enzymy13

— Termodynamika 107

O

II

O

II

-o—p-^o— P

-o

-o

nh₂

CH

O- P -r- OCH„ O

HO HO

adenozyna

AMP

ADP

ATP

Rys. 2. Struktura adenozynotrifosforanu (ATP), adenozynodifosforanu (ADP), adenozynomonofosforanu (AMP) i adenozyny

AG-f. Wartość AG reakcji jest niezależna od drogi reakcji i nie dostarcza żadnej informacji o szybkości reakcji, ponieważ o szybkości reakcji decyduje AG*. Ujemna wartość AG wskazuje, że reakcja jest termodynamicznie korzystna we wskazanym kierunku (tj. ma dużą szansę przebiegu spontanicznego, bez dopływu energii), natomiast dodatnia wartość AG wskazuje, że reakqa jest termodynamicznie niekorzystna i wymaga nakładu energii, aby zajść we wskazanym kierunku. W układach biochemicznych ten nakład energii uzyskuje się często przez sprzężenie reakcji energetycznie niekorzystnej z reakcją energetycznie korzystną (reakcje sprzężone).

Często jest korzystnie odwołać się do wartości AG aktualnej dla standardowego zestawu warunków, jakimi są jednakowe stężenia (1,0 M) zarówno substratów, jak i produktów reakcji oraz przebieg reakcji w stałym pH 7,0. W tych warunkach wartość stwierdzana dla AG jest nieco odmienna niż w innych warunkach i jest określana jako AG⁰'. Przykładem reakcji energetycznie korzystnej, o dużej ujemnej wartości AG⁰' i często używanej do napędzania reakcji energetycznie niekorzystnych jest hydroliza adenozynotrifosforanu (ATP; rys. 2), tworząca adenozynodifosforan (ADP) i wolny fosforan nieorganiczny (Pi):

ATP + H₂0 -> ADP + Pi

AG°' = -30,5 kj mol"¹ -7,3 kcal mol^-1

iniiowaga

Mcjl

Reakcja chemiczna istnieje zazwyczaj w stanie równowagi dynamicznej, w której mimo ustawicznego przekształcania nowych cząsteczek sub-stratu i tworzenia nowych cząsteczek produktu, proporcja substratu do produktu pozostaje stała.

Rozważmy następującą reakcję: