Bialka i aminokwasy
1.aminokwasy egzogenne:
fenyloalanina (Phe), izoleucyna (Ile), leucyna (Leu), lizyna (Lys), metionina (Met), treonina (Thr), tryptofan (Trp), walina (Val)
2.procesy dekarboksylacji i dezaminacji i transaminacji
Transaminacja to proces mający ogromne znaczenie w przemianie materii ponieważ pozwala organizmowi oszczędnie gospodarować azotem i wytwarzać aminokwasy z odpowiadających im szkieletów węglowych. Przemiany te katalizują aminotransferazy (transaminazy) i polegają na przeniesieniu grupy -NH2 z aminokwasu na alfa-ketokwas (zasada Schiffa). Inaczej mówiąc transaminacja to wymiana grupy aminowej między aminokwasami a alfa-ketokwasami.
3.struktury i konformacje czasteczek bialka
4.wiazania stabilizujące konformacje bialek i kwasow nukleinowych
5.rola bialek w ustroju:
-rola regulacyjna - białka regulują procesy przemiany materii;
-ochronna - stanowią barierę odpornościową organizmu;
-udział w utrzymaniu bilansu wodnego;
-pomagają w utrzymaniu równowagi kwasowo-zasadowej ustroju;
-transportowa - przenoszą przez błony komórkowe różne substancje;
-funkcje naprawcze uszkodzonych tkanek, np. gojenie ran, tworzenie blizn;
-udział przy tworzeniu włosów, paznokci, regeneracji złuszczonych nabłonków skóry;
-uczestniczą w procesie widzenia - opsyna przenosi bodźce świetlne;
-regulują stężenie metabolitów w komórkach.
6.omowic budowe I,II,III,IV - rzedowa bialek
7. Trawienie Białek zaczyna się w żołądku gdzie komórki gruczołowe wydzielają nieczynny enzym- pepsynogen. Razem z kwasem solnym pepsynogen przekształca się w pepsynę. Pepsyna rozkłada białka na krótsze łańcuchy polipeptydowe. W jelicie cienkim działają trypsyna i chymotrypsyna, które rozkładają cząsteczki polipeptydów i dipeptydów. Oba enzymy wytwarzane są przez trzustkę i do dwunastnicy dostają się w postaci nieczynnej. Tripeptydy i dipeptydy rozkładane są przez peptydazy ściany jelita cienkiego do aminokwasów. Aminokwasy są wchłaniane do krwi i żyłą wrotną dostają się do wątroby. Stamtąd część aminokwasów dalej wędruje z krwią do komórek ciała. W komórkach wątroby nadwyżka aminokwasów pozbawiona jest reszt aminowych. Powstaje amoniak, który jest przetworzony przez kom. wątroby na mocznik i odtransportowany do nerek . Ketokwasy są przekształcane w cukry albo inne aminokwasy gdzie mogą być zużyte na tłuszcze zapasowe.
8. Biosynteza białka
Biosynteza białka, zachodzący w żywych komórkach organizmu proces powstawania białka uwarunkowany przez zapisaną w DNA (kwasy nukleinowe) informację genetyczną (gen).
Pierwszym jego etapem jest transkrypcja odpowiedniego odcinka DNA, która polega na syntezie RNA na matrycy określonego odcinka DNA przy udziale polimerazy RNA. RNA powstały w wyniku transkrypcji, zawierający informacje dla syntezy białek, zwany jest mRNA. Przenosi on transkrybowaną informację genetyczną z jądra do cytoplazmy. Tutaj dochodzi do modyfikacji mRNA, tzn. do wycinania, z udziałem odpowiednich enzymów, sekwencji niekodujących - intronów i pozostawiania sekwencji kodujących - egzonów. Tak zmodyfikowane i skrócone cząsteczki mRNA wnikają pomiędzy dwie podjednostki rybosomów, gdzie odbywa się właściwe odczytywanie kodu genetycznego i przepisywanie go na sekwencję aminokwasową białka w procesie zwanym translacją.
