1.Budowa i rola białek

Są to polimery aminokwasów białkowych połączony ze soba wiazaniami peptydowymi, w ktorych liczba reszt aminokwasowych przekracza 100. Głównymi pierwiastkami wchodzącymi w skład białek są C,O,H,N,S, także P, oraz niekiedy jony Mn, Zn, Mg, Fe, Cu, Co i inne.

Budowa białek - Są to związki wielocząsteczkowe zbudowane z (od kilkuset do kilkadziesięciu tysięcy) reszt aminokwasowych.
W celu określenia budowy białek podaje się tzw. struktury:

Struktura pierwszorzędowa, zwana również struktura pierwotną- określa sekwencię (kolejność) liczbe i rodzaj aminokwasów wchodzacych w skład liniowego łańcucha polipeptydowego uwarunkowanego genetycznie.wiazania peptydowe

Struktura drugorzędowa- jest to układ przestrzenny wynikajacy z istnienia wiązań wodorowych po między tlenem grupy -C=O, a wodorem grupy -NH dwóch różnych wiazań peptydowych. tej strukturze odpowiada budowa zwinięcia łańcuch polipepydowego w prawoskrętną heliksę lub tzw. "pofałdowana kartka"- gdy łańcuchy peptydowe są ułozone równolegle do siebie i łączą się wiązaniami wodorowymi. L- heliks - siralla strukturaśrubowa B-heliks- harmonijka- pasamowa wiązania wodorowe

Struktura trzeciorzędowa- charakterystyczne dla tego układu jest pofałdowanie łańcuchów polipeptydowych w przestrzeni (skrecanie łańcucha polipeptydowego) . Ogromna rolę w powstawaniu tej struktury odgrywa wiązanie disiarczkowe -S-S- , które powstaje pomiędzy dwoma resztami cysteiny w tym samym łańcuch lub łączące dwa różne łańcuch.

Struktura czwartorzędowa- opisuje ilość i wzajemne ułozenie podjednostek cząsteczkowych (pojedyńczych łańcuchów) białek.

Właściwości fizykochemiczne białek
Białka nie posiadają charakterystycznej dla siebie temperatury topnienia. Na ogół rozpuszczalne w wodzie. Niektóre z nich mogą rozpuszczać się w rozcięczonych kwasach lub zasadach, jeszcze inne w rozpuszczalnikach organicznych. Posiadają zdolność wiązania cząsteczek wody. Efekt ten nazywamy hydratacją.
Na rozpuszczalność polipeptydów ma wpływ stężenie soli nieorganicznych. Ich małe stężenie wpływa dodatnio na rozpuszczalność . Jednak przy pewnym stężeniu następuje uszkodzenie otoczki solwatacyjnej, co powoduje wypadanie białek. Proces ten nie narusza strukturę białka, jest on odwracalny. Nosi on nazwę wysalanie białek.
Innym procesem jest wypadanie białek z roztworów pod wpływem soli metali ciężkich, mocnych kwasów i zasad, wysokiej temperatury, niskocząsteczkowych alkoholi i aldehydów- jest to wytrącanie w sposób nieodwracalny. Zjawisko to nosi nazwę denaturacji białek. Wywołuje ono zmiany w strukturze drugo- i trzeciorzedowej. Następuje rozerwanie wiązań wodorowych i rozerwanie mostków disiarczkowych.
Funkcje- enzymatyczne, motoryczna, budulcowa, transportowa(hemoglobina trans.O2), receptorowa, zapasowa, sygnalizacyjna, obronna, regulująca

2.Budowa i rola aminokwasów

Aminokwas jest związkiem chemicznym, zawierający grupę aminową -NH₂ (zasadową) oraz grupę karboksylową -COOH (kwasową) oraz resztę biogenną która może zawierać pierścień aromatyczny, łańcuch alifatyczny, siarkę, grupę wodorotlenową, dodatkową grupę aminową bądź karboksylową. H2N-CH-COOH

\

R- rodnik alkilowy
Aminokwasy są rozpuszczalne w wodzie.
W zależności od położenia grupy aminowej, możemy wyróżnić α, β, γ, δ i ε-aminokwasy. Ze względu na liczbę grup aminowych i karboksylowych wyróżniamy aminokwasy:

--obojętne - gdy jest tyle samo (zwykle po jednej) grup aminowych i karboksylowych

--kwasowe - gdy przeważa liczba grup karboksylowych

--zasadowe - gdy przeważa liczba grup aminowych

Szczególne znaczenie mają aminokwasy ze względu to, że są podstawowymi jednostkami budulcowymi białek/polipeptydów. W skład białek i polipeptydów wszystkich organizmów żywych wchodzi 20 "podstawowych" aminokwasów, które są α-aminokwasami szeregu L oraz wiele innych, w większości będących pochodnymi aminokwasów podstawowych.

Egzogenne- z pokarmem-walina, leucyna, izoleucyna, fenyloalanina, tryptofan, metionina, tyrozyna, lizyna, histydyna endogenne- alanina, glicyna, prolina, glutamina, kwas asparaginowy, glutaminowy, asparagina, arginina

ENZYMY

Enzymy - rodzaj białek występujących naturalnie w organizmach żywych, których działanie sprowadza się do katalizowania reakcji biochemicznych. Zwane są także inaczej fermentami. Katalizowanie reakcji przez białkowe katalizatory (enzymy alias fermenty) polega na przyspieszeniu szybkości zajścia reakcji (szybciej przebiega, ale wartość stałej równowagi reakcji pozostaje niezmieniona).

Jeżeli enzym jest białkiem złożonym, to składa się z:

--części białkowej nazywanej apoenzymem

--części niebiałkowej nazywanej koenzymem lub grupą prostetyczną enzymu (w zależności od rodzaju wiązania łączącego ją z apoenzymem). Grupa prostetyczna jest trwale związana z enzymem.

Enzym składający się z obu wymienionych części określany jest mianem holoenzymu. (apoenzym + koenzym = holoenzym lub apoferment+koferment=holoferment)

Specyficzność -Działanie enzymów charakteryzuje się specyficznością - katalizuje tylko określony substrat lub określony typ reakcji chemicznej.

Model "klucza i zamka" -W 1894 roku Emil Fischer zasugerował, że zarówno miejsce aktywne enzymu jak i substrat posiadają specyficzne, komplementarne względem siebie kształty. Model ten często przyrównuje się do "klucza i zamka". Enzym łączy się z substratem tworząc nietrwały kompleks enzym-substrat. Model ten tłumaczy specyficzność enzymu względem substratu, jednak nie wyjaśnia w jaki sposób stabilizowany jest stan przejściowy.

Model indukowanego dopasowania -W 1958 roku Daniel Koshland zmodyfikował model "klucza i zamka". Enzymy są strukturami giętkimi, w związku z czym możliwa jest modyfikacja kształtu enzymu w wyniku interakcji z substratem. Łańcuchy boczne aminokwasów tworzące miejsce aktywne enzymu mogą przemieszczać się w jego obrębie dopasowując się do kształtu specyficznego subtratu. W przeciwieństwie do modelu "klucza i zamka", ten model wyjaśnia specyficzność enzymów oraz sposób stabilizacji stanu przejściowego.

Klasyfikacja

Klasy enzymów wg klasyfikacji międzynarodowej:

*Klasa 1: oksydoreduktazy - przenoszą ładunki (elektrony i jony H₃O⁺ - protony) z cząsteczki substratu na cząsteczkę akceptora: AH₂ + B → A + BH₂;

*Klasa 2: transferazy - przenoszą daną grupę funkcyjną (tiolową, aminową, itp.) z cząsteczki jednej substancji na cząsteczkę innej substancji: AB + C → A + BC;

*Klasa 3: hydrolazy - powodują rozpad substratu pod wpływem wody (hydroliza); do grupy tej należy wiele enzymów trawiennych: AB + H₂O → A + B;

*Klasa 4: liazy - powodują rozpad substratu bez hydrolizy: AB → A + B;

*Klasa 5: izomerazy - zmieniają wzajemne położenie grup chemicznych bez rozkładu szkieletu związku: AB → BA;

*Klasa 6: ligazy - powodują syntezę różnych cząsteczek; powstają wiązania chemiczne: A + B → AB;

Klasyfikacja enzymów przydziela im numer EC (ang. enzyme code) czyli kod danego enzymu.

