1. Anhydraza Wodorowęglanowa? (chyba chodzi o węglanową)

To biokatalizator, bierze udział w reakcji wiązania CO2 i H2O z których powstaje kwas węglowy. Przy jej udziale reakcja zachodzi 10mln x szybciej. Liczba obrotów (czyli liczba cząsteczek substratu przekształconych przez cząstkę enzymu w czasie sekundy) wynosi 600 000. Jej kofaktorem jest cynk. Reakcja wiązania zachodzi w krwince czerwonej. Później H2CO3 dysocjuje na H+ i HCO3- i uwolniony H+ Przyłącza się do cząstki Hemoglobiny. W pęcherzykach płucnych (konkretnie to w erytrocytach które się w nich znajdują) anhydraza bierze udział w reakcji rozpadu H2CO3 na CO2 i H2O

2. Fenyloalanina , przemiana do DOPA itd.

Fenyloalanina, Tyrozyna to aminokwasy glukoketogenne. Idąc odpowiednim szlakiem (nie tym z pytania :P ) mogą przekształcić się do produktów z których jeden (acetooctan) jest ciałem ketonowym a drugi (fumaran) po przekształceniu w szczawiooctan będzie substratem do glukoneogenezy. Ale wracając do pytania: Hydroksylacja tyrozyny w pozycji C3 zachodząca pod wpływem tyrozynazy prowadzi do powstania DOPA (w procesie hydroksylacji uczestniczy tetrahydrofolian (THF) jako reduktor tlenu). Kolejny enzym (DOPA-dekarboksylaza) przekształca DOPA w dopaminę. Dopomina to neuromediator. W nadnerczu jest hydroksylowana przy węglu β przechodząc w Noradrenalinę. Reakcja ta wymaga jonów miedzi i witaminy C. Większość noradrenaliny jest etylowana tworząc Adrenalinę.

3. Struktury białka jak są tworzone:

Struktura I-rzędowa: Czyli kolejność aminokwasów w łańcuchu białkowym, to kowalencyjne połączenie wiązaniami peptydowymi kolejnych aminokwasów. Kolejność włączania kolejnych aminokwasów zdeterminowana jest genetycznie na podstawie kolejności kodonów łańcucha mRNA.

Struktura II-rzędowa: To sposób przestrzennego rozmieszczenia łańcucha polipeptydowego. Układa się ona albo jako α-helisa albo jako β-harmonijka.

α-helisa: swoista forma spirali. Stabilizują ją wewnątrzłańcuchowe wiązania wodorowe między atomem wodoru zawartym w grupie =N-H jednego wiązania peptydowego, a tlenem grupy =C=O należącej do czwartego z kolei aminokwasu (n+4). Każde wiązanie peptydowe uczestniczy w tworzeniu wiązań wodorowych. (oprócz wiązań iminowych i proliny)

β-harmonijka: bardziej rozciągnięta ; wiązania wodorowe nie występują tu jak w strukturze alfa między n a n+4 tylko między tymi samymi grupami sąsiadujących ze sobą łańcuchów i są usytuowane poprzecznie do ich osi. W tworzeniu struktury beta uczestniczą zazwyczaj 2 lub więcej łańcuchów białkowych. Ich przebieg może być paralelny (równoległy) albo przeciwrównoległy (antyparalelny)

Struktura III-rzędowa: sposób wtórnego, trójwymiarowego pofałdowania białka z zachowaniem wyżej opisanych elementów struktury drugorzędowej. Jest ona stabilizowana zarówno przez wiązania kowalencyjne jak i niekowalencyjne. Również wszystkie grupy polarne uczestniczą w tworzeniu wiązań wodorowych.

1. Mostki siarczkowe - odłączenie wodorów od dwóch grup -SH cysteiny powoduje powstania wiązania -S-S-

2. Wiązania hydrofobowe - zbudowane z aminokwasów, nie przyłączają ani nie odłączają protonów ani wody. Łączą się ze sobą nawzajem.

3. Wiązania wodorowe - było.

4. Wiązania jonowe - Ujemnie naładowane grupy COO- mogą reagować z dodatnio naładowanymi grupami NH3+

5. Domeny białkowe - domena jest wydzielonym, zwartym fragmentem struktury III-rzędowej która pełni określoną funkcję. Np. Wiązanie swoistych ligandów.