Znajdujące się w cytoplazmie aminokwasy są przenoszone na rybosomy za pomocą tRNA. Cząsteczki tRNA z doczepionymi aminokwasami przedostają się do rybosomów i kolejno dopasowują się, na zasadzie komplementarności, swoimi antykodonami do odpowiednich
kodonów mRNA. Translacja zaczyna się od kodonu startowego, zapewniającego dalsze odczytywanie mRNA we właściwej kolejności - najczęściej jest to kodon AUG lub GUG, a kończy się kodonem symbolizującym ostatni aminokwas (u prokariontów są to kodony nonsensowne - nie oznaczające żadnego aminokwasu). Po zakończeniu syntezy cząsteczki białka wędrują przez przestrzenie pomiędzy błonami reticulum endoplazmatycznego do aparatu Golgiego albo wydzielane są na zewnątrz komórki, lub pozostają przez jakiś czas związane z błonami ziarnistego (szorstkiego) reticulum endoplazmatycznego i wykorzystywane jako białka wewnątrzkomórkowe. Energia potrzebna do syntezowania wiązań peptydowych pochodzi z wysokoenergetycznych wiązań ATP.
ATP - wzór strukturalny
Biosynteza białka może zachodzić również w mitochondriach i plastydach roślinnych, w których występuje DNA.
9.Mechanizm odczytywania i przekazywania informacji genetycznej.
Proces odczytywania informacji genetycznej, prowadzący do powstania zakodowanego przez dany gen białka nazywa się ekspresją genu.
Proces ekspresji genu w komórce eukariotycznej obejmuje następujące główne etapy:
*transkrypcja- inf. genet. jest przepisywana w jądrze komórkowym na RNA. Powst. mRNA informacyjne RNA.
*posttranskrypcyjna obróbka pre - mRNA (modyfikacja przez enzymy)
*wędrówka mRNA z jądra komórkowego do cytoplazmy.
*translacja- rozszyfrowanie kodu genetycznego- zachodzące w rybosomie.
*posttranslacyjna obróbka polipeptydu.
Transkrypcja przebiega w trzech etapach: *inicjacja- związaniu się polimerazy z sekwencją promotorową i rozsunięcie nici DNA na pasmo matrycowe i kodujące , *elongacja- synteza łańcucha RNA, komplementarnego do matrycowego pasma DNA, *terminacja- następuje, gdy polimeraza dojdzie do sekwencji, która stanowi sygnał terminacji transkrypcji (terminator transkrypcji). Polimeraza zatrzymuje się i odczepia od DNA, powstały transkrypt odłącza się od matrycowego pasma DNA, zaś DNA wraca do dawnej postaci. Transkrypcji ulega odcinek DNA od promotora do terminatora transkrypcji nazywane jednostką transkrypcji. W czasie transkrypcji zostają przepisane zarówno egzony jak i introny - powstaje tzw. pre - mRNA. Potem, w czasie obróbki potranskrypcyjnej introny zostają wycięte, a egzony połączone. Translacja - synteza białka, zachodząca w rybosomie, polega na rozszyfrowaniu informacji genetycznej zawartej w transkrypcie (mRNA) i utworzeniu na podstawie tej informacji konkretnego białka. Cząsteczki tRNA przypasowują się podczas translacji do mRNA umieszczonego w rybosomie, antykodon tRNA łączy się na zasadzie komplementarności z kodonem w mRNA. Każdy aminokwas ma swój własny tRNA, ze specyficznym dla danego aminokwasu antykodonem.
Przebiega w trzech fazach: *inicjacja-za pomocą kodonu startowego(AUG), *elongacja- faza procesu, w której tRNA donosi do rybosomu kolejne, zakodowane na matrycy mRNA aminokwasy i enzymy rybosomalne katalizują powstanie wiązań peptydowych pomiędzy aminokwasami, *terminacja- zakończenie syntezy łańcucha polipeptydowego, następuje gdy rybosom dojdzie do jednej z trójek nonsensownych: UAA, UAG lub UGA, wtedy przyłącza się czynnik odrywający.
