METABOLIZM procesy, którym podlegają substancje organiczne METABOLITY związki biorące udział w metabolizmie. PRZEMIANY ANABOLICZNE proces syntezy związków złożonych biopolimerów np. białek, lipidów, kw. Nukleinowych, węglowodorów ze związków prostych. PRZEMIANY KATABOLICZNE rozpad związków złożonych na związki proste z uwolnieniem energii. | obydwie przemiany powstają w stanie równowagi dynamicznej i nie przebiegają samorzutnie, tylko są katalizowane przez enzymy. AMINOKWASY związki zawierające w swoich cząsteczkach dwie grupy funkcyjne: karboksylową -COOH i aminową -NH2.
Łańcuchy boczne aminokwasów różnią się wielkością, kształtem, ładunkiem, zdolnością do tworzenia wiązań wodorowych, reaktywnością. PODZIAŁ ŁAŃCUCHÓW: alifatyczne (glicyna, alanina, walina, leucyna, izoleucyna, prolina) alifatyczne zawierające gr. Karboksylową (seryna, treonina) aromatyczne (fenyloalanina, tyrozyna, tryptofan) zasadowe (lizyna, arginina, histydyna) kwasowe (kw. Glutaminowy, kw. Asparaginowy)siarkowe (cysteina, metionina) ALANINA Ala-A-R (niepolarny; hydroksylowy) ARGNINA Arg-R-R zasadowy ASPARAGINA Asn-M-R polarny ASPARAGINOWY KWAS Asp-D-R kwasowy (polarny) Asn+Asp-Asx+B CYSTEINA Cys-C-R polarny FENYLOALANINA Phe-F-R GLICYNA Gly-G-R niepolarny GLUTAMINA Gln-Q-R niepolarny GLUTAMINOWY KWAS Glu-E-R kwasowy(polarny) Gln+Glu-Glx-Z HISTYDYNA His-H-R słabozasadowy IZOLEUCYNA Ile-I-R niepolarny LEUCYNA Leu-L-R niepolarny LISYZYNA Lys-K-R zasadowy METIONINA Met-M-R polarny PROLINA Pro-P-R niepolarny SERYNA Ser-S-R polarny TREONINA Thr-T-R polarny TRYPTOFAN Trp-W-R polarny TYROZYNA Tyr-T-R polarny WALINA Val-V-R (niepolarny) AMINOKWASY NIEPOLARNE (HYDROFOBOWE) trudno rozpuszczalne w wodzie; najsłabsze właściwości - alanina AMINOKWASY POLARNE dobrze rozpuszczalne w wodzie; najwyższą polarność - cysteina, tyrozyna AMINOKWASY NIEBIAŁKOWE aminokwasy występujące w komórkach głównie roślin i mikroorganizmów, w postaci nie związanej z białkami. Są homologami, izomerami (izomeria) lub pochodnymi aminokwasów białkowych np. beta-alanina - prekursor kw. Pantotenowego; homoseryna-metabolit przemian izoleucyny, treoniny i metioniny; kanawanina - występuje w kiełkujących nasionach roślin motylkowych.
PEPTYDY zbudowane są z kilku lub kilkunastu aminokwasów. amidy zawierające ugrupowanie -NHCO- (tzw. wiązanie peptydowe). Peptydy powstają wskutek reakcji grup aminowych z grupami karboksylowymi takiego samego lub różnych aminokwasów. OLIGOPEPTYD ma ponad 10 rodników aminoacylowych POLIPEPTYD od 11-100 MAKROPEPTYDY (BIAŁKA) ponad 100
Właściwości peptydów zależą od rodzaju i liczby aminokwasów je tworzących oraz ich kolejności. Mogą posiadać budowę łańcuchową lub pierścieniową. Hydroliza peptydów pod wpływem enzymów peptydaz prowadzi do aminokwasów. BIAŁKA wielocząsteczkowe polimery kwasów α-aminokarbokyslowych. STRUKTUA I-RZĘDOWA kolejność aminokwasów w łańcuchach polipeptydowych uwarunkowana wiązaniami peptydowymi.
KOENZYMY FLAWINOWE spokrewnione z WITAMINA B2 (zbudowana z układu pterydynowego skondensowanego z pierścieniem benzenowym oraz przyłączonego w pozycji 1 pentahydroksylowego alkoholu rybiotolu) Witamina B2 jest odporna na wysoka temperaturę, w odczynie obojętnym i kwaśnym jest względnie trwała a w zasadowym traci czynność biologiczną, jest wrażliwa na promienie świetlne. FMN różni się od witaminy B2 resztą fosforanową. Część flawinowa nie może być nukleotydem bo nie ma wiązania N-glikozydowego. Koenzymy flawinowe współdziałają z reduktazami i dehydrogenazami. Grupą czynną przy przenoszeniu protonów i elektronów jest układ izolloksazyny. Przemiana formy utlenionej w zredukowaną jest związana z zanikaniem żółtej barwy utlenionej flawiny. Przyjęte przez układ flawinowy atomy wodoru przekazywane są na przenośniki łańcucha oddechowego i za ich pośrednictwem na tlen. Enzymy flawinowe, które odwodorowują substrat bezpośrednio, przekazując atomy wodoru na dalsze przenośniki (dehydrogenaza bursztynianowa) lub bezpośrednio na tlen (oksydaza aminokwasowi, aminowa). Przy bezpośrednim przeniesieniu atomów wodoru z flawiny na tlen, produktem końcowym jest nadtlenek wodoru H2O2 PROCES OKSYDOREDUKTACJI FLAWINY
HEMINY KOMORKOWE związki o strukturze żelazoporfitynowej. Występują jako niebiałkowe części składowe cytochromów. Budowa grupy prostetycznej cytochromu c: ROLA CYTOCHROMÓW w łańcuchu oddechowym polega na utlenianiu za pośrednictwem koenzymu Q zredukowanych koenzymów flawinowych. Cytochromy uczestniczą w przenoszeniu elektronów. Działają jak oksydoreduktazy, ale nie są enzymami. Heminy współdziałające z cytochromami nie są koenzymami, a jedynie grupami prostetycznymi. KOENZYM Q występujący w mitochondriach nośnik protonów i elektronów uczestniczący w łańcuchu oddechowym. Jego struktura podobna jest do witamin rozpuszczalnych w lipidach. Oprócz rdzenia aromatycznego i chininowego zawiera łańcuch boczny zbudowany z 6 do 10 reszt izopentanolu. Koenzym Q jest związany z białkiem błonowym i stanowi centralny łącznik miedzy kompleksem dehydrogenaz i zespołem hemin komórkowych
W warunkach charakterystycznych dla układu biologicznego reakcje przebiegają w takim kierunku, aby po osiągnięciu równowagi entropia układu i otoczenia stała się maksymalna, a energia swobodna układu minimalna. Procesy są nieodwracalne. Każdą reakcje chemiczną w ustalonych warunkach temperatury, ciśnienia przy stężeniach substratów i produktów w pH7 charakteryzuje określona zmienna wzorcowej energii swobodnej ΔG0 (wielkość stała dla danej reakcji). Obliczamy ją ze stałej równowagi reakcji lub różnicy pomiędzy wzorcową energią swobodną substratów i produktów. 4e-+4H++O2+:2H2O; ΔG0= -nF•ΔE0 gdzie: ၄G0= zmiana energii swobodnej reakcji| n- liczba przemienionych elektronów| E - stała Faradaya| ΔE0- różnica miedzy wartościami E0 dwóch reagujących układów. Energia uwolniona z układów w trakcie egzoergicznej reakcji może być wykorzystywana do procesów endoergicznych czyli wykazujących energie mających ၄G dodatnie, ujemną entropię lub rozproszoną częściowo w postaci ciepła. Najczęściej jest przedtem magazynowana w związkach wysoko energetycznych, z których najważniejsze jest ATP. Przebieg reakcji endoergicznej jest możliwy, gdy jest ona sprzężona z reakcją egzoergiczna czyli wyzwalającą energię.
PRZEPŁYW ENERGII W BIOSFERZE
ODDAWANIE TLENOWE: C6H12O6+6O2+6H2O->6CO2+12H2O+enzym(ATP) ODDAWANIE BEZTLENOWE: związki nieorganiczne C6H12O6+12KNO3->6CO2+6H2O+12KNO2+energia (ATP) fermentacja C6H12O6->2CO2+2C2H5OH+energia (ATP)
PRZECHOWYWANIE ENERGII CHEMICZNEJ ZA POŚREDNICWTEM ELEKTRONÓW FOSFORYLACJA: energia wytwarzana w prcesach katabolicznych przekazywana jest do procesów wymagających nakładów energii za pomoca związków wysoko energetycznych. Proces powstawania tych związków to fosforylacja. TYPY FOSFORYLACJI: fotosyntetyczna, oksydacyjna, substratowa | OKSYDACYJNA cykl reakcji przyłączenia reszty kwasu ortofosforowego do związków chemicznych połączona ze zmianą stopnia utlenienia atomu, do którego ta grupa bezpośrednio się przyłącza SUBSTRATOWA ma miejsce, gdy reszta fosforanowa zostanie przeniesiona bezpośrednio do ADP przy wykorzystaniu energii organicznego substratu. Ten sposób ładowania ATP nie wymaga udziału tlenu i zachodzi w glikolizie oraz cyklu Krebsa.
