T: Mechanizmy działania i regulacji enzymów.

1. ENZYMY

• Są katalizatorami, które zmieniają szybkość reakcji, same nie ulegając zmianie

• Są wysoce specyficzne, a ich aktywność może być regulowana

2. JAK PRZYSPIESZYĆ REAKCJĘ

• Zwiększyć częstość zderzania cząsteczek

• Zwiększyć energię każdego zderzenia

• Obniżyć energię aktywacji

• Ustawić odpowiednio cząsteczki regulujące

3. ENERGIA AKTYWACJI

4. KOFAKTORY

• Mogą być niezbędne do poprawnego działania enzymów

• Jony nieorganiczne:

Fe²⁺, Fe³⁺, Cu²⁺, Zn²⁺, Mn²⁺, Co³⁺, Mo²⁺,…

• Niebiałkowe cząsteczki organiczne:

Koenzymy (np. ATP, NAD⁺, witaminy)

• Grupa prostetyczna

• Kofaktory związane na stałe z enzymem

5. KINETYKA MICHALISA - MENTEN

6. INHIBITORY ENZYMÓW

• Cząsteczki hamujące reakcje katalizowane przez enzymy

• Inhibitory kompetycyjne - konkurują o centrum aktywne z substratem

• Inhibitory niekompetycyjne - wiążą się z innymi miejscami niż centrum aktywne

7. SPRZĘŻENIE ZWROTNE

8. SUBSTRAT SAMOBÓJCZY

• Na stałe wiąże się z enzymem i uniemożliwia jego dalsze działanie

• Często stosowany w terapii

• Penicylina - uniemożliwienie syntezy ściany komórkowej

• AZT (azydotymidyna) - zablokowanie namnażania wirusa HIV

9. IZOENZYMY

• Katalizują te same reakcje, ale różnią się właściwościami fizycznymi lub kinetycznymi

• Opium pH

• Powinowactwo do substratu

• Wrażliwość na inhibitory

10. BADANIE LDH

• Dehydrogenaza mleczanowa w diagnostyce zawału serca

• Około 500 razy wyższe stężenie w tkankach niż w osoczu krwi

11. OKSYDAZA GLUKOZOWA

• Katalizuje reakcję utleniania

• Glukoza Glukozo-1,5-lakton

• Reakcji towarzyszy przepływ elektronów

• Im więcej glukozy, tym większy przepływ

BIOCHEMIA

Strona 1 z 3

---