Obróbka posttranslacyjna. Polipeptydy ulegają potem obróbce, której stałym elementem jest odłączenie początkowej cząsteczki metioniny.
10. Cechy kodu genetycznego:
*trójkowy - do zakodowania 20 różnych aminkowasów przez cztery rodzaje zasad niezbędne jest, aby podstawowe jednostki kodu genetycznego składały się zawsze z trzech zasad. taka trójka zasad w DNA to kodon. Z 64 rodzajów kodonów trzy nie kodują aminokwasów. *bezprzecinkowy - między trójkami kodującymi nie ma żadnych dodatkowych elementów *uniwersalny - kod genetyczny jest taki sam we wszystkich organizmach
*zdegenerowany - jeden aminokwas może być kodowany przez kilka różnych trójek *niezachodzący - kodony nie zachodzą na siebie
*jednoznaczny - dana trójka koduje zawsze jeden i ten sam rodzaj aminokwasu
11. Mechanizm procesu replikacji DNA
Nić DNA w sobie niesie informacje konieczną do kopiowania wiernego swoich sekwencji azotowych komplementarnych zasad a to wskazuje na prosty mechanizm replikacji wiernej, który polega na rozkręceniu tej podwójnej helisy a do każdej nici będącej matrycą dobudowywanie komplementarnej nowej nici. W efekcie tworzą się dwa odcinki cząsteczki dwuniciowej mające sekwencję nukleotydów taką samą jak macierzystą sekwencja. Sposób replikacji tego rodzaju nazywa się semikonserwatywną replikacją, ponieważ potomne cząsteczki są nowe jedynie w połowie, w drugiej połowie są zbudowane z macierzystej starej cząsteczki. Proces replikacji DNA nie zaczyna się w miejscu dowolnym. Istnieją odcinki mające długość 200 - 300 nukleotydów; do nich przyłączają się replikacyjne enzymy - polimeraza DNA - która katalizuje proces łączenia się poszczególnych nukleotydów. Miejsca te są miejscami inicjacji replikacji. Miejsca rozdwojenia się nici starej, czyli replikacyjne widełki ulegają przesunięciu na dwie strony. Enzym polimeraza DNA może się poruszać po nici starej jedynie w określonym kierunku, zatem dobudowuje nukleotydy jedynie na jednej z nici. Synteza na nici drugiej przebiega w przeciwnym kierunku - od replikacyjnych widełek, zachodzi przez tworzenie niedługich nukleotydowych łańcuchów łączonych po tym w pojedynczą nić. Enzym uczestniczący w tych reakcjach to ligaza.
12.podac cherakterystyke chemiczna i opisac funkcje biologiczna tRNA
13.wytlumaczyc pojecia : cistron , operon i gen regulator
Cistron - jest odcinkiem DNA (lub RNA) długości najczęściej kilku tysięcy par nukleotydów, wyznaczających sekwencję aminokwasów jednego łańcucha polipeptydowego. Łańcuch ten może stanowić cząsteczkę białka, np. enzymu, bądź wchodzić w jej skład.
Operon, zbiór wspólnie transkrybowanych i regulowanych genów. W skład pojedynczego operonu wchodzą:
* geny kodujące białka (geny struktury),
* dwa odcinki DNA niekodujące białek (promotor i operator).
Dla każdego operonu istnieje w chromosomie odpowiedni gen regulator, kontrolujący funkcjonowanie operonu. Gen regulator produkuje represor - czynnik odwracalnie wiążący się z operatorem. Gdy represor zwiąże się z genem operatorem następuje zahamowanie transkrypcji w operonie. Działanie represora zależy od obecności związków chemicznych - efektorów. Efektory to związki chemiczne niskocząsteczkowe o właściwościach czynników allosterycznych.
14.budowa insuliny i jej działanie
Insulina - anaboliczny hormon peptydowy o działaniu ogólnoustrojowym, odgrywający zasadniczą rolę przede wszystkim w metabolizmie węglowodanów, lecz także białek i tłuszczów. Nazwa insulina z łac. insula - wyspa, pochodzi od wysepek Langerhansa trzustki, gdzie insulina jest produkowana.