Działanie enzymu opiera się na przyłączaniu odpowiedniego substratu do centrum aktywnego, które zbudowane jest z konkretnej (zależnej od reakcji, którą ma katalizować) sekwencji aminokwasów. Następuje to w specyficznych warunkach, tj.:

---w temperaturze ok. 37-40 °C

---przy odpowiednim pH

---przy braku inhibitorów (np. soli metali ciężkich)

---w obecności aktywatorów

Enzymy nie tracą swoich właściwości w reakcjach przeprowadzanych in vitro. Enzymy, podobnie jak inne katalizatory, nie zużywają się w wyniku uczestniczenia w reakcji. Przyjmuje się, że jeden enzym jest zdolny do katalizowania tylko jednego typu reakcji ("jeden enzym - jedna reakcja"). Znaczna swoistość enzymów jest odbiciem ich III-rzędowej struktury. Znane nauce są, mimo wszystko, enzymy katalizujące kilka reakcji.

1. Enzymy proteolityczne - są to grupy enzymów trawiennych posiadające zdolność do rozpraszania białek. Do grupy enzymów proteolitycznych możemy zaliczyć m.in. proteazę. Dzielą się na endopeptydazy (działające wewnątrz łańcucha polipeptydowego) oraz egzopeptydazy (działające na jeden z końców białka). Z kolei enzymy egzopeptydazy można podzielić na: karboksypeptydazy działające na koniec białka z grupa -COOH, aminopeptydazy działające na koniec białka z grupą -NH₂.

Enzymy proteolityczne peptydazy nie wykazują zbyt ścisłej specyficzności w stosunku do rozkładanego substratu, natomiast charakteryzują się wybiórczością w stosunku do położenia rozkładanego wiązania wewnątrz łańcucha polipetydowego i na jego końcu wykazują również specyficzność do sąsiedniego ładunku dodatniego grupy aminowej lub ujemnego karboksylowej. Peptydazy dzielimy na: Enzymy pozakomórkowe - trawienne; zawierają przede wszystkim typowe endopeptydazy . Należą tu enzymy obecne w soku żołądkowym - pepsyna oraz podpuszczka , enzymy soku trzustkowego- trypsyna, chymotrypsyna i karoksypeptydaza . Enzymy wewną- trzkomórkowe: występują zarówno u roślin i zwierząt. Należą tu papina (sok mleczny drzewa melonowego), ficyna (figa), bromelina (ananasy). Enzymy te wyst. w postaci mieszaniny enzymów proteolitycznych o różno- rodnej specjalności. Ich optymalne działanie jest przy pH 5-7 Enzymy te wymagają do aktywacji zw. zawierających grupy -SH lub jony CN. Peptydazy mają zastosowanie w przemyśle mięsnym, pralniczym, skórzanym.

2. Koenzym A (w skrócie CoA, czasem CoASH w celu uwidocznienia niepodstawionej grupy tiolowej) to związek organiczny powstający w organizmie z adenozynotrifosforanu, pantotenianu oraz β-merkaptoetyloaminy, służący jako przenośnik grup acylowych. Cząsteczkę koenzymu A związaną z resztą acylową nazywa się acylokoenzymem A (acylo-CoA). Najważniejszym z takich połączeń jest acetylokoenzym A (acetyl-CoA).

Acylo-CoA i Acetyl-CoA

Acylo-CoA czyli acylokoenzym A to połączenie koenzymu A z resztą acylową umożliwiające jej transport w organizmie. Acylo-CoA powstaje w wyniku acylowania grupy tiolowej CoA:

CoASH + RCOOH → CoACOR + H₂O

Najważniejszym przykładem takiego połączenia jest acetylokoenzym A (Acetyl-CoA), tzw. aktywny octan - produkt acetylowania koenzymu A uczestniczący w wielu przemianach zachodzących w organizmie, np. w cyklu kwasu cytrynowego.

Acetylo-CoA odgrywa kluczową rolę w metabolizmie. Składa się z grupy octanowej (acylowej -COCH₃) związanej kowalencyjnie z koenzymem A. Uczestniczy w przemianie tlenowej sacharydów w Cyklu Krebsa, w syntezie kwasów tłuszczowych oraz w syntezie steroidów. Koenzym A zaangażowany jest w serię procesów biochemicznych, między innymi w cykl Krebsa, który pełni kluczową rolę w dostarczaniu energii komórkom organizmu niezbędnej np. w procesach regeneracji.
Koenzym A pełni też inną ważna rolę, związaną bezpośrednio z procesami zachodzącymi w skórze. Bierze on udział w produkcji lipidów i cholesterolu, niezbędnych dla sprawowania funkcji ochronnych przez wyższe warstwy epidermy.

Kwas pantotenowy, będąc składową koenzymu A, wspomaga zatem skórę na kilka sposobów:
- zapewnia optymalne nawilżenie skóry przez utrzymywanie bariery skórnej w dobrej kondycji
- wzmaga produkcję włókien kolagenu i elastyny zapewniając skórze dobrą kondycję i elastyczność
- wzmacnia naturalne procesy lecznicze
- wykazuje działanie przeciwzapalne.

3. FAD) dinukleotyd flawinoadeninowy. Jego składnikiem jest ryboflawina wit B2 zapobiega zmianom w obrębie błon śluzowych i tworzeniu się zajadów. Dzienne zapotrzebowanie człowieka na wit. B2 to 1,8 mg , najwięcej je zawierają warzywa liściaste, mięta, mleko, białko jaj, wątroba, nerki.

Część flawinowa nie może być zanurzona w nukleotyd gdyż nie zawiera typowego wiązania N-glikozydowego.

Koenzymy flawinowe współdziałają z enzymami przenoszącymi elektrony i protony ze zredukowanego NAD+, czyli z reduktazami lub w niektórych wypadkach bezpośrednio z substratu czyli z dechydrogenazami. Grypą czynna przy przenoszeniu protonów i elektronów jest układ izoalloksazynowy, który odwracalnie może przyłączyć do atomów azotu w pozycjach 1 i 5.

4. ATP, adenozynotrifosforan - jeden z najważniejszych nukleotydów w komórce, pełniący funkcję uniwersalnego przenośnika energii.

Funkcje ATP Jest uniwersalnym akumulatorem i przenośnikiem energii. Jeden z wielu w organizmie związków, z którego czerpie on energię do życia i jego przejawów. Wszystkie procesy energetyczne służą, w końcowym rozrachunku, do tworzenia ATP lub jego redukcji. Związek ten nie jest magazynowany, tylko tworzony na bieżąco.

Ostatnie badania wskazują na funkcje puryn adeninowych pojawiających się w przestrzeni ektocelularnej jako zewnątrzkomórkowych cząsteczek sygnalizacyjnych aktywujących receptory purynowe. I tak np. ADP pojawiający się na skutek uszkodzenia jest sygnałem przerwania ciągłości naczyń krwionośnych.

ATP natomiast bierze udział w regulacji ciśnienia krwi odziałując na receptory P2X oraz P2Y. Efekt działania adenozynotrójfosforanu zależny jest od umiejscowienia tych receptorów. Głównymi mechanizmami uwalniania e-puryn jest egzocytoza oraz transport przez transbłonowe transportery i białka transportujące

Właściwości chemiczne Cząsteczka ATP jest nukleotydem składającym się z zasady azotowej - adeniny połączonej wiązaniem N-glikozydowym z cząsteczką cukru - rybozy i trzech reszt fosforanowych połączonych ze sobą dwoma wiązaniami bezwodnikowymi. Reszty fosforanowe są oznaczane w ogólnie przyjętej notacji greckimi literami α, β i γ.

Źródłem energii w większości procesów biochemicznych przebiegających z udziałem ATP jest hydroliza wiązania bezwodnikowego pomiędzy resztami β i γ zgodnie z równaniem reakcji:

ATP + H₂O → ADP + P_i

W wyniku tego procesu powstaje cząsteczka ADP oraz anion fosforanowy (P_i).

