROGRONIANU WYKORZYSTUJAC ATP. PEP O REAKCJI KATALIZOWANEJ PRZEZ KINAZE PIROGRONIANOWA DEFOSFORYLUJE, ODNAWIAJAC ATP Z ADP I PRZEKSZTAŁCA SIĘ DO PIROGRONIANU. PIROGRONIAN PRZY UDZIALE KOPMPLEXU DEHYDROGENZY PIROGRONOWEJ I NAD+ ODDAJE CZAST.

26. ROLA UDP GLUKOZY W METABOLIZMIE UDP- GLUKOZA POWSTAJE Z UTP I GLUKOZO-1-FOSFORANU W REAKCJI KATALIZOWANEJ PRZEZ PIROFOSFORYLAZĘ UDP-GLUKOZY [GLUKOZO-1-FOSFORAN +UTPPPI> UDP-GLUKOZA} UDP-GLUKOZA BIERZE UDZIAŁ W SYNTEZIE WIELOCUKRÓW: UDP-GLUKOZA +GLIKOGEN (N-RESZT) UDP +GLIKOGEN (N+1RESZT) I UDP-GLUKOZA +D-FRUKTOZA->SACHAROZA+ UDP. UDP-GLUKOZA WYSTĘP TAKŻE W SZLAKU WZAJEMNYCH PRZEMIAN GLUKOZA-GALAKTOZA. LAKTOZA WYSTĘP W GRUCZOLE MLEKOWYM Z GLUKOZY I UDP-GALAKTOZY. W WĄTROBIE GALAKTOZA ŁATWO PRZEMIENIA SIĘ W GLUKOZĘ. PRODUKTEM JEST UDP-GLUKOZA. UDP GALAKTOZA POD WPŁYWEM SYNTEZY LAKTOZOWEJ ŁĄCZY SIĘ Z GALAKTOZĄ DAJĄC LAKTOZĘ. OSOBY CHORE NA GALAKTOZEMIĘ MOGĄ WYTWARZAĆ Z GLUKOZY UDP-GALAKTOZĘ.

27. REAKCJE DEKARBOKSYLACJI W CYKLU KREBSA DEKARBOKSYLACJA W CYKLU KREBSA ZACHODZI PODCZAS 2 REAKCJI. 1] PRZEMIANA IZOCYTRYNIANU DO 2-OKSOGLUTARANU JEST PRZEPROWADZANA PRZEZ DEHYDROGENAZE IZOCYTRUNIANOWĄ (Z UTWORZENIEM PRODUKTU POŚREDNIEGO- NIETRWAŁEGO SZCZAWIOBURSZTYNIANU) REAKCJA ZACHODZI W OBECNOŚĆI MN²⁺, NAD⁺ JAKO KOENZYMU. { IZOCYTRY --NAD+->NADH +H+SZCZAWIOBURSZTYNIAN-↑CO22-OKSOGLUTARAN.} 2] DRUGA TO DEKARBOKSYLACJA 2-OKSOGLUTARANU PRZY UDZIALE KOENZYMU A I NAD+ W WYNIKU TEJ REAKCJI POWST NADH+H+ ORAZ SUKCYNYLO-COA.{ 2-OKSOGLUTARAN - NAD->NAD+H⁺ ↑CO2↓COASH SUKCYNYLO-COA} UWOLNIONY PODCZAS DEKARBOKSYKLACJI CO2 JEST PRODUKTEM UBOCZNYM NATOMIAST ISTOTĘ CYKLU KREBSA STANOWIĄ REAKCJE ODWODORNIANIA.

28.KW SZCZAWIOOCTOWY W PRZEMIANACH! BIERZE UDZIAŁ W CYKLU KREBSA- ACETYLO-COA ŁĄCZY SIĘ ZE SZCZAWIOOCTANEM TWORZĄC TRIKARBOKSYLOWY KW CYTRYNOWY PRZY UDZIALE ENZYMU SYNTETAZY CYTRYNIANOWEJ{SZCZAWIOOCTAN -CH3-COSCOA->COA-SHCYTRYNIAN}, W FERMENTACJI PROPIONOWEJ { SZCZAWIOOCTAN - NADH+->NAD JABŁCZAN} PODCZAS TEJ FERMENTACJI ZE SZCZAWIOOCTANU PRZY UŻYCIU DEHYDROGENAZY JABŁCZQNOWEJ I REDUKCJI NADH+ DO NAD POWST JABŁCZAN. I W SZLAKU GIOKSALANOWYM.( SZCZAWIOOCTAN- ↑CO2FOSFOENOLOPIROGRONIAN}{ SZCZWIOOCTAN +GTP (ITP.) >PEP +GDP (IDP_ +CO2}

29. FUNKCJE METABOLICZNE ACETYLO-COA!

30.BIOSYNTEZA KW TŁUSZCZOWYCH! PRODUKTEM WYJSCIOWYM W BIOSYNTEZIE KW TŁ JEST ACETYLO -COA A PROD KONCOWYM WOLNY PALMITYNIAN, SYNTETAZA TA ZACHODZI W CYTOZOLU (WYSTEP ON W WIELU TK , W WATROBIE, NERKACH), BIOSYNTEZA KE TŁUSZCZ ROZPOCZYNA SIĘ OD KARBOKSYLACJI ACETYLO-COA CO PROWADZI DO POWST MALANYLO-COA. JEST TOP REAKLCJA NIEODWRACALNA. ZACHODZI W DWÓCH ETAPACH: A] KARBOKSYLACJA BIOTYNY Z UDZIAŁEM ATP B] PRZENIESIENIE KARBOKSYLU NA ACETYLO-COA Z WYTWORZENIEM MALANYLO-COA. KOMPLEX SYNTETAZY KW TŁ JEST POLOPEPTYDEM ZAWIERAJACYM 6 ENZ. U BAKTERII POSZCEGÓLNE ENZ S.A. POROZDZIELANE A RESZTY ACYLOWE WYSTEP W POLACZ Z BIAŁKIEM PRZEBNOSZACYM ACYL-ACP. U SSAKÓW UKLŁ TEN JEST KOMPLEXEM ENZYMATYCZNYM W OBU PRZYPADKACH ACP ZAWIERA WITAMINE W POST 4-FOSFOROPANTETEINY. U SSAKÓW KOMPLEX TEN JEST DIMEREM. ZAWIERA ON GR SH-4-FOSFOPANTETEINY ZWIAZANE Z ACP W BLISKIM SASIEDZTWIE ZNAJDUJE SIĘ GR TIOLOWA DRUGIEGO MONOMERU . TYLKO CAŁY DIOMER JEST AKTYWNY. NA POCZATKU INICJUJACA CZAST ACYLO-COA ŁACZY SIĘ Z GR SH CYSTEINA CO JEST KATALIZOWANE PRZEZ TRANSACYLAZE ACETYLOWA. TA SEKWENCJA POWTARZA SIĘ 6-KROTNIE, ZA KZDYM RAZEM PRZYŁACZA SIĘ NOWA RESZTA MALANYLOWA AZ DO POWSTA 16-TRO WEGLOWEGO PALMITYNOWEGO RODNIKA. RODNIK UWOLNIONY JEST Z KOMPLEXXU ZA POMOCA TIOESTROWEGO. WOLNY PALMITYNIAN MUSI ZOSTAC ZAAKTYWOWANY ZANIM WEJDZIE DO JAKIEGOKOLWIEK NOWEGO METABOLIZMU. JEGO RAZEM JEST ZAZWYCZAJ ESTRYFIKACJA DO GLICEROLI. OKSYDACUJNE REAKCJE TEGO SZLAKU S.A. GŁÓWNYM ZRÓDŁEM WODORU. INNYM ŻRÓDŁEM JEST REAKCJA , KTÓRA PRZEKSZTAŁCA JABŁCZAN W PIROGRONIAN KATALIZOWANA PRZEZ „ENZYM JABŁCZANOWY”. ELONGACJA ŁANCUCHA KW ZACHODZI W SIATECZCE SRÓDPLAZMATYCZNEJ. PODCZAST TEGO SZLAKU ACETYLO-COA POCHODNE KW TŁ ŁACZY SIĘ Z MALANYLO-COA JAKO ZRÓDŁO NADPH (CZYNNIK REDUKUJACY) ACETYLU. POWST POCHODNE ACYLOWE MAJACE O 2 AT C WIECEJ.

31.CYKL HMG! PROCESEM W KTÓRYM POWST TZW CIAŁA KETONOWE NAZYWAMY KETOGENEZA. PREKURSOREM CIAŁ KETONOWYCH JEST ACETYLO-COA. DO ZWIEKSZONEGO WYTWORZENIA TEGO ZA DOCHODZI PODCZAS GŁODU WEGLOWODANOWEGO LUB WADLIWEGO MATEBOLIZMU WEGLOWODANÓW. CIAŁAMI KETONOWYMI S.A. 3 ZW: ACETOOCTAN, D(-)-3-HYDROKSYMASLAN ORAZ ACETON. POWST GŁ W WATROBIE. PROCES KETOGENEZY OBEJMUJE 3 ETAPY : A] NAJPIERW Z 2 CZSST ACETYLO-COA POWST W WYNIKU ODWRÓCENIA REAKCJI TIOLOZY, ACETYLO-COA. TEN ZNÓW REAGUJE Z CZAST ACETYTLO-COA I Z WODA, DAJAC 3-HYDROKSY-3-METYLO-GLUTANULO-COA, CZEMU TOWARZYSZY ODCZEPIENIE COA. HMG-COA ULEGA PRZEZ LIAZE ROZCZEPIENIU NA ACETYLO-COA ORAZ WOLNY ACETOOCT5AN. W MATRIX MITOCHONDRIUM ACETOOCTAN W ZNACZMNEJ CZESCI REDUKCJI DO 3- HYDROKSYMASLAN (DOMIONUJE ON WE KRWI I W MOCZU PODCZAS KETOZY). ACETON ULEGA TAKŻE POWOLNEJ SPONTANICZNEJ DEKARBOIKSYLACJI CO PROWADZI DO POWST ACETONU. 3]HYDROKSYMASLAN I ACETOOCTAN DYFUNDUJE Z MITOCHONDRIUM WATROBY DO KRWIOBIEGU A NASTEPNIE S.A. TRANSPORTOWANE DO TK I NARZADÓW. W TYCH TK ZACHODZA DWIE REAKCJE. ACETOOCTAN JEST AKTYWOWANY DO ACETYLO-COA. W PIERWSZEJ REAKCJI ACETOOCTAN MOŻE WŁACZYC SIĘ W SZLAK B-OKSYDACJI. DRUGA REAKCJI POLEGA NA AKTYWACJI ACETOOCTANU PRZEZ ATP W OBECNOSCI COA, KATALIZOWANA JEST PRZEZ SYNTETAZE ACETYLO-COA. C] 3- HYDROKSYMASLAN PO UTLENIENU DO ACETOOCTANU MOŻE ULEC AKTYWACJI DO ACETYLO ACETYLO-COA POD WPŁYWEM TIOLAZY I UTLENIANY W CYKLU CYTRYNIANOWEM.

1.OMÓW BUDOWĘ ENZYMÓW! W WIĘKSZOŚCIĄ AA SĄ WYSPECJALIZOWANYMI CZYNNOŚCIOWO CZAST BIAŁKOWYMI. ICH BIOSYNTEZA ODBYWA SIĘ W KOM, CHOCIAŻ MOGĄ ONE DZIAŁAĆ TAKŻE POZA KOM NP. ENZYMY TRAWIENNE PRZEWODU POKARMOWEGO . NIEKTÓRE ENZ SĄ BARDZO SILNIE ZWIĄZANE ZE STRUKTURAMI KOM ( ODDZIELENIE POWODUJE OBNIŻENIE ICH AKTYWNOŚCI I TRWAŁOŚCI). CZAST BIAŁKA ENZYMATYCZNEGO NAZYWANA JEST APOENZYMEM. WIĘKSZOŚĆ BIAŁEK ZWIĄZANA JEST Z DROBNOCZAST ZW ORGANICZNYMI ZWANYMI KOENZYMEM. KOENZYM WCHODZI W SKŁAD CENTRUM AKTYWNEGO ENZYMU (ODGRYWA ISTOTNĄ ROLE W KATALIZOWANEJ PRZEZ TEN ENZYM REAKCJI). KOENZYMY SĄ NA OGÓŁ LUŹNO ZWIĄZANE Z CZĘŚCIĄ BIAŁKOWĄ I W OKREŚLONYCH WARUNKACH MOGĄ BYĆ ODŁĄCZONE. SAMO BIAŁKO ENZYMATYCZNE JEST WÓWCZAS NIEAKTYWNE. NIEBIAŁKOWE CZĘŚCI ENZYMÓW CZYLI APEPTYDOWE POŁĄCZONE ŚCIŚLE Z APOENZYMEM WIĄZANIAMI KOWALENCYJNYMI SĄ NAZYWANE GR PROSTETYCZNYMI. GR. TE NIE ZAWSZE BIORĄ UDZIAŁ (CZYNNY) W KATALIZOWANEJ PRZEZ ENZYM REAKCJI. WYTWARZANIE KOMPLEKSU ENZYM-SUBSTRAT ODBYWA SIĘ W MIEJSCU KATALITYCZNYM ENZYMU, OKREŚLONYM JAKO CENTRUM KATALITYCZNE LUB AKTYWNE. KONCEPCJE PRZEDSTAWIENIA MIEJSCA KATALITYCZNEGO PODAJE M. IN. MODEL FICHERA.