Struktura IV-rzędowa: białka o wysokiej masie cząsteczkowej składają się z 2 lub więcej łańcuchów polipeptydowych (podjednostek) Skład podjednostkowy i wzajemne ich ułożenie to struktura IV rzędowa. Podjednostki połączone są wiązaniami o niskiej energii (hydrofobowe, jonowe, wodorowe)

4. Denaturacja

Polega na zniszczeniu struktur przestrzennych białka z zachowaniem jego struktury pierwszorzędowej. Istotą procesu jest rozpad wiązań o niskiej energii. Czynnikami denaturującymi są:

1. Temperatura powyżej 58-60 stopni Celsjusza (rozbija wiązania o niskiej energii - wodorowe)

2. Rozpuszczalniki organiczne (wprowadzają nowe oddziaływania hydrofobowe)

3. Mocne kwasy/zasady (białko traci strukture 3 i 2 rzędową)

4. Jony metali ciężkich (Hg , Pb) (reagują z siarką i uniemożliwiają tworzenie mostków dwusiarczkowych)

5. Stężone roztwory mocznika lub chlorowodorku guanidyny (jak temperatura)

• Denaturacja na ogół zmienia rozpuszczalność w jedną albo drugą stronę (czyli np. nierozpuszczalne staje się rozpuszczalne albo odwrotnie)

• Denaturowane białko traci własności biologiczne, np. wł katalityczne

• Może być odwracalna, jeżeli czynnik denaturujący był jagodny i działał krótko. Odwrotność to renaturacja.

5. Centrum Aktywne Enzymu

Czyli miejsce w enzymie z którym wiąże się substrat. Jest ono układem przestrzennym. W jego tworzeniu biorą udział przede wszystkim reszty aminokwasowe które w łańcuchach bocznych mają grupy mogące być donorami lub akceptorami protonów.

β - karboksylowe Asparaginianu

δ-karboksylowe Glutaminianu

E-aminowe lizyny

Atomy azotu w pierścieniu imidazolowym Histydyny

Grupy -OH Seryny, Treoniny, Tyrozyny

Grupy -SH Cysteiny

Wiązania uczestniczące w powstawaniu kompleksu enzym-substrat

1. Oddziaływania elektrostatyczne - wzajemne przyciąganie cząstek o przeciwnych ładunkach elektrycznych

2. Wiązania wodorowe - powstają w wyniku wspólnego użytkowania atomu wodoru przez 2 atomy pierwiastka elektroujemnego.

3. Siły Van der Vaalsa - kiedy atomy bardzo zbliżają się do siebie pojawiają się nieswoiste siły spowodowane zmianami rozkładu ładunków elektrycznych - ładunki nie są symetryczne.

4. Oddziaływania hydrofobowe - hydrofobowe fragmenty substratu wiążą się z podobnymi fragmentami cząstki enzymu.

5. Kowalencyjne

6. Apo-lipidy (chodzi o apolipoproteiny?)

To hydrofilne składniki lipoprotein zapewniające im rozpuszczalność, pełnią funkcję elementów rozpoznawczych dla receptorów lipoprotein w tkankach. Aktywują enzymy lipolityczne rozkładające składniki lipidowe. Dzielą się na wiele klas (od apo-A do apo-H, i podklas , np. apo-C-II). Poszczególnym klasom lipoprotein przypisano nazwy

• Chylomikrony (najniższa gęstość, najwyższa średnica, najwięcej lipidów, najmniej apoprotein)

• VLDL

• LDL

• HDL ( odwrotnie jak chylomikrony)

!!! Najsilniej do anody (+) HDL , później VLDL, LDL a Chylomikrony są elektrycznie obojętne i stoją w miejscu.

