0000028 3

HOOC—CH_rCH

HOOC-CHj-CH

białko

XXV

Rola cytochromów w łańcuchu oddechowym polega na utlenianiu zredukowanych koenzymów flawinowych zgodnie z reakcją 6-7.

<[6-7]

FADH_a+2 cytochrom (Fe^,+) -> FAD+2 cytochrom (Fe^,+)+2H⁺

Jak wynika z reakcji, trójwartościowe żelazo umieszczone centralnie w układzie porfirynowym przyjmuje jeden elektron przechodząc w jon dwuwartościowy, natomiast protony są przekazywane do środowiska reakcji.

Cytochromy są rozpowszechnione we wszystkich żywych tkankach i zostały wyizolowane i wykrystalizowane z serca konia, z drożdży i ziarna pszenicy. Pomimo, że cytochromy katalizują proces przeniesienia elektronów, a więc działają jak oksydoreduktazy, są raczej uważane nie za enzymy, a jedynie za jednostki transportujące elektrony, zgodnie z kierunkiem wzrastającego potencjału oksydored.uk-cyjnego (rozdz. 10, str. 242). W związku z tym heminy komórkowe ostrożniej jest nazywać nie koenzymami, lecz ogólniejszym pojęciem grup prostetycznych.

Kwas liponowy. Kwas liponowy wykryto w 1951 r. jako czynnik wzrostowy szeregu drobnoustrojów. W największych ilościach występuje on w wątrobie i drożdżach. Pod względem chemicznym jest to dwu-tiolowa pochodna kwasu oktanowego (kwas 6,8-dwutiooktanowy), która w zależności od potencjału oksydoredukcyjnego środowiska może występować w formie utlenionej lub zredukowanej — niecyklicznej

kwas liponowy utleniony

[6-8]

:CH_rCH_ręH-(CH)₄-C-0H ŚH SH

kwa i liponowy zredukowany

Obie formy występują więc w równowadze zgodnej z reakcją 6-8. Na tym między innymi polega zasadnicza funkcja kwasu liponowego, która sprowadza się do przenoszenia atomów wodoru. W organizmach żywych kwas liponowy występuje w połączeniu z białkiem za pośrednictwem grupy £-a minowej lizyny. Wskazuje na to wyizolowanie ę-N--lipoilo-L-lizyny przez łagodną hydrolizę białka enzymu, z którym ten związek współdziała, a mianowicie — z sukcynylotransferazy lub ace-

129

9 — Podstawy biochemii