2. BUDOWĘ I FUNKCJE CENTRUM KATALITYCZNEGO I CENTRUM REGULATOROWYCH! MIEJSCA KATALITYCZNE ENZ MOGŁA BYC ZBUDOWANE JEDYNIE Z TRZECH AA. NALEZĄ DO NICH SERYNA, CYS, MET, LIZYN, TYR, HIS ORAZ KW. ASP I GLUTAMINOWY. ISTNIEJĄ TAKŻE MIEJSCA KATALITYCZNE ZAWIERAJĄCE PRÓCZ AA JONY METALI CA²⁺, MG²⁺ A TAKŻE PIERWIASTKI ŚLADOWE, TAKIE JAK ZN, CU, CO, MO I INNE. METALE MOGĄ UCZESTNICZYĆ A WIĄZ Z SUBSTRATEM, WPŁYWAĆ NA KONFORMACJĘ MIEJSCA KATALITYCZNEGO I BRAĆ UDZIAŁ W KATALIZIE. JEŚLI ENZYM POSIADA GR PROSTETYCZNA LUB KOENZYM TO MIEJSCE KATALITYCZNE ZAWIERA UGRUPOWANIE NIEBIAŁKOWE. W MIEJSCU KATALITYCZNYM ODBYWA SIĘ WYTWARZANIE KOMPLEXU ENZYM-SUBSTRAT. W MIEJSCACH REGULATOROWYCH NASTĘPUJE WIĄZANIA TZW. EFEKTORÓW LUB INACZEJ MODYFIKATORÓW, KTÓRE MODULUJĄ AKTYWNOŚĆ ENZ - ORAZ EFEKTORY UJEMNE (INHIBITORY)- HAMUJĄ TE AKTYWNOŚĆ. MIEJSCA REGULATOROWE ZNAJDUJĄ SIĘ PO ZA OBRĘBEM MIEJSCA KATALITYCZNEGO TO NAZYWAMY JE MIEJSCEM ALLOSTERYCZNYM. W MIEJSCU IZOSTERYCZNYM MOGĄ JEDYNIE DOŁĄCZYĆ SIĘ EFEKTORY IZOSTERYCZNE O BUDOWIE CHEM BARDZO ZBLIŻONEJ DO SUBSTRATU. W MIEJSCU ALLOSTERYCZNYM DOŁĄCZAJĄ SIĘ EFEKTORY ALLOSTERYCZNE -ICH STRUKTURA ODBIEGA OD STRUKTURY SUBSTRATU. EFEKTORY TE ODDZIAŁYWUJA NA MIEJSCE KATALITYCZNE.

3. IZOENZYMY- POWSTAWANIE I DO CZEGO SŁUZĄ! IZOMERAZY SĄ RÓŻNYMI FORMAMI DANEGO ENZYMU, KATALIZUJĄCYMI REAK CHEM WŁASCIWĄ DLA DANEGO ENZ, ALE WYKONUJĄ ODMIENNE WŁASC FIZ LUB KINETYCZNE TJ: RUCHLIWOŚĆ ELEKTROFEORETYCZNA, POWINOWACTWO DO SUBSTRATU, PKT IZOELEKTRYCZNY, ZAKRES OPTIMUM PH, WRAŻLIWOŚĆ NA DZIAŁANIE INHIBITORÓW I PODWYŻSZONEJ TEMP, WŁAŚCIWOŚCIAMI IMMUNOCEM ORAZ MASA CZĄSTECZKOWA. RÓŻNE FORMY IZOMERAZ DANEGO ENZYMU POCHODZĄ ZAZWYCZAJ Z RÓŻNYCH GENÓW STURKTURALNYCH I CZĘSTO WYSTĘP W RÓŻNYCH TK CIAŁA LUB RÓŻNYCH ORGANELLACH, IZOMERAZY WYSTĘP W RÓŻNYCH ORG NAZYWA SIĘ HETEROENZYMAMI. UWAZA SIĘ, ZE NIEKTÓRE ENZYMY KATALIZUJĄ TE SAMA REAKCJE ENZYMATYCZNE O PRZECIWNYCH KIERUNKACH. IZOMEREZY DEHYDROGENAZY JABŁACZNOWEJ WYODRĘBNIONY Z MITOCHONDRIUM (M- MDH) UTLENIA NP. KE JABŁKOWY I REDUKUJE NAD. IZOENZYM TEGO SAMEGO ENZYMU FRAKCJI ROZPUSZCZALNEJ (S-MDH) POWODUJE REDUKCJE KE SZCZAWIOOCTOWEGO DO KW JABŁKOWEGO I UTL ZREDUKOWANY NAD. IZOENZYM AMINOTRANSFERAZ: ALANINOWEJ I ASPARAGINOWEJ MITOCHONDRIUM POWODUJE PRZEKSZTAŁCENIE AA DO ODPOWIEDNICH KETOKW: IZOENZ CYTOPLAZMATYCZNE TYCH AMINOTRANSFERAZ KATALIZUJĄ REAKCJE ODWROTNE TJ. POWST AA Z KETOKW. IZOENZYM LDH-1 - WYSTĘP W MIĘŚNIU SERCOWYM, WYKAZUJE NAJWIĘKSZA RUCHLIWOŚĆ ELEKTROFOTORYCZNA. IZOENZYM LDH-5-TYPOWY DLA MIĘŚNI SZKIELETOWYCH CHARAKTERYZUJE SIĘ NAJMNIEJSZA RUCHLIWOŚCIĄ. IZOENZYMY LDH-5, LDH-3 I LDH-4 POŚREDNIA RUCHLIWOŚĆ SĄ HYBRYDAMI ZŁOŻONYMI Z PODJEDNOSTEM LDH-1 I LDH-5. SKLAD TYCH IZOENZYMÓW OZNACZA SIĘ ODPOWIEDNIO: H4, H3M, H2M2, HM3, M4. LDH JEST ŁATWO ROZPUSZCZALNYM BIAŁKIEM CYTOZOLOWYM, ŁATWO ZOSTAJE UWOLNIONY DO KRWI W WARUNKACH ZAWAŁU SERCA ŻÓŁTACZKI CHOROBY MIĘSNI.

4. OMÓW KLASE OKSYDOREDUKTAZ! OKSYDOREDUKTAZY- STANOWIA KLASE ENZYMÓ BIORĄCYCH UDZIAŁ W REAKSCJACH UTLENIANIA I REDUKCJI. UTL POLEGA NA PRZYŁACZENIU TLENU, UTRACIE AT H BĄDŹ ELEKTR. REDUKCJA JEST PROCESEM ODWROTNYM. KAŻDY PROCES UTL WIAŻE SIĘ NIEROZELAWALNIE Z PROCESEM REDUKCJI, PONIEWAŻ NP. AT MOŻE ODDAC ELEKTRON TYLKO WÓCZAS GDY INNY AT TEN ELEKRTON PRZYJMIE. TEGO RODZAJU REAKCJE NAZYWAMY OKSYDACYJNO-REDUKCYJNYMI A ENZYMY, KTÓRE JE KATALIZUJA OKSYDOREDUKTAZAMI. ENZYMY KTÓRE POWODUJA ODCZEPIENIE AT WODORU OD SUBSTRATU, A WIEC PRZYSPIESZAJA ODWODOROWANIE NAZYWAMY DEHYDROGENAZAMI! A]OKSYDAZA ALKOHOLO: NAD ETANOL -NAD->NAD+H+ALDEHYD OCTOWY. B] OKSYDOREDUKTAZA 6-FOSFO-D-GLUKONIAN: NADP (DEKATBOKSYLLUJACA) KW 6-FOSFOGLUKONOWY- NADP+->NADPH+H+D-RYBULOZO-5-FOSFORAN +CO2 C] OKSYDOREDUKTAZA BURSZTYNIANOWA: AKCEPTOR KW BURSZTYNOWY- FAD->FADH2FUMARAN. ENZYMY DIZAŁAJĄCE W KIERUNKU ODWROTNYM NIŻ DEHYDROGENAZY WIEC POWODUJACE UWODOROWANIE NAZYWAJA SIĘ REDUKTAZAMI: A]OKSYDOREDUKTAZA ZREDUKOWANY NAD: L-CYSTYNA. L-CYSTYNANADH+H+<->NAD—CYSTEINA B] OKSYDOREDUKTAZA ZREDUKOWANY NADP: NAD NADPH +H+ NAD->NAD+H+NADP.

5.KLASA TRANSFERAZ! TRANSFERAZY- ENZ UMOŻLIWIAJĄCE PRZENOSZENIE RODNIKA LUB GR Z JEDNEGO ZW NA DRUGI ALBO WYMIANE RODNIKA LUB GR Z AT WODORU LUB TLENU INNEGO ZW. TWORZA ONE POŁĄCZENIA Z SUBSTRATAMI PRZEZ WIAZANIA KOWALENCYJNE. AZWY TRWNSFERAZ TWORZONE SA PRZEZ DODONIE PRZEDROSTKA OKRESLAJĄCEGO PRZENOSZONA GR NP. METYLOTRANSFERAZY PRZENOSZA GR METYLOWA.A] METYLOTRANSFERZY: S-ADENOZNOMATIONINA+ KW GUANIDYNOOCTOWYADENOZYNA +KREATYNA B] ACTYLOTRANSFERAZY; ACETYLO-COA+FOSFORAN ACETYLOFOSFORAN +HS-COA C] AMINOTRANSFERAZY: KW L-ASPARAGINOWY +KW 2-OKSOGLUTONOWY>SZCZAWIOOCTAN + L-GLUTAMINOWY

6. KLASA HYDROLAZ- HYDROLAZY- STANOWIA NAJLICZNIEJSZA GR ENZ BARDZO ROZPOWSZECHNIONYCH W PRZYRODZIE. REAK KATALIZOWNAE PRZEZ TE ENZ SA NAOGÓL NIEODWRACALNE, GDYZ TOWARZYSZY IM UTRATA SWOBODNE ENERGII. HYDROLAZY MOGĄ WYSTEP W KOM , A TAKŻE DZIAŁĄC POZA KOM W PŁYNACH USTROJOWYCH CZY SOKACH TRAWIENNYCH. ENZ TE POWODUJĄ ROZSZCZEPIENIE WIAZ, NA KTÓRE DZIAŁAJĄ ZA POMOCĄ CZAST WODY. DO HYDROLAZ NALEŻĄ WSZYSTKIE ENZ WYDZIELANE W PRZEWODZIE POKARMOWYM , TRAWIĄCE TUSZCZE , CUKRY, BIAŁKA, KW NUKLEINOWE. A]LIPAZY : TRIACYLOGLICEROLE+ WODA 2,3-DIACYLOGLICEROL+ R-COOH B] ACETYLO-COA+ WODA KW OCTOWY +SH+COA C] MONOESTER +WODA ALKOHOL+ H3PO4 D] DIESTER +WODAR-OH + MONOESTER.

OCTOWY.

7. KLASA LIAZ! TO ENZ KTÓRE ROZSZCZEPIAJĄ NIEHYDROLOGICZNIE PRZEDE WSZYTKIM WIĄZ CHEM WYSTEPUJĄCE MIEDZY DWOMA AT WEGLA, WEGLEM I TLENEM, WEGLEM I AZOTEM ORAZ C-S. NA SKUTEK ROZSZCZEPIENIA SUBSTRATU MOGĄ BYĆ UWOLNIONE ZWIAZKI DROBNOCZASTECZKOWE, TJ. CO2, ALDEHYDY, H2O, NH3 LUB H2S. BIORĄC POD UWAGĘ RODZAJ UWOLNIONYCH CZAST ENZ TEJ KLASY DZIELI SIĘ NA DEKARBOKSYLAZY, ALDOLAZY, DEHYDRATAZY, AMONIAKOLIZY ORAZ DESULFHYDRATAZY. NAJWAZNIEJSZE SPOSRÓD LIAZ SĄ KARBOKSYLIZY- ENZ KATALIZUJEACE ROZERWANIE WIĄZAŃ POMIEDZY AT C.

8.KLASA IZOMERAZ! ENZ KATALIZUJĄCE WEWN CZĄSTECZKOWE PRZEGRUPOWANIA SUBSTRATU, BEZ ZMIANY JEGO SKŁADU ILOŚCIOWEGO. REAKCJE TEGO TYPU ZWYKLE PRZYGOTOWUJĄ SUBSTRAT DO INNYCH PRZEKSZTAŁCEŃ. JEŚLI ENZ ZALICZANY JEST DO TEJ KLASY POWODUJE ZMIANE KONFIGURACJI GR PRZY C ASYMETRYCZNYM TO NAZYWAMY GO RECEMAZA. ISTNIEJĄ RECEMAZY AA PRZEKSZTAŁCAJĄCE FORMY L W FORMY D I ODWROTNIE. JEŚLI W CZAST WYSTĘP KILKA ASYMETRYCZNYCH AT C,A ENZYM DOKONUJE SPECYFICZNIE ZMIANY KONFIGURACJI PRZY JEDNYM TYLKO AT WĘGLA TO NAZYWAMY GO EPIMERAZĄ DO KLASY IZOMERAZ ZALICZAMY KSYDOREDUKTAZY WEWNĄTRZ CZĄSTECZKOWE, PRZEKSZTAŁCAJĄCE ALDOZY Z KETOZY I ODWROTNIE. A] KW L-MLEKOWY<->KW D-MLEKOWY B] GLICERALDEHYDO-3-FOSFORAN<->DIHYDROKSYACETONOFOSFORAN

9. KLASA LIGAZ (SYNTETAZ) KOSZTEM ENERGII WYSOKOENERGETYCZNYCH TRIFOSFORANÓW WYTWARZAJĄ NOWE WIĄZ WĘGLA Z INNYMI ATOMAMI: TLANU, S, N, C. CECHA WYODRĘBNIAJĄCĄ TE KLASĘ ENZYMÓW JEST UDZIAŁ W REAKCJACH PRZEZ NIE KATALIZOWANYCH KOENZYMÓW NUKLEOTYDOWYCH, NAJCZESCIEJ ATP. DO LIGAZ WYTWARZAJĄCYCH WIAZ POMIĘDZY WĘGLEM I TLENEM NALEZĄ SYNTETAZY AMINO-ACYLO-TRNA. A] L-AMONOKW +TRNA- ATP->AMP+PPL-AMINOACYLO-TRNA B]WIĄZANIA MIEDZY WĘGLEM A SIARKA.... C] WIĄZANIA MIEDZY DWOMA AT C PIROGRONIAN+CO2 +WODA- ATP->ADP+PSZCZAWIOCTAN.