Metabolizm:

1. Chylomikrony - powstają w ścianie j. Cienkiego , to nośniki lipidów pochodzenia pokarmowego , wydzielone drogą egzocytozy -> z chłonką do krwi -> skł. Osocza. Przenoszą triacyloglicerole, cholesterol i jego estry oraz inne lipidy. Zawierają Apo-B-48, ApoC , ApoC-II, ApoE. Lipaza lipoproteinowa hydrolizuje triacyloglicerole do Wolnych Kwasów Tłuszczowych i Monoacylogliceroli a aktywowana jest właśnie przez Apo-C-II (lub też heparynę -> osocze staje się klarowne)

2. VLDL - wytwarzane w wątrobie zawierają Apo-B-100 i Apo-A-1. Ich funkcja to przenoszenie lipidów z wątroby do tkanek peryferyjnych. W wyniku przemian VLDL zawarte w osoczu przekształcają się do LDL

3. LDL - główny transporter cholesterolu z wątroby do innych narządów (nerek, mięśni, kory nadnerczy) Zawierają mniej triacylogliceroli ale więcej cholesterolu i jego estrów niż VLDL

4. HDL - w wątrobie i ścianie jelita - uwalniane przez egzocytoze , oczyszczają osocze z cholesterolu , są rezerwuarem apoprotein, w tym Apo-C-II , chronią apoproteiny przed przedwczesną degradacją.

3 Mechanizmy przeciwdziałają nadmiernej akumulacji cholesterolu w komórce

1. cholesterol pochodzący z resztek chylomikronów, LDL i HDL, hamuje syntezę cholesterolu endogennego

2. nadmiar ulega estryfikacji

3. zmniejszenie nowego receptora białkowego LDL

i też może być wychwyt LDL przez krążące makrofagi

7. HDL i LDL - w zasadzie wszystko już napisałem.

8. Krzywe Km/V przy enzymach jak się zmieniają

Wykres przedstawia zależność prędkości reakcji V od stężęnia substratu. Skoro substrat a może być w mniejszym stężęniu i osiąga taką samą wartość stałej Michaelisa to znaczy że ma większe powinowactwo do enzymu niż substrat b.

9. Inhibitor allosteryczny , aktywator allosteryczny

Aktywatory i inhibitory allosteryczne zmieniają przebieg wykresu na sigmoidalny. I teraz aktywatory powodują że przy mniejszym już stężęniu substratu enzym osiąga taką samą prędkość jak przy wyjściowym, a inhibitory odwrotnie. Stężęnie substratu musi być większe by osiągnęło taką prędkość jak wyjściowo.

10. Ciała ketonowe - gdzie wykorzystywane

Ich prekursorami są Wolne Kwasy Tłuszczowe. WKT w procesie β-oksydacji przechodzą w Acetylo-CoA, ten w procesie ketogenezy (w mitochondriach wątroby) w ciała ketonowe: Aceton, Acetooctan i β-hydroksymaślan.

W zdrowym organizmie proces ten zachodzi w niewielkim zakresie (Acetylo-CoA zużywane jest do innych przemian) a powstająca niewielka ilość ciał ketonowych przenika do krwi i transportowana jest do innych tkanek (głównie mm. Szkieletowych, serca i kory nerki) - ciała ketonowe rozpuszczają się w wodzie. W warunkach zdrowia istnieje równowaga pomiędzy ilością ciał ketonowych wytwarzanych w wątrobie a zużywanych. W przebiegu cukrzycy i choroby głodowej następuje nasilenie ketogenezy

Ciała ketonowe przenikają do krwi, z nią do narządów. Aceton jest nieprzydatny i zostaje wydalony drogą nerkową. Acetooctan i β-hydroksymaślan są wychwytywane przez wyżej wspomniane narządy gdzie służą jako substrat energetyczny. Ich włączenie do metabolizmu energetycznego zachodzi dwiema drogami

1. β-hydroksymaślan -> Acetooctan -> 2cz. Acetylo-CoA -> cykl Krebsa

2. bursztynylo-CoA -> Acetoacetylo-CoA -> 2cz. Acetylo-CoA -> cykl Krebsa

11. GLUT - który typ jakie tkanki

GLUT1 - Prawie wszystkie kom. , głównie erytrocyty

GLUT2 - wątroba , trzustka

GLUT3 - mózg

GLUT4 - tk. Tłuszczowa, mięśnie

GLUT5 - jelito cienkie

12. Insulinozależny GLUT - glut4 ?

13. Wszystkie ilości NADH+ H+ w cyklach

To pytanie jest troche bez sensu. Bo tak naprawdę trzeba wkuć wszystkie reakcje na pamięć , wiedzieć co gdzie jest.

