Aminokwasy wchodzące w skład białek.

Aminokwasy- są to kwasy organiczne, zawierające grupę aminową (-NH₂). W zależności od położenia tej grupy, możemy wyróżnić ,  , γ , δ  -aminokwasy. Ze względu na liczbę grup aminowych i karboksylowych wyróżniamy aminokwasy: obojętne- gdy liczba grup aminowych i karboksylowych wynosi 1; kwaśne- gdy przeważa liczba grup karboksylowych; zasadowe- - gdy przeważa liczba grup aminowych. W skład białek i polipeptydów wszystkich organizmów żywych wchodzi około 21 aminokwasów, które są  -aminokwasami szeregu L.

Nazwa aminokwasu.		Skrót nazwy międzynarodowej	Wzór chemiczny
Aminokwasy alifatyczne obojętne
Glicyna		Gly
Alanina		Ala
Walina		Val
Leucyna		Leu
Izoleucyna	Ile
Alifatyczne hydroksyaminokwasy
Seryna		Ser
Treonina		Thr
Aminokwasy siarkowe
Cysteina		Cys
Cystyna		Cys-S-S-Cys
Aromatyczne i heterocykliczne aminokwasy
Fenyloalanina		Phe
Tyrozyna		Tyr
Tryptofan		Try
Prolina		Pro
Aminokwasy zasadowe
Lizyna		Lys
Arginina		Arg
Histydyna		His
Aminokwasy kwaśne i ich amidy
Kwas asparaginowy		Asp
Asparagina		Asn lub Asp-NH2
Kwas glutaminowy		Glu
glutamina		Gln lub Glu-NH2

Aminokwasy

Aminokwasy - organiczne związki chemiczne zawierające zasadową grupę aminową -NH₂ oraz kwasową grupę karboksylową -COOH lub - w ujęciu ogólniejszym - dowolną grupę kwasową, np. sulfonową -SO₃H. Aminokwasy są tzw. solami wewnętrznymi (amfolitami).

Kryteria podziału aminokwasów

Istnieje wiele kryteriów podziału aminokwasów:

• charakter łańcucha bocznego: łańcuchowe, pierścieniowe (w tymaromatyczne)

• polarność łańcucha bocznego: polarny, niepolarny

• miejsce syntezy: endogenne, egzogenne

• położenie grupy aminowej względem karboksylowej: α, β, γ, δ i ε-aminokwasy; litera grecka określa odległość pomiędzy grupą aminową, a karboksylową. W α-aminokwasach obie te grupy funkcyjne przyłączone są do tego samego atomu węgla

• przemiany szkieletów:

• glikogenne: dostarczają pirogronianu

• ketogenne: dostarczają acetylo-CoA

• glikoketogenne

• występowanie w białkach: proteogenne, nieproteogenne

• ze względu na punkt izoelektryczny (pI) oraz liczbę grup aminowych i karboksylowych:

• obojętne - gdy jest tyle samo (zwykle po jednej) grup aminowych i karboksylowych

• kwasowe - gdy przeważa liczba grup karboksylowych

• zasadowe - gdy przeważa liczba grup aminowych

Aminokwasy naturalne

Znanych jest ponad 300 aminokwasów występujących naturalnie. W skład białek wszystkich organizmów żywych wchodzi głównie 20 podstawowych aminokwasów (aminokwasy biogenne lub białkowe), które są α-aminokwasami szeregu L, a także niewielkie ilości wielu innych, w większości będących pochodnymi aminokwasów podstawowych. Są podstawowymi jednostkami budulcowymi peptydów i białek. Zazwyczaj są rozpuszczalne w wodzie i w warunkach fizjologicznego pH są zjonizowane.

α-Aminokwasy na atomie węgla α posiadają łańcuch boczny (R), który może zawierać pierścień aromatyczny, łańcuch alifatyczny, siarkę, grupę wodorotlenową, dodatkową grupę aminową bądź karboksylową. Atom węgla α takich aminokwasów jest atomem chiralnym, co oznacza, że każdy aminokwas może występować w dwóch konfiguracjach przestrzennych, oznaczanych zwyczajowo jako D i L. Występowanie tych aminokwasów i ich ułożenie w łańcuchu polipeptydowym (sekwencja) zależy od kodu genetycznego zapisanego w DNA. Kolejne reszty aminokwasowe w łańcuchu polipeptydowym połączone są ze sobą za pomocą wiązania peptydowego.