Rzadziej dochodzi do rozpadu ATP na AMP i pirofosforanu w wyniku hydrolizy wiązania bezwodnikowego pomiędzy resztami α i β:

ATP + H₂O → AMP +PP_i

Wydziela się przy tym więcej energii niż przy dwóch rozpadach ATP do ADP.

5. Koenzym - małocząsteczkowy, niebiałkowy związek organiczny decydujący o aktywności katalitycznej pewnych enzymów. Bierze udział w reakcji przez oddawanie lub przyłączanie pewnych reagentów (atomów, grup atomów lub elektronów). Pozostaje luźno związany z właściwym enzymem. Jako koenzymy funkcjonują w większości witaminy lub jony połączone odwracalnie z apoenzymem.

Działanie koenzymów polega na ich wiązaniu stechiometrycznym z substratem za pośrednictwem określonej jego grupy oraz z białkiem enzymatycznym. Następnie w obrębie wszystkich tych połączonych składników dokonuje się odpowiednie przegrupowanie elektronów umożliwiające przemianę substratu, np.

Mechanizm sprzężenia koenzymatycznego z udziałem NAD+ 1-wodzian 3-fosforan gliceraldehydu, 2- kw. 3- fosfoglicerynowy, 3- kw. mlekowy, 4- kw. pirogronowy. Koenzymy dzieli się ze względu na typy reakcji, w których biorą udział: 1) koenzymy przenoszące protony i elektrony (współdziałające z oksydoreduktazami), 2) koenzymy przenoszące grupy czyli współdziałające z tranferazami, 3) koenzymy liaz, izomeraz i ligaz.

6. NAD NAD+ dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy; w jego skład wchodzi witamina PP czyli kw. nikotynowy zapobiegający chorobie skóry zwanej pelagrą. Bogatym źródłem wit. PP są niektóre pokarmy roślinne, ryby, mleko. Produkty zawierające naczne ilości tryptofanu skutecznie zapobiegają tej chorobie gdyż można go przekształcić go w kw. nikotynowy a następnie w jego amid

7.FAD dinukleotyd flawinoadeninowy. Jego składnikiem jest ryboflawina wit B2 zapobiega zmianom w obrębie błon śluzowych i tworzeniu się zajadów. Dzienne zapotrzebowanie człowieka na wit. B2 to 1,8 mg , najwięcej je zawierają warzywa liściaste, mięta, mleko, białko jaj, wątroba, nerki.

Część flawinowa nie może być zanurzona w nukleotyd gdyż nie zawiera typowego wiązania N-glikozydowego.

Koenzymy flawinowe współdziałają z enzymami przenoszącymi elektrony i protony ze zredukowanego NAD+, czyli z reduktazami lub w niektórych wypadkach bezpośrednio z substratu czyli z dechydrogenazami. Grypą czynna przy przenoszeniu protonów i elektronów jest układ izoalloksazynowy, który odwracalnie może przyłączyć do atomów azotu w pozycjach 1 i 5.

8. Koenzym Q - Cząsteczka przenosząca protony i elektrony w łańcuchu oddechowym. Po przyłączeniu protonów i elektronów może się swobodnie poruszać w wewnętrznej błonie mitochondrialnej. Umożliwia to transport elektronów i protonów między kompleksami białek łańcucha oddechowego, które są na stałe wbudowane w wewnętrzną błonę mitochondrium. Ubichinon to koenzymu Q.

9. Biotyna witamina H zwana też witaminą B₇ - organiczny związek chemiczny o budowie heterocyklicznej występujący w organizmach zwierzęcych i roślinnych. Składa się z pierścieni: tiofenowego i imidazolowego. Stanowi ona koenzym kilku różnych enzymów w tym transferazy karboksylowej, niezbędnej w syntezie tłuszczów.

Zaliczany jest do witamin rozpuszczalnych w wodzie.

Rola w organizmie - uczestniczy w syntezie aminokwasów, cukrów, białek i kwasów tłuszczowych, wspomaganiu funkcji tarczycy, uczestniczy w przemianie dwutlenku węgla, wpływa na właściwe funkcjonowanie skóry oraz włosów, uczestniczy z witaminą K w syntezie protrombiny (odpowiedzialna za krzepliwość krwi).

Skutki niedoboru - objawami niedoboru biotyny są zmiany skórne - wysypki, stany zapalne, a także wypadanie włosów i podwyższony poziom cholesterolu oraz zmiany zapalne jelit. Ze względu na to, że biotyna może być syntetyzowana przez florę bakteryjną do jej niedoboru dochodzi bardzo rzadko, zwykle pod wpływem innych czynników niż niedobór pokarmowy (np. szerokospektralna antybiotykoterapia). Skutki nadmiaru - dotychczas nie dowiedziono aby była ona toksyczna dla ludzi.

Źródła wystepowania - biotyna występuje w wątrobie, orzechach włoskich i ziemnych, mące sojowej, żółtku jaj, krabach, migdałach, sardynkach, grzybach, brązowym (naturalnym) ryżu, mące pełnoziarnistej, szpinaku, marchwi, pomidorach.

Zapotrzebowanie - około 200µg na dobę.

10.CoF-

11. Szybkość reakcji enzymatycznej jest zależna od stężenia substratu, stężenia enzymu, temperatury, pH, potencjału oksydoredukcyjego środowiska i obecności substancji aktywujących i hamujących działanie enzymu. Przy znacznym nadmiarze substratu szybkość reakcji jest wprost proporcjonalna do stężenia enzymu. Przy stałym stężeniu enzymu szybkość reakcji jest w pewnych granicach zależna od stężenia substratu.

Wraz ze wzrostem temperatury wzrasta szybkoœæ ale do pewnego momentu gdy¿ enzymy ulegaj¹ denaturacji w zbyt wysokiej temperaturze, optimum dla roœlin 20-30⁰C. Enzymy bakteryjne nawet powyżej 100⁰C. Optimum pH to dla większości roślin 6-7, pepsyna 1,5-2,2, trypsyna 8-9.

Aktywatory to czynniki przyspieszające lub umożliwiające zajście danej reakcji, aktywatorami mogą być jony metali lub aniony współdziałające z białkiem enzymu, zw. regulujące potencjał oksydacyjno-redukcyjny, zw. odszczepiające pewne grupy chemiczne. L-amylazy wymagają jonów Cl^-, peptydazy aktywowane są przez Mn²⁺, Co²⁺, Zn²⁺

Inhibitory hamuj¹ dzia³anie enzymów, ³¹cz¹ siê doœæ trwale z grupami prostetycznymi lub centrami aktywnymi enzymów powoduj¹c ich unieczynnienie. Występują inhibitory współzawodniczące -współzawodniczą one o centrum aktywne enzymu z substratem. Inhibitory nie współzawodniczące- blokują centrum aktywne enzymu prze przyłączenie zw. nie podobnych do substratu.

FOTOSYNTEZA

1. PsI i PsII Fotosystem I i fotosystem II.
Rośliny zielone i sinice mają dwa rodzaje fotosystemów, określonych jako fotosystem I ( PSI) i fotosystem II ( PSII) Chlorofil występujący w centrum reakcji PSI wykazuje maksimum absorbcji światła przy 700nm, został więc nazwany P700, a chlorofil z centrum reakcji PSII ma maksimum absorbcji przy 680nm, dlatego nazwano go P680. Te dwa fotosystemy łączy łańcuch transportu elektronów. Komponenty tego łańcucha rozmieszczone odpowiednio do ich potencjałów redoks tworzą tak zwany schemat “ Z”. Reakcja jasna fotosyntezy: Błony tylakoidów zawierają rybosomy barwników PS I i PS II zdolnych do absorbcji energii świetlnej oraz wiele zw. białokowych stanowiących układy oksydacyjno-redukcyjne zdolne do transportu ē wybitych z PS I i PS II przez kwanty świetlne. PS I barwniki ułożone są następującej kolejności: (PS I fotosystemu I), β karoten , chlorofil B, chlorofil A, P 700.