10. TEORIA KATALIZY ENYMATYCZNEJ. ENZYMY WYKAZUJA WYSOKA SWOISTOSC ZARÓWNO POD WZGLĘDEM KATALIZOWANEJ REAKCJI JAK I WYBORU ZW BIORĄCYCH UDZIAŁ A NIEJ, CZYLI SUBSTRATÓW. OZNACZA TO ZE JEDEN ENZYM KATALIZUJE NA OGÓŁ POJEDYŃCZA REAKCJE CHEM JEDNEGO SUBSTR LUB REAKCJE ZACHODZACA MIEDZY OKRESLONYMI SUBSTRATAMI. RÓZNICE W SWOISTOSCI POSZCZEGÓLNYCH ENZYMÓW ZALEŻA OD ODMIENNOSCI W BUDOWIE ICH CENTRÓW AKTYWNYCH I ZDOLNOSCI DO KONFOPRMACYJNEGO PRZYSTOSOWANIA SIĘ DO SUBSTRATÓW. PIERWSZYM ETAPEM KATALIZY ENZYMATYCZEJ JEST UTWORZENIE KOMPLEXU ENZYM-SUBSTRAT. DZIEJE SIĘ TO ZA POMOCĄ RÓZNORODNYCH SPOSOBÓW. FICHER PORÓWNAŁ UKŁAD ENZYZM-SUBSTRAT DO KLUCZ I ZAMKA. MODEL ZWANY JEST TEZ MODELEM MATRYCOWYM, SŁUZE M.IN. DO WYJASNIENIA NIEKTÓRYCH WŁASCIWOSCI ENZ. CENTRUM AKTYWNE ENZ NIE JEST GEOMETRYCZNE SZTYWNA STRUKTURA. SA TO BARDZOM PRECYZYJNE W=USYTUOWANE W PRZETRZENI GR FUNKCYJNE BOCZNYCH ŁAŃCUCHÓW AA, ODZIAŁUJA Z KOMPLEMENTARNYMI GR FUNKCYJNYMI (RYS) DZIAŁANIE ENZ NAJLEPIEJ ODZWIERCIEDLA MODEL BIOKATALIZY KOSHLANDA, MODEL ZAKŁADA TZW INDUKOWANE DOPASOWANIE SIĘ ENZ DO SUBSTR. PODCZAS TWORZENIA KOMPLEZU E-S ZACHODZA ZMIANY KONFORMACYJNE W OBYDWU REAGUJACYCH CZAST. ENZYM I SUBSTRAT WZAJEMNIE NA SIEBIE ODDZIAŁYWUJĄ. DZIEKI TYM ZMIANOM MOŻLIWE JEST DOPASOWANIE SIĘ STRUKTURALNE I FUNKCJONALNE KATALIZOWNAYCH UGRUPOWAN SUBSTRATU DO CENTRUM AKTYWNEGO ENZYMU, CO MOŻE PROWADZIC DO POWSTANIA NAPIĘC W CZAST SUBSTRATU.

11. STAŁA MICHELISA DLA WIELU ENZYMÓW SZYBKOSC KATALIZY V ZMIENIASIE WRAZ ZE STEZENIEM SUBSTRATU. PRZY STAŁYM STEZ ENZYMU V PRAWIE LINIOWO ZALEZY OD STEZENIA ENZ POD WARUNKIEM ZE JEST ONO MAŁE. PRZY DUZEM STEZENIU JEST PRAWIE NIEZLAEZNE OD STEZENIA. MICHAELIS ZAPRPONOWĄŁ MODEL ODPOWIADAJĄCY TAKIEJ CHCRAKTEYSTYCE KINETYCZNEJ. PODTAWĄ TEGO ZAŁOŻENIA JEST FAKT ZE KOMPLEX ES JEST KONIECZNYM ETAPEM POSREDNIM PROCESU KATALITYCZNEGO. (WYKRES) ZALEZNOSC SZYBKOSCI REAKCJI ENZYMATYCZNYCH OD STEZENIA SUBSTRATU WG RÓWN MICHAELISA I MENTEN`A. GDZIE KM TO STAŁA MICHAELISA TJ STEŻENIE SUBBSTRATU, PRZY KTÓRYM SZYBKOSC REAKCJI JEST RÓWNA POŁOWIE SZYBKOSCI MAX. RÓWNANIE MICHAELISA: V=VMAX*[S]/[S]+KM. STAŁA MICHAELISA WYRAZA POWINOWACTWO ENZYMU DO SUBSTRATU, KTÓRE JEST TYM WIEKSZE IM NIZSZA JEST WARTOSC KM. RÓNANIE MICHAELISA I MENTEN`A PRZEDSTAWIONE GRAFICZNIE DAJE OBRAZ HIPERBOLI. ZOSTAO ONO PRZEKSZTAŁCONE PRZEZ LINEWEAWERA. (RYS).

12. CZYNNIKI WPŁYWAJĄCE NA AKTYWNOSC ENZ! SZYBKOSC REAKCJI ENZ ZAELZY OD CZYNNIKÓW WPŁYWAJĄCYCH NA CZESTOSC ZDERZEN MIEDZY CZAST I ICH ENERGIE KINETYCZNA. TEMP- SZYBKOSC REAKCJI POCZATKOWO SIĘ ZWIEKSZA, WRAZ ZE WZROSTEM TEMP Z POWODU ZWIEKSZENIA ENERGI KINETYCZNEJ REAGUJACYCH CZAST. PO PRZEKROCZENIU BARIERY ENERGETYCZNEJ, PO ROZERWANIU WIĄZAN WODOROWYCH I HYDROFOBOWYCH DOCHODZI DO DENATURACJI, WYTRACANIA I STRATY KTYWNOSCI ENZ.PH- OPTYMALNA WARTOSC MIESCI SIĘ MIEDZY 5-9PH. PRZY MAŁYCH I DUZYCH WARTOSCIACH PH DOCHODZI DO DENATURACJI ENZYMU. PH WPŁYWA NA AKTYWNOSC ENZYMU PRZEZ ZMIANE STRUKTURY LUB PRZEZ ZMIANE ŁADUNKU RESZTY AMINOKWASOWEJ, BIORĄCEJ UDIZAŁ W POŁACZENIU SUBSTRATU LUB KATALIZIE. STEZENIE SUBSTRATU- SZYBKOSC REAKCJI JEST PROPORCJONALNA DO STEZEN CZAST REAGUJACYCH. ENZYMY ZMIENIAJA DROGE REAKCJI, ALE NIE WPŁYWAJĄ NA POCZATKOWE I KONCOWE RÓWNOWAŻNE STEZENIA SUBSTRATÓ I PRODUKTÓW. JONY MATALI - PEŁNIA W KATALIZIE ENZYMATYCZNEJ FUNKCJE AKTYWATORÓW I INHIBITORÓW ( AKTYWATORY-ZWIEKSZAJA, INHIBIOTORY ZMNIEJSZAJA AKTYWNOSC ENZYMÓW).JONY MG2+ TOWRZYSZYĆ MUSZĄ ENZYMOM PRZEKSZTŁCAJĄCYM ATP. JONY MN2+-POTRZBNE SĄ DO DZIAŁNIA DEHYDROGENAZY JABŁACZANOWEJ. JONY MN2+, ZN2+, CA2+ AKTYWUJĄ PEPTYDAZY. JONY CA2+ AKTYWUJĄ TRYPSYNE.

13. ENERGIA AKTYWACJI- ZNACZENIE W KATALIZIE ENZYMATYCZNEJ. JAK ENZYMY WPŁYWAJĄ NA NIEKORZYŚĆ! ENERGIA AKTYWACJI- JEST TO NAJMNIEJSZA PORCJA ENERGII NIEZBĘDNA DO ZAPOCZĄTKOWANIA ZAJŚCIA ENERGII. JEST TO NAJMNIEJSZA PORCJA ENERGII KTÓRĄ TRZEBA DOSTARCZYĆ JEDNEMU MOLOWI SUBSTRATÓW, ABY KAŻDA Z CZĄSTEK STAŁA SIĘ REAKTYWNA. ENZYM TAK DZIAŁA, ABY REAKCJA SAMORZUTNA PRZEBIEGAŁA STOSUNKOWO SZYBKO W WARUNKACH FIZJOLOGICZNYCH PANUJĄCYCH W ORG. ENZYMY ZMIENIAJĄ ENERGIE AKTYWACJI (BARIERĘ ENERGETYCZNA) REAKCJI CHEM PRZEZ UKSZTAŁTOWANIE ZW CHEM NA KTÓRY ON DZIAŁA (SUBSTRAT)ABY BYŁ ON GOTOWY DO PRZEMIANY CHEM: A+B<->C+D. JEŻELI ZACHODZIĆ TAKA REAKCJA TO CZAST SUBSTR A MUSI ZBLIŻYĆ SIĘ DO CZAST SUBSTR B TAK ABY MOGŁY ODDZIAŁYWAĆ ZE SOBĄ CHMURY ELEKTRONOWE TYCH CZAT W WYNIKU CZEGO POWSTAJE TZW STAN PRZEJŚCIOWY, A POTEM NASTĘPUJE ROZERWANIE JEDNYCH I UTWORZENIE INNYCH WIĄZAŃ. CZAST SUBSTRATÓW MUSZA ZATEM ZDERZYĆ SIĘ ZE SOBĄ, ALE ŻEBY ZASZŁA REAKCJA CEM CZAST MUSZA MIEĆ DUŻA ENERGIA AKTYWACJI KINETYCZNA, BO W PROCESIE ROZRYWANIA WIĄZAŃ JEST WYMAGANE DOSTARCZENIE OKREŚLONEJ ILOŚCI ENERGII. STAN PRZEJŚCIOWY MOŻE WYTWORZYĆ SIĘ WÓWCZAS GDY DO UKŁADU REAKCYJNEGO ZOSTANIE DOSTARCZONA ENERGIA AKTYWACJI. PODCZAS PRZEKSZTAŁCEŃ Z SUBSTRATÓW A IB W PROD CI D NASTĘPUJE UWOLNIENIE ENERGII SWOBODNEJ. DUŻA WARTOŚĆ ENERGII AKTYWACJI MOŻE STANOWIĆ BARIERĘ DLA PRZEBIEGU REAKCJI, SZCZEGÓLNIE W NIŻ TEMP. ENZYM POWINIEN SIĘ CHARAKTERYZOWAĆ NASTĘPUJĄCYMI WŁAŚCIWOŚCIAMI: ZWIĘKSZAĆ PRAWDOPODOBIEŃSTWO MIEDZY CZAST, OBNIŻAĆ BARIER ENERGETYCZNA REAKSCJI, UKIERUNKOWAĆ W ODPOWIEDNI SPOSÓB CZAST WZGLĘDEM SIEBIE. (RYS). REGULACJA AKTYWNOŚCI ENZYMU W WYNIKU MODYFIKACJI KOWALENCYJNEJ POLEGAJĄCEJ NA FOSFORYLACJI I DEFOSFORYLACJI RESZTY SERYNY. ENZYMY PRZYŚPIESZAJĄ REAKCJE PRZEZ OBNIŻENIE BARIERY AKTYWACJI.

14.SPSOSOBY HAMOWANIA AKTYWNOSCI ENZYMU! HAMOWANIE ENZYMÓW PRZEZ UJEMNE SPRZĘŻENIE ZWROTNE (HAMOWANIE ALLOSTERYCZNE) TEN TYP INHIBICJI POLEGA NA HAMOWANIU PIERWSZEGO ENZYMU PRZEZ KOŃCOWY PRODUKT WIELOETAPOWEJ PRZEMIANY DANEGO ZWIĄZKU, NP. W KOM ZACHODZI SUBSTANCJI D (PRODUKT REAKCJI) ZE ZWIĄZKU WYJŚCIOWEGO A (SUBSTRAT) POPRZEZ METABOLITY POŚREDNIE B I C. KOLEJNE REAKCJE TEJ PRZEMIANY SĄ KATALIZOWANE PRZEZ ODPOWIEDNIE ENZYMY E1-E3. RYS. DUŻE STĘŻENIE PRODUKTU KOŃCOWEGO D Z REGUŁY HAMUJE PRZEMIANĘ ZWIĄZKU A WB NA SKUTEK UNIECZYNNIENIA PIERWSZEGO ENZYMU E1 CIĄGU REAKCYJNEGO. W TEJ SYTUACJI ZOSTAJE ZAHAMOWANY RÓWNIEŻ CIĄG PRZEMIAN A->D I DOPIERO ZUŻYTEJ PRZEZ KOM NADMIAR D PRZYWRACA AKTYWNOŚĆ PIERWSZEMU ENZYMOWI E1 A TEN SPOSÓB ZOSTAJE WZNOWIONA BIOSYNTEZA PROD D. NA ZASADZIE UJEMNEGO SPRZĘŻENIA ZWROTNEGO PODLEGA REGULACJI NIEMAL KAŻDY CIĄG REAKCYJNY, BIEGNĄCY W KIERUNKU SYNTEZY LUB ROZPADU OKREŚLONEGO POŁĄCZENIA. MECHANIZM TEN POLEGA NA POŁĄCZENIU PRODUKTU DO CENTRUM ALLOSTERYCZNEGO OKREŚLONEGO ENZYMU I ZMIANĘ KONFORMACJI JEGO CENTRUM AKTYWNEGO TAK ABY NIE MOGŁO ONO PRZYŁĄCZYĆ SUBSTRATU. (DWA RYS).

