P1010375

	Masa cząsteczkowa [Da]	tipoproiemy	Miejsce biosyntezy i znaczenie w metabolizmie lipoprotein
a po A ł	28 016	HOL. CM	Syntetyzowana w wątrobie i jelicie; białko strukturalne HDL; aktywator LCAT; być może ligand dla receptorów HDL-SR-81 lub CERP
apo A II	17414	HOL. CM	Syntetyzowana w wątrobie i jelitach Znaczenie nieznane
apo A IV	46 465	HOL. CM	Syntetyzowana w wątrobie i jelitach Prawdopodobnie pośredniczy w wymianie innych apolipoprotein między HDL a CM
apo B-48	264 000	CM. CMR	Syntetyzowana w jelicie, niezbędna do syntezy i sekrecji CM w jelicie cienkim
apo B-100	540 000	VLDL. IDL, LOL	Syntetyzowana w wątrobie; niezbędna do syntezy i sekrecji VLDL w wątrobie; białko strukturalne VLDL, IDL i LDL; ligand receptora LDL
apo C I	6630	CM. CMR. VLDL, IDL. LOL	Syntetyzowana w wątrobie; może hamować wątrobowe wychwytywanie remnantów VLDL i CMR. głównie przez receptor LRP
apo C II	8900	CM. CMR. VLDL. IDL. LOL	Syntetyzowana w wątrobie; aktywator LPL
apo C III	8800	CM. CMR. VLDL. IDL. LDL	Syntetyzowana w 'wątrobie; inhibitor LPL może hamować wątrobowe wychwytywanie remnantów VLDL i CMR
apo E	34 145	CM. CMR. VLDL. IDL. LDL	Syntetyzowana głownie w wątrobie, makrofagach. mózgu, ligand receptora LDL i LRP w wątrobie, występuje w trzech odmianach polimorficznych: E 2. E 3 1 E 4; najczęstsza odmiana - E 3 - związana jest z prawidłowym metabolizmem VLDL i LDL
apo (a)	250 000-800 000	Lp (a)	Fizjologiczne znaczenie nieznane; duże podobiertsfwo budowy do plazmmogenu; czynnik ryzyka choroby wiehcowej

Tabela 2 Charakterystyka głównych apolipoprotein (101,229.239)

1.3.3. Lipoproteina (a) (Lp (a))

Lipoprotema (a) różni s.ę od LDL obecność,ą dodatkowej dużej cząsteczki b.alka nazwanego apoprotemą (a), połączonego mostkiem d,siarczkowym z apo B - 100 (201) Dlatego tez działania tej lipoproteiny

należy upatrywać w części białkowej - apoproteime (a)

Głównym miejscem syntezy apo (a) jest wątroba, natomiast me wiadomo dotychczas, czy połączenie z apo B i powstanie Lp (a) zachodzi w wątrobie czy osoczu. Degradacja Lp (a) zachodzi w wątrobie, jelicie cienkim i śledzionie z udziałem receptorów LDL Podobieństwo apo (a) do białek układu fibrynolizy oraz Lp (a) do białek LDL - frakcji transportujące; lipidy, pozwala przypuszczać, ze Lp (a) jest pomostem łączącym te dws układy (83.201).

Ze względu na podobieństwo w budowie apo (a) w Iipoprotemie (ai i plazminogenu może nastąpić związanie apo (a) z fibryna w miejscu „receptorowym' dla plazminogenu. przez co następuje zahamowanie procesów fibrynolizy i tworzenie zakrzepów na powierzchni śródbłonka

(217).

Wysokie stężenie Lp (a) koreluje dodatnio z częstością występowania choroby wieńcowej i zawału mięśnia sercowego, dlatego Lp (a) jest uznanym czynnikiem ryzyka miażdżycy (65. 223) Mechanizm aterogennego działania Lp (a) nie został jeszcze do końca wyjaśniony. W badaniach in vitro wykazano, że niektóre białka w ścianie naczyń takie jak ełastyna czy kolagen wiążą się z Lp (a) znacznie silniej niż z LDL. Mozę to powodować odkładanie estrów cholesterolu w przestrzeni pozakomórkowei ściany naczyń lub oksydację cząsteczek Lp (a). Ponadto Lp (a) związana z proteoglikanami jest pochłaniana przez makrofagi. co prowadzi do akumulacji estrów cholesterolu w makrofagach Oksydacyjne modyfikacje Lp (a) mogą przyspieszać pochłanianie tej lipoproteiny przez makrofagii • przekształcenie jej w komórki piankowate (101.264)

1.4. Czynniki biochemiczne ryzyka miażdżycy

Niepokojący wzrost częstości chorób układu krążenia powstających na tle miażdżycy, skłonił do intensywnych badań nad tzw. czynnikami ryzyka miażdżycy Obok osobniczych cech biologicznych, główną rolę

23