PS II: ksantofile, chlorofil B, chlorofil A,P680. Barwniki PS I i PS II pełnią rolę tzw. anten energetycznych tzn. przekazują zabsorbowaną energię do centrów reakcji w PS I → barwnik P700i w PS II→ P680 ( są to specjalne formy chlorofilu A o maksimum absorbcji : 700 nm i 680 nm ) P700 i P680 stanowią tzw. antenę energetyczną. En. Pochłonięta przez ten barwnik umożliwia przepływ energii, w barwnikach tych powstaje luka ē. Takie zw. są silnymi utleniaczami czyli dążą do uzupełnienia tej luki. ē wybite z barwników są przekazywane przez szereg zw. a w wyniku tego transportu wyzwala się en .którą rośliny wykorzystują do syntezy ATP i NADPH2, w transporcie ē biorą udział formy utlenione i zredukowane zw. białkowych.
Sekwencja reakcji zachodzących podczas absorpcji światła jest następująca:
1.Światło jest pochłaniane przez cząsteczki chlorofilu znajdujące się w kompleksie antenowym PSII i energia zostaje skierowana do centrum reakcji zawierającego P680.
2.Wzbudzony P680 ( P680*) emituje elektron o wysokiej energii, który przechodzi do plastochinonu ( PQ). P680 pozostaje jako kation P680+. Plastochinon odbiera łącznie dwa elektrony i dwa jony H+, przy czym powstaje PQH2.
3.P680+ pobiera elektron z wody i powraca do stanu niewzbudzonego. Na usuniecie czterech elektronów z dwóch cząsteczek wody potrzeba czterech kwantów światła zaabsorbowanych przez PSII; reakcja ta prowadzi do powstania czterech jonów H+ i jednej cząsteczki O2.
4.Elektrony są przenoszone z PQH2 poprzez kompleks cytochromów bf do plastocyjaniny ( PC ). PC jest białkiem zawierającym miedź, które odbiera elektrony dzięki temu, że miedź oscyluje miedzy stanem Cu2+ a stanem Cu+
5.Energia świetlna zaabsorbowana przez kompleks antenowy PSI jest przekazywana do centrum reakcji. Tutaj P700 ulega wzbudzeniu ( do P700*) i emituje elektron o wysokiej energii do ferredoksyny, po czym staje się kationem P700+ .P700+ przyjmuje elektron z PC i w ten sposób powraca do stanu niepobudzonego.
6.Teraz dwa elektrony o wysokiej energii pochodzące z dwóch cząsteczek zredukowanej ferredoksyny są transportowane do NADP+ i redukują go do NADPH.
2. Fotosynteza - Faza jasna

Pierwsza faza fotosyntezy polega na przekształceniu energii zawartej w świetle do energii wiązań chemicznych dwóch wysokoenergetycznych związków chemicznych: ATP i NADPH. Energia światła wykorzystywana jest do oderwania elektronu od cząsteczki wody i przeniesienie go przez system przkaźników elektronów na utlenioną formę NADP. W transpocie elektronów biorą udział kompleksy białkowe: fotoukład I, fotoukład II, kompleks cytochromowy b₆f, oraz ruchliwe przekaźniki elektronów w postaci plastochinonu i plastocjaniny. Energia kwantów światła przekazana do centrum reakcji fotoukładu II powoduje wybicie elektronu. Elektron jest przekazywany cząsteczkę feofityny, a następnie poprzez cząsteczki plastochinonu połączone z białkami na wolny plastochinon. Powstały wskutek redukcji plastochinony plastochinol przemieszcza się w błonie tylakoidu na drodze dyfuzji do kompleksu cytochromowego b₆f. W obrębie kompleksu cytochromowego b6f zachodzi cykl Q w wyniku którego dodatkowe protony przemieszczane są ze stromy chloroplastów do wnętrza tylakoidów. Kompleks cytochromowy b₆f przekazuje elektron na niewielkie białko zwierające miedź - plastocjaninę. Odbiorcą elektronów od plastocjaniny jest fotoukład I, po uprzednim wybiciu elektrony z centrum reakcji. Wybicie elektronu z centrum reakcji fotosystemu I odbywa się poprzez wzbudzenie cząsteczki chlorofilu. Elektron wybity z centrum reakcji fotoukładu I przekazywany jest na cząsteczkę NADP⁺, która staje się formą zredukowaną NADPH. W przekazaniu elektronu na cząsteczkę NADP⁺ bierze udział kilka przekaźników, między innymi cząsteczka witaminy K (filochinon) oraz ferredoksyna. Miejsce po elektronie oderwanym z centrum reakcji fotoukładu II zapełniane jest przez elektron oderwany z wody. Rakcja ta jest przeprowadzana przez kompleks rozkładający wodę. Po oderwaniu 4 elektronów następuje rozszczepienie 2 cząsteczek wody na 4 protony i cząsteczkę tlenu. W wyniku uwalniania protonów, z rozkładu wody, wewnątrz tylakoidu - lumen, pobierania protonów podczas redukcji NADP, w stromie chloroplastu oraz transportu protonów w cyklu Q, ze stromy do wnętrza tylakoidu, powstaje gradien protonowy - różnica stężeń protonów a zewnątrz i wewnątrz tylakoidu. Gradien protonowy jest wykorzystywany przez kompleks syntazy ATP do wytwarzania drugiego produktu fazy jasnej - ATP.

W zależności od kierunku przepływu elektronów wyróżniamy fosforylację fotosyntetyczną niecykliczną i cykliczną.
FOTOFOSFORYLACJA NIECYKLICZNA.
Podczas transportu elektronów kompleks cytochromów bf, który jest pompą protonową, pompując jony H+ ze stromy do przestrzeni wewnątrz tylakoidu, tworzy gradient H+. Jony H+ są uwalniane do wnętrza tylakoidu również wtedy, gdy w fotosystemie II zachodzi utlenianie wody z utworzeniem tlenu, a jony H+ używane podczas redukcji NADP+ do NADPH są pobierane ze stromy. Oba te zjawiska uczestniczą w tworzeniu gradientu H+. Gradient protonowy napędza syntezę ATP katalizowaną przez syntazę ATP umiejscowioną w błonie tylakoidu ( fotofosforylacja) . Ponieważ transport elektronów przebiega przez liniowo ustawione przenośniki elektronów, system ten nazwano fotofosforylacją niecykliczną.
FOTOFOSFORYLACJA CYKLICZNA
Gdy ilość NADP+ przyjmującego elektrony jest zbyt mała, jest wykorzystywana alternatywna droga transportu elektronów. Elektron o wysokiej energii oddawany przez fotosystem I przechodzi do ferredoksyny, następnie do kompleksu cytochromów bf, dalej do plastocyjaniny i z powrotem do fotosystemu I, do P700. W rezultacie gradient protonowy generowany przez kompleks cytochromów bf napędza syntezę ATP ( fotofosforylacja cykliczna) , ale nie dochodzi do utworzenia NADPH ani O2.
Podsumowując, gdy transport elektronów działa w sposób niecykliczny, to znaczy z udziałem obu fotosystemów ( PSI i PSII) syntetyzowany jest ATP i tworzy się NADPH. Natomiast w poszczególnych warunkach może działać fotofosforylacja cykliczna. Wówczas obieg elektronów zamyka się wokół fotosystemu I, a proces ten dostarcza wyłącznie ATP.

Faza ciemna

Następnie energia zgromadzona w ATP i NADPH wykorzystywana jest do związania CO₂ i wytworzenia prostych cukrów. Reakcje te zachodzą w stromie chloroplastów i są określane jako cykl Calvina-Bensona. Jest to tzw. faza ciemna fotosyntezy - niezależna od światła.

Faza ciemna przebiega w stromie.Przemiany fazy ciemnej maja charakter cykliczny i noszą nazwę cyklu Calvina. pierwszy etap to KARBOKSYLACJA to przyłączanie CO2 do akceptora jakim jest rybulozo-1,5-dwufosforan RuDP. W wyniku tej reakcji tworzy się nietrwały związek sześciowęglowy, który rozpada się na 2 cząsteczki kwasu 3-fosfoglicerynowego (PGA) W każdym obrocie cyklu Calwina zostają związane 3 cząsteczki RuDP co daje 6 cząsteczek PGA.PGA jest pierwszym nietrwałym produktem wiązania CO2. Łatwo ulega przemianie w związki które służą do syntezy aminokwasów, białek, tłuszczów, barwników. REDUKCJA Do zredukowania zwiazku organicznego potrzeba wodoru z NADPH2 i energii z ATP. Obu tych czynnikow dostarcza sila asymilacyjna przy jej uzyciu nastepuje redukcja kwasu .. REGENERACJA

1).Karboksylaza rybulozobifosforanowa.