Budowa: Cząsteczka insuliny składa się z 2 łańcuchów polipeptydowych A i B połączonych ze sobą dwoma mostkami disiarczkowymi: łańcuch A zawiera 21, a łańcuch B - 30 aminokwasów.
15.pochodne fenyloalaniny
DOPA- nadnerczanoradrenal. i arenal.
Fenyloalanina tarczyca TH3 i TH4 (tyroksyna)
Musi się tyrozynę skóra melaniny
Przekształcić w utlenianie rodnika fumaran + acetooctan
(glikogenny) (ketogenny)
17.cykl mocznikowy
18.dekarboksylacja - przebieg enzymatyczny procesu
Dekarboksylacja- polega na pozbawieniu aminokwasu reszty kwasowej (-COO-) w postaci CO2. Koenzymem enzymów katalizujących dekarboksylację (i transaminację) jest fosforan pirydoksalu (PLP), czyli witamina B6. Dekarboksylacja prowadzi do powstawania amin pochodnych aminokwasów, które nazywamy aminami biogennymi. Pierwszym etapem dekarboksylacji jest połączenie aminokwasu z koenzymem i utworzenie zasady Schiffa, która po przyłączeniu dwóch jonów wodorowych oraz odłączeniu CO2 przekształca się spowrotem w PLP i aminę biogenną.
19.losy grupy aminowej po dezaminacji
Grupa aminowa wydzielana jest w postaci amoniaku NH3 i łączy się z CO2 wydzielonym w procesie dekarboksylacji tworząc mocznik, który wydalany jest z organizmu z moczem.
20.budowa i funkcje glutationu
NH2 O | H O | H
| || | | || | |
HOOC-CH-CH2-CH2-C |-N-CH-C-|N-CH2-COOH
| | |
γ-glutamylo | CH2 | glicyna
| | |
| SH |
cysteilo
Funkcje:
-utrzymuje stały potencjał redox,
-unieczynnia niektóre trucizny (ksenobiontyki),
-zapobiega zatruciu metalami ciężkimi (kadm, rtęć, ołów).
21.grupy enzymow proteolitycznych - charakterystyka, dzialanie
Enzymy proteolityczne - są to grupy enzymów trawiennych posiadające zdolność do rozpraszania białek. Do grupy enzymów proteolitycznych możemy zaliczyć m.in. proteazę. Enzymy te katalizują rozszczepienie wiązania peptydowego wewnątrz łańcucha peptydowego (endopeptydazy) lub na jego końcu (egzopeptydazy).Dzielą się na endopeptydazy (działające wewnątrz łańcucha polipeptydowego) oraz egzopeptydazy (działające na jeden z końców białka). Z kolei enzymy egzopeptydazy można podzielić na: karboksypeptydazy działające na koniec białka z grupa -COOH, aminopeptydazy działające na koniec białka z grupą -NH2.
Enzymy proteolityczne, czyli trawiące białko. Należą do nich: trypsyna, chymotrypsyna, karboksypeptydazy A i B, elastaza, nukleaza.
22.biologicznie wazne oligopeptydy i ich dzialanie w organizmie
Cukry
23.trawienie i wchłanianie węglowodanów
Trawienie węglowodanów rozpoczyna się w jamie ustnej. Pokarm znajdujący się w jamie ustnej zostaje rozdrobniony na mniejsze kawałki i przeżuty.
Podczas żucia, w którym biorą udział zęby, mięsnie policzków i warg kurczą się, aby wspomóc działanie języka przesuwającego pokarm wewnątrz jamy ustnej. W jamie ustnej pokarm jest wymieszany ze śliną zawierającą enzym- amylazę, która rozkłada skrobię na mniejsze fragmenty z odłączeniem maltozy (dwucukru).