2. 3. utlenianie produktów etapu drugiego głownie acetylo-CoA w cyklu Krebsa-> Co2 i wodory4. łańcuch oddechowy przeniesienie na tlen przez kolejne składniki łańcucha oddechowego -> 8H2O, ATPPRZEMIANY KATABOLICZNE WEGLOWODORÓW Hydroliza skrobii zachodzi w przewodzie pokarmowym zwierząt podczas trawienia pokarmu, ale również w organach zapasowych roślin np. korzenie, bulwy, bielmo, ziarna. Podczas uruchamiania rezerwy węglowodanowej. Hydrolizę sacharydów katalizują enzymy z klasy hydrolaz -> glikozydy, ponieważ działają na wiązania glikzoydowe. W przypadku skrobii-> enzymy amylolityczne. W początkowej fazie hydrolizy skrobii nastepuję pod wpływem α-amylazy szybka hydroliza wiązań α-1,4-glikozydowe w efekcie powstają dekstryny, maltoza, izomaltoza i niewielkie ilości glukozy. Α-amylaza atakuje wiązania wewnątrz łańcucha. Β-amylaza również przyspiesza hydrolizę wiązania α-1,4-glikozydowego, ale jej działanie polega na tym, że odszczepia cząsteczkimaltozy. Od końca nieredukującego. Ich dzialaniae jest ograniczone przez rozgałęzienia. Wiązanie α-glikozydowe ulegaja hydrolizie pod wpływem oligo-1,6-glikozydazy. Za rozkład glikogenu odpowiedzialna jest fosforylacja glikogenowa, wystepująca w 2 formach: a-aktywnej niezależnie od stężenia ATP lub 6-fosforanu glukozy i nieaktywna-b-jest inhibitowana przez ATP i 6 fosforan glukozy. Z udziałem ATP i kinazy fosforylazy w obecności hormonu adrenaliny. Nieaktywna fosforylaza „b” przekształcana jest w aktywną forme „a” Celuloza i hemiceluloza -> wiązanie β-glikozydowe. Ich hydrolizę przyspieszają β-glikozydazy, które nie są wytwarzane u zwierząt jednożołądkowych natomiast produkują je drobnoustroje żyjące w przewodzach zwierząt wielożoładkowych. W wyniku hydrolizy celulozy powstaje dwucukier celobioza, który pod wpływem β-glikozydazy przechodzi w 2 cząsteczki β-glukozy. Hemicelulozy -> polisacharydy. Najważniejsze dla człowieka są pektyny. Ulegaja hydrolizie pod wpływem hydrolaz pektynowych np. esteraza pektynowa. Enzym ten nei jest produkowany orzez zwierzęta 1-żołądkowe. Laktoza ulega hydrolizie pod wpływem β-glikozydazy Sacharoza pod wpływem β-fruktofuranozy, powoduje hydrolizę cukru do fruktozy i glukozy. Pierwszym etapem hydrolizy cukrów prostych jest glikoliza. GLIKOLIZA rozpoczyna się reakcją przygotowawcza, w czasie której glukoza otrzymuje od ATP grupę fosforanową. podstawowym procesem wytwarzającym energię w żywym organizmie. Substratem jest glukoza, a produktem jest pirogronian, który w warunkach tlenowych przechodzi poprzez acetylo-CoA do cyklu kwasu cytrynowego, a w warunkach beztlenowych ulega redukcji do mleczanu. Bilans glikolizy w warunkach beztlenowych to 2 mole ATP z jednego mola glukozy, a w warunkach tlenowych 8 moli ATP oraz z dalszego przebiegu reakcji cyklu kwasu cytrynowego 30 moli ATP z jednego mola glukozy.
ODWRÓCENIE GLIKOLIZY - GLUKONEOGENEZA
Niedostateczne zapotrzebowanie organizmu w węglowodany powoduje skierowanie fosfopirogranianiu na szlak glukoneogenezy, w procesie tym, źródłem pirgronaniu mogą być aminokwasy, glicerol, kw. Mlekowy. Glokoneogeneza nie jest prostym odwróceniem glukozy. 3 etapy glikolizy nie mogą być „odwrócone” w procesie glukoneogenezy: 1. fosforylacja glukozo-6-fosforanu 2. fosforylacja fruktozo-6-fosforanu do fruktozo-1,6-fdifosforanu 3. przeniesienie reszty fosforanowej z kw. Fosfoenopirogronowego na ADP z wytworzeniem kw. Pirogronowego.
FERMENTACJA: przemiany beztlenowe, polegający na enzymatycznym rozpadzie cukrów,produkty fermentacji gromadzą się w organizmie lub są z niego wydalne. Proces ten dostarcza energii w postaci ATP, który powstaje w wyniku fosforylacji substratowej.
1. dekarboksylacja pirogronowa 2. dehydrogenaza alkoholowa 3. dehydrogenaza mleczanowa 4. dehydrogenaza pirogronianowa FERMENTACJA ALKOHOLOWA proces rozkładu węglowodanów pod wpływem enzymów wytwarzanych przez drożdże z wytworzeniem alkoholu etylowego i dwutlenku węgla. Istota fermentacji alkoholowej polega na przemianie, pod wpływem drożdży, cukru na alkohol i dwutlenek węgla:C6H12O6 → 2C2H5OH + 2CO2 W wyniku tego procesu powstaje również szereg produktów ubocznych, między innymi: gliceryna, kwas bursztynowy i kwas octowy. FERMENTACJA MLEKOWA w warunkach beztlenowych, w mięśniach. Przebiega u wielu roślin. Fermentację tą wywołują bakterie mlekowe Streptococcus, Lactobacillus. Bakterie te maja szerokie wykorzystanie w mleczarstwie . pod wpływem ich działania laktoza ulega fermentacji mlekowej, powstały kwas mlekowy powoduje zakwaszenie mleka do pH ~5, w którym wytraca się kazeina w postaci twarogu. FERMENTACJA OCTOWA. metoda otrzymywania kwasu octowego z alkoholu etylowego z wykorzystaniem odpowiednich bakterii Pod wpływem enzymów wytwarzanych przez bakterie octowe etanol utlenia się z wykorzystaniem tlenu z powietrza do kwasu octowego z wydzieleniem wody Kw. Pirogronowy ulega dekarboksylacji do aldehydu octowego, który nastepnie jest utleniony do kwasu octowego. FERMENTACJA PROPIONOWA fermentacja wywoływana przez bakterie propionowe (kwas mlekowy + bakterie → kwas octowy + kwas propionowy + energia). Kwas pirogronowy uleg dekarboksylacji do kwasu szczawiooctowego, który nastepnie w wyniku reakcji cyklu Krebsa przekształcony jest w kwas bursztynowy, a ten z kolei w propionowy. ,
enzymatycznej jest iminokwas, który ulega nieenzymatycznej przemianie do amoniaku i alfa-ketokwasu. FADH2 (FAD zredukowany) powraca do formy utlenionej FAD+ po oddaniu atomów wodoru na tlen O2:FADH2 + O2 ---> FAD+ + H2O2 W reakcji powstaje nadtlenek wodoru (H2O2), ten z kolei podlega rozkładowi przy udziale peroksydazy. Reakcje dekarboksylacji aminokwasów polegają na rozerwaniu wiązania między grupą karboksylową -COOH i resztą cząsteczki aminokwasu, w wyniku czego wydziela się CO2 i powstaje odpowiednia amina. Reakcję katalizują dekarboksylazy aminokwasowe. Dekarboksylacja aminokwasowa jest źródłem amin biogennych - substancji o dużej aktywności fizjologicznej, np. histamina (po dekarboksylacji histydyny), tyramina (po dekarboksylacji tyroksyny), tryptamina (po dekarboksylacji tryptofanu), serotonina = 5-hydroksytryptamina (po dekarboksylacji 5-hydroksytryptofanu). W Wyniku dekarboksylacji niektórych aminokwasów tworzą się ważne części składowe koenzymów, np. 2-propanolamina (składnik koenzymu B12), cysteamina (składnik koenzymu A). Z kwasu glutaminowego powstaje kwas gamma-aminomasłowy GABA, który należy do neurotransmiterów hamujących. Deaminacja nieoksydacyjna jest katalizowana przez enzymy nazwane deaminazami (deaminazy). Należy tutaj amoniakoliaza asparaginianowa, która katalizuje odwracalną reakcje daminacji asparaginianu do furanu. Ta reakcja umożliwia także włączanie azotu amonowego do związków organicznych.