15. SZYBKOSC REAKCJI ENZ ZALEZY OD CZYNNIKÓW WPŁYWAJĄCYCH NA CZESTOSC ZDERZEN MIEDZY CZAST I ICH ENERGIE KINETYCZNA. TEMP- SZYBKOSC REAKCJI POCZATKOWO SIĘ ZWIEKSZA, WRAZ ZE WZROSTEM TEMP Z POWODU ZWIEKSZENIA ENERGI KINETYCZNEJ REAGUJACYCH CZAST. PO PRZEKROCZENIU BARIERY ENERGETYCZNEJ, PO ROZERWANIU WIĄZAN WODOROWYCH I HYDROFOBOWYCH DOCHODZI DO DENATURACJI, WYTRACANIA I STRATY KTYWNOSCI ENZ.PH- OPTYMALNA WARTOSC MIESCI SIĘ MIEDZY 5-9PH. PRZY MAŁYCH I DUZYCH WARTOSCIACH PH DOCHODZI DO DENATURACJI ENZYMU. PH WPŁYWA NA AKTYWNOSC ENZYMU PRZEZ ZMIANE STRUKTURY LUB PRZEZ ZMIANE ŁADUNKU RESZTY AMINOKWASOWEJ, BIORĄCEJ UDIZAŁ W POŁACZENIU SUBSTRATU LUB KATALIZIE. STEZENIE SUBSTRATU- SZYBKOSC REAKCJI JEST PROPORCJONALNA DO STEZEN CZAST REAGUJACYCH. ENZYMY ZMIENIAJA DROGE REAKCJI, ALE NIE WPŁYWAJĄ NA POCZATKOWE I KONCOWE RÓWNOWAŻNE STEZENIA SUBSTRATÓ I PRODUKTÓW. JONY MATALI - PEŁNIA W KATALIZIE ENZYMATYCZNEJ FUNKCJE AKTYWATORÓW I INHIBITORÓW ( AKTYWATORY-ZWIEKSZAJA, INHIBIOTORY ZMNIEJSZAJA AKTYWNOSC ENZYMÓW).JONY MG2+ TOWRZYSZYĆ MUSZĄ ENZYMOM PRZEKSZTŁCAJĄCYM ATP. JONY MN2+-POTRZBNE SĄ DO DZIAŁNIA DEHYDROGENAZY JABŁACZANOWEJ. JONY MN2+, ZN2+, CA2+ AKTYWUJĄ PEPTYDAZY. JONY CA2+ AKTYWUJĄ TRYPSYNE.

16. FUNKCJE KOENZYMOW W KATALIZIE ENZYMATYCZNEJ! WIELE ENZ KTÓRE KATALIZUJA PRZENIESIENIE GR I INNE REAKCJE , WYMAGA W DODATKU DO SUBSTRATU DRUGIEJ CZAST ORGANICZNEJ NAZWANEJ KOENZYMEM. KOENZYM MOŻE WYSTEP SAMODZIELNIE I ŁACZYC SIĘ Z APOENZYMEM W TRAKCJE KATALIZOWANEJ REAKCJI (A GR PROSTETYCZNA WYSTEPUJE ZWIAZANA TYLKO Z BIAŁKEIM ENZYMU). OBECNOSCI KOENZYMÓW WYMAGAJA REAZKCJE OKSYDOREDUKCYJNE, REAKCJE PRZENOSZENIA GRUP I IZOMERYZACJI ORAZ REAKCJE PROWADZĄ E DO TWORZENIA WIĄZAN KOWALENCYJNYCH. TYPOWE KOENZYMY WYKAZUJA ZDOLNOSC DO DYSOCJACJI I MOŻNA ROZPATRYWAC JE JAKO DRUGI SUBSTRAT NP. D-MLECZAN+ NAD+>PIROGRONIAN + NADH+H+. CZASTECZKA SUBSTRATU UTLENIA SIĘ CZAST KOENZYMU NAD+ ULEGA REDUKCJI. W REAKCJACH PRZENOSZENIA GRUP Z UDZIAŁEM KINAZ NP. ATP JAKO KOENZYM PEŁNI ROLĘ DONORA RESZT FOSFORANOWYCH. W OBU TYCH PRZYPADKACH KOENZYMY DIZAŁAJĄ JAK DRUGI SUBSTRAT. KOENZYMY UCZESTNICZA W REAKCJACH PRZENOSZENIA GRUP FUNKCYJNYCH TYPU; D-G+AA-G +D. W KTÓ®YCH GRUPA FUNKCYJNA G JEST PRZENOSZONA Z DAWCY (DONORA) NA CASTECZKE AKCEPTORA. W REAKCJACH TYCH KOENZYM DZIAŁA KAO POŚREDNI PRZENOSNIK GRUUP (NP. AMINOWEJ) RYS. W PRZYAPDKU GDY PRZENOSZONA GRUPĄ JEST WODÓ® PRZEDSTAWIA SIĘ TYLKO LEWĄ STRONE REAKCJI.

17. KOENZYM OKSYDOREDUKTAZ! SA TO OENZYMY PRZENOSZĄCE WODÓR I ELEKTRONY. A] NAD+ DINUKLEOTYD NIKOTYNOAMIDOADENINOWY: ZBUDOWANY JEST Z NULEOTYDU, ZAWIERAJĄCEGO ADENINĘ ORAZ NULKEOTYDU KTÓRY ZAWIERA AMID KW NIKOTYNOWEGO- NIACYNA. W ORG MOŻE BYĆ WYTWARZANY DRIGĄ PRZEMIAN TRYOPTOFANU. JEST WAZNYM OGNIWEM PRZENOSZENIA ATOMÓW WODORU W ŁA NCUCHU ODDECHOWYM. WYSTEP W POSTACI UTLENIONEJ I ZREDUKOWANEJ.(REAK). B]FMN- MONONUKLEOTYD FLAWINOWY-> KOENZYMY FALWINOWE. ZAWIERA W SWEJ CZAST RYBOFLAWINĘ (WIT B12) NADAJACA POSTACIOM UTLENIONYM ZÓŁTE ZABARWIENIE. FMN JEST FOSFORNAEM RYBOFLAWINY ZBUDOWANYM Z HETEROCYKLICZNEJ DIMETYLOIZOALLOKAZY ORAZ PIECIOWODOROTLENOWEGO RYBITOLU. ZESTRYFIKOWANEGO PRZY C5 KW FOSFORANOWYM. KOENZYM TEN PRZENOSI DWA AT WODORU. POSTAC ZREDUKAWANA TO FMNH2.C] FAD- DINUKLEOTYD FLAWINOWO-ADENIONOWY. ZAWIERA W SWYM SKŁADZIE MONONUKLE FLAWINOWY I ADENINOWY. PROCES PRZENOSZENIA AT WODORI PRZEZ FAD JEST IDENTYCZNY JAK W PRZYPADKU FMN: FAD+ 2H<->FADH2. FAD JEST KOENZYMEM MIN β- OKSYDACJI. FORMA UTLENIONA JEST ZÓŁTA A ZREDUKOWAN JEST BEZBARWNA. (RYS *2). D] UBICHION( KOENZYM !, COQ) JEST SYNTETYZOWANY W KOM ZW I ROSL. JEST POCHODNA 1-4-BENZOCHINONU Z DŁUGIM ŁAŃ BOCZNYM. U SSAKÓW ŁAŃCUCH TENZAWIERA 10RESZT PRENYLOWYCH. U BEZKRĘGOWCÓW I ROSL OD 6-8RESZT. KOENZYM Q JEST SKŁ ŁŃ ODDECH. JEGO CZAST ROZPUSZCZALNA JEST W TŁUSZCZ. BIERZE UDZIAŁ W TRANSPORCIE ELEKTRONÓ I PROTONÓW Z FLAWIOPROTEIN PRZEZ BŁONE MITOCHONDRIALNĄ NA CYTOCHROMY. (RYS). E] KW LIPONOWY- (TIOOKTANOWY). CZYNIK WZROSTU DLA NIEKTÓRYCH DROBNOUSTROJÓW. JEST NIENAS KW TŁ ZAWIERAJĄCYM 8AT WEGLA ORAZ 2AT SIARKI PRZY C6 I C8. ZREDUKOWANA FORMA TO KW DIHYDRILIPONOWY. KW LIPONOWY JEST CZYNNY W POSTACI AMIDOWWGO POŁACZENIA Z APOENZYMEM, DLATEGO PRZYJMUJE SIĘ ZE KOENZYM JEST AMID KW LIPONOWEGO. (RYS).

18. SCHARAKTERYZUJ KOENZYMY TRANSFERAZ (WITAMINY) A]BIOATYNA ZŁOŻÓNA Z RESZTY MOCZNIKA SPRZEŻONEJ Z TIOFANEM ZAWIERAJĄCYM PRZY C2 RESZTE KW. WALERIANOWEGO. BIOTYNA ZWIAZANA Z BIAŁKEIM ENZYMU (POPRZEZ JEGO GR E-AMINOWĄ LIZYNY) BIERZE IDZIAŁ W PRZENOSZENIU CO2 PRZY UKŁADZIE ENERGETYCZNYM ATP. PRZYŁĄCZAJAC CO2 PRZEKSZTAŁCA SIĘ W KARBOKSYBIOTYNĘ. A ZW TEN JEST DAWCĄ CO2 I UCZESTNICZY W BIOSYNTEZIE KW TŁUSZCOWYCH. (REAK). B]KW TETRAHYDROFOLIOWYN JEST KOENZYMEM PRZENOSZĄCYM GRUPY JEDNOWĘGLOWE, FORMYLOWE, HYDROKSYMETYLOWE ORAZ FLAWIMINOWE. GR FORMYLOWE DO N5 KOENZYM FH4 UCZESTNICZY W PRZEMIANACH AA I GLICYNY, SERYNY, TRYPTOFANU I HISTYDYNY A TAKŻE BIERZE UDZIAŁ W BIOSYNTEZIE PURYM. (RYS). NP. SERYNA +KW TETRAHYDROFOLIOWY GLICYNA+ KW HYDROKSYMETYLOTETRAHYDROFOLIOWY. C] KOENZYM A (COA, HS-COA, COA-SH)PEŁNI ISTOTNA ROLĘ W PRZEMIANACH KW OCTOWEGO ORAZ RÓZNEJ DŁUGOSCI RODNIKÓW ARYLOWYCH. BIERZE UDZIAŁ W ICH AKTYWACJI I PRZENOSZENIU. CZAST COA ZBUDOWANA JEST Z ADENOZYNO-3-FOSFORANO-5-PIROFOSFORANU Z KW PANTETONOWEGOORAZ CYSTEAMINY. GRUPA CZYNNA KOENZYMU A DOŁACZAJĄCĄ RESZTĘACYLOWĄ JEST GR -SH. COA BIERZE UDZIAŁ W AKTYWACJI I PRZENOSZENIU RODNIKÓW ARYLOWYCH W β-OKSYDACJI RYS. D] DTP-DIFOSFOTRAMINA PIROFOSFORAN TIAMINY JEST POCHODNA DIFOSFORANOWĄ WIT B1 JAKO KOENZYM PEŁNI ISTOTNĄ ROLĘ W OKSYDACYJNEJ DEKARBOZYLACJI 2-OKSOKWASÓW. PRZENOSI POWSTAŁE Z 2-OKSOKWASÓW ALDEHYDY W POSTACI AKTYWNYCH ALDEHYDÓW. DTP BIERZE UDZIAŁ W REAKCJACH TRANSKETOLACJI, ZWŁASZCZA W CYKLU PENTOZOFOSFORANOWYM. (RYS) E] PLP-FOSFORAN PIRODOKSALU- JEST CZYNNA POSTACIĄ WIT B6. JEST KOSUBSTRATEM W PRZEMIANACH AMINOKW, WSPÓŁDZIAŁAJACYM Z ENZYMAMI, KTÓRE BIORA UDZIAŁ W PROCESACH TRANSAMINACJI, DEKARBOXYLACJI, DESULFULACJI ORAZ DEAMINACJI PLP-ZWYKLE WIĄZE SIĘ Z BIAŁKIEM ENZYMATYCZNYM ZA POSREDNICTWEM GR FOSFORANOWEJ ORAZ AZOTU PIERSCIENIA PIRYDYNOWEGO.PLP PEŁNI ZASADNICZĄ ROLĘ JAKO KONSUBSTRAT AMINOTRANSFERAZ. (RYS).

19.FOSFORANY NUKLEOTYDÓW JAKO KOENZYMY (ATP, UTC, CTP) DO UKŁ WSPÓŁDZIAŁAJĄCYCH Z ENZ W PRZENOSZENIU GR, SYNTEZIE NOWYCH WIĄZ LUB W PRZEKSZTAŁCENIACH EPIMERYCZNYCH MONAZ NALEŻĄ: ADENOZYNO-; URYDYNO-; I CYTODYNO FOSFORANY. A] ATP- ADENOZYNOTRIFOSFORANY- UCZESTNICZY W REAKCJACH PRZENOSZENIA I MOŻE ODDAWAĆ RESZTE FOSFORANOWĄ NA INNY ZW, PRZENOSIC RESZTE DIFOSFORANOWĄ, BYĆ DAWCĄ ADENOZYNOMONOFOSFORANU LUB ADENOZYNY. ATP+GLICEROL-ENZYMADP+ GLICEROFOSFORAN. B]UTP- URYDYNOTRIFOSFORAN- UAKTYWNIA NP GLUKOZE I UMOŻLIWIA JEJ PRZEKSZTAŁCENIE W INNY CUKIER BĄDŹ POWSTANIE WIAZ GLIKOZYDOWYCH. UTP+GLUKOZO-1-PPPI +UDP-GLUKOZA, UDP-GLUKOZAUDPGALAKTOZA, UDP-β-GALAKTOZA +α-GLUKOZALAKTOZA +UDP C] CTP-CYTYDYNOTRIFOSFORAN-REAGUJE Z UFOSFORYLONA SERYNĄ LUB UFOSFORYLOWANĄ ZASADĄ AZOTOWĄ TWORZĄC ODPOWIEDNIO ZW SPRZĘZONY NIEZBĘDNY DO BIOSYNTEZY FOSLIPIDÓW: CTP+ P-O-CH2N(CH3)3CDP-O-CH2-CH2N(CH3)3 +PPI.

