Scan103 2

82

82

6.53.

6.54.

6.55A,B.

6.56.

6.57.

6.58.

6.59A,B,

6.60.

6.61.

6.62.

6.63.

6.64    A.

6.64    U.

6.65    A.

6.6515.

6.65C

6.66.

6.67,

6.68.

, stąd

= 142 ; aby reakcja hie

K-

\ATP]-K gla na prawo przy stałym stosunku [3

10*7-10 [ADP]

[ATP]

c, jeśli są sprzężone kinetycznie (enzymatycznie) z reakcjami, dla których AG < O lub jeśli aktualny stosunek stężeń (aktywności) produktów i substratów (T) jest odpowiedni (patrz odpowiedź do zad. 6,38.) b, pochłanianie i produkcja energii w organizmie zachodzi w sposób ciągły u' efekcie reakcji, które z reguły przebiegają w stanach stacjonarnych;

b, zachodzi wskutek sprzężenia kinetycznego z reakcjami o AG < 0, b.

[ADP]-[\,3-diPGA] [ATP}-[?>- PGA] [3- PGA] [ADP] 1,3-diPGA) ni usi być

PGA] ,    .    ,    . ....

--—--> 142, a więc odpowiedz b).

fi ,3 -tliPGA)

b.

b, jest ona sprzężona kinetycznie z reakcjami o AG > 0 (układstacjonarny). Patrz odpowiedź do zad.6.59. b; utlenianie glukozy, b (b.niskie).

AS¹' > 0; nic, Alf > 0 (z równania Gibbsa-Helmholtza) AŚ' też ma wartość > 0 ale AG⁰ = Alf - TASf i może być >, < lub = zeru.

Alf » 0

a) ok. 400 kJ/inol (jeśli c.,_r<^lc_s- 1, to AG s AG° - 0, AG° = Alf -TAS^JI\ stąd Alf - 7'ASf): b) wzrost entropii często tłumaczy się dużym wzrostem stopni swobody cząsteczek wskutek zerwania licznych wiązań (oddziaływań) powodujących uporządkowanie w stanie naturalnym; należy jednak wziąć pod uwagę, że w stanie zdenaturowanym tworzą się nowe wiązania (oddziaływania) ze środowiskiem. Przyczyną wzrostu entropii może być też fakt, że białko naturalne ma tylko jedną konformację, natomiast wiele możliwych konformacji w stanie zdenaturowanym (może realizować swoją strukturę na wiele sposobów).

Stosunkowo dużą wartością entropii tego procesu, rzędu 1 kJ/moi-K (patrz zad. 6.65 A.), co powoduje, że PAS > AH i AG < 0.

a.

b. b.

a {K > f, patrz zad.6.38),

6.69.    a(ZC=r).

6.70.    a.

6.71.    AH < 0 ponieważ AS takiego procesu jest < 0 (wzrost uporządkowania), a AG < 0 (z warunków zadania); AG = AH- TAS.

6.72.    a, dodatnią, b, spadek.

6.73.    a,c.

6.74.    b, niemożliwy (zasada mikroodwracalności reakcji - patrz rozdz. 14).

6.75.    b. Jest to niefortunne określenie, ponieważ myli energię, U, z funkcją Gibbsa, G, której przyrosty określają samorzutność danej reakcji (T, P ~ const.). AG reakcji hydrolizy decyduje o przebiegu łącznych (sprzężonych enzymatycznie) reakcji w warunkach pracy organizmu, przy dopuszczalnych fizjologicznie stężeniach reagentów (AG,, zależy od AG"_r i aktualnych stężeń reagentów: AG_r = AG⁰, + ft71nF).