Aminokwasy

1. Budowa aminokwasów:

1. minimum jedna grupa aminowa i jedna grupa karboksylowa

2. w α-aminokwasach (czyli tych, które wchodzą w skład białek i nas interesują) obie te grupy są przyłączone do tego samego atomu węgla

• atom węgla α jest wtedy asymetryczny - stąd wynikają właściwości optyczne aminokwasów

1. grupy funkcyjne białek występują w formie zjonizowanej

• -COOH odszczepia proton dając -COO^- (anion karboksylowy)

• -NH₂ przyłącza proton dając -NH₃⁺ (kation amoniowy)

2. Aminokwasy w roztworach wodnych mogą występować w trzech formach. O tym , która z nich przeważy w danym momencie, decyduje:

• stała dysocjacji grupy kwasowej

• stała dysocjacji grupy aminowej

• pH roztworu (stężenie jonów wodorowych)




Forma	Elektroforeza	W jakim pH występuje?
1) Dodatnio naładowana (obie grupy sprotonowane)	cząsteczka „wędruje” do katody (tego z minusem?)	W niskim (jest dużo jonów H^+ w roztworze, więc przyłączają się do gr. -NH2
2) Jon obojnaczy (zwitterjon)	cząsteczka nie rusza się, bo jest obojętna	Gdzieś tak pośrodku (zależy od aminokwasu) patrz wykresie niżej
3) Ujemnie naładowana (grupy z odłączonymi protonami)	cząsteczka „wędruje” do anody (tego z plusem)	W wysokim (mało jonów H^+ więc układ dąży do tego, żeby uzupełnić brak i COOH oddaje proton)




3. Punkt izoelektryczny - wartość pH, przy której wyraźnie przeważa forma obojnacza aminokwasu. Można ją wyliczyć:




pK_kw oraz pK_zas są to stałe dysocjacji grupy kwasowej oraz zasadowej aminokwasu.

4. Podział aminokwasów ze względu na:

1. charakter łańcucha bocznego:

łańcuchowe	pierścieniowe, w tym aromatyczne
- alanina - cysteina - kwas asparaginowy - kwas glutaminowy - glicyna - leucyna - izoleucyna - lizyna - metionina - asparagina - glutamina - arginina - seryna - treonina - walina	- fenyloalanina - histydyna - prolina - tryptofan - tyrozyna

2. polarność łańcucha bocznego (to było na wykładzie):

łańcuch niepolarny	łańcuch polarny
- glicyna - alanina - walina - leucyna - izoleucyna - metionina - prolina - fenyloalanina - tryptofan	zjonizowany	niezjonizowany
		- lizyna - arginina - histydyna - kwas asparaginowy - kwas glutaminowy	- glutamina - tyrozyna - cysteina - treonina - seryna - asparagina

3. miejsce syntezy

egzogenne (człowiek nie może ich syntezować - pobrać z zewnątrz)	endogenne (synteza możliwa w organizmie człowieka)
- fenyloalanina - histydyna - izoleucyna - leucyna - lizyna - metionina - arginina - treonina - walina - tryptofan	- alanina - cysteina - kwas asparaginowy - kwas glutaminowy - glicyna - asparagina - prolina - glutamina - seryna - tyrozyna

4. przemiany szkieletów:

glukogenne (dostarczają pirogronianu)	ketogenne (dostarczają acetylo-CoA)	glukoketogenne
- alanina - glicyna - cysteina - treonina - seryna - arginina - kwas glutaminowy - glutamina - kwas asparaginowy - asparagina - histydyna - prolina - metionina - walina	- izoleucyna - leucyna - lizyna	- tryptofan - fenyloalanina - tyrozyna

5. charakter:

zasadowe (przewaga grup NH2)	kwasowe (przewaga grup COOH)	obojętne (tyle samo obu grup)
- histydyna - lizyna - arginina	- kwas asparaginowy - kwas glutaminowy	- alanina - cysteina - fenyloalanina - glicyna - leucyna - izoleucyna - metionina - asparagina - prolina - glutamina - seryna - treonina - walina - tryptofan - tyrozyna

5. Wzory aminokwasów (w razie nieczytelności odsyłam do googli :D):




6. Metabolizm aminokwasów:

1. grupa NH₂:

• przeniesienie grupy α-aminowej na α-ketoglutaran (transaminacja)

- potrzebny enzym: aminotransferaza

- alanina + α-ketoglutaran glutaminian + pirogronian

- asparaginian + α-ketoglutaran glutaminian + szczawiooctan

- nie ulegają: lizyna, treonina, prolina, hydroksyprolina

• glutaminian ulega hydrolizie z powrotem do α-ketoglutaranu oraz NH₄⁺ (deaminacja oksydacyjna)

