Znaczenie Wody dla Żywych Organizmów
Cechy wody
Bardzo aktywny związek nieorganiczny
Decyduje o procesach życiowych
Globalnie przeciwdziała ocieplaniu i oziębianiu środowiska
Cechy wody (wiązania wodorowe)
(powstaje sieć [każdy atom ma DWA wodory, których może użyć do takowych wiązań])
Wysokie napięcie powierzchniowe
Duże ciepło właściwe
Duże ciepło parowania
Stan ciekły mimo b. małej masy
Wiązania wodorowe występują nie tylko w ciekłej wodzie, ale także w lodzie (najwięcej) i parze wodnej
Wiązania chemiczne
Między atomami w cząsteczce wody - wiązania kowalencyjne spolaryzowane
Między cząsteczkami wody - wiązania wodorowe [powstałe w wyniku wzajemnego przyciągania się wodoru, umiejscowionego na biegunie dodatnim, i tlenu z bieguna ujemnego]
Wiązania wodorowe są około 20x słabsze od wiązań kowalencyjnych i łatwo ulegają zerwaniu pod wpływem energii cieplnej cząsteczek. Sumaryczny wynik działania wielu takich wiązań jest jednak dość znaczny.
Kohezja
Wzajemne przyciąganie się cząsteczek danej substancji (wiązania wodorowe). Dzięki temu tworzą się np. słupy wody w pniach drzew/łodygach roślin
Funkcje wody
w komórce
umożliwia przeprowadzenie wszelakich procesów
utrzymuje stały poziom turgoru (jędrności, uwodnienia) komórki
rozpuszczalnik - umożliwia dysocjację oraz transport na terenie komórki
w organizmie
rozpuszczalnik wielu substancji, umożliwia ich transport, niezbędna do hydrolizy
udział we wszelkich reakcjach biochemicznych (układ pokarmowy)
termoregulacja
nawilżanie
regulacja pH
regulacja ciśnienia osmotycznego (we krwi onkotyczne)
w ekosystemie
środowisko życia
działanie klimatotwórcze
Węglowodany
Monosacharydy
Dobrze rozpuszczalne, słodki smak, łatwo krystalizują.
Posiadają 3 do 7 atomów węgla
Grupy hydroksylowe, karbonylowe (aldehydowa lub ketonowa)
3C
Aldehyd glicerynowy
produkt fazy ciemnej fotosyntezy
5C
Ryboza
kwas rybonukleinowy [nukleotyd RNA]
ATP
Deoksyryboza
DNA
Ksyloza
gumy
śluzy
glikozydy
Arabinoza
pektyny roślinne
glikozydy
śluzy
6C
Glukoza
Materiał energetyczny
Forma transportowa cukru
Miejsce występowania - osocze krwi
Fruktoza
Owoce, miód, nasiona
Słodsza od glukozy
Galaktoza
Występuje w laktozie, rafinozie
Gumy, śluzy, agar
Mannoza
Drożdże, rośliny
Disacharydy
Sacharoza
Glukoza + fruktoza
Materiał zapasowy w burakach cukrowych (16-22%) oraz trzcinie cukrowej (19-20%)
U roślin główna forma transportowa cukrów
Maltoza
Glukoza + glukoza
Produkt przejściowy przemiany skrobi, glikogenu
Kiełki, nasiona, pyłek
Laktoza
Glukoza + galaktoza
Składnik mleka ssaków
Celobioza
Glukoza + glukoza
Produkt rozkładu celulozy
Oligosacharydy
Rafinoza
Glukoza + galaktoza + fruktoza
Wchodzą w skład glikokaliksu
Rozpoznawanie komórek, łączenie komórek
Może mieć charakter antygenowy
Polisacharydy
Materiał zapasowy
Skrobia
Składniki:
Amyloza (długie, proste, nierozgałęzione łańcuchy. Wiązania glikozydowe 1:4)
Amylopektyna (Także wiązania glikozydowe 1:6. Magazynowana w leukoplastach [amyloplastach], zbożu, ziemniakach)
pęcznieje
Glikogen
Posiada wiązania 1:4 i 1:6, podstawowy materiał zapasowy w świecie zwierząt (30g), materiał zapasowy grzybów i bakterii
Inulina
Zbudowana z samych fruktoz, łatwo rozpuszczalna w ciepłej wodzie, cukier zapasowy z niektórych roślinach, np. szparagach
Materiał strukturalny
Celuloza
Wiązania 1:4
Buduje ściany komórkowe roślin, występuje u niższych grzybów.
