skanuj005

ięgi, ;”i..'V,^^_v^.;:^^;f^/..,^U_____^,-,%y.. . .-•-•^—7----.;*; ■ -_;f~- - •*»— >wt-^r -;~r f/T*V^.rV* Vr^ ■':‘'‘*;-~.^w' '• ^

^*».i^.,n,.,,.,...,m_w.■■■-,-■-»*,«»>' ■■ ⁱ,r_-'"^ ¹—-■■!■>. j■■■ ■    .!?■■»■■■ Vi. *!■..■ i- •    .i 1"..,^

! ..

.*»'■ * . •

..V.....•..

•*•• .*• .

■',. . Dziekrpreparatom enzymatycznym mamy:;'.    ..-.

^Oszczędność surowca (np. zastąpienie słodu jęczmiennego słodem płeśiubwym) •Zwiększenie wydajności procesu technologicznego (np. uzyskanie większej ilości soku dzięki zastosowaniu do jego klarowania preparatów pektynaz)

•Skracanie cyklu produkcyjnego •Poprawa jakości wyrobu •Zwiększenie trwałości prom.ktu •Możliwość kierowania reakcją enzymatyczną

i

fó Metody stabilizacji aktywności en2ymów

Obok unikania inaktywacji enzymów można dodatkowo stosować środki pozwalające n° zwiększanie stabilności enzymów, przez dodawanie stabilizatorów lub przeprowadzanie enzymów w fazę stała.

Stabilizatory to związki dodane do roztworów, zwiększają odporność enzymów na czynniki insktywujące:

-substraty i. ich analogi strukturalne -jony metali (usztywniają strukturę enzymu)

-koenzymy

-stabilizatory nieswoiste, np. sole nieorganiczne

przeprowadzenie w fazę stałą - enzymy przechowuje się (jeśli można) w temperaturze 0°C w postaci kryształów' lub jako suchy proszek po liofilizacji. Można je tez wiązać ze stałymi nośnikami.

Aktywność enzymów zależy od wielu czynników.

1) woły w czasu reakcji na reaktywność enzymatyczna

-y.- miarę upływu czasu reakcji enzymatycznej następuje wzrost stężenia produkm i obniżenie wożenia substratu 2}wpływ temperatury

•■wzrost temperatury powoduje dwa równoległe efekty ś wzrost szybkości reakcji enzymatycznej

^obniżenie aktywności białka enzymatycznego w wyniku inaktywacji enzymatycznej -efekt to krzywa Gaussa; wysokość tej krzywej punkt tzw. Temperatury optymalnej elit. przebiegu reakcji enzymatycznej. Temperatura ta nie ma charakteru stałego i załezy od wielu czynników (parametry reakcji enzymatycznej)

30wplyw stabilności enzymu

badanie wpływu termicznej stabilności enzymu na jego aktywność odbywa się poprzez inkubacje próbek enzymu w różnych temperaturach przez określony czas i pomiar aktywności wszystkich próbek o tej samej temperaturze. Cel- określenie temperatury dentuuraoji białka enzvmatvczne°o.

9    J    w

4}wpływ pH na aktywność onzyr.>"Uy.;zna

od wartości pH zależy stopień jonizacji powierzchni cząsteczek aminokwasów wchodzących w skład białka enzymatycznego. Każdy enzym wykazuje najwyższą aktywność przy określonym pH środowiska, wartość tą określamy jako optimum pH enzymu.

5) wplvw stężenia substratu

równanie Michaelisa-Menten pozwala przewidzieć, w jaki sposób stężenie substratu wpłynie na szybkość reakcji.

6) wpływ inhibitorów

-inhibicja nieodwracalna - inhibitory wchodzą w stały kompleks /. enzymem, całkowicie blokują reakcje

unhibicja odwracalna - kompleks jest labiiny i ulega rozkładowi