• Glikoliza: + 2cz. NADH+H+

• Glukoneogeneza: - 2cz. NADH+H+

• Szlak Pentozofosforanowy: + 2cz. NADH+H+

• Cykl Krebsa: +3 cz. NADH+H+ (z tym że x2 z jednej cz. Glukozy)

14. Cykl Cori

Dotyczy mleczanu jako substratu zużywanego w glukoneogenezie. Głównymi substratami zużywanymi w glukoneogenezie są pirogronian i szczawiooctan. Kwas mlekowy może przekształcić się w pirogronian jest więc substratem pośrednim.

Mleczan przenika do krwi, z nią wędruje do wątroby i nerek gdzie utlenia się do pirogronianu a ten w procesie glukoneogenezy zamienia się w glukozę, ta przenika z powrotem do krwi i zużywana jest np. w mięśniach gdzie przekształca się z powrotem w mleczan. Taka kooperacja metaboliczna między narządami polegająca na powtarzalnym przemienianiu mleczanu w glukozę i odwrotnie nazywa się cyklem Cori

15. Szlak Pentozofosforanowy co po kolei i gdzie co jest wykorzystywane.

Co jest po kolei to trzeba wkuć , nie ma rady. A produkty:

• NADPH - reduktor w przebiegu różnych biosyntez. Szczególnie istotny w wątrobie i gruczołach mlekowych oraz korze nadnerczy.

• Rybozo-5-fosforan - niezbędny do syntezy nukleotydów wchodzących w skład kwasów nukleinowych lub przenośników energii (CoA-SH , NAD+ , NADP+, FAD)

16. Schemat , wzory - nie ma rady, trzeba wkuć.

17. Enzymy Proteolityczne - które gdzie tną - egzo i endopeptydazy

Endopeptydazy:

• Trypsyna - aminokw. zasadowe

• Chymotrypsyna - aminokw. Aromat

• Pepsyna - aminokw. Kwaśne i aromatyczne

Egzopeptydazy

• Aminopeptydazy

• Karboksypeptydazy

• - A - aminokwasy z długim łańcuchem alifatycznym i aromatycznym (bez lizyny i leucyny)

• - B - lizyna i leucyna

Jeszcze pamiętam że było chyba coś o aktywacji (to co tam w środku to aktywuje)

Pepsynogen ----HCL---- Pepsyna

Trypsynogen ----Enterokinazy---- Trypsyna

Chymotrypsynogen ----Trypsyna---- Chymotrypsyna

18. Żółtaczki niemowląt

Tzn w pytaniu to chyba chodzi o noworodków, bo u niemowląt to mogą wszystkie typy już występować.

Żółtaczka noworodków to objaw fizjologiczny , następuje bowiem wzmożony rozpad krwinek będących nośnikami hemoglobiny płodowej. Ponadto noworodki mają niską aktywność glukuronylotransferazy bilirubinowej, enzym ten osiąga prawidłową aktywność dopiero po 2 tygodniach życia (czyli jak noworodek już jest niemowlakiem :P )

19. Co po kolei wykorzystuje organizm

1. Węglowodany

2. Lipidy

3. Aminokwasy

20. Amoniak z czym łączy i jak krąży w organizmie?

Tu z podpowiedzi rozumiem że może chodzić o transaminację , ale to bardziej mogłoby chodzić o grupę aminową. Jest w Bańkowskim ładny rysunek.

21. Cykl Mocznikowy - przez brak czego jest zablokowany?

Nie pamiętam o co chodziło w pytaniu, pamiętam że chyba o coś związanego z karbamoilofosforanem. Także albo jeśli będzie brakowało syntazy karbamoilofosforanowej albo dwutlenku węgla, albo amoniaku.

22. Właściwy skurcz mięśni, kiedy włókna się przesuwają...

Tak naprawde niebardzo pamiętam to pytanie, ale tu chyba chodzi o to że skurcz polega na cyklicznym przyłączaniu główek podjednostek S-1 Miozyny do nitek Aktyny F i następnie odłączaniu.