2).Kinaza fosfoglicerynianowa.

3).Dehydrogenaza triozofosforanowa.

4).Izomeraza trioza.

5).Aldoza (kondensacja C1 aldehydu fosfoglicerynowego z C1 fosforanu trihydroksyacetalu)

6).Fosfataza

7).Transketolaza (przeniesienie reszty glikolowej wydzielenie fosforanu krylulozy).

8).Aldolaza (kondensacja C1 fosforanu erytrozy z C1 fosforanu dihydroksyacetalu ).

9).

10).Transketolaza (przeniesienie reszty glikolowej z fosforanu seroksylazy na aldehyd fosfoglicerynowy ).

11).Epimeraza (fosforan ksylulozy→fosforanu rybulozy).

12).Izomeraza pentozofosforanowa

13).Fosforoybulokinaza (estryfikacja ATP)

3.Fotosynteza C4 to proces fotosyntezy, wiązania dwutlenku węgla u roślin określanych nazwą rośliny C₄. Rośliny te wykształciły mechanizmy anatomiczne i fizjologiczne pozwalające na zwiększenie stężenia CO₂ w komórkach, w których zachodzi cykl Calvina-Bensona.

Fotosynteza proces -Podtyp NADP-ME

Przystosowania anatomiczne polegają na zróżnicowaniu komórek zaangażowanych w wiązanie CO₂ na komórki mezofilowe oraz komórki pochew okołowiązkowych. Komórki pochew okołowiązkowych posiadają grubą ścianę komórkową, zwykle wysyconą suberyną, dzięki czemu ściana komórkowa jest w bardzo małym stopniu przepuszczalna dla gazów. Proces wiązania CO₂ przebiega w komórkach mezofilowych, gdzie dwutlenek węgla przyłączany jest do fosfoenolopirogronianu. W reakcji tej powstaje związek czterowęglowy - szczawiooctan. Jest on w zależności od gatunku rośliny przekształcany do asparaginianu lub jabłczanu i w tej postaci przenoszony do komórek pochew okołowiązkowych. Tam zachodzi reakcja dekarboksylacji i wydzielenie CO₂, która jest włączany do cyklu Calvina-Bensona. Cykl ten zachodzi tylko w komórkach pochew okołowiązkowych, gdzie stężenie CO₂ przekracza 10-20 razy stężenie CO₂ w komórkach mezofilu. Brak cyklu Calviana-Bensona w komórkach mezofilowych związany jest z brakiem enzymu, przyłączającego CO₂ do cząsteczki rybulozo-1,5-bisfosforanu (RuBP) określanego nazwą karboksylaza oksygenaza rybulozo-1,5-bisfosforanu (RuBisCO). Enzym ten może katalizować także reakcję przyłączenia do RuBP tlenu. Proces ten nosi nazwę fotooddychania i obniża on wydajność fotosyntezy roślin C₃. Tlen i dwutlenek węgla konkurują o centrum aktywne enzymu rubisco. Dzięki zwiększonemu stężenie CO₂ w komórkach pochew okołowiązkowych proces fotooddychania jest zahamowany,a tym samym wydajność fotosyntezy roślin C₄ jest wyższa niż roślin C₃.

Rośliny C₄ podzielono na trzy podtypy:

• Podtyp NADP-ME,

• Podtyp NAD-ME

• Podtyp PEP-CK.

Podstawą wydzielenia trzech podtypów jest enzym odpowiedzialny za przeprowadzenie reakcji dekarboksylacji w komórkach pochew okołowiązkowych. Jest to odpowiednio: enzym jabłczanowy zależny od NADP, enzym jabłczanowy zależny od NAD i karboksykinaza fosfoenolopirogronianu. Do roślin C₄ należą gatunki z wielu rodzin np.: kukurydza, trzcina cukrowa, proso zwyczajne, sorgo, proso olbrzymie. Są to rośliny pochodzące z klimatu zwrotnikowego. Proces fotosyntezy u roślin C₄ przebiega wydajniej, jednak nakład energetyczny na związanie jednej cząsteczki CO₂ jest większy niż u roślin C₃.

4. Cykl Calvina-Bensona - cykl, który zachodzi w stromie chloroplastu, jest to drugi etap fotosyntezy niezależny od światła określnany często jako faza ciemna fotosyntezy. W cykly Calvina-Bensona wyróżnia się trzy fazy:*Faza karboksylacja 1,5- bisfosforanu rybulozy *Faza redukcyja kwasu 3- fosfoglicerynowego

*Faza regeneracja 1,5-bisfosforanu rybulozy. Faza karboksylacyjna rozpoczyna się od przyłaczenie cząsteczki CO₂ do 1,5-bisfosforybulozy (RuBP). RuBP + CO2 (3-PGA)2 Reakcja ta katalizowana jest przez enzym o nazwie karboksylaza oksygenaza 1,5-bisfosforybulozy często określanym jako enzym RuBisCO lub karboksydysmutaza. W wyniku przyłaczenia CO₂ powstaje nietrwały produkt przejściowy 1,5-bisfosfo-2-karboksy-3-ketoarabinitol, który szybko ulega rozpadowi na dwie cząsteczki kwasu 3-fosfoglicerynowego (PGA). Faza redukcyjna:Polega na wytworzeniu prostego cukru - fosfotriozy - aldehydu 3-fosfoglicerynowego. Powstały w fazie karboksylacyjnej 3-fosfoglicerynian ulega fosforylacji do 1,3-bisfosfoglicerynianu a następnie redukcji, ze zużyciem NADPH, do aldehydu 3-fosfoglicerynowego. (Najpierw kwas 3- fosfoglicerynow w obezcności kinazy fosfoglicerynianowej tworzy z udziałem ATP 3-fosforan fosforanu D-glicerolu. Następnie ten kwas w postaci trioestru ulega odwodorowaniu za pośrednictwem NADP. Produkt redukcji- 3- fosforan gliceraldehydu uwalnia się z kompleksu dehydrogenazy i w ten sposób jest już cukrem. ) W tej fazie z aldehydu 3-fosfoglicerynowego i jego izomeru fosfodihydroksyacetonu odtwarzana jest w wyniku wielu reakcji chemicznych 1,5-bisfosforybuloza.

Część aldehydu 3-fosfoglicerynowego, która nie jest potrzebna do odtwarzania akceptora CO₂ jest przekształcana w glukozę a w dalszych etapach w skrobię.

W wyniku zachodzenia cyklu Calvina-Bensona zużywane są wytworzone w fazie jasnej ATP i NADPH, a ich energia przekazywana magazynowana jest w postaci wiązań wytwarzanych w cyklu cukrów.

Cykl Calvina-Bensona zachodzi w chloroplastach zielonych części roślin, a dokładnie w stromie chloroplastów.

5. fosforylacja fotosyntetyczna fotofosforylacja, synteza → adenozynotrifosforanu (ATP) zachodząca podczas fazy świetlnej → fotosyntezy w chloroplastach; siłą napędową f. f. , zgodnie z teorią chemiosmotyczną Mitchella, jest gradient protonów; wytworzenie tego gradientu w poprzek błony tylakoidu związane jest z transportem elektronów; jedna cząsteczka ATP powstaje podczas przepływu 3 protonów przez kompleks syntazy ATP; f. f. ma wiele cech wspólnych z mitochondrialną → fosforylacją oksydacyjną. To przepływ elektronów od fotosystemu II do fotosystemu I, poprzez kompleks cytochrom bf, prowadzący do transportu elektronów od H₂O do NADP+ (z wydzieleniem cząsteczki tlenu O₂) i do równoczesnej generacji gradientu protonów, koniecznego warunku utworzenia ATP.