20. WPŁYW STĘZENIA ENZYMU I SUBSTRATU NA SZYBKOSĆ REAKCJI ENZYMATYCZNEJ! ZWIĘSZENIE LUB ZMNIEJSZENIE S-SUGSTRAFU BĘDZIE ZWIĘKSZAC LUB ZMNIEJSZAC ILOSC ENZYMUZWIAZANEGO Z SUBSTR JAKO ENZS I PREDKOSC BĘDZIE ZATEM ZALEZEC OD S. RÓWNANIE MICHAELISA-MENTA OBRAZUJE WPŁYW STĘŻENIA SUBSTRATU NA SZYBKOŚC WIELU REAKCJI KATALIZOWANYCH ENZYMATYCZNIE VI=VMAX[S]/KM[S].GDY [S]JEST MNIEJSZE OD KM- JEŻELI STERZENIE SUBSTR JEST ZNACZNIE MNIEJSZE OD TEGO KTÓRE JEST WYMAGANE OD UZYSKANIA POŁOWY SZYBKOSCI MAX (WARTOSC KM) TO SZYBKOSC POCZATKOWA (VI) ZALEZY OD STEZENIA SUBSTR. GDY [S] JEST ZNACZNIE WIĘKSZE OD KM - JEŻELI STEZENIE SUBSTR ZNACZNIE PRZEWYZSZA WARTOSC KM TO SSZYBKOSC POCZATKOWA (VI) JEST SZYBKOSCIA MAX-VMAX. GDY[S]=KM TO SZYBKOSC POCZĄTKOWA JEST RÓWNA POŁOWIE SZYBKOSCI MAX. STEZENIE ENZYMU WYKAZUJE WPŁYW NA SZYBKOSC REAKCJI ENZYMATYCZNYCH POD WARUNKIEM NADMIARU SUBSTRATU W SRODOWISKU REAKCJI. SZYBKOSC REAKCJIJEST PROPORCJONALNA DO STEZENIA ENZYMU TYLKO PRZY NIZSZYCH STEZENIACH ENZYMU. V=K*E. WYKRYCIE TEJ ZALEZNOSCI POZWALA NA PODSTAWIE POMIARU SYBKOSCI REAKCJI ENZYMATYCZNEJ OSNACZAC ZAWARTOSC ENZYMU W MATERIALE BIOLOGICZNYM. JEŻELI W SRODOWISKU REAKCJI ENZYMATYCZNEJ ZNAJDUJE SIĘ DUZA ILOSC ENZYMU TO SZYBKOSC REAKCJI JEST UZALEZNIONA OD STEZENIA SUBSTRATU. NA SZYBKOSC REAKCJI ENZYMATYCZNYCH (V) WPŁYWA SZYBKOSC TWORZENIA I ZYBKOSC ROZPADU KOMPLEXUENZ-SUBSTR V=KES.WPŁYW NA STEZENIE SUBSTR NA SZYBKOSC REAKCJI ENZ MOŻNA BADAC PRZY STAŁYM OKRESLONYM STEZENIU ENZYMU. IM STEZENIE SUBSTR JEST MNIEJSZE TYM MNIEJSZE JEST STEZENIE KOMPELXU ES I WOLNIEJ BĘDZIE PRZEBIEGAŁA REAKCJA. W MIARE WZROSTU STEZENIA SUBSTR WZRASTA SZYBKOSC REAKCJI DO MOMENTU W KTÓRYM WSZYSTEKIE CENTRA KATALITYCZNE ENZYMU ZWIĄŻA SIĘ Z SUBSTR. REAKCJA ENZYMATYCZNA OSIĄGA WÓWCZAS SZYBKOSC MAX. V=V*S/KM+S.GRAFICZNIE JEST TO HIPERBOLA.

21.PROTEOLIZA ORGANICZNA! BIAŁKA POKARMOWE MOGĄ BYĆ WYKORZYSTANE PRZEZ ORG PO UPRZEDNIEJ ICH HYDROLIZIE DO AA O DROBNOCZAST PEPTYDÓW. TRAWIENIE BIAŁKA ZACHODZI GŁÓWNIE A ZÓŁĄDKU I JELITACH POD WPŁYWEM ENZ PROTEOLITYCZNYCH (HYDROLAZY PEPTYDÓW). ENZ PROTEOLITYCZNE (PROTEOZY, PEPTYDAZY)ZALICZAMY DO KLASY HYDROLAZ ORAZ DO PODKLASY HYDROLAZ PEPTYDOWYCH. KATALIZUJĄ ONE ROZKŁAD WIĄZAŃ PEPTYDOWYCH (-CO-NH-) PRZY UDZIALE WODY: R-CH-C-N-CH-R` +H2O R-CH-COOH+ H2N-CH-R. WYRÓŻNIA SIĘ: PROTEAZY POZAKOMÓRKOWE CZYLI TRAWIENNE, WYDZIELANE SĄ DO PRZEWODU POKARMOWEGO GDZIE BIORA UDZIAŁ W ROZKŁADZIE BIAŁEK POKARMOWCH (WYSTEP TEZ WE KRWI I INNYCH PŁYNACH POZAKOM) PROTEAZY WEWNATRZKOMÓRKOWE- KTÓRYCH FUKCJA POLEGA NA UTRZYMANIU RÓWNOWAGI DYNAMICZNEJ MIEDZY POZIOMEM BIAŁEK I PRODUKTÓW ICH PROTEOLIZY WEWNĄTRZ KOM. PEPSYNA-ROZKŁADA WIĘKSZOSC BIAŁEK I PEPTYDÓW DO OLIGOPEPTYDÓW, MA ONA PONADTO WŁASCIWOSCI SCINAJĄCE.CHYMOZYMA (PODPUSZCZAKA)WUYTWARZANA W ZOŁADKU MŁODYCH SSAKÓW, SCINA MLEKO, A PRZEZ TO ZTRZYMUJE POKARM W ZOŁĄDKU. SUBSTRATEM DLA NIEJ JEST KAREINA. PEPSYNOGEN (PROPEPSYNA) PEPSYNA+ OLIGOPEPTYDY. UCZYŃNIONY ENZYM DZIAŁA DALEJ AUTOKATALITYCZNIE(SAMOAKTYWACJA) PEPSYNOGEN-PEPSYNA PEPSYNA+ OLIGOPEPTYDY. ABY WIELOCZASTECZKOWA SUBST BIŁKOWA MOGŁA BYĆ PRZYSFOJONA I PRZETRANSPORTOWANA W OBRĘBIE ORGANIZMU ZIWRZĘCEGO, MUSI ZOSTAĆ NAJPIERW ROZŁOŻONA W PRZEWODZIE POKARMOWYM NA DROBNOCZASTECZKOWE PEPTYDY I AA. BIAŁKA ZAWARTE W POZYWIENIU SĄROZKŁADANE DO AA Z KTÓRYCH ORG BUDUJE WŁASNE BIAŁKA. W PRZEWODZIE POKARM,OWYM OPRÓCZ BIAŁEK DOPROWADZANYCH Z POŻYWIENIEM ZNAJDUJĄ SIĘ BIAŁKA ENDOGENNE, JAK ENZYMY TRAWIENNE ALBUMINY. POSZCZEGÓLNIE BIAŁKA SĄ DEGRADOWANE Z RÓŻNĄ SZYBKOSCIĄ. PROTEOLIZA UWALNIA HORMONY BIA ŁKOWE I PEPTYDOWE.

22.EGZOENZ1 WIELE DROBNOUSTROJÓW, OBOK ENZ WEWNATRZKOM JEST ZDOLNYCH DO WYDZIELANIA DO SRODOWISKAEGOENZYMÓW (POZAKOM) PROTEOLITYCZNYCH W CELU ROZŁOŻENIA BIAŁKA W NIM ZAWARTEGO DO AA. SĄ WYDZIELANE PRZEZ DROBNOUSTROJE I SĄ WYKORZYST PRZEZ CZŁ.

23.PLAZMIDY ODPORNOSCIOWE-ZNACZENIE CZYNNIKA PRZENOSZENIA ODPORNOSCI U BAKTERII! PLAZMIDY-SĄ TO MAŁE KOŁOWE CZASTECZKI DWUPASMOWEGO DNA, KTÓRYCH NATURALNĄ FUNKCJĄ JEST NADAWANIE KOMÓRCE GOSPODARZA ODPORNOSCI NA ANTYBIOTYKI. PLAZMIDY R- ZAWIERAJĄ GENY ODPOWIEDZIALNE ZA ODPORNOSC BAKTERII NA WIELE ANTYBIOTYKÓW I INNYCH LEKÓW PRZECIWBAKTERYJNYCH. NAJCZESTSZYM MECHANIZMEM OBRONY ALE NIE JEDYNYM JEST INAKTYWACJA (HYDROLIZA LUB CHEMICZNA MODYFIKACJA) ANTUBIOTYKU Z UDZIAŁEM ENZ KODOWANEGO PRZEZ PLAZMID. PLAZMIDY WARUNKUJACE ODPORNOSC NA ANTYBIOTYKI SĄ CZĘSTO KONIUGACYJNE, NIEKTÓRE MAJĄ PONAD TO SZEROKI ZAKRES GOSPODARZA. MOGĄ BYĆ WIEC ŁATWO ROZPOWSZECHNIONE W SRODOWISKU. STWARZA TO CZESCTO POWAŻNE PROBLEMY EPIDEMIOLOGICZNE Z POWODU SELEKCJI POPULACJI BAKTERII PATOGENNYCH NIEPODATNYCH NA STANDARDOWE LECZENIE. PLAZMIDY MOGĄ BYĆ PRZYCZYNĄ ODPORNOSCI BAKTERII NA TOKSYCZNE SOLE METALI CIĘŻKICH, TJ. RTEC, SREBRO ARSEN ITP. JEST TO CECHA STWIERDZANA CZĘSTO U BAKTERII IZORONOWYCH Z GLRBY LUB Z WÓD I POZWALAJĄCYCH IM PRZEZYC W TAKIM SRODOWISKU. FAGI- ZAWIERAJĄ ZWYKŁE CZAST LINIOWEGO DNA DO KTÓRYCH MOŻE BYĆ WŁĄCZONY OBCY DNA. CHIMERYCZNY DNA OTRZYMUJE SIĘ PO PRZEJSCIU FAGA PRZEZ JEGO CYKL LITYCZNY I PO UZYSKANIU DOJRZAŁOSCI ZAKAŹNYCH CZAST FAGOWYCH, PLAZMIDY MOGĄ PRZEJĄC FARGMENTY DNA O DŁUGOSCI 6-10KZ A FARGMENTY PRZYJMOWANE PRZEZ FAGI MOGĄ MIEĆ DŁ 10-20KZ, OGRANICZENIE TO NARZUCA ILOSC DNA KTÓRA MOŻE BYĆ UPAKOWANY W GŁOWCE FAGOWEJ. KOSMIDY- JESZCZE DŁUŻSZE FRAGMENTY DNA MOGĄ BYĆ KLONOWANE W KOSMIDACHM KTÓRE MAJĄ KOMBINACJE NAJLEPSZYCH CECH PLAZMIDÓW I FAGÓW. KOSMIDY TO PLAZMOIDY, KTÓRE MAJĄ SEKWENCJE DNATZW. MIEJSCA COS-NIEZBEDNE DOUPAKOWANIA DNA DO CZESCI FAGA.

24. TOKSYCZNOSC RODNIKÓW TLENOWYCH DLA BAKTERII. SYSTEMY OCHRANIAJACE BAKTERIE! RODNIKI TLENOWE (RODNIKI NADTLENKOWE ROO°, RODNIK HYDROKSYLOWY OH°, ANIONORODNIK PONADTLENKOWY °O2-)SAMODZIELNIE LUUB PO PRZEKSZTAŁCENIU W NADLTENEK WODORU (H2O2) MOGĄ WPŁYWAĆ NIEKORZYSTNIE NA FUNKCJONOWANIE ORG, SĄ ONE SZCZEGÓLNIE AKTYWNE I MOGĄ REAGOWAC Z WIELOMA MAKROCZASTECZKAMI, BIAŁKAMI, DNA, FOSFOLIPIDAMI BŁONOWYMI), CO PROWADZI DO ZMIAN STRUKTURALNYCH I USZKODZENIA TK. POWSTAŁY Z RODNIKÓW TLENOWYCH H2O2 JEST SZCZEGÓLNIE SILNYM INHIBITOREM UKŁADÓW ENZ. LIPIDY BŁONOWE MOGĄ BYĆ UTLENIONE PRZEZ NADTLENKI PODOBNIE HEMOGLOBINA, RÓWNIEŻ MOŻE ULEGAC UTLENIENIU. ENZYMATYCZNE SYSTEMY OCHRONY PRZEZ TOKSZYCZNYMI FORMAMI TLENU: DYSMUTAZA NADTLENKOWA (SOD) 2O0-+2H+-SODH2O2+O2 (LUB 1/2O2)

25.WPŁYW TLENU NA WZROST BAKTERII!