Gdy pokarm jest przeżuty i nadtrawiony przez amylazę ślinową, język kształtuje z niego kęsy otoczone śluzem, gotowe do dalszej podróży przez przewód pokarmowy. Pokarm dostaje się do gardła (wspólny odcinek dla układu pokarmowego i oddechowego), dalej przez przełyk do żołądka, a z niego porcjami do jelita cienkiego. Tutaj następuje dalszy etap trawienia węglowodanów. W dwunastnicy pod wpływem zespołu amylaz trzustkowych i jelitowych dochodzi do rozkładu krótszych fragmentów skrobi na cząsteczki maltozy.
Wszystkie dwucukry (maltoza, laktoza, sacharoza) znajdujące się w dwunastnicy zostają rozłożone przez odpowiednie enzymy jelita cienkiego na cukry proste (glukoza, fruktoza, galaktoza).
I tak enzym maltaza rozszczepia maltozę na dwie cząsteczki glukozy, enzym sacharaza- rozkłada sacharozę na glukozę i fruktozę, a enzym laktaza- rozkłada laktozę na glukozę i galaktozę.
24.synteza i rozklad glikogenu
Glukoneogeneza- synteza glikogenu,
27.losy kwasu pirogronowego:
-fermentacje (octowa, mlekowa),
-dekarboksylacja oksydacyjna- prowadząca do aktywnego octanu,
-przekszt. w kwas mlekowy,
-substrat do syntezy glukozy.
28.wspolzaleznosc miedzy przemiana weglowodanowa i tluszczowa
29.dekarboksylacja kwasu pirogronowego
30.dwucukry biologicznie wazne - struktura, wystepowanie, funkcja
31.co to sa cukry redukujące
32.przedstawic przebieg glikolizy od fazy powstawania trioz
33.hormony wpływające na przemiane cukrowa. Nazwa, funkcja, miejsce wytwarzania, struktura chemiczna
34.produkty utleniania cukrow prostych
35.skrobia - struktura chemiczna
36.cukry redukujące, istota, wlasciowsci, - wymienic cukry redukujące i nieredukujace
37.resynteza glukozy / glukogeneza / od kwasu mlekowego, etapy wstępne
Tluszcze
38.biosynteza kwasow tluszczowych
Substratem wyjściowym jest acetyloCoA, który jest przetransportowany z mitochondrium do cytoplazmy, gdzie zachodzi proces biosyntezy. Donorem reszt dwuwęglowych jest malonylo-CoA, który powstaje w reakcji karboksylacji w obecności karboksylazy, której koenzymem jest biotyna. Malonylo-CoA oddaje atom węgla i uzyskujemy ketokwas, który trzeba zredukować. Donorem wodorów jest NADPH produkowany w cyklu pentozowym głównie zlokalizowany w komórkach tłuszczowych. Po redukcji powstaje hydroksykwas, a ten oddaje cząsteczkę H20. Tworzy się podwójne wiązanie w położeniu L-B, przyłączane są 2cz. NADPH, powstaje cztero-węglowy fragment, który w połączeniu z kolejnymi cząsteczkami malonyloCoA daje kwasy tłuszczowe.
39.trawienie i wchłanianie tłuszczów
Najpierw ulegają procesowi zwanemu emulgacja. Niezbędne są tutaj kwasy żółciowe wydzielane przez wątrobę. Takie zemulgowane cząstki rozkładane są następnie przez lipazę trzustkową, która "odczepia" kwasy tłuszczowe od glicerolu. Powstałe produkty rozpadu rozpuszczają się lepiej w tłuszczach niż w wodzie; dlatego niezbędna jest dalsza pomoc kwasów żółciowych tworzących tzw. micele - rodzaj przenośnika dostarczającego te produkty do błony śluzowej jelita, gdzie ulegają wchłonięciu.