W reakcjach transaminacji (przenoszenie grupy aminowej) oraz dekarboksylacji, koenzymem jest fosforan pirydoksalu (aktywna forma witaminy B6 - pirydoksyny). Fosforan pirydoksalu wchodzi z aminokwasem w połączenie określane mianem zasady Schiffa, które w wyniku przesunięć elektronowych może uwalniać dwutlenek węgla CO2 (w dekarboksylacji), albo wodór H+ (w transaminacji). W wyniku transaminacji wydziela się alfa-ketokwas, a fosforan pirydoksalu ulega przekształceniu w fosforan pirydoksaminy. Fosforan pirydoksaminy w przemianie z udziałem innego alfa-ketokwasu przekazuje mu grupę -NH2, a sam regeneruje się do fosforanu pirydoksalu. Ta ostatnia reakcja przebiega z udziałem koenzymów FAD i (lub) NAD+.
|
STRUKTURA II-RZEDOWA określa stopień skręcenia lub pofałdowania łańcucha polipeptydowego. Głównym wiązaniem w tej strukturze są wiązania wodorowe. Rozróżniamy dwa typy tej struktury: HARMONIJKOWA „pofałdowanej kartki”
HELIKSU płaszczyzny wiązań układają się wzdłuż osi śrubowo, a na jej załamaniach znajduje się Cα. Każdy zwój ma 3,6 reszt aminokwasowych, skok heliksu wynosi 0,54nm,ruchy CO i NH ustawiają się w odległości 0,8nm. Wiązanie wodorowe powstaje równolegle do osi heliksu. STRUKTURA III-RZĘDOWA -heliksa kolagenu, którego 3 nici skręcają się wokół siebie i w obrębie jednej z nich nie wystepuje wiązanie wodorowe. Struktura heliksu nadaje białkom elastyczność i giętkość. Struktura ta polega na dodatkowym zwijaniu się łańcucha, najczęściej w kształt kulisty (poprzez tworzenie mostków disiarczkowych, wiązania jonowe oddziaływania hydrofobowe)
STRUKTURA IV- RZEDOWA polega na łączeniu cząsteczek białkowych o określonej strukturze III, II, I rzędowej. Powstające białko jest digomerem i składa się z monomerów. Jeżeli asocjacji ulegają identyczne łańcuchy białkowe, to nazywa się protomerami. Strukturę stabilizują wiązania jonowe, hydrofobowe, koordynacyjne DENATURACJA BIAŁEK - rozbijanie łańcuchów o strukturze IV, III, II rz. FUNKCJE BIAŁEK kataliza enzymatyczna| transport i magazynowanie np. przenoszenie tlenu| uporządkowany ruch np. skurcz mięśni czy przemieszczanie się chromosomów podczas mitozy| mechaniczna struktura (elastyczność, giętkość tk. Kostnych zapewnia białko fibrylarne=kolagen)| rozpoznawanie substancji obcych, łączenie się z nimi i wytwarzanie przeciwciał| wytwarzanie i przekazywanie impulsów nerwowych (białka receptorowe)| kontrola wzrostu i różnicowanie komórek.
ENZYMY związki, które przyspieszają reakcje zachodzące w żywych organizmach, posiadające najczęściej budowę białkową. OZNACZANIE ENZYMU numer kodowy, złożony z 4 członów liczb oddzielonych od siebie kreskami. W numerze kodowym: I- cyfra oznacza klase główną II- podklasa w obrębie określonej klasy enzymów; III- przynależność do podklasy charakteryzującej dalsze szczegóły reakcji chemicznej; IV- kolejny numer danego enzymu w jego podklasie SYSTEM PODZIAŁU ENZYMÓW W CZTEROLICZBOWEJ KLASYFIKACJI: 1. oksydoreduktazy - 1.1 działające na -C=O-COOH; 1.2 działające na -C=O-CO; 1.3 działające na CH=CH; 1.4 na -CH-NH2; 1.5 na -CH-NH; 1.6 na NADH, NADPH 2. transferazy (przenoszenie grup funkcyjnych) 2.1 gr. Jednowęglowe 2.2 gr. Aldehydowe lub ketonowe 2.3 acylowe 2.4 glikozylowe 2.5 fosforanowe 2.6 zawierające S 3. hydrolazy (reakcje hydrolizy) 3.1 estry 3.2 wiązanie glizkozydowe 3.3 peptydowe 3.4 -C-N 3.5 bezwodniki kwasowe 4 Liazy (przyłączanie do podwójnych wiązań) 4.1 -C=C- 4.2 -C=O- 4.3 -C=N- 5 izomerazy (reakcji izomeryzacji) 5.1 racemazy 6. ligazy (tworzenie wiązań kosztem rozszczepienia ATP) 6.1 C=O 6.2 C-S 6.3 C-N 6.4 C-C SYSTEMATYCZNA NAZWA (I część wskazuje na rodzaj skatalizowanej reakcji i ma zawsze w mianowniku końcówkę -aza; II- podaje rodzaj przekształconego substratu lub substratów) BUDOWA ENZYMU enzymy będące białkami prostymi zbudowane są z aminokwasów, zaś złożone białko enzymatyczne = białko proste + grupa prostetyczna (HOLOENZYM=APOENZYM+KOENZYM) Wpływ temp. Na aktywność enzymów Enzym jest substancją białkową i wzrost temperatury powyżej optymalnej dla jego działania powoduje stopniową denaturację i zanik właściwości katalitycznych. Optymalna temp. Dla enzymów jest zależna od ich pochodzenia dla enzymów zwierzęcych jest ona zbliżona do t. ciała dla roślinnych jej zakres wynosi 20-30oC enzymy bakteryjne bardzo zróżnicowane optimum nawet powyżej 100oC Wpływ pH Optimum pH dla większości enzymów znajduje się w pobliżu obojętnego lub słabo kwaśnego. Znane są jednak przykłady optymalnego działania niektórych enzymów w odczynie kwaśnym (pepsyna) lub zasadowym (trypsyna) Aktywatory- czynniki chemiczne przyspieszające, a nawet umożliwiające działanie enzymu Inhibitory - substancje chemiczne o różnorodnej budowie, specyficznie hamujące działanie enzymów Inhibitory współzawodniczące
KWAS LIPONOWY (nazwa systematyczna: kwas 6,8-ditiooktanowy) - organiczny związek chemiczny z grupy kwasów karboksylowych. Jest witaminą.. Kwas liponowy jest kwasem 6,8-ditiooktanowym, koenzymem przenoszącym protony i elektrony, współdziałając z oksydoreduktazami. W komórkach kwas liponowy występuje w formie utlenionej i zredukowanej, zależnie od potencjału oksydoredukcyjnego. Uczestniczy w oksydacyjnej dekarboksylacji alfa-ketokwasów i w przemianie kwasu pirogronowego do octanu oraz CO2. W organizmach żywych występuje w połączeniu z białkiem (wiązaniem peptydowym).
KOENZYMY WSPÓŁDZIAŁAJĄCE Z TRANSFERAZAMI KOENZYM F, kwas tetrahydrofoliowy koenzym jest pośrednikiem w przenoszeniu grupy jednowęglowych np.metylowej, hydroksymetylowej i formylowej. W skład koenzymu F wchodzi kwas p-aminobenzoesowy. Koenzym powstaje w organizmie żywym przez dwukrotne uwodorowanie kwasu foliowego z udziałem reduktazy dihydrofolianowej współdziałającej z NADPH+H+. jego funkcją jest przenoszenie jednostek C1 przy udziale odpowiednich transferaz. Enzymy tetrahydrofolianowe uczestniczą w przemianach metabolicznych: przeniesienie reszty formylowej (formylacja)| przeniesienie reszty metylenowej przy którym może powstawać seryna z glicyny lub odwrotnie| przeniesieni grupy metylowej - głównie na azot i siarkę. Z budową kwasu tetrahydrofoliowego wiąże się hamujące działanie dwóch rodzajów inhibitorów współzawodniczących
BIOTYNA - WITAMINA H czynnik wzrostowy bakterii i drożdży. Zbudowana z mocznika skondensowanego z pierścieniem tiofanowym, który w pozycji 2 podstawiony jest reszta kwasu walerianowego. W tkance występuje w powiązaniu z białkiem za pośrednictwem lizyny, z którą tworzy układ biocytyny. Biocytyna wbudowana jest w łańcuch polipeptydowy białek enzymowych (karboksylaz) grupą 2-aminowa i karboksylowa. Biotyna pełni role koenzymu przenoszącego grupy karboksylowe. Koenzymem jest KARBOKSYBIOTYNA która tworzy się z udziałem CO2 i ATP. W połączeniu z białkiem enzymu jest czynnikiem właściwym karboksylującym w reakcjach metabolicznych. Współdziałanie biotyny z enzymem przedstawia reakcja 3-karboksylacji m.in. pirogronianu do szczawiooctanu.
Ta reakcja powiązana jest z cyklem kwasy cytrynowego i zabezpiecza w niej poziom metabolitów pośrednich. Inn reakcja to przeniesienie grupy karboksylowej z kwasu szczawiooctowego na węgiel propionylo-S-CoA. Ta reakcja ma znaczenie przy rozkładzie nieparzystoweglwoych kwasów tłuszczowych, nie wymaga ATP
FOTOSYNTETYCZNA zachodząca podczas fazy świetlnej → fotosyntezy w chloroplastach. cząsteczka ATP powstaje podczas przepływu 3 protonów przez kompleks syntazy ATP WZORCOWA ENERGIA SWOBODNA HYDROLIZY NIEKTÓRYCH ZWIĄZKÓW
1,3-difosfogliarynian 11,80 kcal
Fosfokreatyna 10,30 kcal
Acetylofosforan 10,10 kcal
Fosfarginina 7,70 kcal
ATP 7,30 kcal
Glukozo-1-fosforan 5,0 kcal
Glukozo-6-fosforan 3,80 kcal
Glukozo-6-fosforan 3,30 kcal
Glukozo-1-fosforan 2,20 kcal
Enzymy przenoszące grupy fosforanowe wykazują specyficzność względem ATP jako donora lub ADP jako akceptora. Dlatego układ ATP,ADP stanowi nieodzowny układ pośredni czyli przenośnik grup fosforanowych z wysoko energetycznych związków wytworzonych w trakcie katabolizmu na nisko energetyczne akceptory fosforanów, które w ten sposób ulegają wzbogaceniu w energie. Jako przenośnik wysoko energetyczny obok ATP uczestniczą także UTP w biosyntezie sacharydów. GTP biosyntezie białek, a CTP w biosyntezie lipidów.
WZORCOWY POTENCJAŁ REDUKCYJNY - E0 - to dążenie każdego reduktora do oddania elektronów, czyli siła elektromagnetyczna jaką wywiera 1 mol. Reduktor w obecności 1 mol utleniacza na obojetna elektrodę w temp 25˚C w pH=7.
FOTOSYNTEZA - Proces ten polega na wytwarzaniu związków organicznych CO2 i H2Oz udziałem światła. energia słoneczna jest prawie jedynym źródłem energii biologicznej. Komórki fotosyntetycujące wychwytują energie słoneczną i przetwarzają ją w energię wiązań chemicznych. U wszystkich organizmów (wyjątek bakterie) donorem atomów wodoru lub elektronów wykorzystywanych do redukcji CO2 jest H2O. | 6CO2+6H2O->C6H10O6+6O2 PRZEBIEG FOTOSYNTEZY: 1. faza jasna 2 faza ciemna. zależna od światła słonecznego. Następuje pochłanianie światła przez chlorofil i rozkład cząsteczki wody na wodór i grupę wodorotlenową
Chlorofil zawiera ugrupowanie 4 pierścieni pirolowych, czyli układ porfirytowy zgromadzonych wokół centralnie położonego Mg oraz długi łańcuch węglowodorowy-fitol, który umożliwiają rozpuszczanie cząsteczek chlorofilu w tłuszczach; dzieki systemowi sprężonych wiązań chlorofile są aktywny foto-akceptorami. NIECYKLICZNA FOSFORYLACJA FOTOSYNTETYCZNA w procesie tym biorą udział 2 fotosystemy. 1 fotosystem->PS I lub P700, który w centrum aktywnym posiada chlorofil A absorbujący promienie o długości 700μm, dodatkowo układy antenowe, które jest. Chlorofile A i B, karetenoidy są to przekaźniki do -III- energii do centrum reakcji. Fotosystem 2 -> PS II lub P670, którego centrum jest chlorofil absorbujący światło o długości fali 680μm. spotyka się dane doświadczalne wskazujące na istnienie w błonach tylakoidów oprócz anten energetycznych obu fotosyetmów III, układ barwników, kompleksów chlorofilowo-białk., które zabierają energię świetlną.
DEKARBOKSYLACJA OKSYDACYJNA KW. PIROGRONOWEGO
CYKL KREBSA drugi etap oddychania komórkowego zachodzący w mitochondriach, końcowa droga spalania metabolitów powstałych z rozkładu cukrów, tłuszczów i białek. Cykl ten polega na całkowitym utlenianiu czynnego octanu powstałego w procesie glikolizy w szeregu przemian od kwasu octowego do kwasu szczawiooctowego. W przebiegu tych reakcji odłączane są cząsteczki tlenku węgla(IV) (CO2) oraz atomy wodoru, które łączą się z NAD. W jednym przebiegu cyklu następuje spalanie dwóch atomów węgla, w wyniku czego powstają dwie cząsteczki CO2, odłącza się 8 protonów i 8 elektronów, które biorąc udział w fosforylacji oksydacyjnej (łańcuch oddechowy) dają 11 cząsteczek ATP, dwunasta cząsteczka ATP (lub GTP) powstaje w wyniku fosforylacji substratowej. Istotą cyklu jest to, że jednostka dwuwęglowa, czyli acetylokoenzym A (acetylo-CoA) łączy się z jednostką czterowęglową (kwas szczawiooctowy) dając związek sześciowęglowy (kwas cytrynowy), który ulega dwukrotnie dekarboksylacji i czterokrotnie odwodorowaniu i w rezultacie przekształca w kwas szczawiooctowy, dzięki czemu może nastąpić kolejny obrót cyklu. W szczególności cykl kwasu cytrynowego zachodzi następująco: acetylo-CoA łączy się z kwasem szczawiooctanowym, z czego powstaje kwas cytrynowy oraz wolny koenzym A (CoA). Kwas cytrynowy w wyniku reakcji kondensacji zostaje przekształcony w kwas izocytrynowy, a ten w wyniku odwodorowania i dekarboksylacji w alfa-ketoglutaran, który po kolejnej dekarboksylacji i odwodornieniu daje bursztynylo-CoA. Bursztynylo-CoA przekształca się w bursztynian a reakcji tej towarzyszy fosforylacja substratowa (GDP›GTP lub ADP›ATP) i wydzielenie wolnego CoA. Bursztynian przechodzi dalej w fumaran, co związane jest z redukcją FAD do FADH2. Następnie w reakcji hydratacji (przyłączania wody) powstaje jabłczan, który oddając wodór przekształca się w szczawiooctan zamykający cykl. Sumarycznie równanie cyklu Krebsa przedstawia się następująco: acetylo-CoA + 3NAD+ + FAD + GDP + Pi + 2H2O = 2CO2 + 3NADH + FADH2 + GTP + 2H+ + CoA
CYKL GLIOKSYLANOWY - modyfikacja cyklu Krebsa; cykl jest rozpowszechniony u bakterii aerobowych, grzybów. Początkowe metabolity są takie same jak w cyklu Krebsa, dopiero izocytrynian pod wpływem liazy ulega rozkładowi na bursztynian i glioksylan. Glikosylan jest przekształcony w jabłczan (po reakcji acetylo-CoA) a ten w szczawiooctan. Słuzy do regeneracji szczawiooctanu. Natomiast bursztynian również jest przekształcony w jabłczan poprzez fumaran, jabłczan w cytozolu utleniony jest do szzczawioctanu, który jest przekształcony w fosfoendopirogronian. W tym cyklu kways tłuszczowe ulegają przekształceniu w cukry. Enzymy cyklu glikosylanowego są skupione w gliksysomach.
LIAZA CYTRYNIANOWA
TŁUSZCZE specyficzny rodzaj szerszej grupy związków - lipidów, będący chemicznie estrem, w którym trzy cząsteczki kwasów tłuszczowych są połączone z gliceryną. PODZIAŁ TŁUSZCZY nienasycone, w których występują reszty kwasów tłuszczowych posiadających w łańcuchu węglowodorowym wiązania podwójne. Tłuszcze te występują w dużych ilościach w roślinach i są zwykle w temperaturze pokojowej ciekłe. nasycone, w których nie występują reszty kwasów tłuszczowych posiadających w łańcuchu węglowodorowym wiązania podwójne. Tłuszcze te są produkowane przede wszystkim przez zwierzęta.
GLICEROFOSFOLIPIDY
BIOSYNTEZA GLICEROLU
BIOCYNTEZA KWASÓW TŁUSZCZOWYCH zachodzi w cytozolu. Pierwszym etapem jest karboksyalcja aktywnego octanu. Substratem w syntezie jest acetylo-CoA. Enzymy katalizujące synteze są skupione w kompleksie enzymatycznym. ETAPY BIOSNYTEZY: 1:Aktywacja acetylokoenzmu A przez karboksylazę do malonylo-koenzymu A w obecności ATP i witaminy H, czyli biotyny 2: Synteza kwasów tłuszczowych na kompleksie enzymatycznym 3: redukcja odbywa się przy udziale NADPH i reduktazy 3-oksoacylo-ACP 4: Uwalnianie gotowego łańcucha kwasy tłuszczowego odbywa się przy pomocy deacylazy CH3CO ~ S-CoA + 7HOOC-CH2CO~S-CoA + 14 NADPH + 14 H+ CH3(CH2)14CO~S-CoA + 7 CO2 + 7 HS-CoA + 14 NADP+ + 6H2O Powstałe kwasy tłuszczowe są gromadzone w komórkach w postaci estrów glicerolu. Estry powstają w wyniku reakcji z glicerofosforanem = 1-fosfoglicerolem (powstaje w wyniku fosforylacji glicerolu przy udziale ATP i kinazy glicerolowej).