ODDYCHANIE

1. cykl mocznikowy- Reakcja ogólna cyklu:
CO2 + NH4 + ASP. + 3ATP + 3H2O ↔ mocznik+fumaran+AMP+2ADP++2P + P-P

Cykl mocznikowy to szereg metaboliczny, podczas którego toksyczny amoniak ulega przekształceniu i wydaleniu w postaci nietoksycznego mocznika. Źródłem amoniaku jest azot białkowy.

Cykl tworzenia się mocznika. Mocznik powstaje w następstwie reakcji enzymatycznych z dwutlenku węgla i amoniaku. W cyklu tym biorą przede wszystkim udział aminokwasy ornityna, cytrulina i arginina, mimo ze ani amoniak, ani dwutlenek węgla nie reagują z tymi aminokwasami. Karbamoilofosforan (karbamylofosforan) powstaje z amoniaku i dwutlenku węgla w złożonej reakcji, która wymaga dwóch cząsteczek ATP. Karbamoilofosforan kondensuje z korlcową grupą ornityny, w wyniku czego powstaje cytrulina. Ta z kolei reaguje z kwasem asparaginowym i wytwarza się związek pośredni - kwas argininobursztynowy. Do przeprowadzenia tej reakcji potrzebny jest ATP. Kwas argininobursztynowy jest teraz rozkładany do argininy i kwasu fumarowego; w ten sposób grupa aminowa zostaje przeniesiona na argininę.

Arginina jest hydrolizowana przez enzym arginazę, w wyniku czego otrzymujemy mocznik i ornitynę, która z kolei może być wykorzystana w następnym cyklu. Energia konieczna do syntezy mocznika i przeprowadzenia całego cyklu jest dostarczana przez dwa wiązania ~P, które zostają zużyte w syntezie fosforanu karbamoilowego oraz jedno wiązanie ~P z ATP przekształconego w AMP i PP; (nieorganiczny pirofosforan) w czasie syntezy kwasu argininobursztynowego.

ORNITYNA ba drodze przemian cyklu mocznikowego jest przetransportowana z cytozolu do mitochondrium, pod działaniem enzymu karbamoilotransferazy ornitynowej, po przyłączeniu grupy karbamoilowej z karbamoilofosforanu przekształca się w cytrulinę, która jest transportowana do cytozolu. Kolejnym etapem jest połączenie cytruliny z asparaginą co daje w wyniku utworzenie argininobursztynian. Źródłem energii w tym procesie jest ATP. Dalej argininobursztynian ulega rozkładowi pod działaniem liazy argininobursztynianowej tworząc argininę, która stanowi prekursor mocznika i fumaranu. Na dalszych etapach, gdzie nie ma już mocznika arginina ulega przekształceniu w ornitynę i cykl się powtarza.

CYTRULINA - ma postać aminokwasu, który katalizuje tworzenie się substancji moczowych, a później odbudowę amoniaku.

ARGININA - syntezowana jest poprzez cykl ornitynowy, który nie stanowi jedynego szlaku metabolicznego, w którym uczestniczy arginina. W obrębie komórek, które nie wytwarzają mocznika, pod działaniem grupy enzymów zwanych syntezami, arginina zostaje przekształcona w cytrulinę oraz tlenek azotu (NO).

2. Glikoliza jest podstawowym procesem wytwarzającym energię w żywym organizmie. Substratem jest glukoza, a produktem jest pirogronian, który w warunkach tlenowych przechodzi poprzez acetylo-CoA do cyklu kwasu cytrynowego, a w warunkach beztlenowych ulega redukcji do mleczanu. Bilans glikolizy w warunkach beztlenowych to 2 mole ATP z jednego mola glukozy, a w warunkach tlenowych 8 moli ATP oraz z dalszego przebiegu reakcji cyklu kwasu cytrynowego 30 moli ATP z jednego mola glukozy.

Substratem wyjściowym procesu glikolizy jest glukoza.

1. Pierwszą reakcją jest fosforylacja glukozy do glukozo-6-fosforanu. Jest to reakcja praktycznie nieodwracalna. Proces ten odbywa się przy udziale enzymu heksokinazy w komórkach obwodowych, a w wątrobie reakcję katalizuje enzym glukokinaza. Kofaktorem reakcji jest ATP w kompleksie z jonami magnezu Mg²⁺. Glukokinaza wątrobowa wymaga dużych stężeń glukozy - ma to znaczenie po posiłkach. Heksokinaza obwodowa - wychwytuje glukozę do tkanek również przy jej niskich stężeniach w osoczu, zapewniając komórkom stałe dostarczanie substratu do glikolizy. Zużyciu ulega wiązanie wysokoenergetyczne i powstaje ADP. Glukozo-6-fosforan jest związkiem chemicznym, który wchodzi również do innych szlaków metabolicznych: szlak pentozowy, przemiany glikogenu i in.

2. Druga reakcja glikolizy to izomeryzacja aldozowo-ketozowa. Reakcję katalizuje izomeraza fosfoheksozowa. Powstaje fruktozo-6-fosforan.

3. Następuje kolejna fosforylacja z udziałem ATP, katalizowana przez fosfofruktokinazę-1. Powstaje fruktozo-1,6-bifosforan i ADP.

4. Fruktozo-1,6-bifosforan jest rozkładany przez aldolazę na dihydroksyacetonofosforan (fosfodihydroksyaceton) i gliceraldehydo-3-fosforan (aldehyd glicero-3-fosforanowy).

5. Dihydroksyacetonofosforan ulega izomeryzacji do gliceraldehydo-3-fosforanu. Reakcję katalizuje izomeraza fosfotriozowa. W efekcie z jednej cząsteczki glukozy powstają dwie cząsteczki trioz.

6. Gliceraldehydo-3-fosforan ulega utlenieniu do 1,3-bifosfoglicerynianu. Koenzymem jest NAD+ w obecności nieorganicznego fosforanu. Reakcję katalizuje enzym dehydrogenaza gliceraldehydo-3-fosforanowa. Wśród produktów jest obecny NADH, który w obecności tlenu w łańcuchu oddechowym prowadzi do powstania 3 cząsteczek ATP a w warunkach beztlenowych jest zużywany do syntezy mleczanu z pirogronianu.

7. Kinaza fosfoglicerynianowa katalizuje następną reakcję w obecności ADP. 1,3-bifosfoglicerynian przechodzi w 3-fosfoglicerynian. Powstaje ATP. Jest to fosforylacja bez udziału łańcucha oddechowego - fosforylacja substratowa.

Arsen - trucizna - może rozsprzęgać na tym etapie reakcję współzawodnicząc z fosforem nieorganicznym.

8. Mutaza fosfoglicerynianoiwa przekształca 3-fosfoglicerynian w 2-fosfoglicerynian.

9. Enolaza w obecności jonów Mg2+, odszczepiając wodę, przekształca 2-fosfoglicerynian w fosfoenolopirogronian. Ten etap jest hamowany przez fluorki.

10. Kinaza pirogronianowa w obecności jonów Mg2+ przenosi fosforan z fosfoenolopirogronianu na ADP. Powstaje ATP i pirogronian w formie enolowej, która samorzutnie przechodzi w formę ketonową. Do dalszych przemian pirogronian wchodzi po przekształceniu w Acetylo-CoA.

11. W warunkach beztlenowych (deficyt tlenu, "dług tlenowy") pirogronian przechodzi w mleczan przy udziale dehydrogenazy mleczanowej odtwarzając NAD+ potrzebny na etapie dehydrogenazy gliceraldehydo-3-fosforanowej.

Regulacja glikolizy:

Heksokinaza jest hamowana allosterycznie przez glukozo-6-fosforan - produkt reakcji z udziałem tego enzymu. Dehydrogenaza pirogronianowa jest hamowana przez Acetylo-CoA oraz NADH. Insulina zwiększa aktywność tego enzymu w tkankach obwodowych. Funkcję regulacyjną ma również fosfofruktokinaza.

3. Glukoneogeneza (ang. Gluconeogenesis) to enzymatyczny proces tworzenia przez organizm glukozy z metabolitów nie będących węglowodanami, np. aminokwasów, glicerolu czy mleczanu. Głównym substratem jest pirogronian. Glukoneogeneza ma miejsce głównie w komórkach wątroby, częściowo również w nerkach. Jej przeciętna wydajność to ok. 100 g na dzień. Szybkość zachodzenia procesu jest zwiększana podczas wysiłku fizycznego i głodu. W wyniku glukoneogenezy wydzielają się duże ilości energii.