AMINOKWASY

Aminokwasy są to związki zawierające dwie wybitnie reaktywne grupy o krańcowo przeciwstawnym charakterze: zasadową grupę aminową i kwasową grupę karboksylową. Wzór ogólny aminokwasów przedstawia się następująco:

1.Podział aminokwasów:

Aminokwasy możemy podzielić :

a). ze względu na liczbę grup aminowych i karboksylowych w cząsteczce wyróżniamy:

-aminokwasy obojętne - gdy liczba grup aminowych i karboksylowych jest taka sama np.:

      izoleucyna (Ile)                                leucyna (Leu)

          

-aminokwasy kwaśne - gdy liczba grup karboksylowych przeważa nad liczbą grup aminowych np.:

kwas glutaminowy (Glu)                       kwas asparaginowy (Asp)

-aminokwasy zasadowe - gdy liczba grup aminowych przeważa nad liczbą grup karboksylowych np.:

arginina (Arg)                                           lizyna (Lys)

b).ze względu na budowę łańcucha węglowego wyróżniamy:
- alifatyczne hydroksyaminokwasy np.:

treonina (Thr)                                   seryna (Ser)

-aminokwasy siarkowe np.:

cystyna (Cys-S-S-Cys)

- aromatyczne i heterocykliczne aminokwasy np.:

tyrozyna (Tyr)                                            fenyloalanina (Phe)

-aminokwasy alifatyczne np.:

walina (Val)                                              leucyna (Leu)    

c).ze względu na polarność grup R w sąsiedztwie węgla a wyróżniamy:

-aminokwasy polarne - do których zaliczymy: argininę, asparaginę, lizynę, glicynę, cysteinę, glutaminy, tyrozynę, treoninę, serynę, histydynę, kwas asparaginowy i glutaminowy;

-aminokwasy niepolarne - do których zaliczymy: alaninę,leucynę, izoleucynę, metioninę, fenyloalaninę, prolinę i walinę.

d). ze względu na położenie grupy aminowej wyróżniamy:

-aminokwasy α - mają grupę aminową połączoną z atomem węgla α sąsiadującym z grupą karboksylową;

-aminokwasy β - mają grupę aminową połączoną z atomem węgla β połączonym z grupą karboksylową;

-aminokwasy γ - mają grupę aminową połączoną z atomem węgla γ połączonym z grupą karboksylową;

-aminokwasy δ - mają grupę aminową połączoną z atomem węgla δ połączonym z grupą karboksylową;

-aminokwasy ε - mają grupę aminową połączoną z atomem węgla ε połączonym z grupą karboksylową;

 

2.Otrzymywanie:

a).reakcja Hella-Volharda-Zielinskiego - polega na α-bromowaniu kwasu karboksylowego za pomocą bromu i trójbromku fosforu, a następnie na nukleofilowym podstawieniu amoniakiem np.:

Metoda ta ma zastosowanie do otrzymywania aminokwasów syntetycznych a jak wiemy aminokwasy otrzymane syntetycznie są racematami; dla uzyskania wzorców aminokwasów naturalnych lub substratów do syntezy peptydów należy rozdzielić je na enancjomery, co nie jest sprawą łatwa ani tanią.

b).synteza Streckera - jest procesem dwuetapowym, w którym pierwszy etap  polega na traktowaniu aldehydu cyjankiem potasu i wodą amoniakalną, a drugi na hydrolizie powstałego w etapie pierwszym nitrylu;
c).redukcyjne aminowanie α-oksokwasów - reakcja wymaga użycia amoniaku i środka redukującego. Jest ona ścisłą laboratoryjną analogią naturalnej drogi biosyntezy niektórych aminokwasów;

d).synteza amidomalonianowa - polega na początkowym przekształceniu acetamidomalonianu dietylu w jego anion enolanowy przez traktowanie zasadą, a następnie reakcję substytucji z pierwszorzędowym halogenkiem alkilowym. Gdy alkilowany produkt ogrzewany jest z wodnym roztworem kwasu, zachodzi hydroliza oraz dekarboksylacja i powstaje racemiczny α-aminokwas.   

3.Właściwości fizyczne: 

Aminokwasy są związkami krystalicznymi o budowie wewnętrznej soli, która sprzyja wysokim temperatura topnienia; są dobrze rozpuszczalne w wodzie i słabo w rozpuszczalnikach organicznych, podczas gdy same kwasy i same aminy z reguły trudno rozpuszczają się w wodzie, a bardzo dobrze w rozpuszczalnikach organicznych. Cząsteczki aminokwasów wykazują znaczny moment dipolowy ze względu na to, że są jednocześnie kationem i anionem. Drobiny tego typu noszą nazwę jonu obojnaczego lub dwubiegunowego. Po rozpuszczeniu aminokwasu w wodzie część jonów obojnaczych przechodzi w kationy, część zaś w aniony.

4.Właściwości chemiczne:

Aminokwasy są związkami amfoterycznymi tzn. mogą reagować zarówno z kwasami jak i z zasadami. Tę właściwość zawdzięczają swojej budowie. Aminokwasy posiadają grupę kwasową i zasadową, dzięki którym ulegają wewnątrzcząsteczkowej reakcji kwas-zasada i występują głównie w formie jonu obojnaczego:

W wodnym kwaśnym roztworze jon obojnaczy aminokwasu przyłącza proton, tworząc kation:

W wodnym roztworze zasadowym jon obojnaczy traci proton, tworząc anion:

Wynika stąd, że musi być jakieś pośrednie pH, przy którym istnieje on głównie jako obojętny, dipolowy jon obojnaczy. Takie pH nazywamy punktem izoelektrycznym aminokwasu.