MODEL SYNTEZY KW. TŁUSZCZOWYCH
1. AMINOKWASY 2. PEPTYDY 3. BIAŁKA 4. ENZYMY 5. KOENZYMY WSPÓŁDZIAŁAJĄCE Z OKSYDOREDUKTAZAMI KOENZYMY NIKOTYNOAMIDOADENINOWE KOENZYMY FLAWINOWE HEMINY KOMÓRKOWE KOEZNYM Q KWAS LIPONOWY WSPÓŁDZIAŁAJĄCE Z TRANSFERAZAMI KOENZYM F BIOTYNA KOENZYM A ATP FOSFORAN PIRYDOKSALU DIFOSFORAN TIAMINY URYDYNOTRIFOSFORAN KOENZYMY LIAZ, IZOMERAZ, LIGAZ WITAMINA B12 6. ENERGETYKA REAKCJI BIOCHEMICZNYCH 7. FOTOSYNTEZA 8. PRZEMIANY KATABOLICZNE WEGLOWODOROW 9. CYKL KREBSA 10. ŁAŃCUCH ODDECHOWY UTELNIANIE GLUKOZY GLUKONEOGENEZA 11. FERMENTACJE CYKL GLIOKSYLANOWY LIAZA CYTRYNIANOWA 12. TŁUSZCZE 13. PROTEAZY
|
Inhibitory tego typu należą do związków o strukturze podobnej struktury substratu. Łącząc się z centrum aktywnym enzymów tworzą nieaktywne kompleksy EI ograniczając w ten sposób wytworzenie aktywnych kompleksów ES. Stopień zahamowania reakcji zależy od stężenia inhibitora i substratu. Inhibicja współzawodnicząca ma charakter odwracalny i może być częściowo zniesiona przez zwiększenie stężenia substratu Inhibitory niewspółzawodniczące Związki te z reguły o strukturze niepodobnej do struktury substratu hamują działanie enzymów ponieważ tworzą różnego typu nieaktywne połączenia łącząc się z enzymem lub kompleksem ES. Ten rodzaj inhibicji ma charakter nieodwracalny ponieważ hamowanie to nie jest znoszone przez nadmiar substratu. Klasyfikacja enzymów 1.Okstdoreduktazy - enzymy katalizujące reakcje utleniania i redukcji, a więc przemiany związane z przeniesieniem elektronów protonów lub tlenu z donora na akceptor. 2.Transferazy - katalizują reakcje przeniesienia różnych grup chemicznych z donora na akceptor 3.Hydrolazy - enzymy katalizujące proces rozpadu substratu zachodzący z udziałem wody. 4.Liazy - enzymy katalizujące niehydrolityczne odszczepienie od substratu różnych grup chemicznych 5.Izomerazy - katalizują wewnątrzcząsteczkowe przekształcenia substratów. W reakcjach tego typu skład empiryczny nie ulega zmianie. 6.Ligazy - enzymy katalizujące reakcje powstawania nowych wiązań a więc reakcje syntezy zachodzące z udziałem ATP lub innego związku makroergicznego KOENZYM grupy prostetyczne dające się oddzielić w sposób odwracalny od części białkowej. W wyniku odłączenia koenzymu enzym traci własności katalityczne, a odzyskuje je po ponownym przyłączeniu.
UPROSZOCZONY MODEL CENTRUM AKTYWNEGO
SCHEMAT WSPOŁDZIAŁANIA ENZYMU Z SUBSTRATEM E+S <->ES <-> E+P (enzym+substrat<->kompleks<->enzym+produkt) podstawowe założenie tego modelu jest takie, że enzym i substrat wzajemnie na siebie oddziaływają. Zbliżenie substratu do enzymu indukuje w jego centrum katalitycznym zmiany konfiguracyjne ustawiając w gr. Funkcyjne igr. Biorące udział w wiązaniu substratu w odpowiedni sposób, jednocześnie zmienia się konformacja przestrzenna substratu. PODZIAŁ ENZYMU ZE WZGLĘDU NA ROZMIAR I STRUKTURĘ WTÓRNĄ: ENZYMY MONOMERYCZNE zbudowane z jednego łańcucha polipeptydowego lub z kilku łańcuchów polipeptydowych połączonych mostkami typu S-S (siarczkowymi). Ich właściwości i funkcje katalityczne warunkuje struktura I,II i III rz. ENZYMY OLIGOMERYCZNE zbudowane z kilku pojedynczych powiązanych powiązanych wiązaniami niekowalencyjnymi. Strukturę ich stabilizuje wiązanie hydrofobowe lub wodorowe. Białka te mogą w określonych warunkach ulegać dysocjacji na podjednostki. W przypadku różnych podjednostek składowych zmiana konformacji podjednostki zmienia konformacje całego enzymu, a więc modyfikuje jego działanie. KOMPLEKSY WIELOENZYMOWE enzymy katalizują reakcję jednego łańcucha (w którym produkt działania jednego enzymu jest substratem dla drugiego) tworzą kompleksy wieloenzymowe IZOENZYMY enzymy występujące w postaci kilku form molekularnych. Różnią się między sobą ruchliwością, masą cząsteczkową, powinowactwem do substratu i kofaktorów; lokalizacją wewnątrz kompleksu, wrażliwością na stężenie hormonów. ALLOSTERYCZNE posiadają obok centrum katalitycznego miejsce receptorowe albo centrum allosteryczne. Regulatory przyłączają się do miejsca allosterycznego zmieniając konformacje tego miejsca i części białkowej. Mogą nadawać aktywną i nieaktywną postać enzymu. KINETYKA DZIAŁANIA ENZYMU reakcje „0” rzędu przebiegają wtedy, jeżeli szybkość reakcji jest niezależna od stężenia substancji reagującej i przebiegają w ten sposób:
KWAS PANTOTENOWY KOENZYM A zbudowany z kwasu 2,4-dihydroksy-3,3-dimetylomasłowego i 3-alaniny. Wchodzi w skład koenzymu A. Przyłączenie acetylu ma miejsce przy grupie SH cysteaminy, która tworzy z acetylem wiązanie tioestrowe R-CH2-C(=O)-S-CoAreszta acetylowi w połączeniu z CoA-SH jest forma aktywną kwasu organicznego. I Mozę występować w 2-óch ugrupowaniach elektronowych, nadających jej charakter nukleofilowy lub elektrofilowy. Aktywny acetyl reagując ze związkami nukleofilowymi (aminy, amoniak, woda, kwas fosforowy) wchodzi w reakcje z ugrupowaniem elektrofilowym zastępując w cząsteczce koenzym A.
Związki elektrofilowe (co2, acetylokoenzymA, kompleks biotyny z CO@) mogą reagować z ugrupowaniem nukleofilowym tworząc nietrwałe zdolne do reakcji połączenia.
Najważniejszym połączeniem koenzymu A jest acetylokoenzym A czyli AKTYWNY OCTAN. Tworzy się w wyniku rozpadu łańcuchów węglowych większości związków organicznych i bierze udział w przemianach metabolicznych (synteza kwasu mewalonowego) ponieważ acetylokoenzym A zawiera wiązanie makroergiczne C(=O)-C dla jego wytworzenia konieczne jest dostarczenie energii, która pochodzi ze sprzężenia z niektórymi reakcjami egzoergicznymi.