Glukoneogeneza nie może być traktowana jako proces odwrotny do glikolizy, gdyż trzy występujące w niej reakcje nieodwracalne są zastąpione przez inne. Dzięki temu synteza i rozkład glukozy muszą podlegać oddzielnym systemom regulacji i nie mogą zachodzić jednocześnie w jednej komórce. Szybkość procesu zależy w głównej mierze od 1,6-bisfosfatazy fruktozy. Większość czynników wpływających na aktywność szlaku glukoneogenezy to substancje powodujące zmniejszenie czynności wykorzystywanych w nim enzymów, jednak zarówno acetylo-CoA jak i cytrynian działają na nie aktywująco (pierwszy na karboksylazę pirogronianu, drugi na bisfosfatazę fruktozy).

Glukoneogeneza rozpoczyna się od wytworzenia α-ketoglutaranu przez karboksylację pirogronianu kosztem jednej cząsteczki ATP. Reakcja ta jest katalizowana przez odpowiednią karboksylazę. α-ketoglutaran jest następnie dekarboksylowany i równocześnie fosforylowany do fosfoenolopirogronianu przez odpowiednią karboksykinazę. W czasie tej reakcji jedna cząsteczka GTP jest hydrolizowana do GDP. Obie reakcje zachodzą w mitochondriach.

Ostatnim krokiem glukoneogenezy jest z reguły wytworzenie 6-fosforyloglukozy z 6-fosforylofruktozy przez odpowiednią izomerazę. Wolna glukoza nie jest tworzona od razu, gdyż wydyfundowałaby z komórki. Fosforyloglukoza jest hydrolizowana do glukozy przez enzym znajdujący się w membranie retikulum endoplazmatycznego. Stamtąd glukoza jest wysyłana do cytozolu.

4. cykl Krebsa Cykl kwasów trikarboksylowych jest przemianą ogólną, pozwalającą na doprowadzenie procesu utleniania związków organicznych do końca, tzn. do CO₂, przy czym wydzielane protony i elektrony są przenoszone na tlen, zgodnie z mechanizmem utleniania biologicznego. Etapem przygotowawczym do tej przemiany, skupiającej kataboliczne drogi wszystkich rodzajów związków organicznych, musi być wytworzenie uniwersalnej jedsnostki, która uległaby spaleniu do produktów końcowych. Tą jednostką jest aktywny octan, czyli acetylo-S-CoA.

Enzymy cyklu kwasów trikarboksylowych są zlokalizowane w mitochondriach, w ścisłym powiązaniu z enzymami łańcucha oddechowego. Fakt ten jest w pełni uzasadniony tym, że oba procesy są ze sobą ściśle powiązane.

Powstały w wyniku katabolizmu zwiazków organicznych acetylo-S-CoA włącza się do cyklu przemian, w którym octan zostaje całkowicie odbudowany zgodnie z reakcją:

CH₃-CO~S-CoA+3H₂O=2CO₂+H⁺+8e^-+CoA-SH

Jak wynika z równania efektem przemiany jest wydzielenie dwóch cząsteczek CO₂ oraz czterech par protonów i elektronów. W trakcie przebiegu procesów oksydoredukcyjnych w obrębie cyklu nie jest zużywany tlen atmosferyczny, lecz następuje kilkakrotne przyłączenie cząsteczki wody i czterokrotne odwodorowanie substratów, co w sumie daje prodokty bardziej utlenione w stosunku do zwiazków wyjściowych. Atomy wodoru przy udziale odpowiednich enzymów (dehydrogenaz) są przenoszone na współdziałające z nimi koenzymy i za pośrednictwem dalszych przenośników łańcucha oddechowego na tlen, w wyniku czego powstaje H₂O.

W czasie jednego obrotu cyklu, dwuwęglowa cząsteczka octanu kondensuje z czterowęglową cząsteczka szczawiooctanu, która odtwarza się w dziewięciu kolejnych przemianach. W wyniku takiego obrotu dwa atomy węgla wydzielaja się w postaci CO₂ w procesach dekarboksylacji szczawiobursztynianu i oksydacyjnej dekarboksylacji alfa-ketoglutaranu. Ponadto czterokrotnie następuje odwodorowanie z udziałem dehydrogenaz: izocytrynianowej, wchodzącej w skład kompleksu dehydrogenazy kwasu dwuhydroliponowego, bursztynianowej i jabłczanowej. Trzy z tych enzymów współdziałają z nukleotydami nikotynamidoadeninowymi i jeden z FAD. W rzeczywistości nie odtwarza się ta sama czasteczka szczawiooctanu, która weszła do przemiany, gdyż ustalono, że jego dwa atomy węgla sa wydzielane w postaci CO₂, a do nowej cząsteczki wbudowują się atomy wegla przyłączonego octanu.

5. cytochromy- Heminy komórkowe czyli związki o strukturze żelazoporfirynowej występują jako niebiałkowe części składowe cytochromów, czyli chromoprotein biorących udział w transporcie pojedynczych elektronów w łańcuchu oddechowym.

Budowa grupy prostetycznej cytochromu C:

Rola cytochromów w łańcuchu oddechowym polega na utlenianiu za pośrednictwem koenzymu Q zredukú切zymów flawinowych zgodnie z reakcją:

FADH2 + CoQutl. → FAD + CoQzred.

CoQzred.+ 2Cyt b (Fe³⁺)→ CoQutl + 2H⁺+2Cyt b (Fe²⁺)

Cytochromy są rozpowszchnione we wszystkich żywych tkankach. Zostały wyizolowane z serca konia, d, ziarna pszenicy. Pomimo, że uczestniczą w proce rożdżysie przeniesienia elektronów (jako oksydoreduktazy), nie są enzymami a jedynie jednostkami transportującymi elektrony zgodnie ze wzrastającym potencjałem oksydoredukcyjnym. Heminy współpracujące z cytochromami, nie są więc koenzymami a grupami prostetycznymi. Funkcje cytochromów są zróżnicowane np. cytochrom b jest silnie związany z koenzymem Q, cytochrom c (typowe jednostki transportujące ē wewnątrz łańcucha przenośników ), cytochromy końcowe grupy a (przekazuje ē bezpośrednio na O2 i redukuje go do 2 H2O

Ze względu na wartość potencjału oksydoredu- kcyjnego cytochromy są ułożone w łańcuchu w następującej kolejności:

FAD→( )-Cyt b→Cyt g →Cyt c →Cyt a+a₃→O₂

LIPIDY:

1. budowa i funkcje: ogólna nazwa wszystkich związków zawierających kwasy tłuszczowe, łącznie z nimi samymi

kwasy tłuszczowe sa zbudowane z długiegi łańcucha węglowodorowego zakońc\zonego grupą karboksylową. Wł kwasów zależa od ilości wiązań podwójnych miedzy atomami węgla

są najbardziej skoncentrowanym źródłem energii, z 1 g tłuszczów wyzwalają się 9 kcal,

1) są wygodnym i głównym źródłem materiału zapasowego (umożliwiają robienie przerw między posiłkami, podczas pracy, umożliwiają funkcjonowanie organizmu poza strefą neutralności cieplnej - utrzymywanie temperatury ciała),

2) nagromadzony w tkance tłuszcz chroni przed nadmiernym wydzieleniem ciepła, pozwala na adoptowanie się w niskiej temperaturze, wewnątrz organizmu utrzymuje narządy w stałym położeniu, zapobiega ich przemieszczaniu się,

3)odłożone w organizmie lipidy są magazynem wody, 30-50% tkanki tłuszczowej stanowi woda, spalenie 100 g tkanki tłuszczowej wyzwala 107 g wody,

4)mieszane tłuszcze pożywienia są źródłem witamin rozpuszczalnych w tłuszczach: A, D, E, K i Niezbędnych Nienasyconych Kwasów Tłuszczowych (witamina F),

5)tłuszcze w pożywieniu oszczędzają gospodarkę białkami i witaminami z grupy B,

6)mają dużą wartość sytną - hamują wydzielanie soku żołądkowego, podnoszą smak potraw,

7)pełnią funkcję budulcową, są składnikiem błon komórkowych oraz stanowią ważny element wchodzący w skład wielu hormonów, cholesterolu oraz ważnych substancji wewnątrzkomórkowych.

