20110407215

Ni syttofc m*x$ eniymatycziWj »P*r««|ą mJru

•    g*mp^rft.ra - kasty enzym ma oofrmaina temperatuią działania - <M wNŚMośfl maki dą ot w graraoKfi 3S*4S*C Wytnę temperatury powodują deneturacją Hat* (wyjęte* mtmonf I wektor* tnktam ąfrWC),

•    pH - ■n^fcn^w>|t enzymów działa optymalnie w pH bliskim obojętnego. Są enzymy, Mdre datafą Mf*M| w Środowisku kwaśnym (pepsyna pH 13-2.7) lub zasadowym (trypoyna, diymtoypsyna pHM*

Ry*. 2. Zależność aktywności enzymu od pH (wg Kooiman I R6hm 2005)

Optywlno wartość pH {ayS tak* wtak pH. przy ttdrej iMywnołt enzymu Jest maksymalna) wyznacza sN < wykresu zatetnate aMywnoid enzymatyczne) od pH, który pnyynuje na)mtoej postać krzywe) w ksrtaWe dzwonu

środowisko silnie kwaśne I silnie zasadowe (skrajne wartośd pH) działo deneturyfąco, niszcząc nieodwracalnie aktywność enzymów Niewielkie zmiany pH nie dezaktywują enzymu, ale obniżają szybkość reakcji, ponieważ wpływając na stopień jonizacji enzymu I substratu, zmieniają warunki tworzenia się kompleksu enzym-sutatrat

• stężanie substratu - kiedy [S)< K«. to V, ■ (V_saJK_ny[S] I szybkość reakcji jest proporcjonalna do stężania substratu.

W przypadku gdy [S]> Km to V_S«V_M to szybkość reakcji osiąga wartość maksymalną, niezależną do stężenia substratu.

CZĘŚĆ DOŚWIADCZALNA

hytootoyany rozpad wiązań chemicznych, do oodklasy enzymów hvdroltru1ncvch wiązania

OtaUt, czyli esteraz I

i, czyli enzymów

kalalndących odszczepienie ranty fosforanowej od estrów kwasu fosforowego. Poza naturalnymi subetntami, hydrotezy monoestrów fosforanowych rozszczepiają także estry fosforanowe fenoli, np. ^ntrońenyiofosforan.

Odczynniki i sprzęt: • 1 ziemniak

2