23. Kompleksy oddechowe i ich inhibitory.

I - Oksydoreduktaza NADH: Ubichinon - inhibitorami są Amytal i Rotenon

II - Oksydoreduktaza Bursztynian: Ubichinon - tu nie ma inhibitora

III - Oksydoreduktaza Ubichinol : Utleniony cytochrom c - inhibitor to Antymycyna

IV - Oksydoreduktaza Zdedukowany cytochrom c: tlen - inhibitory to CN- , CO i azydek

24. Choroba von Gierkiego

To choroba spichrzania glikogenu. Jest wywołana wrodzonym brakiem glukozo-6-fosfatazy , pod której działaniem glukozo-6-fosforan, który jest produktem glikogenolizy rozpada się na glukoze i fosforan. W wątrobie gromadzi się ów glukozo-6-fosforan i może ulegać przemianie dwiema drogami:

1. glikoliza - jej produktami są pirogronian lub mleczan

2. izomeryzacja do glukozo-1-fosforanu , który jest wbudowywany ponownie do glikogenu.

W osoczu zwiększa się stężęnie lipidów, ciał ketonowych a zmniejsza glukozy. Komórki wątrobowe są powiększone, komórki kanalików nerkowych przeładowane glikogenem, obserwuje się objawy skazy krwotocznej, na skórze pojawiają się kępki żółte, oraz obserwujemy objawy dny moczanowej.

25. Rozpoznawać wiązania peptydowe, wodorowe, mostki siarczkowe we wzorze związku

No to chyba nie trzeba pisać :P

26. Regulacja cholesterolu w organizmie, kiedy usuwany i przez co:

Jeżeli chodzi o wydalanie cholesterolu to może on być wydalany w postaci metabolitów zawierających nienaruszone pierścienie. Zarówno cholesterol jak i postające z niego kw. Żółciowe przechodzą do żółci i są wydalane z organizmu przez przewód pokarmowy. Część cholesterolu przetwarzana jest przez bakterie jelitowe do cholestanolu i koprosterolu.

Natomiast jeśli chodzi o jego usuwanie na poziomie komórkowym, czy dokładnie wydzielanie go z apoprotein to pisałem o tym przy HDLach i LDLach, że są 3 mechanizmy.

27. Resorpcja wody i sodu w kanalikach części kanalikowej nerek:

W kanaliku krętym bliższym następuje resorpcja sodu i wody (obowiązkowa)

W Pętli Henlego w ramieniu ZSTĘPUJĄCYM - WODA a WSTĘPUJĄCYM - Na (ramie to jest nieprzepuszczalne dla wody)

W kanaliku krętym dalszym resorpcja wody , ale nieobowiązkowa, zależna od aktualnych potrzeb organizmu.

28. Aktywna postać witaminy D - gdzie aktywowana i jak działa:

Witamina D czyli Cholekalcyferol powstaje w skórze pod wpływem promieniowania UV, ale jeszcze nie jest to aktywna postać. Ze skóry transportowana jest przez krew, w wątrobie i w nerkach ulega dwukrotnej hydroksylacji , wtedy dopiero powstaje KALCYTRIOL czyli fizjologicznie aktywna postać witaminy D. Kalcytriol ma cechy hormonu , jest czynnikiem transkrypcyjnym. Działa tak jak kalcytonina. Niedobór u dzieci to krzywica a u dorosłych jego brak wywołuje osteoporozę.

29. Z kolagenu to głupie było jakieś wybrać prawidłowe zdania , co jest konieczne do syntezy czy jakoś tak

Niezbyt pamiętam to pytanie, ale może chodzi o nietypowe aminokwasy? Np. Hydroksyprolina, która występuje tylko w kolagenie. I Jeszcze Hydroksylizyna, która też występuje tylko tutaj i w elastynie. Ogólnie kolageny to szeroki temat , trzebaby jeszcze wiedzieć że zawierają one dużo glicyny, oraz cyklicznych aminokwasów.

30. Glikoliza schemat , wzory

No cóż.. kolejne pytanie które trzeba po prostu wkuć i nie ma rady.

31. Dawca grup metylowych:

W procesach biochemicznych dawcą grupy metylowej jest S-Adenozynometionina , ale nie wiem czy to o to na pewno chodzi.