40.bilans energetyczny β-oksydacji
W procesie odszczepienia acetylo-CoA zachodzą dwie reakcje utlenienia, w których biorą udział FAD i NAD ( powstają w sprzężeniu z tlenową fosforyzacją odpowiednio 2 i 3 cząsteczki ATP) Acetylo-CoA spalając się w cyklu Krebsa dostarcza 12 cząsteczek, zaś straty na aktywację kwasu tłuszczowego wynoszą 1 cząsteczkę. 1 reszta acetylo-CoA=12ATP, NADH=3ATP, FADH2=2ATP.ZYSK 17ATP
42.powstawanie tłuszczów z cukru
43.zwiazki o budowie sterydowej, ich różna funkcja w ustroju
Są pochodnymi cyklopentanoperhydrofenantrenu, zbudowanego z 4 pierścieni cyklicznych i jednego pięcioczłonowego typu cyklopentanu. -występują w lipidowych błonach komórkowych i cytoplazmatycznych, -stabilizują i regulują ich przepuszczalność dla jonów metali i zw. organicznych, -pełnią f. bioregulacyjne np. hormony, witaminy i kw. żółciowe. Najpopularniejszym jest cholesterol, który: -jest skł. Błon kom., -skł. Otoczek mielinowych, -prekursorem kw. żółciowych i innych sterydów.
45.karotenoidy - podaj przedstawiciela tej grupy u roślin i zwierzat
Karoten- u roślin, Retinol - u zwierąt.
49.reakcja zmydlania trojglicerydu palmitynowego ługiem sodowym - właściwości fizyczne mydel
50.kalcyferol - struktura chemiczna, właściwości biologiczne
*układ kostny - wpływ na metabolizm kości, *korzystny wpływ na system nerwowy i mięśniowy, *działanie immunomodulujące i pośrednio przeciwbakteryjne,* wspomaga komórki szpiku kostnego spełniające funkcje obronne, *zapobiega powstawaniu komórek nowotworowych, *działania metaboliczne w wielu tkankach: przytarczyce, jajniki, serce,
51.hormony nadnercza, miejsce wystepowania , nazwy nazwa chemiczna. Funkcja
Kortyzol, Kortyzon, Kortykosteron, Aldosteron, Dezoksykortykosteron,
55.podaj wzor lecytyny - czesci składowe wzoru i funkcja
-składnik błon komórkowych, -niezbędna do funkcjonowania układu nerwowego, -element składowy tkanki nerwowej, -bariera ochronna ścian żołądka, -udział w gospodarce cholesterolem.
56.przedstawic kwasy tluszczowe 18 - weglowe oraz podac ich nazwy
Olejowy- C17H33COOH; Linolowy- C17H31COOH; Linolenowy- C17H29COOH
58.katabolizm kwasow tluszczowych w komorce
KT acetylo-CoA Cykl Krebsa CO2
Enzymy
60.aktywatory i inhibitory reakcji enzymatycznych
Każda cząsteczka działająca bezpośrednio na enzym w kierunku zmniejszenia jego aktywności katalitycznej jest określana jako inhibitor.
Pewne inhibitory enzymów są normalnymi metabolitami komórkowymi, które hamują dany enzym w ramach naturalnej metabolicznej kontroli odpowiedniego szlaku. Inne inhibitory mogą być substancjami obcymi dla organizmu, takimi jak toksyny i leki, i w tym przypadku hamowanie enzymu może mieć działanie terapeutyczne , ale również letalne.
Usunięcie blokującej substancji przez odpowiednie enzymatyczne aktywatory uczynnia proenzymy. Jako przykład można podać zachodzące pod wpływem enterokinazy (aktywator) odłączenie peptydów od pepsynogenu co daje aktywny enzym pepsynę.
62.klasyfikacja systematyczna enzymow
1)oksydoreduktazy- katalizujące reakcje utleniania-redukcji, np. oksydaza cytochromowa,
2)transferazy- powodują przenoszenie at. lub gr. atomów z jednego substratu na drugi,
3)hydrolazy- katalizują rozkładanie substratu z udziałem wody (mało specyficzne),
4)liazy- katalizują rozpad wiązań: C-O, C-C, C-S, C-N, np. aldolaza,
5)izomerazy- powodują przekształcenie wewnątrzcząsteczkowe danego substratu,
6)syntetazy- syntetyzują wiązania: C-O, C-C, C-S, C-N np. syntetaza peptydowa.