Aminokwasy ulegają następującym reakcjom:
a).reakcja kondensacji zachodząca pomiędzy grupą aminową i karboksylową dwóch aminokwasów np.:

Powstałe w tych reakcjach produkty nadal mają grupę aminową i karboksylową, a więc dalej mogą ulegać reakcji kondensacji. Związki powstałe w wyniku kondensacji aminokwasów noszą nazwę peptydów.
W celu prowadzenia syntezy peptydów w pożądanym kierunku, wydłużanie łańcucha peptydowego prowadzi się etapami, blokując grupę aminową, która nie ma brać udziału w danym etapie syntezy. Najczęściej przeprowadza się ją w ugrupowanie amidowe stosując taki kwas blokujący, który później można odłączyć od aminy bez zniszczenia nowopowstałego wiązania peptydowego. Acylowanie grupy aminowej najczęściej prowadzi się odpowiednim chlorkiem kwasowym:

Otrzymaną pochodną poddaje się reakcji kondensacji z następnym aminokwasem:

W reakcji tej otrzymujemy pochodną, która po hydrolizie przechodzi w pożądany peptyd:

Postępując analogicznie możemy do powstałego peptydu dołączać następne aminokwasy, tworząc polipeptyd o założonej z góry sekwencji aminokwasów.

Reakcją odwrotną do procesu kondensacji jest hydroliza.Za pomocą tej reakcji można ustalić z jakich aminokwasów składa się dany peptyd np.:

b).reakcja kondensacji zachodząca pomiędzy grupą aminową i karboksylową tego samego aminokwasu-jest to tzw. wewnątrzcząsteczkowa reakcja kondensacji:

W wyniku tej reakcji powstają pierścienie laktamowe, które są elementami składowymi penicyliny.

c).reakcja dezaminacji, która może zachodzić na cztery sposoby:
-dezaminacja oksydacyjna - zachodzi u kręgowców; następuje odwodorowanie aminokwasu przy udziale enzymu dehydrogenazy (koenzym FAD, rzadziej NAD+) do iminokwasu, następnie samorzutne dołączenie wody z odłączeniem amoniaku:

-dezaminacja hydrolityczna - zachodzi u bakterii; prowadzi do powstania hydroksykwasów:

-dezaminacja redukcyjna - zachodzi u bakterii; prowadzi do powstania kwasów nasyconych:

-dezaminacja bezpośrednia - zachodzi u bakterii; prowadzi do powstania kwasów nienasyconych:

5.Zastosowanie:

Aminokwasy mają następujące zastosowanie:

a) są zawiązkami o dużym znaczeniu biologicznym, gdyż:

-stanowią materiał budulcowy wszystkich białek;

-mogą być materiałem energetycznym dla pracującego mięśnia, gdyż nie przechodzą przez wątrobę i dlatego praktycznie natychmiast trafiają do potrzebujących je mięsni np.: izoleucyna, leycyna, walina;

-biorą udział w syntezie hemoglobiny np. histydyna;

-budują chrzątki np. lizyna, która wraz z witaminą C tworzy L-karnitynę;

-stanowią główne składniki tkanek np. treonina jest ważnym składnikiem kolagenu, który wchodzi w skład tkanki łącznej; prolina;

b) stanowią produkty wyjściowe do biosyntezy ważnych hormonów np. z tyrozyny powstaje tyroksyna i adrenalina;

c) są stosowane w lecznictwie:

-w przypadkach nieprawidłowej gospodarki białkowej, np. złego przyswajania białka lub dużej jego utraty spowodowanej przewlekłymi chorobami, marskością wątroby lub operacjami chirurgicznymi np. metionina (działa ochronnie na komórki wątroby), ornityna(usprawnia i przyspiesza pracę wątroby);

- w leczeniu depresji np. fenyloalanina, tyrozyna;

d) są stosowane w odtruwaniu organizmu: np. cysteina;

e) są stosowane w syntezie leków np. tryptofan jest prekursorem serotoniny; tyrozyna prekursorem dopaminy i noradrenaliny; cysteina bierze udział a syntezie kreatyny i insuliny;

-biorą udział w pracy systemu nerwowego np. seryna, która usprawnia przepłwy impulsów; tauryna (działa korzystnie na centralny układ nerwowy);

-obniżają ciśnienie krwi np. tauryna;

- zwalczają objawy przeziębienia, grypy oraz opryszczki np.lizyna;

-wspomagają pamięć i koncentrację np. glutamina, kwas glutaminowy, seryna;

e) są stosowane do wyrobu barwników oraz do syntezy indyga np. kwas antranilowy.  

---