2. Beta-oksydacja kwasów tłuszczowych - Proces spalania kwasów tłuszczowych, odbywający się wewnątrz mitochondriów. Podczas beta-oksydacji kwasy tłuszczowe są rozkładane na fragmenty dwuwęglowe. Każdy z tych fragmentów łączy się z koenzymem A, tworzy acetylokoenzym A i jest dalej utleniany w cyklu kwasu cytrynowego. Oprócz tego atomy wodoru uwolnione podczas rozkładu cząsteczki kwasu tłuszczowego są przenoszone na enzymy łańcucha oddechowego. utlenianie acetylo-CoA do enoilo CoA zaw. W łańcuchu kwasu tłuszczowego wiązanie podwójne trans-delta2 czemu towarzyszy powstanie FADH2- reakcja katalizowana przezdehydrogenaze acetylo-CoA *uwodnienie trans-delta2-enoilu-CoA do 3-hydroksyacylo-CoA-hydrataza enoilo-CoA *rozszczepienie lub tioliza 3-ketoacylo-CoA prowadzące do powstania acetylo-CoAi acylo-CoA skróconego o 2 atomy C- B-ketotiolaza

3. budowa kwasów tłuszczowych - są wyższymi kwasami monokarboksylowymi o wzorze ogólnym R-COOH. Ich łańcuchy węglowodorowe są proste, o parzystej lub nieparzystej liczbie atomów węgla (w R), większej od 4. Od niższych kwasów karboksylowych różnią się głównie tym, że z powodu przewagi części hydrofobowej nad hydrofilową są nierozpuszczalne w wodzie i mają neutralne pH. Kwasy tłuszczowe często oznacza się w notacji n:m, gdzie n to liczba atomów węgla w cząsteczce (wliczając w to atom zawarty w grupie karboksylowej), zaś m to liczba wiązań podwójnych.

W przyrodzie występują w postaci estrów z gliceryną, czyli tłuszczów, z których otrzymuje się je przez hydrolizę. Nasycone kwasy tłuszczowe można także uzyskać przez katalizowane uwodornienie odpowiednich kwasów nienasyconych. Kwasy tłuszczowe wykorzystywane są do produkcji mydła, farb olejnych, leków i kosmetyków. Poza tym wykorzystuje się je w przemyśle spożywczym (masło, oleje, smalec, margaryna), oraz jako paliwa (stearyna w świecy) także w postaci tłuszczów (lampki olejowe).

Nasycone kwasy tłuszczowe to kwasy tłuszczowe nie zawierające podwójnych wiązań w cząsteczce. W warunkach normalnych są zwykle białymi ciałami stałymi. Kwasy zawierające w łańcuchu więcej niż 10 atomów węgla są nierozpuszczalne w wodzie, są nielotne i nie posiadają specyficznego zapachu. Ważniejsze nasycone kwasy tłuszczowe to:

kwas palmitynowy 16C (zawierający 16 atomów węgla) kwas margarynowy 17C kwas stearynowy 18C

Nienasycone kwasy tłuszczowe są to kwasy tłuszczowe zawierające wiązania podwójne. Są one z reguły bezbarwnymi cieczami. W większości z nich wszystkie wiązania podwójne są w pozycji cis, a po każdym wiązaniu podwójnym następuje 3n (gdzie n = 1, 2, 3...) atomów węgla.

4. Biosynteza kwasów tłuszczowych odbywa się w cytoplazmie komórek tłuszczowych (adipocyty, lipocyty). Do procesu potrzebny jest acetylokoenzym A, który powstaje w wyniku katabolizmu glukozy przy udziale dehydrogenazy pirogronianowej. W biosyntezie kwasów tłuszczowych wyróżnić można kilka etapów:

1. Aktywacja acetylokoenzmu A przez karboksylazę do malonylo-koenzymu A w obecności ATP i witaminy H, czyli biotyny. Zatem acetylokoenzym A ulega karboksylacji do malonylokoenzymu A (malonylo-CoA).

2. Synteza kwasów tłuszczowych na kompleksie enzymatycznym - syntetazie kwasów tłuszczowych. W skład syntetazy (kompleksu enzymatycznego) wchodzi ACP (Acyl Carrier Protein). ACP przenosi acyle, czyli produkty pośrednie. ACP zawiera z kolei panteteinę (układ 4'fosforanu panteteiny). Tworzony kwas tłuszczowy jest związany kowalencyjnie z enzymem. Reszta butylowa lub reszta acetylowa jest przeniesiona na ACP. Następnie dochodzi do połączenia reszty malonylowej pochodzącej z malonylo-koenzymu A (malonylo-CoA) z resztą acetylową, powstaje 4-węglowa cząsteczka acetoacetylo-S-ACP. Zatem zachodzi kondensacja reszty acetylowej z resztą malonylową. Wydzielony wówczas jest CO₂ i HS-ACP. CO₂ jest uwolniony w wyniku działania syntazy 3-oksoacylo-ACP. Przemiany te można zaliczyć do etapu startowego i etapu kondensacji.

3. Etap redukcji odbywa się przy udziale NADPH i reduktazy 3-oksoacylo-ACP. Dochodzi do redukcji grupy -okso. Powstaje reszta beta-hydroksyacylowa, która poddana jest dehydratacji przy udziale dehydratazy 3-hydroksy-ACP. Powstaje reszta alfa, beta-dehydro-acylowa, która zostaje poddana redukcji (chodzi o wiązanie podwójne) przy udziale NADPH i reduktazy enoilo-ACP. Powstaje 4-węglowy rodnik butyrylowy. W następnym obrocie reakcji powstaje kolejna jego cząsteczka, przy czym reszta acylowa z wcześniej wytworzonego rodnika jest przeniesiona na tę następna, wydzielony jest wówczas dwutlenek węgla i powstaje reszta beta-ketoacylowa. Ta znów podlega kondensacji z kolejną. W ten sposób tworzony kwas ulega wydłużaniu do odpowiedniej masy.

4. Uwalnianie gotowego łańcucha kwasy tłuszczowego odbywa się przy pomocy deacylazy. Odłącza ona kwas od HS-ACP, z którym był połączony, o czym wspomniano na początku.

CH₃CO ~ S-CoA + 7HOOC-CH₂CO~S-CoA + 14 NADPH + 14 H⁺ à CH₃(CH₂)₁₄CO~S-CoA + 7 CO₂ + 7 HS-CoA + 14 NADP⁺ + 6H₂O

Powstałe kwasy tłuszczowe są gromadzone w komórkach w postaci estrów glicerolu. Estry powstają w wyniku reakcji z glicerofosforanem = 1-fosfoglicerolem (powstaje w wyniku fosforylacji glicerolu przy udziale ATP i kinazy glicerolowej). Kinaza glicerolowa występuje w wątrobie, ale brak jej w pozostałych organach. Tam gdzie go nie ma glicerofosforan powstaje w wyniku redukcji fosforanu dihydroksyacetonu.

Najpierw zachodzi estryfikacja glicerofosforanu (estryfikacja grup -OH) pod wpływem zaktywowanych kwasów tłuszczowych (acylokoenzym A). Powstają kwasy fosfatydowe - fosforany dwuglicerydowe (diglicerydowe), a koenzym A jest uwolniony. Kolejna przemiana polega na ich defosforylacji przy udziale fosfatazy. Diglicerydy wchodzą w reakcję z cząsteczką acylo-CoA przez co powstają trójglicerydy (tłuszcze).

Reasumując: biosynteza triglicerydów (tłuszczów) zachodzi w cytoplazmie i wymaga obecności 1-fosfoglicerolu. Przyłączenie dwóch acyli do grup wodorotlenowych -OH daje kwas fosfatydowy, który ulega defosforylacji (reszta fosforanowa jest odłączona) pod wpływem fosfatazy. Powstaje alfa, beta=digliceryd, do którego przyłączony zostaje trzeci acyl z acylo-CoA. W wyniku reakcji powstaje trigliceryd.

1

---