Długie łańcuchy (przykład: bawełna)
Chityna
Zbudowana z glukozamin
Buduje pancerzyki stawonogów, ściany komórkowe grzybów, występuje u osłonic
Dekstran
Bakterie i drożdże
Heparyna
Hamuje proces krzepnięcia krwi
Chondroityna
Tkanka chrzęstna
Agar
Rozpuszcza się w gorącej wodzie, po ochłodzeniu substancja galaretowata
Odporny na działanie bakterii
Wydzielina krasnorostów
Pochodne polisacharydów
Pektyny
Składają się z utlenionych galaktoz. Pęcznieją w wodzie.
Podział sacharydów
Homoglikan |
Heteroglikan |
Długie łańcuchy składające się z takich samych monosacharydów (np. skrobia) |
Długie łańcuchy składające się z różnych monosacharydów (np. heparyna) |
Spożywczy błonnik
Celuloza + hemiceluloza + pektyny
(składniki ścian komórkowych) (blaszka środkowa)
niedojrzały owoc-zbita struktura
częściowy rozkład pektyn - dojrzewanie, gotowanie
Białka
Podział pod względem reagowania na obecność wody
Hydrofobowe |
Hydrofilowe |
alanina walina leucyna izoleucyna prolina glicyna cysteina tyrozyna tryptofan fenyloalanina metionina glutamina |
seryna treonina kwas asparaginowy kwas glutaminowy histydyna asparagina arginina lizyna |
Zapotrzebowanie na białko
Białko zwierzęce pokrywa zapotrzebowanie na aminokwasy egzogenne (taki, których organizm ludzki nie jest w stanie sam wytworzyć) w odpowiedniej ilości i proporcjach
Organizm sam produkuje aminokwasy endogenne
Człowiek ma największe zapotrzebowanie na lizynę
Denaturacja
TRWAŁA
mocne detergenty
stężony kwas
stężona zasada
sole metali ciężkich
alkohole
wysoka temperatura
ODWRACALNA
renaturacja
Budowa białka
Polipeptydy, zbudowane z aminokwasów. Są to swoiste związki chemiczne dla poszczególnych gatunków, a także dla różnych osobników.
Aminokwasy łączą się wiązaniami peptydowymi. Każdy aminokwas składa się z:
grupy aminowej (-NH2)
grupy karboksylowej (-COOH)
atomu wodoru (H)
specyficznego łańcucha bocznego R
wszystko to łączy jeden atom węgla (C)
Białka proste
Zbudowane z aminokwasów
globularne (sferoproteidy) - rozpuszczalne |
fibrylarne (skleroproteidy włókniste) - nierozpuszczalne w wodzie i słabych roztworach soli |
- albuminy - dobrze rozpuszczalne w wodzie -> w mleku, jajach, surowicy krwi - globuliny - rozpuszczalne w roztworach soli -> w mleku, surowicy krwi - histony - zasadowe, mały ciężar właściwy, rozpuszczalne w wodzie, zawierają znaczne ilości argininy i histydyny |
- kolageny - rozpuszczalne w zasadach, odporne na enzymy, po zagotowaniu przechodzą w żelatynę - elastyny - rozciągliwe, o dużej odporności mechanicznej - keratyny - stosunkowo duża zawartość np. cysteiny - włóknik (fibryna) - fiborina - nitki oprzędów owadów, np. nitki jedwabiu |
Białka złożone
Zbudowane z aminokwasów i składnika niebiałkowego
chromoproteiny |
zawierają barwnik, np: hemoglobina, mioglobina, cytochrom c, katalazy |
metaloproteiny |
zawierają w cząsteczce atom metalu Fe, Mg, Cu, Zn, Co, Mo; np: transferyna, hemerytryna, ferredoksyna, plastocyjanina, hemocjanina |
nukleoproteiny |
chromatyna |
lipoproteiny |
elementy strukturalne błon komórkowych, otoczek mielinowych włókien nerwowych, urział w transporcie lipidów |
glikoproteiny |
enzymy, hormony (tyreotropina, h. luteinizujący), glikokaliks |
fosfoproteiny |
kazeiny mleka, foswityny żółtka jaja |
Enzym
białkowy katalizator
zwiększa szybkość reakcji biochemicznych
nie ulega zmianie podczas reakcji