26.STRUKTURA KOM PROCAR! SKŁ KOM :M WODA-70%, BIAŁKA15% RNA-6%, RRNA-3RODZAJE, DNA-1%, LIPIDY- 0,4%, WEGLOWODANY-3%. W KOM BAKTERYJNEJ BRAK JEST JADRA, KTÓRE ZASTEPUJE TWÓR ZWANY NUKLEOIDEM, ZŁOŻÓNY ZE SPLĄTANEJ NICI NUKLEOIDOWEJ, ZWANEJ GENOFOREM, FUNKCJONALNIE ODPOWIADAJĄCEJ CHROMOSOMOWI. W CYTOPLAZMIE ZNAJDUJE SIĘ DUZO ZIARENKOWATYCH RYBOSOMÓW ORAZ MEZOSOMY( KTÓRYM PRZYPISUJE SIĘ CENTRUM ENERGETYCZNE). E CYTOPLAŹMIE ZNAJDUJE SIĘ MATERIAŁY ZAPASOWE TJ. WĘGLOWODANY (GLIKOGEN, AMYLAZA) TŁ, BIAŁKA, WOLUTYNA(SUBST ZAWIERAJĄCA FOSFOR). PROTOPLAST OTOCZONY JEST BŁ CYTOPLAZM (PLAZMALEMMA)KTÓRA OD ZEWN OKRYWA SCIANA KOM. CAŁA KOM OSŁANIA PONAD TO RÓZNEJ GRUBOSCI OTOCZKA ŚŁUZOWA, KTÓRA MA ZNACZENIE OCHRONE. NIEKTÓRE OTACZANE SĄ KURCZLIWYMI RZĘSKAMI. APARAT JĄDROWY: NUKLEOID, BRAK BŁ JĄDROWYCH, MITOZA NIE WYSTEP. JEDNA KULISTA CZAST DNA, BRAK HISTONÓW. MITOCHONDRIA-BRAK (OBECNIE MEZOSOMY) RETICULUM ENDOPLAAMATYCZNE (BRAK)RYBOSOMY-70S, LIPOSOMÓW- BRAK, DNA CYTOPLAZMATYCZNE-PLAZMIDY I EPISOMY. SZTYWNA SC KOM-OBECNA W WIEKSZOSCI FORM PEPTYDOGLIKON. KW MURAMINOWY (NMN) OBECNY W WIEKSZOSCI SCIAN. SZYBKOSC PODZIAŁU KOMÓRKOWEGO: 20MIN.

27.PEPTYDOGLIKAN-ZNACZENIE I BUDOWA! PEPTYDOGLIKON-INACZEJ MUREINA. PRPTYDOGLIKON JEST PODSTAWOWYM SKŁ SCIANY KOMÓRKOWEJ. JEST TO POLIMER KW N-ACETYLOMARAINOWEGO I N-ACETYLOGLUKOZOAMINY POŁACZONYCH WIĄZ β-1,4 W ŁŃ KILKUDZIESIECIUCZŁONOWE. WYSTEPUJE W SCIANIE KOM GRAM+ (50-80% SCIANY) I GRAM - (10%SC KOM) JEJ SPECYFICZN BUDOWA ZABEZPIECZA UTRZYMANIE CIS OSMOTYCZNEGO WEWN KOM. MA OLBRZYMIĄ WYTRZYMAŁOSC MECHANICZNĄ. SKŁ SIĘ Z DŁUGICH ŁAŃ CUKROWYCH POŁĄCZONYCHMOSTKAMI PENTAGLICYNOWYMI. WYSTEP DWUCUKIER NAN, KWAS N-ACETYLOMURAMINOWY ORAZ 4-PEPTYD (ALA, GLU, LYS, ALA) PEPTYD PENTAGLICYNOWY. MUREINA PRZECIWDZIAŁA REAKSCJOM KTÓRE MOGŁYBY NARUSZYC STRUKTURĘ KOM. U GRAM + WYSTEP POLIMER GLICEROLU- KW. TEJCHOJOWY. ANTYBIOTYKI BLOKUJĄ SYNTEZĘ MUREINY.(RYS)

28.PORY I PORYNY! PORYNY- SĄTO BIAŁKA TWORZĄCE KANAŁY PRZECHODZĄCE PRZEZ BŁ, KTÓRE UMOŻLIWIAJA POBIERANIE I WYDALANIE OKREŚLONYCH SUBST. PORY- BIAŁKA PORYNY- „URZĄDZENIA” UMOZLIWIAJĄCE KONTAKT I TRANSPORT ZE SRODOWISKIEM. BIAŁKA PRZEPUSZCAJĄ SUBST HYDROFILNE (ALE NIE PRZEPUSZCAJĄ SUBST HYDROFOBOWYCH)MOGĄ WIĄZAC SUBST WYSTEP W SLADOWYCH ILOSCIACH (NP. W OSADACH CZYNNYCH)BŁONA ZEWN PEŁNI ROLE ROLE SITA MOLEKULRNEGO I ZATRZYMUJE ZW WIELKOCZAST,A PRZEPUSZCZA W MIERĘ SWOBODNIE ZW O MASIE CZAST PONIZEJ 5-10KDA. ZW TE PRZENIKAJA KANAŁEM UTWORZONYM PRZEZ PORYNĘ DO PRZESTZRENI MIĘDZY BŁONOWEJ, GDZIE ZATRZYMYWANE SĄ WIEKSZE CZAST.NP. ENZYMY.

29. PORYNY- BAKTERYJNA BŁ ZEWN! PORYNY -SĄ TO BIAKA TWORZ ĄCE KANAŁY PRZECHODŻACE PRZEZ BŁ ZEWN. UMOŻLIWIAJĄ ONE POBIERANIE I WYDALANIE OKREŚLONYCH SUBST. BŁ ZEWN PEŁNI ROLĘ SITA MOLEKULARNEGO I ZATRZYMUJE ZW WIELOCZĄST, PRZEPUSZCZA ( W MIARĘ SWOBODNIE) ZW O MASIE CZAST PONIŻEJ 5-10KDA. ZW TE PRZENKAJĄ KANAŁEM UTWORZONYM PRZEZ PORYNĘ DO PRZESTRZENI MIEDZYBŁONOWEJ GDZIE ZATRZYMYWANE SĄ WIĘKSZE CZAST NP. ENZYMY. KANAŁY W PORYNACH MAJA MAŁA ŚREDNICĘ 0,6-2NM =>PRZEPUSZCZAJĄ CZAST O MASIE CZASTECZ OD KILKUSET DO KILKU TYS. WIĘKSZOŚĆ PORYN TO PORYNY „OGÓLNEJ DYFUZJI” NIESWOISTE, PRZPUSZCZAJĄCE CZAST ZALEŻNIE OD ICH MASY CZAST.PORYNY SWOISTE PRZEPUSZCZAJĄCE JEDYNIE OKRESLONE SUBST NP. PORYNA LAM B U E.COLI PRZEPUSZCZAJA JEDYNIE MALTOZĘ I PEWNE INNE CUKRY ORAZ AA, A PORYNA PHOE-FOSFORANY I INNE ANIONY. OMPF)SA)-ZABEZPIECZA PRZEPUSZCZALNOSC DLA NUKLEOTYDÓW I INNYCH ZW. OMP C (IB)- ZABEZPIECZA PRZEPUSZCZALNOSC DLA AA. LAM B- AKUMULUJE MALTOZY I MALTOTRAZYNY. TSX- NKLEOZYDY I AA. FECB- NIEZBEDNE DLA TRANSPORTU KOMPEXU FE3+ CYTRYNIAN.

30. BUDOWA SCIANY BAKTERYJNEJ. RÓZNICE KOM GRAM-DODATNICH I -UJEMNYCH! SC KOM: ++/-+ GRUBOSC: +20-80MM-10MM, PEPTYDOGLIKON: 50-80% SCIANY-10%, LIPIDY W SCIANIE: +0-3% -2-8%. RODZAJE AA: +KILKA-WIELE. KW TEJCHOJOWY: +WYSTEPUJE -BRAK. SCANA KOM TO SZTYWNA CHOC ELASTYCZNA STRUKTURA ( U BAKTERII GRAM- DOSC CIENKI ZAS GRAM +GRUBSZY) TWORZY ONA JAKBY WORECZEK ZAMYKAJĄCY CYTOPLAST. PODSTAWOWYM JEJ SKŁADNIKIEM JEST MUREINA (PEPTYDOGLIKON). LIPOPROTEINA- JEST TO POWIĄZANIE MIEDZY BŁ A PEPTYDOGLIKONEM, USZTYWNIA CAŁĄ STRUKTURĘ 56AA. PRZESTRZEN PERYPLAMATYCZNA- ŻEL SILNIE UWODNIONY USIECIOWANY TRANSPORT-BIAŁKA PERYPLAZMATYCZNEUŁ CAŁEJ KOM.

31. BŁONA CYTOPLAZMATYCZNMA BAKTERII- BUDOWA I FUNKCJA! CYTOPLAST WSZELKICH KOM JEST OKRYTY BŁONĄ CYTOPLAZMATYCZNĄ. JEST TO OSŁONA 2-8NM GRUBOSCI ZBUDOWANA Z BIAŁEK 60-70% I LIPIDÓW (LIPOIDY SĄ TO FOSFOLIPIDY, POCHODNE KW FOSFATYDOWYCH) BŁONE MOŻNA ODDZIELIC OD CYTOPLASTU. BUDOWA BŁ CYTOPLAZMATYCZNEJ ZDAJE SIĘ OPIERAĆ NA TAIEJ SAMEJ ZASADZIE U WSZTKICH KOM. MA ONA BUDOWĘ MOZAJKOWĄ. W BŁ BRAK JEST CHOLESTEROLU I WYSTEP CHOLINA. W LIPIDACH BŁON WIELU BAKTERII ZAKOTWICZONE SĄ SUBST PODOBNE DO KW TEJCHOJONYCH ODGRYWAJĄ ONE PODONĄ ROLĘ- PRZECHOWUJĘ JONY MG2+ LUB CA2+. SĄ TO TZW. KW LIPOTEJCHOJOWE. BIAŁKA STANOWIĄ WIĘKSZOŚĆ SUCHEJ MASY BŁ SA CZYNNE. WEWN BŁ ZNAJDUJE SIĘ CYTPLAST, W KTÓRYM MOŻEMY WYRÓŻNIĆ NUKLEOID I SZEREG STRUKTUR CYTOPLAZMATYCZNYCH. BŁ JEST ORGANEM POBIERANIA POKARMU ALBO WNIKAJĄCEGO BIERNIE NA ZASADZIE RÓŻNICY STĘŻEN W KOM I SROD ZEW ALBO DZIEKIWYBIÓRCZEJ PRZEPUSZCZALNOSCI BŁ DLA RÓŻNYCH SKŁ ALE NAJCZESCIEJ ZA POSREDNICTWEM PRZENOSNIKÓW ZNAJDUJĄCYCH SIĘ W BL CYTOPLAZMATYCZNEJ. W BŁ ROZMIESZCZONE SĄ ENZYMY I PRZENOSNIKI ELEKTRONÓW, CZYNNE W OSTATNICH FAZACH ODDCHANIA I MAGAZYNOWANIA ENERGII.

32. BIOCHEMICZNY MECHANIZM PRZENOSZENIA SYGNAŁÓW ŚRODOWISKOWYCH U PROCARIOTA. CO TO JEST CHEMOTAKSJA! CEMOTAKSJA- WYKORZYSTANIE FIMBRII, 0ODRÓZNIAJĄ ONE ALOKTANTY (SUBST PRZYCIĄGAJĄCE) I REPELENTY ( SUBST ODPYCH) ROZPOZNAWANIE STEZEN SUBT. BAKTERIE PORUSZAJA SIĘ PO LINI PROSTEJ LUB KOZIOŁKUJĄC. CW- ZGODNIE Z RUCHEM WSKAZÓWEK ZEGARA (COFANIE) CCW- W KIERUNKU PRZECIWNYM DO WSKAZÓWEK.

33.CHEMOTAKSJA-ZNACZENIE DLA BAKTERII! CHEMOTAKSJA-WYKORZYSTANIE FIMBRII, ODRÓŻNIAJĄ ATRAKTANTY (SUBST PRZYCIĄGAJĄCE) I REPELENTY (SUBST ODPYCHAJACE) ROZPOZNAWANIE STĘŻEN SUBST. BAKTERIE W KROPLI POŻYWKI PŁYWAJA W SPOSÓB CHAOTYCZNY. BAKTERIA PŁYNIE W OKREŚLONYM KIERUNKU PRZEZ CHWILĘ, PO CZYM „ FIKA KOZIOŁKA” I ZACZYNA PŁYNĄĆ W INNYM. BAKTERIA CO JAKIS CZAS ZMIENIA KIERUNEK OBROTU RZĘSEK. OBROTY RZĘSEK W KIERUNKU RUCHU WSKAZÓWEK ZEGARA (CCW) PCHAJĄ KOM DO PRZODU. ZMIANA OBROTU NA ZGODNY Z WSKAZÓWKAMI (CW) ZWYKLE POWODUJE „KOZIOŁKOWANIE” KOM, CZASEM JEJ COFANIE SIĘ ALBO WYSTĘPOWANIE PRZERWY W OBROTACH RZĘSEK. BAKTERIE MAJA W BŁONACH SPECJALNE BIAŁKA ROZPONAJĄCE I WYCHWYTUJĄCE Z PODŁOZA SKŁADNIKI POKARMU. NIEKTÓRE Z TYCH SKŁADNIKÓ NAZWIEMY SUBSTANCJAMI PRZYCIĄGAJĄCYMI CZYLI ATRAKTANTAMI, INNE ODPYCHAJĄCE CZYLI REPELENTAMI. BAKTERIE REAGUJĄ W OKREŚŁONY SPOSÓB NA RÓŻNE SUBSTANCJE ALE ROZPOZNAJĄ TAKŻE ICH STĘŻENIE. NP. BAKTERIA ZNAJDUJĄCA SIĘ W POBLIŻU ŹRÓDŁA GLUKOZY, DZIAŁAJĄCEJ JAK ATRAKTANT. POD JEJ WPŁYWEM ZMNIEJSZA SIĘ CZESTOSC KOZIOŁKOWANIA. BAKTERIA PŁYNĄC PROSTO ALBO ZBLIZA SIĘ DO ŹRÓŁA GLUKOZY ALBO ODDALA. GDY SIĘ PRZYBLIŻA WCHODZI W SRODOWISKO O WIEKSZYM JEJ STĘŻENIU GDY ZAS SIĘ ODDALA DOSTAJE SIĘ DO SRODOWISKA O MNIESZYM STEZENIU. PRZY ZWIĘKSZENIU STEZENIA KOZIOŁKOWANIE STAJE SIĘ JESZCZE RZADSZE, DZIEKI CZEMU BAKTERIA POSUWA SIĘ NADAL W KIERUNKU ŹRÓDŁA GLUKOZY. PRZY SPADKU STEŻ KOZIOŁKOWANIE STAJE SIĘ CZESTESZE, BAKTERIA ZMIENIA CIĄGLE KIERUNEK RUCHU, DOPÓKI NIE TRAFI NA KIERUNEK ZWIĘKSZAJĄCEGO SIĘ ATRAKTANTA. NATURALNIE REAKCJA NA ZMIENĘ STEŻENIA REPELENTAJEST ODWROTNA, JEŚLI JEGO STEZ ZWIEKSZA SIĘ -KOM KOZIOŁKUJE, JEŚLI SIĘ ZMNEJSZA-POSUWA SIĘ PROSTO. BAKTERIA MOŻE ZA TEM W SIEDLISKU W JAKI SIE3 ZNAJDUJE, USTALAC KIERUNEKSWEGO RUCHU, CZYNNIE ZBLIŻAJĄC SIĘ LUB ODDALAJĄCOD ŹRÓDEŁ SUBSTANCJI PRZYCIĄGAJĄCYCH LUB ODPYCHAJĄCYCH.