32. Glukoneogeneza co jest wykorzystywane do wytwarzania glukozy?

Podstawowym substratem jest pirogronian, ale równie dobrze może być mleczan, glicerol, α-ketokwasy powstałe z przekształcenia aminokwasów.

33. Rola cytrynianu w syntezie kwasów tłuszczowych:

Cytrynian przenosi reszty acetylowe (octanowe) z mitochondriom do cytosolu gdzie służą one jako substraty w biosyntezie kwasów tłuszczowych. Zachodzi kondensacja reszty acetylowej z Acetylo-CoA ze szczawiooctanem, proces katalizowany jest przez syntezę cytrynianową. W cytosolu rozpada się pod działaniem ATPliazy cytrynianowej , reszta acetylowa zostaje przeniesiona na cytosolowy CoA-SH.

34. Coś związane z procesem widzenia (hiperpolaryzacja)

Nie wiem.. może tu chodzi o coś z retinalem? Retinal to grupa prostetyczna rodopsyny, czyli białka transbłonowego zawartego pręcikach. Składa się ono z opsyny i trans retinalu. Kwant świetlny powoduje fotoizomeryzację 11-cis-retinalu do trans retinalu. Izomeryzacja wywołuje zmiany w rodopsynie, które zmieniają potencjał błonowy pręcików, a to przetwarza się na sygnał elektryczny który wędruje do mózgu.

35. Co to jest klirens

Klirens stanowi miarę objętości osocza całkowicie oczyszczonego przez nerki z danej substancji w ciągu 1 minuty. Jest więc miarą sprawności, z jaką osocze zostaje oczyszczone z danej substancji. Jednostką klirensu jest: ml/ min. Nerki usuwają substancje z osocza podczas filtracji i wydzielania kanalikowego (sekrecji) lub w obu tych procesach łącznie. Wielkość klirensu kanalikowego zależy od stężenia danej substancji w osoczu, oraz od sprawności transportu kanalikowego dla reabsorpcji lub wydzielania,

Porównanie klirensu danej substancji ( Cx ) z klirensem inuliny ( Cin ) dostarcza informacji o

mechanizmach nerkowych oczyszczających osocze z tej substancji.

● jeżeli Cx = Cin to wydalanie wyłącznie przez filtracje;

● Cx < Cin to wydalanie przez filtracje i reabsorpcje;

● Cx > Cin to wydalanie przez filtracje i wydzielanie;

36. Ile cząstek ATP zużywanych jest w poszczególnych etapach cyklu mocznikowego?

Synteza Karbamoilofosforanu z CO2 i NH4+ = 2 cz. ATP

Przemiana Cytruliny w Kwas Argininobursztynowy = 1cz. ATP ale do 1 cz. AMP!

W pozostałych etapach nic się nie zużywa.

37. Teoria chemiosmotyczna dokładnie na czym polega

Zakłada ona , że przepływ elektronów przez łańcuch oddechowy generuje ATP w procesie fosforylacji oksydacyjnej przez gradient protonowy wytworzony w poprzek wewnętrznej błony mitochondrialnej. Siła wynikająca z różnicy potencjału (ujemny po stronie macierzy a dodatni na zewnątrz) kieruje mechanizmem syntezy ATP. Ponieważ wewnętrzna błona mitochondrialna jest nieprzepuszczalna dla protonów gromadzą się one w przestrzeni międzybłonowej tworząc siłe protomotoryczną.

38. Jaki enzym blokują jony arsenianu?

Hamuje on enzymy zależne od NAD. Trzeba by było jakichś odpowiedzi :P

39. Podpisać wiązania - było.

40. Funkcjonowanie Mitochondriom podczas niedostatku tlenu:

Trudne pytanie, bo za ogólna odpowiedź. Podczas niedostatku tlenu mitochondriom nie ma na co przekazywać elektronów powstających w łańcuchu oddechowym przez to jest hamowany ów łańcuch.