zmiana szybkości następuje w wyniku obniżenia jej energii aktywacji
enzymy proste = białko proste
enzymy złożone = białko + kofaktor
Apoenzym
Funkcje białek
Funkcja budulcowa
budują żywe organizmy
składnik błon komórkowych
Funkcja strukturalna
nadają elastyczność
tkanki łączne
kolagen, elastyna
Funkcja katalityczna
katalizują reakcje biochemiczne
enzymy (apoenzym)
Funkcja regulatorowa
regulacja procesów biochemicznych i fizjologicznych
hormony + receptory błonowe i cytoplazmatyczne
regulacja genowa
histony, białka represorowe
Funkcja transportowa
transport przez błony cytoplazmatyczne
nośniki błonowe
transport daleki
hemoglobina, hemocjanina
albuminy, transferyna
Tworzą warstwy izolacyjne
keratyna (w piórach i włosach)
fibroina w oprzędzie poczwarek
Funkcja lokomotoryczna
umożliwiają ruch
aktyna, miozyna
tubulina (wicie, rzęski, wrzeciono podziałowe)
flagelina (rzęski bakterii)
Decydują o własnościach immunologicznych
antygeny np. glikoproteiny krwinkowe
Funkcja odpornościowa
przeciwciała, interferon
Odbiór i przesyłanie bodźców
mediatory w synapsach
receptory
Biorą udział w regulacji ciśnienia osmotycznego
białka osocza, np. albuminy
Bronią przed utratą krwi
fibrynogen, fibryna
Własności buforujące
białka osocza krwi
Materiał zapasowy
U roślin np. w ziarnach roślin strączkowych, w jajach np. ptasich
Zwierzęta NIE magazynują białek w ciele
Stała Michaelisa
Mała wartość KM oznacza większe powinowactwo enzymu do substratu.
enzym + substrat ↔ enzymsubstrat ↔ enzym + produkt
(optimum ok. obojętnego dla enzymów wewnątrzkomórkowych)
Inhibicja
Hamowanie reakcji enzymatycznej
Podział enzymów pod względem swoistości w kierunku reakcji chemicznej
Oksydoreduktazy
Katalizują reakcje red-ox, przenoszą elektrony i protony z substratu na jakiś akceptor
Transferazy
Katalizują reakcje przenoszenia grup atomów z cząsteczki donoru na akceptor (funkcyjny) z wytworzeniem nowego wiązania
Hydrolazy
Katalizują reakcję hydrolizy, rozrywają wiązania z przyłączeniem cząsteczki H2O
Liazy
Katalizują niehydrolityczne odłączenie grupy atomów od cząsteczki atomu
Ligazy (syntetazy)
Katalizują powstawanie wiązań chemicznych C-O, C-S, C-N, C-C
Izomerazy
Katalizują przekształcenia wewnątrzcząsteczkowe, przebudowują strukturę cząsteczki bez jej rozkładu
Struktura białka a wiązania
I rzędowa - wiązania peptydowe
II rzędowa - wiązania wodorowe
III rzędowa - siły van der Waalsa, mostki disiarczkowe itd.
Nazewnictwo
ATP - adenozynotrifosforan
cAMP - cykliczny adenozynomonofosforan
NAD - dinukleotyd flawionoadeninowy
NADP - fosforan dinukleotydu nikotynamidoadeninowego
Dehydrogenacja - odrywanie protonów (kationów wodoru)
Lipidy
Rodzaje tkanki tłuszczowej
Żółta (w efekcie jej rozkładu uzyskujemy ATP i ciepło)
Brunatna (w efekcie jej rozkładu uzyskujemy ciepło)
Występuje u noworodków i niedźwiedzi brunatnych
Funkcje tkanki tłuszczowej
Magazyn tłuszczu - magazyn energii i wody
Wielbłądy - rozkład tłuszczu wyzwala wodę [woda metaboliczna]
Termoizolacja
Amortyzacja (wyścieła oczodół, otacza narządy)
Woski
W świecie roślin chronią przed parowaniem i drobnoustrojami
Rośliny grubolistne
Owoce
W świecie zwierząt:
Gruczoły łojowe
ptaki wodne
Gruczoły kuprowe
ssaki (np. lanolina u owiec)
Lipidy złożone
fosfolipidy - bieguny polarny/niepolarny
hydrofobowe/lipofilne
hydrofilowe
błony komórkowe
micele
Im więcej krótkich i nienasyconych, tym bardziej stabilna błona komórkowa.