63.od czego zalezy szybkość katalizowanej enzymatycznie reakcji
Szybkość procesu enzymatycznego zależy od łatwości tworzenia kompleksu enzymu z substratem (powinowactwo enzymu do substratu).
65.enzymy przewodu pokarmowego
*e. proteolityczne, które katalizują rozszczepienie wiązań peptydowych: a)endopeptydazy= proteazy, b)egzopeptydazy,
*e. amylolityczne, które katalizują rozkład wiązań glikozydowych w cukrach,
*e. lipolityczne (lipazy), które katalizują rozszczepianie wiązań estrowych w tłuszczach,
* nukleazy (enzymy trawiące kwasy nukleinowe): a)endonukleazy, b)egzonukleazy.
67.pepsyna- grupa endopeptydaz, enzym wydzielanego przez komórki gruczołowe żołądka. Rozkłada białka do krótszych łańcuchów polipeptydowych. Pepsyna jest składnikiem soku żołądkowego. , AspAT- transaminaza asparaginianowa, podwyższony poziom przy chorobach wątroby i zawale serca, LDH- dehydrogenaza mleczanowa grupa oksydoreduktaz substrat: pirogronian produkt: mleczan , dekarboksylaza pirogronianowa- koenzym: pirofosforan tiaminy; grupa: liazy; substrat: pirogronian, produkt: aldehyd octowy.
Witaminy
69.grupa witamin rozpuszczalnych w tluszczach: A,D,E,K- ich wystarczająca ilość w org. jest wtedy gdy sorbują się i wchłaniają kiedy jest duża ilość soków żółciowych, wykorzystywane są w dermatologii, w leczeniu chorób skóry. Witamina A- pełni rolę wzrostową oraz bierze udział w biochemii widzenia, Wit. D- wyst. w tłuszczach(tranie), przeciwkrzywiczna, powoduje zaburzenia w gospodarce fosforowo-wapniowej. Wit. E- witamina płodnościowa, w zbożach, olejach, tranie, warzywach, żółtku jaj, bierze udział w procesach układów redox, przy niedoborze zmiany anatomiczne w mięśniach i proc. rozmnaż,
Wit. K- w krzepnięciu krwi, w zielonych cz. Roślin, nadmiar: krwiomocz, hemoliza.
70.witamina B1 i objawy awitaminozy
-zaburzenia czynnosci centralnego układu nerwowego: osłabienie, zmęczenie, oczopląs,
-niewydolność krążenia: powiększenie serca, obrzęk kończyn górnych i dolnych,
-zaburzenia ze strony układu pokarmowego.
71.budowa i dzialanie witaminy D
73.znaczenie witaminy B12
-jest najbardziej aktywną, krwiotwórczą witaminą, -bierze udział w syntezie hemoglobiny,
-podaje się ją przy anemii, -wegetarianie są narażeni na braki tej witaminy, -zawarta jest w mięsie, wątrobie.
74.główne źródła witaminy A-marchew,prod. Poch. zwierzęcego ,C-cytryna,czarna pożeczka,B1-prod. zbożowe, mięso,B2-drożdże,jaja,wątroba,PP-wątroba,pełne mleko,B12-prod. pochodzenia zwierzęcego.
75.wymienic witaminy lub ich pochodne , które pelnia funkcje koenzymow
B6-koenzym transaminaz, B1,B6,B2- koenzymy izomeraz, liaz i ligaz
77.ryboflawiny - istota funkcji
-składnik enzymów, -w przejściach gdzie uczestniczy FAD,-bierze udział w procesach utleniania i redukcji, -współdziała w prawidłowym funkcjonowaniu układu nerwowego,
-współuczestniczy z witaminą A w prawidłowym funkcjonowaniu błon śluzowych, dróg oddechowych, śluzówki przewodu pokarmowego, nabłonka naczyń krwionośnych i skóry,
-uczestniczy w przemianach aminokwasów i lipidów, -odgrywa ważną rolę w funkcjonowaniu narządu wzroku.