ATP pełni w organizmie funkcje energetyczne, związane z rozpadem wiązani bezwodnikowego. AMP i jego analogi uczestniczą w procesie katalitycznym i są traktowane jako koenzymy. ATP może przekazywać na substrat następujące grupy reszta fosforanowa H2PO4 z wydzieleniem ADP (katalizowana przez fosfotransferazy; powstają fosforanowe pochodne monosacharydów), reszta difosforanowa H3P2O7 z wydzieleniem AMP (katalizowane przez fisfokinazy; następuje przeniesienie reszty difosforanowej na 5-fosforan rybozy) reszta adenozynomonofosforanu - AMP, z wydzieleniem reszty difosforanowej (katalizowane przez syntez acylo- lub aminoacylo-AMP; przeniesienie AMP na kwas tłuszczowy lub aminokwas i powstają acylo lub aminoacylo-AMP) reszta adenozylowa z wydzieleniem reszty fosforanowej i difosforanowej; następuje aktywacja metioniny do adenozylometioniny
FOSFORAN PIRYDOKSALU (PLP) WITAMINA B6. witamina ma trzy formy: pirydoksynę, pirydoksamine, pirydoksal. Koenzymem B6 jest fosforan pirydoksaminy i pirydoksalu, które współdziałają z enzymami w przemianach aminokwasów i uczestniczą w: RACEMIZACJI OPTYCZNIE CZYNNYCH AMINOKWASÓW, TRANSMINACJI POMIĘDZY AMINOKWASEM I 2-OKSOKWASEM, DEKARBOKSYLACJI AMINOKWASÓW, ELIMINACJI TYPU 3,4 (ODWODNIENIE DERYNY DO PIROGRONIANU) SYNTEZA TRYPTOFANU Z SERYNY I INDOLU, FOSFOROLIZA SACHARYDÓW ZŁOŻONYCH reakcje zachodzą dzięki aktywności grupy aldehydowej 5-fosforanu pirydoksalu. Łatwo zachodzą reakcje w obrębie aminokwasów, które z tą grupą tworzą zasadę Schaffa o bardzo nietrwałym układzie elektronów. Sprzyja temu grupa OH, które chelatuje jony miedzi i glinu
Pod wpływem fotonów świetle elektron w fotosystemie 1 zostaje przeniesiony na wyższy poziom energetyczny. Przenośnik odbierający elektron- akceptor ulega reakcji, natomiast oddając go następnym cząsteczkom utlenia je. Kierunek wypadkowego przepływu elektronów jest przeciwny do normalnego gradientu potencjału redukcyjnego tzn. biegunów w stronę układu bardziej elektroujemnego. Energia takiego przepływu elektronów dostarczona jest przez światło z przenośników elektronów. Elektron przechodzi przez ferrodyksynę i przekazuje elektron na NADP ulega więc redukcji. Wybite z chlorofilu elektrony zostawiają „luki elektronowe” chlorofil nie może pełnić funkcji donora elektronów. Brakujących elektronów dostarcza mu fotosystem II. W tym koenzym Q, cytochromy. Przepływowi elektronów przez plastochinon towarzyszy transport protonów do wnętrza tylakoidu. Powoduje to powstnie gradientu stężenia protonów i tym samym różnicę potencjału elektro-chem. Pomiędzy zewnetrzna a wewnetrzną stroną błony tylakoidow. Powstający potencjał wystarcza do syntezy ATP. Jest to proces FOSFORYLACJI FOTOSYNTETYCZNEJ Luki elektronowe w fotosystemi2, które powstaja po przekazaniu elektronów na fotosystem 1 uzupełniane są z fosfolizy H2O, która to woda tez jest źródłem tlenu. W wyniku fosforylacji niecyklicznej powstaje zredukowany koenzym NADPH, który jest siła redukcyjną fazy ciemnej fotosyntezy. FOSFORYLACJA CYKLICZNA
w procesie tym światło wybije elektron z chlorofilu będącego w centrum reakcji fotosystemu 1. elektron poprzez przekaźnik e (pierwszy akceptor, ferodoksyna) wraca z protonem na chlorofil znajdujący się w centrum reakcji. W trakcie wędrówki e wzdłuż łańcucha uwalnia się energia, która wykorzystywana jest do syntezy ATP, nie zachodzi fosfoliza wody-> nie uwalnia się O2 i nie powstaje NADPH. Fosforylacja cykliczna nie może być podstawa fazy ciemnej, ponieważ nie powstaje NADPH niezbędny do redukcji CO2. przebiega ona w komórce wówczas gdy za mało jest NADP by przyjąć elektrony z ferrodyksyny. W wyniku tego procesu powstaje 1 mol ATP, nie powstaje NADPH, nie powstaje O2. II etap - faza ciemna, która może przebiegać w drugi sposób. Jako fotosynteza C2 i fotosynteza c 4. FOTOSYNTEZA C3
1-karboksyloza rybulozodifosforanowa 2 - kinaza fosfoglicerynianowa 3 - dehydrogenaza triozofosforanowa
Faza ciemna fotosyntezy u C3 Calvina Bensona przebiega w stronie plastyków. Wyróżniamy 3 etapy: 1. karboksylacja 1,5-bifosforanu RUBP| 2. redukcja powstałego kwasu 3-fosgoglicerynowego| 3 regeneracja rubolozobifosforanu
Znaczenie cyklu krebsa w procesach życiowych komórki: 1. Główny producent CO2 w organizmie. CO2 wykorzystany jest w procesach karboksylacji do biosyntezy i syntezy zasad. 2.dostarcza komórkom zredukowanych koenzymów które są źródłem energii 3.dostarcza wielu metabolitów do biosyntezy innych niezbędnych związków
1. synteza cytrynianowa 2. hydrataza akowitanowa 3. dehydrogenaza izocytrynianowa 4. kompleks dehydrogenazy 2-oksoglutanowej 5. dehydrogenaza bursztynianowa 6. hydrataza fumaranowa 7. dehydrogenaza jabłczanowa OPIS: AcetylokoenzymA łączy się z 4-weglo. Szczawiooctanem; powstaje lw. Cytrynowy; reakcje tę katalizuje synteza cytrynianowa z klasy liaz; kw. Cytrynowy ulega izomeryzacji do kw. Izocytrynowego, który jest utleniany do szczawiobursztynowego (akceptorem wodoru jest NAD i powstały związek ulega dekarboksylacji do kw. 2-oksoketoglutarowego. Obydwa te procesy katalizuje dehydrogenaza izocytrynianowa kw2-oksoketogluterowy oksydacyjnej dekarboksylacji przy udziale kompleksu enzymatycznego. W czasie obrotu uwalnia się 2 czasteczki CO2. W wyniku fosforylacji substratowej powstają 1 cząsteczka ATP. ŁAŃCUCH ODDECHOWY znajduje się w mitochondriach. Jego zadaniem jest stopniowe utelanianie wodoru do H2O, czemu towarzyszy wydzielanie energii. Energia uwalniana jest stopniowo ponieważ łańcuch składa się z kilku ogniw, które stanowia ciąg przekazywanai elektronów. PRZEBIEG: Pierwszym ogniwem są dehydrogenazay z koenzymem NAD lub FAD, które utelniaja substrat poprzez jego odwodorowanie. Wodory przyłaczają się przy pomocy flawoproteidów (FP) na koenzym , który stanowi drugie ogniwo łańcuha oddechowego. Przenośnikiem pomiedzy FP i cytochromami jest ubichinon = koenzym Q, który przekazuje elektrony na szereg cytochromów (B,C,C1), aby w końcu za pomoca ostatniego ogniwa łańcucha oksydazy cytochromowej przeniesione zostały elektrony na tlen z wytworzeniem wody.
ETAPY SYNTEZY LIPIDÓW 1. Karboksylacja acetylo-CoA do malonylo-CoA (enzym biotynowy - karboksylaza acetylo-CoA);
PRZEMIANY KATABOLICZNE LIPIDÓW rozpad wiazania estrowego achodzi pod wpływem działania lipac triacyloglicerolowych z klas hydrolaz. SA to enzymy wykazujące niewielką specyficzność odnoścnie alkoholu (przyspieszają hydrolaza estrów glicerolu). Są specyficzne względem położenia wiązania. Hydrolizują położenie 1-3. Tłuszcze zapasowe tkani tłuszczowej ulegają hydrolizie pod wpływem specyficznych lipidów triacyloglicerolowych, które wystepują w nieaktywnej postaci. Aktywowane są przez kinazy białkowe. Produkty hydrolizy lipidów właściwych-glcierol i kw. Tłuszczowe ulegają dalszym przemianom:
KATABOLIZM KWASÓW TŁUSZCZOWYCH zachodzi w mitochondriach. Najczęściej kways ulegają β-oksydacji, która dostarcza ATP. Beta-oksydacja. W komórkach (mitochondria) kwasy tłuszczowe ulegają aktywacji do tioestrów przy udziale ATP. Dehydrogenaza przy udziale FAD (FAD FADH2) powoduje odwodorowanie kwasów tłuszczowych w pozycji alfa, beta. Do nienasyconych kwasów tłuszczowych dołączona zostaje cząsteczka wody dając beta-hydroksykwasy. Te z kolei są utleniane przez odwodorowanie w pozycji beta, przy udziale dehydrogenazy i NAD+. Powstały tioester beta-ketokwasu przy udziale drugiej cząsteczki CoA-SH ulega tiolizie (rozpadowi) do acetylo-koenzymu A i acylo-koenzymu A (zawiera dwa węgle mniej niż poprzedni), który poddany jest ponownej beta-oksydacji. Jeden cykl obejmuje dwukrotne odwodorowanie i przenoszenie wodoru na tlen (łańcuch oddechowy) z wytworzeniem 5 cząsteczek ATP (2 cząsteczki z FADH+H, 3 cząsteczki z NADH+H) z odczepieniem acetyloCoA. Proces jest sprzężony z cyklem Krebsa i łańcuchem oddechowym. Glicerol włączony jest do procesu glikolizyDzięki temu stają się związkami reaktywnymi i wysokoenergetycznymi.