- produkt pośredni = zasada Schaffa

- potrzebne: NAD⁺, dehydrogenaza glutaminianowa

• jak już pojawił się NH₄⁺ to trzeba się go pozbyć, bo jest toksyczny wchodzi do cyklu mocznikowego

1. szkielet węglowy aminokwasu jest przekształcany w któryś z głównych intermediatów, a potem już sobie wchodzi do odpowiedniego szlaku metabolicznego, żeby nic się nie zmarnowało :) I stąd wziął się podział na aminokwasy ketogenne i glukogenne:

Intermediat	Aminokwasy
AMINOKWASY KETOGENNE
acetylo-CoA	izoleucyna, leucyna, tryptofan
acetoacetylo-CoA	leucyna, lizyna, fenyloalanina, tryptofan, tyrozyna
AMINOKWASY GLUKOGENNE
pirogronian	alanina, cysteina, seryna, glicyna, treonina, tryptofan
α-ketoglutaran	arginina, glutamina, kw. glutaminowy, histydyna, prolina
bursztynylo-CoA	izoleucyna, walina, treonina, metionina
fumaran	asparaginian, fenyloalanina, tyrozyna
szczawiooctan	asparaginian

7. Przykładem aminokwasu, który nie bierze udziału w budowie białek jest homocysteina.

1. 
   powstaje jako produkt uboczny podczas metabolizmu metioniny

2. jest uważana za czynnik ryzyka rozwoju:

• chorób sercowo-naczyniowych (zmiany miażdżycowe oraz zakrzepowe)

• chorób neurodegeneracyjnych (Parkinson, Alzheimer)

• nowotwór jelita grubego

8. Reakcje barwne aminokwasów:

Reakcja	Co wykrywamy?	Zasada
Ksantoproteinowa	pierścień benzenowy	+ kwas azotowy żółte pochodne nitrowe później + NaOH pomarańcz (azi-nitrowe)
Aldehydowa	pierścień indolowy	kondensacja z aldehydem w środowisku kwaśnym barwne produkty (np. fiołkowy)
Cystynowa	grupę sulfidową	+ NaOH i temp. siarkowodór, a po dodaniu octanu ołowiu czarny PbS

PEPTYDY

1. Peptyd - cząsteczka chemiczna składająca się z aminokwasów połączonych wiązaniem peptydowym.

1. podział:

• oligopeptydy - zawierające do 10 reszt aminokwasowych

• polipeptydy - zawierające powyżej 10 reszt aminokwasowych

2. nazewnictwo:

• zaczynamy od końca N

• wymieniamy po kolei wszystkie aminokwasy łącząc poszczególne komponenty nazwy łącznikiem -ylo

• przykład: glicyloalanina (Gly-Ala)

2. Wiązanie peptydowe:

• znajdują się w jednej płaszczyźnie

• do ich wytworzenia potrzebna jest energia, ponieważ równowaga tej reakcji jest przesunięta w kierunku hydrolizy (rozpadu), a nie syntezy

• 
  podczas tworzenia się jednego takiego wiązania powstaje 1 cząsteczka wody

3. Peptydy naturalne:

Nazwa	Funkcja
OLIGOPEPTYDY
glutation	patrz niżej
met- i leuenkefaliny	neuropeptydy
oksytocyna, wazopresyna	hormony
angiotensyna, bradykinina	kininy
POLIPEPTYDY
somatotropina	hormony
kortykotropina
melanotropina
insulina
glukagon

GLUTATION - γ-glutamylocysteinyloglicyna (GSH) - poniżej w formie zredukowanej:




Forma utleniona to taka z mostkiem siarczkowym (czyli chyba składa się jakby z dwóch glutationów - spałam na wykładzie najwyraźniej).

Funkcje:

• niezbędny do działania niektórych enzymów

• dzięki niemu (i reduktazie glutationowej) mogą powstawać wiązania disiarczkowe

• sprzęganie metabolitów ksenobiotyków (czyli usuwa ble rzeczy z organizmu)

• uczestniczy w zachowaniu równowagi procesów red-oks (może występować w formie zredukowanej i utlenionej)

• wykorzystywany jako ligand do wiązania żelaza

• jest antyoksydantem

Nie wiem czy nie pokopałam nazw, ale znaki są ok.

W razie problemów z zapamiętaniem: z ZEWNĄTRZ potrzebujemy aminokwasy egZogenne (tu „z” i tu „z” :D)




---