41. Na czym polega metoda PCR

Tam pamiętam były jakoś mocno skomplikowane odpowiedzi... Jest to laboratoryjna metoda powielania (amplifikacji) wybranych sekwencji DNA. Pozwala na syntezę milionów kopii swoistych sekwencji nukleotydowych. Umożliwia zwielokrotnienie ilości DNA, pozwala namnożyć DNA zawarty w jednej komórce do ilości nadającej się do użytku laboratoryjnego. Polega na sekwencji wielokrotnego podgrzewania i oziębiania próbki. Reakcja PCR składa się z wielokrotnie powtarzanego cyklu trzech etapów, które zachodzą w rożnych temperaturach. Pierwszym etapem jest rozplecenie podwójnej helisy matrycowego DNA w wysokiej temperaturze. Drugi etap to hybrydyzacja odcinków starterowych. Polega na tworzeniu odcinków dwuniciowych, komplementarnych z matrycową cząsteczką DNA. Trzeci etap to elongacja - Na tym etapie zachodzi właściwa synteza DNA i rozpoczyna się synteza nici komplementarnej do matrycy.

42. Jak komórki docelowe bronią się przed narmiarem cholesterolu

Zawierają enzym reduktazę HMG-S-CoA. Jest on czynnikiem ograniczającym w biosyntezie cholesterolu. Proces biosyntezy cholesterolu podlega samoregulacji, produkt końcowy tego procesu (cholesterol) hamuje biosynteze białka enzymatycznego na etapie transkrypcji genu reduktazy HMG-S-CoA. Ten sam efekt wywiera cholesterol egzogenny.

43. Jak niedotlenienie wpływa na cykl Krebsa?

Nie wiem, może ktoś bardziej ode mnie kompetentny coś znajdzie, bo jak dla mnie to bezpośrednio nie ma żadnego wpływu, może jakiś pośredni, ale tego nie mogłem znaleźć.

44. Jakie proteazy które wiązanie kwasu fosfatydowego rozkładają? (dokładnie chodziło o to co powstanie po działaniu przez fosfolipaze C)

Jakieś pogmatwane pytanie, może chodzi o to że fosfolipaza C rozkłada fosfatydyloinozytolo-bis-fosforan na diacyloglicerol (DAG) i tris-fosfoinozytol (IP3) ?

45. Co to jest kod genetyczny?

To zbiór kodonów, czyli trójek nukleotydowych występujących w DNA

46. Coś o hormonach tarczycy

Nie wiem za bardzo co tu napisać, trzeba wspomnieć o tyrozynie i trójjodotyroninie, zawierających odpowiednio 4 lub 3 atomy jodu, i są one jedynymi związkami w organizmie zawierającymi jod. T3 słabiej wiąże się z białkami osocza. Komórka tarczycowa syntetyzuje T4 i T3 w relacji 9:1, lecz część T4 traci atom jodu od pierścienia dystalnego i powstaje bardziej aktywna T3. Ich fizjologiczna rola polega na stymulacji procesów katabolicznych , dostarczających energii. Tarczyca syntetyzuje również kalcytoninę, która jest antagonistą dla Parahormonu produkowanego w przytarczycach i owa Kalcytonina powoduje obniżenie poziomu wapnia we krwi. Działa jak witamina D.

47. Chyba było coś o sposobach przenoszenia cholesterolu z lipoprotein do komórek (o enzym chodzi)

To też już chyba było, a enzym który przychodzi mi do głowy to może być też już wspomniana lipaza lipoproteinowa. Sprawia ona że triacyloglicerole zawarte w lipoproteidach ulegają hydrolizie. Ewentualnie jeszcze Acylotransferaza sprawia że rośnie zawartość cholesterolu w komórce, na skutek jego estryfikacji przez ten enzym. Tworzy ona estry cholesterolu które mogą być przechowywane w komórce.

48. Co się dzieje z amoniakiem który jest wytwarzany przez bakterie jelitowe ?

Ano wchłania się ze światła jelita do krążenia wrotnego i jest transportowany do wątroby gdzie jest wykorzystywany np. w cyklu mocznikowym.

