moto32

I i Al i om RtA «łw*W)' alUetzryrzoa, Model* ad4il*>yw»A, kinetyka. przykład ■ |* klM I MkA M(.VIIDAl NA - ikmkWfjiłłU (momm)

| Ągumsrta to jeden z prryk ladOw wpływu M    kauHtyaaą enzymu uaŚMt>iuuaąprfąTwguiT_>.,un_t

I Wgaadd* dr> aMUSgo białka auzymatyeadago

17 ł aiyi] alfo»*erye»** u takie mżywy, kłdfysh aktywnuU miejsca katality- /nrgo m»m byt ragofowam*

! iliMlHyMM. oaajdqiąee sią w wkjM.u iNIR) h»)« (mtym* m pwlRdwwWtdBWitwuywt. bi/^rt kąt.. ..< i ligmtg* -

*    ">-Hl>f''> zjącjm morną strukturę ar/ymu aHoatirycuscgoł, Przyłączanie Dgtftdu znnrnia atrtdi.sę priioUrarmę gun utass' tik* i tamowanie (tnjym traci akty wwofc kauiMyc/ną) lub akty wm ją (enzym po jwzyUpzemu tiriun zyskuje ekr>»w*d< iMMfMdpeanąj.

Cu KMiwy mc u| UMuyi zna, In/ ałlaeicryi/*»e (dlatego, ** rajmujij lnu prwMfwó) /. mAutucm R tfUtygą nwejar aRaatar»c/wycb    Mflłlff*¹ frdwfobkoąę to badania prrapreii a ł/»merapaMcą

| tiy imtapiafcl ZM^win II li i»J i einiapensT) id im ml n n nu j wykazujące istnienie odrębnych mMcjm aktywnych i n#Mto)«B)«k • pi i»mdk ii różnorodnych enzymów.

fy ymtm) tkMŚormacyjac obejmujące hd*|kc katalityczne enzymu pod wpływem efektom kllwteryt «up) mm wpt> w* a» j WPOro^C^CAtl^TW jmTO ^ll^m/vnlY reru V-efekt allosterycaiy zmienia wartość Vm*x bet wpływu ttit Km^tdeswntuym tkizducm imem byt rnnana on.iitacji przestrzennej lub ładunku reazt katalitycznych prowadząca do ztnlęj■«—la Vmaa l

(enzyms ■■ ii K-/inictima Km, ma zmianiję Vmax-> skutkiem /iwan łiuftiif))»lik :    substraiem i resztami aminok watowymi w miejscu wiążącym aubomi) lub )U^od>

*    nauąy aśoostarycjne często wykorzystywane są w hamowaniu pracz sprzężenie zwrotne, bowiem iwteuu produkt wrap l pnoaaa awyauiycayek mott być inhibitorem allostcrycznyni do enzymu dokonującego zazwyczaj' pterwszej prtcMuay

[ razj samy rantj w danym szlaku Przykładem jesi karbarnoilotransferaza asparaąimioowm(ATCaaa t CPSU) katalizuje pcmq reakcje szlaku biosyntezy piiymidyn - enzym len hamowany jest alkwterycznię pracz tnb»foran eytydyuy (CTf t i mr aktyw wity pracz AU*. Wysoki poziom ATP może zmeić jednak hamujący efekt CTP, uioortiwsąjąc ąMt | aafcteofydAw pirymidynowych w obecności podwyższonej ilości nukleotydów purynowydi. Iłamwaiwc praca pnękante zwrome może być bardziej skomplikowane i przebiegać w rozgałęzionym szlaku biosyntezy obejmującym hamowanie ta rtasrych ponowach tego szlaku.

? Wykres załeftioso szybkości reakcji V od stężenie substraiu S dla enzymów allostcrycznych przybiera kształt signoldaln) *

• odróżnieniu od hipetbolicznego przewidzianego równianie Mtchaelisa-Mcnten Dzieje się tak dzięki koopentywnoW i tWtawu c*ąiłęczcłr substraiu - jedno miejsce aktywne enzymu może oddziaływać na utnę miejsce aktywne tej samą} cząsteczki

i m Ja z» wm

enzymu.

i —•    .