34.TRANSPORT CUKRÓW PRZEZ BŁONE BAKTERYJNĄ! CUKRY NIE SĄ POBIERANE DROGA DYFUZJI PROSTEJ. TRANSPORT WIELU SUBSTANCJI ORG I NIEORG ORAZ CUKRÓW NAPĘDZANYCH JEST POTENCJAŁEM PROTONOWYM, KOM BAKTERYJNA UTRZYMUJE STAŁY POTENCJAŁ PROTONOWY PRZEZ CIĄGŁE WYPOMPOWYWANIE NA ZEWN PROTONÓW I INNYCH JONÓW (NA+). W BŁONIE ZNAJDUJA SIĘ SWOISTE BIAŁKA TRANSPORTOWE. JEDNE Z NICH KATALIZUJĄ RÓWNOCZESNE PRZEMIESZCZENIE CZAST CUKRU (LAKTOZY, MELIBIOZY LUB GLUKOZY ORAZ PRPTONU W TYM SAMYM KIERUNKU. JEST TO TRANSPORT DWÓCH (LUB WIECEJ) SUBSTANCJI. INNE BIAŁKA TRANSPOTOWE KATALIZUJĘ RÓWNOCZESNE PRZENIESIENIE DWÓCH SUBST W KIERUNKACH PRZECIWNYCH, NP. PROTONU I INNEGO JONU( NA+ LUB KW ORG) PROCES TEN NOSI NAZWE . JONY NAPEDZAJĄCE WNIKANIE CUKRÓW TO PRAWIE ZAWSZE H+ LUB NA+. POBRANY CUKIER DOSTARCZANY JEST DO WNĘTRZA KOM W PETACI FOSFOCUKRU. GLUKOZA, FRUKTOZA, MANNOZA I WEGLOWODANY SĄ POBIERANE ZA POSREDNICTWEM SYSTEMU FOSFOTRANSFERAZOWEGO ZALEŻNEGO OD FOSFOENOLOPIROGRONIANU. W TRANSLOKACJI GRUPOWEJ (TRANSPORTOWANA CZAST JEST CHEMICZNIE MODYFIKOWANA) UCZESTNICZĄ 4 ENZ! ENZYM II JEST INTEGRALNYM BIAŁKEIM BLONY, KTÓRY TWORZY KANAŁ O KATALIZUJE FOSFORYLAZĘ CUKRU. GRUPA FOSFORANOWA OD PEP ZOSTAJE PRZEKAZANA PRZEZ ENZ I DO MAŁEGO TERMOSTABILNEGO BIAŁKA HPR. HPR~P REAGUJE Z ENZ III (PERYFERYCZNYM BIAŁKIEM BŁONY) OD KTÓREGO ENZ II ODBIERA GR FOSFORANOWĄ I PRZENOSI JĄ NA CUKIER. ENZYMY BIAŁKOWE II I III SĄ SWOISTE DLA POSZCZEGÓLNYCH CUKRÓW, ZAŚ ENZ I I HPR UCZESTICZĄ WE WSZYTSKICH PROCESÓW PRZENOSZENIA CUKRÓW Z UDZIAŁĘM PEP.

35. PODSTAWOWE UKŁ TRANSPORTU SUBSTANCJI PRZEZ BŁONY PLAZMATYCZNE! W KOM PROCARIIOTA TYLKO BŁ CYTOPLAZMATYTCZNA KOM SPEŁNIA CZYNNOSCI REGULACYJNE. TRANSPORT SPEŁNIA ISTOTNA ROLE: REGULUJE OBJETOŚĆ KOM, UTRZYMUJE STAŁE WEWNĄTRZ KOM PH ORAZ SKŁAD JONOWY, CO SPRZYJA DZIAŁALONSCI ENZ. UMOŻŁIWIA POBIERANIE ZE SRODOWISKA I KUMULOWANIE MATERIAŁU ENERGETYCZNEGO ORAZ WYDALANIE ZW TOKSYCZNYCH, PROWADZI DO POWST GRADIENTU JONOWEGO PO OBU STR BŁ, KTÓRY PEŁNI ISTOTNA ROLE W PROCESACH POBUDZENIA MIĘSNI I NERWÓW. PRZENIKANIE PRZEZ BŁONE SUBSTANCJI MOZĘ PRZEBIEGAC W SPOSÓB BIERNY LUB AKTYWNY! TRANSP BIERNY MOŻE DOKONYWAC SIĘ NA DRODZE; A] DYFUZJOI PROSTEJ- POBIERANIE PRZEZ KOM RÓZNYCH ZW PRZEBIEGA ZGODNIE Z GRADIENTEM STĘŻEN JAKO JEDYNEGO BODZCA. B] DYFUZJI ZŁOŻÓNEHJ- PRZENIKANIE ZACHODZI ZARÓWNO DZIEKI GRADIENTOWI STEZENIA JAK I GRADIENTOWI POTENCJAŁU ELEKTRYCZNEGO CZY TEZ GRADIENTOWI CIS. C] DYFUZJA UŁATWIONA- PRZEBIGA Z UDZIAŁEM NOSNIKÓW KTÓRE WIĄZĄC SIĘ W BŁ ZE ZW TRANSPORTOWYM PRZENOSZĄC GO PRZEZ BŁONĘ W STANIE RÓWNOWAGI DYNAMICZNEJ STĘŻENIA SUBSTRATU PO OBU STRONACH BŁ MUSZĄBYC RÓZNE. TYLKO NIELICZNE SUBSTR PRZENIKAJĄ PRZEZ BŁONĘ W DRODZE DYFUZJI PROSTEJ BĄDŹ ZŁOŻÓNEJ; CO2, NH3, MOCZNIK I NIEKTÓRE LEKI. ZNACZNA CZESC SUBSTANCJI PRZENASZANA JEST NA DRODZE DYFUZJI UŁATWIONEJ, KTÓ®A NIE ZAWSZE JEST ZALEŻNA OD GRADIENTU STEZEN. NOSNIKI WYSTEPUJ AW BŁ. TRANSPORT UŁATWIONY SUBSTR ZACHODZI OD STEZENIA WIĘKSZEGO DO MNIEJSZEGO (TRANSPORT AKTYWNY W KIERUNKU ODWROTNYM) WYRÓZNIAMY DWA RODZAJE NISNIKÓW: NIERUCHOME-KANAŁY LUB TUNELE I RUCHOME. FUNKCJE NOSNIKÓW; ZMNIEJSZAJĄ BARIERĘ ENERGETYCZNA MIEDZY CZAST SUBST A BŁ, USUWAJĄ WODĘ HYDRATACYJNA Z POLARNEGO OBSZARU CZAST SUBSTR ZWIĘKSZAJĄC JEGO POLARNOSC. TRANSPORT AKTYWNY- PRZEBIEGA WBREW GRADIENTOWI STĘZEN I WYMAGA NAKŁADU ENERGII SWOBODNEJ. A] TRANSPORT AKTYWNY PIERWOTNY: (POMPA SODOWO-POTASOWA) DZIAŁA NA ZASADZIE GRADIENTU JONOWEGO, ZWIAŻANEGO Z WZAJEMNYM RUCHEM JONÓW K+, NA+ PRZE BŁ. POMPA K+-NA+ TRABSPORTUJE JONY SODY Z KOM DO SROD, A JONY POTASU DO KOM ZUZYWAJĄC ATP. POMPA WYRÓWNUJE RÓWNOWAGĘ OSMOTYCZNĄ KOM. WARUNKUJE POBUDZENIE MIĘSNI I NERWÓW. SIŁA NAPEDOWA TRANSPORTU NIEKTÓRYCH CUKRÓW I AA. B] TRANSPOT AKTYWNY WTÓRNY (KOTRANSPORT) TRANSPORT NIEKTÓRYCH SUBST NIE ZALEZY BEZPOŚREDNIO OD ENERGII WYZWOLONEJ W WYNIKU HYDROLIZY ATP LECZ OD UDZIAŁU NOSNIKA SPRZĘŻONEGO Z TRANSPORTEM JONÓW NA+. JEŚLI STEZENIE NA+ WEWNATRZ KOM JEST MAŁE ( W YNIKU DZIAŁĄNIA POMPY) A NA ZEWN DUZE TO POWODUJE TO STRUMIEN NA+ PŁYNĄCY DO WNETRZA KOM ZGODNIE Z GRADIENTEM STEŻENIA. W TYM PROCESIE WYZWALANA JEST ENERGIA POTRZEBNA DO WPOMPOWANIA NP. GLUKOZY DO KOM. JONY SODU I GLUKOZY WIĄŻĄ SIĘ W OB.®ĘBIE BŁONY ZE SPECYFICZNYM BIAŁKEIM NOSNIKOWYM I RAZEM WNIKAJĄ DO KOM. JONY SODU UWOLNIONE Z KOMPLEXU Z GLUKOZĄ LUB AA SA WYDALANE NA ZWEN ZA POMOCĄ POMPY NA+-K+, FUNKCJONUJĄCEJ DZIEKI ENERGII ZAWARTEJ W ATP. JEDEN SYSSTEM TRANSPORTU MOŻE WARUNKOWAC PRZEBIEG DRUGIEGO.TRANSPORT PRZY UDZIALE GR TRANSLOKACYJNYCH (ZWIĄZANE Z ODDYCHANIEM): PERMEAZA LAKTOZOWA (ZALEZY OD STEZEN LAKTOZY I H+), UKŁ FOSFOTRANSFERAZYGLUKOZOWEJ I ZALEZY OD PEP {BAKTERIE AEROBOWE///1. PEP+HPR HPR~P + PIORGRONIAN///2. HEKSAZA+ HPR~P HEKSO-CP +HPR}, BIAŁKA PERYPLAZMATYCZNE O WYSOKIEJ SPECYFICZNOSCI. (RYS)

36. BAKTERIE SIARKOWE MECHANIZM DZIAŁANIA! BAKTERIE SIARKOWE UTL SIARKOWODÓR, SIARKĘ PIERWIASTKOWĄ, TIOSIARCZANY, TETRATIONIANY I NIEORG ZW SIARKI. SIARKA PIERWIASTKOWA MOŻE BYĆ BEZPOŚREDNIO UTLENIANA DO SIARCZANU A TIOSIARCZAN DO SIARCZYNU I SIARKI. DO BAKTERI SIARKOWYCH NALEZĄ: THIOBACILLUS THIOOZIDANS, T. DENITRYFICANS,T. NEAPOLITANUS. SIARKA PIERWISTKOWA (ZUŻYTA PRZY BARKU H2S) JEST NIEROZPUSZCZALNA W WODZIE I NIE MOŻE BYĆ ROZPUSZCZANA PRZEZ EKTOENZYM. PROBLEN TEN ZOISTAŁ ROZWIĄZANY POPRZEZ ROZPUSZCZENIE SIARKI W ZIARENKACH LIPIDOWYCH CYTOPLAZMY UMIEJSCOWIONYCH TUZ PRZY BŁONIE. DO UTLENIANIA SIARKI I JEJ ZW WYKORZYSTYWANY JEST TLEN ATMOSF A W PRZYPADKU JEGO BRAKU-TLEN POCHODZĄCY Z REDUKCJI AZOTANÓW.BAKTERIE SIARKOWE WYSTEPUJĄ W Z®ODŁACH I JEZIORACH SIARKOWYCH, ZAWIERAJĄCYCH H2S W GLEBIE, WODACH POWIERZCHNIOWYCH I OCEANACH: S2-+2O2SO42-+2H+///S+H2O+I/2O2SO42-+2H+/////S2O3-+H2O+2O2 SO42-+2H+/// ELEKTRONY UZYSKIWANE Z UTLENIENIA SIARCZYNU DO SIARCZANU WNIKAJĄ DO ŁANUCHA ODDECHOWEGO NA POZIOMIE CYTOCHROMU C; CZESC ENERGI MOZĘ ZOSTAĆ WYKORZYSTANA W DRODZE FOSFORYLACJI SUBSTRATOWEJ SO32-+AMP ASP+2E ( REDUKTAZA ASP)////APS+ P NIEORGADP+SO42- (SULFORYLAZA ADP)////2ADP AMP+ATP ( KINAZA ADENYLANOWA).