49. Żółtaczka noworodków: było

50. Wzory produktów pośrednich glikolizy i ich właściwa kolejność

No nie ma rady, kolejne pytanie które trzeba po prostu wkuć :P

51. Przypisać enzymy do jednej z sześciu klas:

Nie mam enzymów do przypisania, to może opisze chociaż jakie mamy klasy to będzie łatwiej dopasować może coś:

1. Oksydoreduktazy: katalizują reakcje utleniania i redukcji, przykładem może być np. hydrogenaza moczanowa

2. Transferazy: przenoszą grupy chemiczne z substratu (donora) na drugi substrat (akceptor), przykładem może być aminotransferaza alaninowa , czy tam każda inna aminotransferaza)

3. Hydrolazy: rozkładają wiązania chemiczne z udziałem cząsteczki wody. Najczęściej są to wiązania peptydowe, estrowe, amidowe, glikozydowe i bezwodnikowe. Przykładem jest acetylocholinoesteraza.

4. Liazy: katalizują reakcje przekształcania substratu którym towarzyszy powstanie bądź zanik podwójnego wiązania. Przykładem może być np. Fumaraza.

5. Izomerazy: katalizują różne reakcje izomeryzacji, przykład to np. izomeraza fosfotriozowa (jeden z enzymów glikolizy)

52. Który z peptydów będzie szybciej wędrował do katody

W tym pytaniu generalnie trzeba ogarnąć który z podanych peptydów zawiera w większości aminokwasy kwaśne (ASP , GLU) i ten który zawiera ich najwięcej z racji tego że będzie miał największy ładunek dodatni będzie najszybciej wędrował do ujemnej anody.

53. Coś o rozdziale, które cząsteczki najwolniej na żelu sephaldex.

Zatem tutaj chodzi o filtrację żelową. Większe cząsteczki białkowe omijają ziarna żelu i wypłukują się w pierwszej kolejności, natomiast mniejsze cząsteczki wnikają do wnętrza żelu i wypłukują się z opóźnieniem.

54. Które kwasy żółciowe to pierwotne?

Cholowy i chenodeoksycholowy.

55. Do czego służy podjednostka sigma polimerazy ?

Podjednostka sigma70 (bo myśle że o nią chodzi) polimerazy RNA rozpoznaje promotor i inicjuje transkrypcję

56. Choroba spichrzania glikogenu McArdle'a (wcześniej opisywałem von Gierkiego także nie wiem czy czasem dwie osoby nie miały na myśli tego samego pytania :P )

Jest spowodowana wrodzonym brakiem fosforylazy glikogenowej w mięśniach, podczas gdy wątroba zawiera ten enzym. Przez to glikogen znajdujący się w mięśniach nie może być źródłem energii dla mięśnia, następuje jego akumulacja w mięśniach i może to powodować rozpad komórek mięśniowych.

57. Było kilka pytań o GLUT 4 - to już pisałem.

58. Rozpoznać rodzaj hamowania na podstawie wykresu - też pisałem już

59. Coś o miejscu aktywnym enzymu jakie wiązania z substratem. - było

60. Dużo było tłuszczy i cukrów - hehe no było :P

61. Schemat w Harperze - gdzie najefektywniej zachodzi skurcz

Hm, troche zbyt ogólnie, w Harperze jest kilka schematów i niezbyt potrafie którykolwiek dopasować.

62. Pytania odnoście łańcucha oddechowego i cytochromów

Pewnie chodzi o to który przez co blokowany - to już napisałem Ewentualnie jeszcze gdzie może się uwolnić ATP. W takim razie przy cytochromie b i cytochromie a+a3 , (no i przy FMN jeśli cały łańcuch oddechowy bierzemy pod uwagę)

63. Coś o denaturacji białka i niszczeniu struktur - to pisałem już. Zniszczenie struktur wszystkich oprócz pierwszorzędowej.

64. Coś o Aminokwasach glukogennych

Są to aminokwasy których szkielet węglowodorowy po procesie deaminacji zostaje przekształcony w glukozę. Są to Alanina, Seryna , Cysteina, Kwas asparaginowy , Kwas Glutaminowy , Natomiast inne aminokwasy aby być substratem do glukoneogenezy muszą przejść w jeden z wymienionych aminokwasów w procesie transaminacji. Pirogronian , który powstał w wyniku przemiany alaniny, seryny, cysteiny albo glicyny czy hydroksyproliny również może włączyć się do glukoneogenezy , musi jednak wcześniej przejść proces karboksylacji.

---