INHIRMOR Al.lOSU RYCTNY - wiąże się w sposóbuprzywilqowaai> z ftoaąT, esyb praaaaaa marnowagę w knraaśr

T.

AK1YW A l()H Al IX)S ftRYC/NY - łączy się preferencyjnie i formą R. przesuwa równowagę w iuwmin R.

I ! I K I IIOMO l ROKlWY odpowiada oddziaływaniom aUotlcrycmya pomiędzy idaaiycaajM lągandrau.

IJ KKT łll'. II KOIBOPOWY odpowiada oddziaływaniom allomarycznympamiądry rcaay an tgnśaa łł.MODłl. JEDNO PRZEJŚĆ IOWY (Monoda. Wyman. Changm)

/akładąjąu be anzym składa się z 2 po^aedrnwlak (R mąjąc« duZc powiaau s^iwo do mbaaratu T-uudcpum— pstaisji formy R i T mogę przechodzić w siabtc w/ąjemuc jodnak warunkiem jon Rk a» wyhla po^aMaami euapaaa —> występować w tej samej konformacji, lak aby aoataia zachowana ąmtiu i ząsiaemi ma|Wi ZafateM |oi htM 11    ^

formy KR 117) l'rzy braku substratu obłe formy opisują się jako To i Ro, a L te aamaMk NRat Tłślbs W jadiioptMjśewmym modelu oddziały weń aJloalerycrnycb clckty asegą byd bametsapgwu - awa Andaam ttiiagn w > mri lub łtetrrotropowe - albo dodanie albo ujemne

l.tczba caąatec/ak enzymu w formie K zwiększę się Ze sauem nąiiau subeMa i śhfeęe waaaame aMak Jat kguperatywne Kiedy miejsca aktywne są w pełno eaodaone. wtedy wazy Wkte tząslacteU mgfWm wyeaapaib * feraańrfe IfijWdDKl. Al KWr.NCYJNY - kałejayrk zdarsed Kotblauda

każde z podjednowei enzymu występuje w jednej t form konfonwec-,">eb (R lab Tl Zwigmme iMm aśłMaraajaagw puarodujs rmieną konformacji podjodnnstki jednak ale ma wpływu aa kwlmsajr 4mM jadwati

MidłsaAmaibl flg|fl|n|f||fl powodme zwiakazarue somnnwaitmRn MbaSagą    aamaduamm Mi iMteaa—*>*1^1 aamT

Wiązanie jsat knoperwjwŚK 1 yfko wWy blady powiriowasiww RT • sabauąg^M wtjaaes sal gowasawuaMai R Rózniee z model soi jednoprzejśebraym: • modai sefc wraeyjny aia asktaia aiuMrasyj uąią aaasa 111 fh Mk a*¹*'*¹ (prz*i<k i' I I do R wymuM>4if jod wiązaniem substraiu) zmiana kenśbsaaasędM * 1 da ■ wy wagute hdfcfcM * '*<ąd pu^ednodkath forma H I h K zasadimza (w jsdnoprzajai wajw ałsduewufoaa’ foak WaaSotanadss    M^uteMatO

WHymu —^ljli,-^łr~— ^Ł-~~***ię—r 1 rnrgą k)f śi ifski‘~ *-it~ nirmna. ■ dragi nąstsi ih 1 mbraaśa IMM bWt **1**"* lab etałwmmu wiązaniu aii pirrweza w salsesiodsi od udkwtatewd terubuirahgali wgnMUdamiaadiprWfęwramarademwMai

f»ąs>sa»W satdlrata

10 NtektAraweymjrdMlMuą *ił jął s uwtidra mat alahtdw w mdłt aw m«»oe w»    wgp (dWMfo

| 11 IRmar w fortole R tania wiąaaś I kab I aausWwrtel «we- i> wm tuh kruk sokatram «eł» mowa wMNOWłe • teM» (

I wAmraiw prieeuwa kiełkamaiłe de foe*, * gdsemdwissl wtgirstMfk- »R