Cholesterol
Hormony steroidowe
Kwasy żółciowe
Witamina D
Sitosterol
W komórkach roślinnych (taka sama rola jak cholesterolu)
Funkcje lipidów złożonych
Materiał zapasowy
Budowa komórek (osłonki mielinowe - swingolipidy)
Lecytyna
Funkcje regulacyjne - hormony, kwasy żółciowe, witamina D
Funkcja termoizolacyjna - tkanka podskórna tłuszczowa
Funkcja ochronna- woski
Wykorzystanie przez człowieka - glikozydy [w wodniczkach] do produkcji leków nasercowych
Kwasy Nukleinowe
1953 - James Watson i Francis Crick - opracowanie modelu trójwymiarowej struktury DNA
Puryna = Adenina + Guanina [duże]
Pirymidyna = Cytozyna + Tymina/Uracyl [mniejsze]
Cechy DNA
Polinukleotyd dwuniciowy
Kształt podwójnej helisy
Nici w łańcuchu DNA sa do siebie komplementarne A-T i C-G
Zasady azotowe sąsiednich łańcuchów skierowane do ich środka, łącza się za pomoca wiązań wodorowych
Nici są antyrównoległe
Koniec 5' ma wolny 5' - trifosforan
Koniec 3' ma wolną grupę 3' - hydroksylową
Średnica helisy to zaledwie 2 nm
Jeden skręt przypada co 10 par nukleotydów
W organizmach żywych helisa DNA jest prawoskrętna
Kwas RNA
Jednoniciowy
Zasady azotowe
Adenina
Cytozyna
Guanina
Uracyl
tRNA - Funkcja transportująca - transport aminokwasów z cytoplazmy na rybosomy. Cząsteczki tRNA transportują aminokwasy do rybosomów, na których syntetyzowane są białka. Zajmuje się dopasowaniem aminokwasów do określonych kodonów mRNA.
mRNA - matryca, na której odbywa się translacja wg informacji genetycznej, zapisanej w postaci trójek nukleotydów, z której każda odpowiada jednemu aminokwasowi. Zawiera informację o kolejności aminokwasów w polipeptydzie. Informacja jest zakodowana w formie trójek nukleotydów, nazywanych kodonem. Każdy kodon koduje jeden aminokwas
rRNA - jest składnikiem rybosomów. Jego cząsteczki wraz z białkami budują rybosomy.
Funkcje RNA
Tłumaczenie informacji genetycznej z języka nukleotydów na język aminokwasów
Niektóre cząsteczki RNA (rybozymy) wykazują właściwości katalityczne, zachowują się one jak enzymy
Transkrypcja
Proces przepisywania informacji genetycznej z DNA na RNA
Translacja
Proces, w którym informacja zawarta w sekwencji nukleotydów mRNA w formie określonych kodonów wyznacza specyficzną dla danego białka sekwencję aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym
Niekompetencyjna
Inhibitor łączy się z enzymem w innym miejscu niż centrum aktywne, zmieniając konformację enzymu; Centrum staje się nieprzystosowane do przyjęcia substratu
Kompetencyjna
Inhibitor zbliżony budową do substratu, dopasowuje się do centrum aktywnego enzymu, blokuje możliwość przyłączenia.
Nieodwracalna
Inhibitor łączy się z enzymem na stałe, unieczynnia go lub niszczy
Inhibicja przy udziale inhibitorów
Odwracalna
Inhibicja przez sprzężenie zwrotne
Inhibicja
Apoenzym
Część białkowa
Decyduje o substracie
(specyficzność substratowa)
Centrum aktywne
Wyznaczone przez sekwencję aminokwasów, tworzy strukturę przestrzenną pasującą do ściśle określonego substratu.
Koenzym
Część niebiałkowa
Kofaktor nietrwale związany z enzymem
Warunkuje rodzaj reakcji
Grupa prostetyczna
Część niebiałkowa
Związany kofaktor
Warunkuje rodzaj reakcji
Osmotyczny wypływ wody
plazmoliza
pęcznieje
zwierzęca
roślinna
hipertoniczny
pęcznieje
(pęka)
hipotoniczny