38. METYLOTROFY- MECHANIZM DZIAŁANIA! SA TO BAKTERIE ODŻYWIAJĄĆE SIE METANEM I JEGO POCHODNYMI. NALEŻĄ DO NICH: METYLOMONAS, METYLOCOCCUS. Z REGUŁY BRAK U NICH DEHYDROGENAZY α-KETOGLUTARANOWEJ W WYNIKU CZEGO CYKL KREBSA JEST NIEAKTYWNY. METAN JEST WYKORZYSTYWANY PRZEZ BEZWZGLEDNE METYLOTROFY. FAKULTATYWNE METYLOTROFY KORZYTAJA Z JEGO POCHODNYCH (METYLOAMINY DRODŻE I NIBY DROŻDZE). WSZYSTKIEBKTERIE ROSNĄ NA ZW 1-WĘGLOWYCH SA BEZWZGLEDNYMI TLENOWCAMI ZAWIERAJACYMI KATALAZE I OKSYDAZĘ CYTOCHROMOWĄ SA TO GRAM (-) PAŁECZKI RUCHLIWE LUB NIERUCHLIWE. WYRÓŻNIAJA SIE 2 CIEKAWYMI CECHAMI: ZDOLNOSCIA DO FORM PRZETRWALNYCH PRZYPOMINAJĄĆYCH WYGLADEM I WŁASCIWOSCIAMI ENDOSPORY. CECHA SILNIE ROZWINIETA ZWŁASZCZA U BEZWZGLEDNYCH METYLOTROFÓW JEST OBECNOSC LICZNYCH WARSTW BŁON UŁOŻONYCH BŁON W CYTOPLAZMIE ORAZ OBECNOSC W TYCH BŁONACH FOSFOTYDYLOCHOLINY.

39. NITRYFIKACJA I DENITRYFIKACJA-MECHANIZMY BIOSYNTEZY OBU SZLAKÓW! BAKTERIE NITRYFIKACYJNE DZIELIMY NA DWIE GR BAKTERIE UTLENIANJĄCE TYLKO NH3+ DO NO2- ORAZ NO2- DO NO3-. A]DO TYCH PIERWZYCH NALEZĄ:NITROSOMANS, NITROSOLOBUS, NITROSOSPIRA. SA TO AUTOTROFY, ROSNĄCE NA POŻYWKACH MINERALNYCH ZAWIERAJĄCYCH JONY NH4+, OPH OK8, SĄ ODPORNE NA WYSUSZENIE, MOGĄ PRZECHODZISZ W STAN ZYCIA UTAJONEGO-ANABIOZY. PROCES UTL AMONIAKU ( ZBYT DODATNI POTENCJAŁ REDOX NH4+) NIE MOZĘ BYĆ WYKORZYSTANY DO REDUKCJI NAD (LUB NADP) REDUKCJA NAD ZACHODZI W WYNIKU ODROTNEGO ŁAŃCUCHA, PRZEPŁYWU ELEKTRONÓW, Z WYKORZYSTANIEM ATP, NO2- JEST CZYNNIE USUWANY DO SRODOWISKA CO WIAŻE SIĘ Z NAKŁADEM ENERGII. B]BAKTERIE UTLENIAJACE NO2- DO NO3-: NALEŻA TU: NITROBACTER, NITROCOCCUS, NITROSPINA. ROSNĄ NA POŻYWKACH CZYSTO MINERALNYCH, W ICH KOMÓRKACH NIE WYKRYTO GLUKOZYSZLAK UTLENIANIA AMONU: NH3NH2OH[NOH]NO2-NO3-.{MONOOKSYDAZA AMONOWA, OKSYDOREDUKTAZA HYDROKSYLAMONOWA, E, E.} PIEWRSZW ETAP JEST ENDOERGICZNY I JEST KATALIZOWANY PRZEZ MONOOKSYDAZE AMONOWĄ AT TLENU W NH2OH POCHODZI Z TLENU CZASTECZKOWEGO. DRUGI ETAP JEST KATALIZOWANY PRZEZ OKSYDOREDUKTAZE HYDROKSYLOAMINOWĄ. W UTLENIENIU AZOTYNU ELEKTRONY SĄ PRZENOSZONE NA CYTOCHROM A1. JEDYNIE ETAPY ULTENIANIA OD HYDROKSYLOAMINY DO AZOTYNU I OD AZOTYNU DO AZOTANU DAJĄ WYKORZYSTYWALNĄ ENERGIĘ. ORGANIZMY UTLENIAJACE AMONIAK UTLENIAJA RÓWNIEŻ METAN, METANOL, CO, ETYLEN, PROPYLEN, CYKLEHEKSAN, ALKOHOL BENZYLOWY I FENOL

40. BAKTERIE DENITRYFIKACYJNE-MECHANIZM BIOCHEM OBU SZLAKÓW! BAKTERIE DENITRYFIKACYJNE TO TLENOWCE, KTÓRE NIE ROSNA W WARUKACH BEZTL POD NIEOBECNOSC AZOTANU. W WARUKACH BEZTL W OBECNOSCI AZOTANU JAKO JEDYNEGO AKCEPTORA WODORU, ZW TEN ULEGA REDUKCJI DO GAZOWEGO PODTL AZOTU (N2O) ORAZ AZOTU ATMOSFERYCZNEGO, KTÓRE NASTEPNIE SA UWALNIANE Z KOMÓRKI. PRZEKSZTAŁCENIE AZOTANU DO N2 PRZY UDZIALE RÓWNOWAŻNIKÓW REDUKCYJNYCH POCHODZĄCYCH ZE ZW ORG LUB WODORU: 10[H]+2H++2NO3-N2+6H2O (RYS). KAŻDY ETAP JEST KATALIZOWANY PRZEZ SWOISTY ENZYM. ZWIĄZANA Z BŁONĄCYTOPLAZMATYCZNĄ REDUKTAZA AZOTYNOWA A ZAWIERA MOLIBDENIAN. AZOTYNY SA REDUKOWANE DO TL AZOTU (NO) PRZEZ REDUKTAZĘ AZOTYNOWĄ. NO JEST ZREDUKOWANY PRZEZ REDUKTAZĘ NO DO N2O, A NASTEPNIE PRZEZ SRODOWISKO. REDUKCJA AZOTANU MOŻE PRZEBIEGAC BEZ AKUMULACJI ZW POSREDNICH PROWADZĄC WPROST DO UWODNIENIA N2 LUB TEZ Z AKUMULACJĄ, A NASTEPNIE Z WYDZIELENIEM NO2,NO, N2O. AZOTYN NO LUB N2 SA WYDZIELANE KIEDY JEST NADMIAR AZOTANU I STĘŻENIE DONORÓ WODORU STAJE SIĘ CZYNNIKIEM OGRANICZAJĄCYM. TLENKI AZOTU TRAFIAJA DO ATMOSFERY NIE TYLKO W WYNIKU NIEPEŁNEGO SPALANIA WĘGLA I ROPY NAFTOWEJ LECZ R ÓWNIEŻ JAKO PRODUKT PRZEMIAN BIOL W GLEBIE I OSADACH NA DNIE ZBIORNIKÓW WODNYCH. WYDAJE SIĘ ZE NIE MA BAKTERI DENITRYFIKACYJNYCH BEDĄCYCH OBLIGATORYJNYMI BEZTLENOWCAMI. WSZYTKIE MJĄ PEŁNY ZESTW SKŁADNIKÓW ŁĄŃCUCHA ODDECHOWEGO. ENZYMY BIORACE UDZIAŁ W ODDYCHANIU AZOTANOWYM S.A INDUKOWANE LUB DEREPRESJONOWANE W WARUNKACH NIEDOBORU LUB BRAKU TLENU. DO BAKTERI DENITRYFIKACYJNYCH NALEZA: PSEUDOMONAS DENITRYFICANS, PORACOCCUS DENITRYFIKANSPSEUDIMONAS CERUGINOSA. DENITRYFIKACJA JEST JEDYNYM PROCESEM BIOL W WYNIKU KTÓREGO AZOT W ZW ORG LUB NIEORG MOŻE ZOSTAC UWOLNIONY I PONOWNIE WŁĄCZONY DO OBIEGU.

41. CYKL MOCZNIKOWY. METABOLITY WSPÓLNE Z CYKLEM KREBSA. (RYS) OGÓLNA STECHIOMATRIA SYNTEZY MOCZNIKA JEST ZGODNA Z RÓWNANIEM: CO2+NH4⁺+3ATP+ASPARAGINIAN+H2OMOCZNIK+2ADP+2PI+AMP+PPI+FUMARAN. NA SYNTEZE JEDNEJ CZAST MOCZNIKA SĄ ZUZYTE 4 WYSOKOENERGETYCZNE WIĄZANIA, 3 W REZULTACIE HYDROLIZY ATP ORAZ JEDNO PODCZAS HYDROLIZY PIROGRONIANU. ISTOTNE ZNACZENIE W CYKLU MOCZNIKOWYM MA SYNTEZA FUMARANU, PRZEZ KTÓRĄ CYKL ZAZĘBIA SIĘ Z CYKLEM KREBSA. FUMARAN ULEGA UWODNIENIU TWORZĄC JABŁCZAN. KTÓRY Z KOLEI JEST UTLENIONY DO SZCZAWIOCTANU. DALSZE LOSY SZCZAWIOOCTANU MOGĄ TWORZYC SIĘ KILKOMA DROGAMI: PRZEKSZTACENIE W GLUKOZĘ PODCZAS GLUKONEOGENEZY, PRZEKSZTAŁCENIE W ASPARAINIAN W REAKCJI TRANSAMINACJI, KONDENSACJA Z ACETYLO-COA W DO CYTRYNIANU LUB PRZEMIANA DO PIROGRONIANU. W MATRIX MITOCHONDRIALNYM ZACHODZI TWORZENIE NH4+ Z UDZIAŁEM DEHYDROGENAZY GLUTAMINOWEJ, WŁĄCZENIE TEGO JONU DO KARBAMOILOFOSFORANU I SYNTEZA CYTRYLINY. NASTEPNIE REAKCJE ZACHODZA W CYTOZOLU. (RYS) BIOSYNTEZA MOCZNIKA ZACHODZI GŁOWNIE W WATROBIE. PROCESY CYKLU MOCZNIKOWEGO SA CZESCIOWO ZLOKALIZOWANE Z MATRIX MITOCHONDRIALNYM, A CZESCIOWO W CYTOZOLU. BEZPOSREDNIM PREKURSOREM MOCZNIKA JEST ARGININA KTÓRA Z UDZIAŁEM ORGINAZY ULEGA HYDROLIZIE DO MOCZNUIKA I ORNITYNY. NA ORGINAZE P[RZENIESIONA JEST GR KARBOMOILOWA CO PROWADZI DO OTRZYMANIA CYTRULINY. NASTEPNIE ARGININOBURSZTYNIANOWA SYNTETAZA KATALIZUJE KONDENSACJE CYTRULINY Z ASPARAGINIANEM DO KW ARGININOBURSZTYNIONAWEGO. REAKCJA TA PRZEBIEGA KOSZTEM ATP. LIAZA ARGINIONOBURSZTYNIANOWA ROZSZCZEPIA ARGININOBURSZTYNIAN NA ARGININE I FUMARAN. KARBAMOILOFOSFORAN JEST SYNTETYZOWANY Z NH444+, CO2, ATP+H2O. JEST TO REAKCJA NIEODWRACALNA. REAKCJE KATALIZUJE SYNTETAZA KARBOMOILOFOSFORANOWA. (RYS).

42.BIOSYNTEZA HEMU I PORFIRYN! SUKCYNYLO-COA KONDENSUJE Z GLICYNĄ TWORZĄC KE 2-AMONO-3-OKSOADYPINOWY. TEN ZAŚ ULEGA DEKARBOKSYLACJI DO KW 5-AMINOEWULINOWEGO (ALA). REAKCJE TE KATALIZUJE SYNTAZA ALA. ETAP TEN PRZEBIEGA W MITOCHONDRIACH. W CYTOZOLU (Z UDZIAŁEM SYNATZY PORFOBILINOGENOWEJ) KONDENSUJE DWIE CZAST ALA TWORZAC PORFOBILINOGEN (PBG) I DWIE CZAST WODY. 4 CZAST PORFOBILINOGENU KONDENSUJĄ LINIOWO TWORZAC ŁAŃCUCH TETRAPIROLHYDROKSYMETYLENOBILAN. REAKCJE KATALIZUJE SYNTAZA UROPORFIRYNOGENOWA . UTWORZENIE MOSTKA METYLOWEGO WIAZRE SIĘ Z UWOLNIENIEM JONU AMONOWEGO. NASTEPNIE ŁĄNCUCH TETRAPIROL. ULEGA SAMORZUTNEJ CYKLIZACJI DO UROPORFIRYNOGENU I LUB JEST PRZEKSZTAŁCONY W UROPORFIRYNOGEN III (CZESCIEJ SIĘ TWORZY)UROPORFIRYNOGEN III POD WPŁYWEM DEKARBOKSYLAZY UROPORFIRYNOGENU III. TA WNIKA DO MITOCHONDRIUM GDZIE TOWRZY SIĘ PROTOPORFIRYNOGEN III ATEN PRZEKSZTAŁCA SIĘ W PROTOPORFIRYNĘ III. DO TEGO PRZYŁACZA SIĘ KATRION ZELAZA W REAKCJI KATALIZOWANEJ PRZEZ SYNTAZE HEMOWĄ CZYLI FERROCHELATOZĘ. POWSTAJE HEM. BIOSYNTEZE HEMU SYNTATYZUJE ALA. SYNTAZA ALA JEST INHIBOWANA PRZEZ HEM NA ZASADZIE SPRZĘŻENIA ZWROTNEGO.

---