PRZEMIANY KATABOLICZNE KWASÓW O NIEPARZYSTEJ LICZBIE ATOMÓW C
W czasie głodu obniża się w organizmie liczba obrotów cyklu Krebsa, powstaje więc nadmiar acetylo CoA, który w wątrobie ulega dimeryzacji, uwodnieniu i powstaje kwas acetylowi, który ulega dekarboksylacji przechodząc w aceton lub uwodnieniu dając kw. Β-hydroksymasłowy.
|
E+S<-> ES->E+P V=K3[ES] szybkość katalizy ES=K1([E]-[ES])[S] szybkość tworzenia ES=K2[ES]+K3[ES] szybkość rozpędu K1([E]-[ES])[S]=(k1+k3)[ES]
SCHEMAT DZIAŁANIA KOENZYMU
KOENZYMY, substancje niebiałkowe, drobnocząsteczkowe, będące jednym z dwóch komponentów enzymów złożonych, zawierające zazwyczaj w swym składzie fosfor. Są bardzo luźno związane z częścią białkową enzymu i mogą łatwo od niej oddysocjować. PODZIAL KOENZYMÓW: 1. PRZENOSZĄCE PROTONY I ELEKTRONY: DINUKLEOTYD NIKOTYNOAMIDOADENINOWY (NAD+), FOSFORAN DINUKLEOTYDU NIKOTYNAMIDOADENINOWEGO (NADP+), DINUKLEOTYD FLAWINOADENINOWY (FAD), MONONUKLEOTYD FALWIONWY (FMN), KWAS LIPNOWY (LipS2), KOENZYM Q (CoQ), GRUPY PRSTETYCZNE CYTOCHROMÓW 2. PRZENOSZĄCE GRUPY WSPOŁDZIALAJĄCE Z TRANSFERAZAMI: GRUPA NUKLEOZYDOTRIFOSFORANÓW (ATP), KOENZYM A (CoA-SH), KWAS TETRAHYDROFOLIOWY (THF) przenosi jednostki C1, BIOTYNA przenosi grupy karboksylowe, DIFOSFORAN TIAMINY (DPT) przenosi grupy ketolowe, FOSFORAN PIRYDOKSALU (PLP) przenosi grupy aminowe 3. KOENZYMY LIAZ, IZOMERAZ, LIGAZ DIFOSFORAN TIAMINY (DPT), FOSFORAN PIRYDOKSALU. KOENZYMY WSPÓŁDZIAŁAJĄCE Z ENZYMAMI KLASY OKSYDOREDUKTAZ NAD+(utleniony)-> NADH (zredukowany) KOENZYMY NIKOTYNOAMIDOADENINOWE reagują z dehydrogenazami, a reakcje mają charakter odwracalny. Cząsteczki zbudowane SA z 2 nukleotydów powiązanych ze sobą wiązaniami bezwodnikowymi. Jeden nukleotyd to AMP a drugi zawiera amid kwasu nikotynowego (witamina PP). Podczas redukcji NAD+ I NADP+amid ulega uwodorowaniu w pozycji4, a przyłączenie w tym miejscu protonów i elektronów stwarza centrum asymetrii w cząsteczce koenzymu. Funkcja NAD I NADP jest współdziałanie z dehydrogenazami przy odwodorowaniu substratów, którymi mogą być alkohole pierwszo i drugorzędowe, aldehydy, 2-3 hydroksykwasy, aminokwasy. Gdy uczestniczy NAD+ akceptorem protonu i elektronu jest jeden z nukleotydów flawinowych. Gdy uczestniczy NADPH+H to protony i elektrony SA przekazywane na składniki wymagające redukcji. Funkcją NADPH jest uczestnictwo w karboksylacji, aminacji redukcyjnej, syntezie kwasów tłuszczowych. Gdy jest nadmiar NADPH to protony i elektrony mogą być przekazane z udziałem transhydrogenazy na NAD+ na łańcuch oddechowy. NADPH+NAD+ > NADP+ +NADH sposobem ponownego utlenienia NADH+H jest przeniesienie Atomów wodoru na jeden z nukleotydów flawionywch NADH+H++FAD-> NAD++FADH2 reakcja ta jest początkiem łańcucha oddechowego.
DIFOSFORAN TIAMINY (DPT) WITAMINA B1 = TIAMINA zbudowana z dwóch pierścieni pirymidynowego i tiazolowego. Atom azotu w pierścieniu tiazowolowym występuje formie amoniowej, a cała cząsteczka ma charakter dodatni. Koenzymem tiaminy jest difosforan tiaminy. Aktywnym miejscem koenzymu jest atom węgla 2 pierścienia tiazolowego, od którego proton ulega łatwo odłączeniu, w wyniku czego powstaje KARBANION do wolnej pary elektronów przy drugim węglu może przyłączyć się reagująca cząsteczka. DPT uczestniczy w przeniesieniu grupy ketolowej, katalizowanym przez transkatalazę, lub w reakcji fosfoketolazy uczestniczącej w regeneracji ATP u bakterii.
URYDYNOTRIFOSFORAN trifosforan, różniący się od ATP tym, że w jego skład wchodzi zasada organiczna. W skład trifosforanu wchodzi np. uracyl i cytozyna i z ich udziałem tworzą się urydynotrifosforany -UTP względnie cytydynotrifosforan - CTP. UTP wchodzi w reakcję z 1-fosforanem w wytwarzaniu koenzymów, przekształcając się w aktywną formę tego sacharydu - urydynodifosforan glukozy - UDPG1c, a cytydynodifosforan łączy się z fosforanem choliny - cytydynodifosforan choliny. jest wykorzystywany w procesach syntezy polisacharydów. Poza tym UTP i CTP podobnie jak ATP są formami magazynowania energii chemicznej i znajdują się w równowadze zgodnie z reakcją: UTP+ADP<->UDP+ATP
KOENZYMY LIAZ, IZOMERAZ I LIGAZ WITAMINA B12 jest czynnikiem zapobiegającym anemii. Są to związki wykryte w wątrobie i w komórkach grzybów. Witaminy B12 i pochodne koenzymy zawierają sześciokarboksylowy układ pseudoporfirynowy, zbudowany z 4 zredukowanych pierścieni pirogowych i centralnie umieszczonego atomu kobaltu z dołączoną do niego grupą cyjanową. Drugim ważnym elementem budowy cząsteczki jest rybozy 5,6-dimetylobenzimidazolu, połączony z Co3+ za pośrednictwem azotu, a przez rybozę i resztę fosforanową - z aminopropanolem-2, czyli produktem dekarboksylacji treoniny. REAKCJE ANABOLICZNE prowadzące do wytworzenia złożonych związków chemicznych z prostych cząsteczek. Przykładami takich reakcji są : translacja, czyli produkcja białka z aminokwasów. Wymagają nakładu energii swobodnej, której dostarcza im energia wiązań fosforanowych - najczęściej ATP REAKCJE KATABOLICZNE reakcje kataboliczne, prowadzące do rozkładu złożonych związków chemicznych na prostsze cząsteczki. Do reakcji katabolicznych należą między innymi: glikoliza, cykl kwasu cytrynowego. Towarzyszy im wyzwalanie energii. I ZASADA ZACHOWANIA ENERGII w układzie zamkniętym suma składników wszystkich rodzajów energii całości (suma energii wszystkich jego części) układu jest stała (nie zmienia się w czasie). II PRAWO - ogranicza i rozkazuje kierunek zmian. Procesy przebiegają w takim kierunku, aby następował sumaryczny wzrost entropii = ST nieuporządkowania lub przypadkowości. (termodynamiczna funkcja stanu, będąca miarą nieuporządkowania układów, a więc także całego Wszechświata. Jest wielkością ekstensywną. Druga zasada termodynamiki definiuje entropię i mówi o jej podstawowych własnościach)
1. karboksylaza rybulozobifosforanowa 2. kinaza fosfoglicerynianowa 3. dehydrogenaza fosforanowa 4. izomeraza tiozofosforanowa 6. fosfataza (odhydrolizowanie kwasu) 7. triansketolaza 8. aldolaza (kondensacja C-1 fosforanu erytrozy z C-1 fosforanu dihydroksyacetonu) 9. fosfataza 10. transketolaza (przeniesienie reszty glikzoydowej z fosforanu na aldehyd fosfoglicerynowy) 11. epimeraza (fosforan ksylubozy -> fosforan rybulozy) 12. izomeraza 13. fosforybolokinaza (estryfikacja)
Wstępnym etapem przemian w cyklu Calvina jest przyłączenie reszty fosforanowej w ATP do rybulozo-5-fosforanu i powstaje cząsteczka rybulozo 1,5 bifosforanu. Związek ten jest akceptorem CO2 i w wyniku przyłączenia CO2 do tego akceptor (proces karboksylacji)tworzy się nietrwały 6weglowy związek, który rozpada się na 2 cząsteczki kwasu 3-fosfoglicerynowego PGA. Reakcja ta katalizowana jest przez karboksylazę rybulozo bifosforanową. Następny etap fotosyntezy C3 jest redukcja kwasu 3-fosfoglicerynowego do aldehydu z udziałem produktów fazy jasnej (NADPH, ATP). Powstały 3węglowy produkt fotosyntezy jest już cukrem. Wykorzystywany jest w procesie regeneracji akceptora. Natomiast 10 cząsteczek służy do regeneracji rybulozy. Faza ciemna przebiega u roślin w 2 fazach: 1. powstawanie związków 6 węglowych -> cykl Hateha, Slacka, Kart 2. cykl Kalwina Bensona
FOTOSYNTEZA REAKCJA ZALEŻNA OD ŚWIATŁA (energia światła słonecznego jest wykorzystywana do rozkładu wody, wytwarzania ATP i redukcji NADP) REAKCJE FOTOCHEMICZNE (wzbudzenie chlorofilu-> przekazanie elektroakceptorów) TRANSPORT ELEKTRONÓW (wzdłuż łańcucha elektronów w błonach tylakoidów; elektrony redukują NADP z rozkładu H2O pewna ilość H gromadzi się wewnątrz tylakoidów) CHEMIOSMOZA (H+ mogą przesuwać się w poprzek błony tylakoidów, zgodnie z gradientem stężenia protonów; przenikają przez błonę dzięki specjalnym kanałom) REAKCJA NIEZALEŻNA OD ŚWIATŁA (asymilacja CO2; CO2 jest wykorzystywany do syntezy cukrów prostych) Fotosynteza C4 to proces fotosyntezy, wiązania dwutlenku węgla u roślin określanych nazwą rośliny C4. Rośliny te wykształciły mechanizmy anatomiczne i fizjologiczne pozwalające na zwiększenie stężenia CO2 w komórkach, w których zachodzi cykl Calvina-Bensona. Przystosowania anatomiczne polegają na zróżnicowaniu komórek zaangażowanych w wiązanie CO2 na komórki mezofilowe oraz komórki pochew okołowiązkowych. Proces wiązania CO2 przebiega w komórkach mezofilowych, gdzie dwutlenek węgla przyłączany jest do fosfoenolopirogronianu. W reakcji tej powstaje związek czterowęglowy - szczawiooctan. Jest on w zależności od gatunku rośliny przekształcany do asparaginianu lub jabłczanu i w tej postaci przenoszony do komórek pochew okołowiązkowych. Tam zachodzi reakcja dekarboksylacji i wydzielenie CO2, która jest włączany do cyklu Calvina-Bensona. Brak cyklu Calviana-Bensona w komórkach mezofilowych związany jest z brakiem enzymu, przyłączającego CO2 do cząsteczki rybulozo-1,5-bisfosforanu. Enzym ten może katalizować także reakcję przyłączenia do RuBP tlenu. Proces ten nosi nazwę fotooddychania i obniża on wydajność fotosyntezy roślin C3.