Inne
80.endogenne powstawanie wody
W III etapie przemian katabolicznych w organizmie to utlenienie NADH + H+ i FADH2. Przenośniki te aby dalej mogły pełnić swoją funkcję muszą pozbyć się jonów wodorowych. Odbywa się to w zlokalizowanym w mitochondriach Łańcuchu oddychania wewnątrzkom., gdzie wodór zabrany podczas utleniania związków przekazywany jest na tlen. W wyniku połączenie powstaje woda a energia powstała z ich połączenia(reakcja silnie egzoergiczna a nawet wybuchowa) wykorzystywana jest do tworzenia wiązań energetycznych tzn. przyłączenia reszt fosforanowych do ADP i powstania ATP. Jest to fosforylacja oksydacyjna.
83.witaminy rozpuszczalne w wodzie
B1, B2, B6, B12, B15, PP, H, M, H1, C, P, kw. pantotenowy, kw. liponowy.
84.NAD - budowa, funkcje
Dinukleotyd nikotynoamido adeninowy, uczestniczy m.in. w reakcjach enzymatycznych:
Etanol <-> aldehyd octowy, mleczan <-> pirogronian, jabłczan <-> szczawiooctan, oraz w mniejszej mierze w dezaminacji oksydacyjnej waliny, leucyny a u mikroorg. w dezaminacji oksydacyjnej alaniny; układ NAD + H2 NADH + H+
85.FAD - wzor, natura chemiczna, substrat, produkt
86.cykl Krebsa - przebieg i znaczenie
Znaczenie: *wspólny szlak końcowego utleniania cukrów, lipidów i białek, *dostarcza zredukowanych przenośników wodoru do łańcucha oddychania wewnątrzkomórkowego gdzie syntetyzowane jest ATP, *utlenia gr. acetylowe acetylo~S-CoA do CO2 i H2O, *dostarcza substraty do różnych biosyntez.
87.skladniki kwasow nukleinowych
* zasada purynowa lub pirmidynowa: DNA Adenina= Tymina, Guanina _=Cytozyna, RNA zamiast tyminy Uracyl; *ryboza(RNA) lub dezoksyryboza(DNA); *reszta kw. fosforowego
88.hormony regulujące przemiany cukrowe
Glikokortykoidy: kortyzon, kortyzol, kortykosterol- podnoszą poziom glukozy we krwi.
89.hormony białkowe i peptydowe
*oksytocyna (pobudzająca skurcze macicy oraz gruczoły mleczne)
*wazopresyna (regulująca wydalanie wody przez nerki),
*insulina (wytwarzana przez trzustkę i wpływająca na obniżenie poziomu cukru we krwi),
*kortykotropina (pobudzająca wzrost kory nadnercza i wydzielanie kortykosterydów), *sekretyna (hormon tkankowy pobudzający trzustkę do produkcji soku trawiennego),
*angiotensyna (hormon tkankowy regulujący ciśnienie krwi i skurcze mięśni gładkich);
90.hormony pochodne aminokwasów
*adrenalina wytwarzana przez rdzeń nadnercza, regulująca przemianę cukrową, *noradrenalina, *tyroksyna wytwarzana przez tarczycę i wpływająca na wzmożenie przemiany materii oraz ogólny rozwój organizmu (brak tyroksyny prowadzi do kretynizmu, nadczynność tarczycy powoduje powiększenie gruczołu - wole),*melatonina
91.hormony sterydowe (pochodne cholesterolu)
- kortykosterydy (kortykosteron, aldosteron, kortyzol - cenne w leczeniu artretyzmu, chorób skóry i stanów zapalnych) wytwarzane przez korę nadnercza regulujące gospodarkę mineralną ustroju i kierujące procesem tworzenia węglowodanów;
-hormony płciowe wytwarzane przez gruczoły płciowe, które regulują procesy płciowe i określają drugorzędne cechy płciowe, wpływają na ogólny stan zdrowia i na samopoczucie (męskie: testosteron i aldosteron; żeńskie: progesteron i estradiol).
Wyszukiwarka