FAZY ODDYCHANIA TLENOWEGO 1. hydroliza makrocząsteczek
Wielkość energii, która jest uwalniana zależy od różnicy potencjałów kolejnych przenośników w łańcuchu. Przeniesienie każdego elektronu przez łańcuch na tlen związane jest z biosynteza ok. 3 moli ATP -> proces FOSFORYLACJI OKSYDACYJNEJ do czynników które powodują, że energia zostaje rozproszona należą: niektóre związki chemiczne (antybiotyki, chemicydy); wewnętrzne zniszczenie struktury mitochondriom. FOSFORYLACJA OKSYDACYJNA proces Michella zakłada wytworzenie osmotycznego gradientu katonów wdoworowych. Poprzez przepływ elektronów prez łańcuch oddechowy wytwarza się gradient protonowy, który powoduje, ze pH po zewnętrznej stronie błony mitochondrialnej jest niższe o 1,4 jednostek. Za pośrednictwem tego potencjału łańcuch przenośników elektronów oddziaływuje z kompleksem syntetazy ATP. Synteze ATP przeprowadza kompleks mitochondrialnej atetozy, który składa się z 2 częsci: F0 i F1. FO - częśc hydrofobowa. Kanał protonowy połączony kilkoma bialkami. Synteza ATP zachodu gdy protony wracają przez kanał protonowy cytoplazmatyczną namatriksową błone mitochondrialną (pompowanie elektronów zachodzi w poprzek błony wewnętrznej) F1 - nie wyjaśniono jego znaczenia, ale uczestniczy w syntezie ATP. Może być oddzielona. Po oddzielenie dizala hydrolaz ATP (przyspiesza reakcję hydrolizy ATP do ADP)
UTLENIANIE GLUKOZY - CYKL ENERGETYCZNY w warunkach beztlenowych powstają 2 cząsteczki ATP w warunkach tlenowych [glikoliza -> fosforylacja substratowa 2ATP; glikoliza -> 2 NAD 4-6ATP;] 2 cząsteczki pirogronianu-> 2acetylo-CoA [2NADH-> fosforylacja oksydacyjna 6ATP; fosforylacja substratowa 2ATP]; 2 acetylo CoA w cyklu Krebsa [ fosforylacja oksydacyjna 6NADH -> 18ATP; 2 FADH -> 4 ATP]
Istnieje drugoi alternatywny sposób rozkładu glukozy w organizmie, a mianowicie jej bezpośrednie utlenienie w cyklu pentozofosforanowym.
Całkowite utlenienie glukozy w cyklu, daje nam 12 czasteczek NADPH którego w łańcuchu może powstać 36 moli ATP, jednak głównie zadanie tego cyklu to wykorzystanie pentoz w biosyntezie nukleotydów i kw. nukleinowych, a erytrozy w syntezie pierścienia aromatycznego.
PROTEAZY enzymy z grupy hydrolaz, oznaczone kodem EC 3.4, które dokonują hydrolizy wiązań peptydowych. PODZIAŁ ZE WZGLĘDU NA SPECYFICZNOŚĆ SUBSTRATOWĄ 1. hydrolazy peptydylopeptydowe - endopeptydazy które rozcinają wiązania peptydowe wewnątrz łańcucha peptydowego 2. hydrolazy karboksypeptydazy - egzopeptydazy które odcinają pojedyncze aminokwasy od końców łańcucha peptydowego 3. hydrolazy α - amino-acylopeptydów - aminopeptydazy -katalizuja proces odszczepienia od łańcucha polipeptydowego pojedynczych aminokwasów działając na n-koncowy aminokwas. 4. hydrolazy oligopeptydów - katalizują proces oligopeptydów do aminokwasów PODZIAL ZE WZGLĘDU NA BUDOWĘ CENTRÓW AKTYWNYCH I MECHANICZNE DZIALANIE 1. serynowe - alkaliczne -> w centrum aktywnym posiadają reszty seryny, histydyny i asparaginaniu, które z substratem tetraedry wykazują duze podobieństwoe w strukturze, ale wykazują inna specyficzność substratową. 2. tiolowe - w centrum katalitycznym związkiem pośrednim są estry tiolowe 3. metaloproteazy ich aktywnośc związana jest z obecnością jonu metalu cynku 4. karboksylowe - pepsyna, chymozyna, posiadają w centrum aktywnym 2 cząsteczki asparaginianu, ich aktywność warunkowana jest niezdysocjowaną grupą karboksylową.
INNY PODZIAL proteazy pozakomórkowe i wewnątrzkomórkowe. ENZYMY POZAKOMÓRKOWE : pepsyna (najszybciej przyspiesza hydrolize wiązania peptydowego utworzonego pomiedzy aminokwasami aromatycznymi i dekarboksylowymi) podpuszczka (posiada zdolność ścinania mleka dzięki czemu pozostaje dłużej w żołądku) chymotrypsyna, karboksypeptydaza A (nie dziala na peptydy, które posiadają jakos C końcowy amonkwas zasadowy lub prolinę) karboksylaza B (przyspiesza hydrolize wiązań peptydowych w pobliżu C końcowej lizyny i argininy), dipeptydazy, aminopeptydazy, WEWNĄTRZKOMÓRKOWE; zwierzęce - kapepsyny (zlokalizowane z lizosomach nerek i śledizony) roślinne (malo wybiórcze w stosunku do substratu) papaina (sok mleczny z drzewa mlekowego), aficyna (sok z fig),
Aminokwasy mogą ulegać: PRZEMIANY KATABOLICZNE AMINOKWASÓW Część aminokwasów jest wykorzystywana do syntezy białek budulcowych; kolejne do budowy hormonów, enzymów i barwników. Nadmiar aminokwasów ulega w wątrobie dezaminacji (odłączenie grupy aminowej -NH2 od aminokwasu) i przemianie na glukozę lub ketokwasy, które z kolei mogą być utlenione do CO2 i H2O z wyzwoleniem energii, lub też zamienione na tłuszcz. Odłączone od aminokwasów grupy -NH2 zostają przekształcone do amoniaku lub mocznika i wydalone z ustroju wraz z moczem i potem. Zatem w procesie dezaminacji aminokwasu wydzielony zostaje amoniak i powstaje alfa-ketokwas lub kwas nienasycony. Wyróżniamy dezaminację oksydacyjną i deazminację nieoksydacyjną.
Dehydrogenaza ta może również katalizować deaminację oksydacyjną waliny i leucyny. Warto dodać, że wspomniany enzym bierze udział we włączaniu azotu amonowego do związków organicznych u roślin i bakterii glebowych. U bakterii występuje również dehydrogenaza L-alaninowa współdziałająca z NAD+, katalizująca deaminację alaniny do pirogronianu i amoniaku. Enzymy współdziałające z FMN i FAD w deaminacji oksydacyjnej, należą do oksydaz aminokwasowych. Produktem reakcji
|
Wyszukiwarka