Śląska Akademia Medyczna Katedra i Zakład Biochemii
i Genetyki Medycznej 40-752 Katowice, ul. Medyków 18 te!./fax (022) 252 84 32
2000/200?
2. Temat: Białka, peptrdy, aminokwasy — budowa i przemiany:
Ćwiczenie 2: Aminokwasy, niebialkowe związki azotowe i analiza jakościowa białek Praktyczne: 2.1 Wykrywanie białek - reakcja biuretowa
2.2 Denaturacja cieplna, wpływ alkoholu i wysalanie białek (owoalbuminy, kazeiny)
2.3 Koagulometryczne oznaczanie fibrynogenu osocza.
2.4 Spektrofotometryczne odróżnianie hemoglobiny od oksyhemoglobiny.
2.5 Rozdział i identyfikacja mieszaniny aminokwasów techniką chromatografii cienkowarstwowej
2.6 Badanie rozpuszczalności kwasu moczowego.
2.7 Wykrywanie kreatyniny w moczu.
Szczegółowe zagadnienia do ćwiczeń i egzaminu:
1. Białka, peptydy i aminokwasy: struktura, właściwości fizykochemiczne i funkcje biologiczne
■ Źródła wolnych aminokwasów:
• Egzogenne - składniki odżywcze, rodzaj i pochodzenie; wartość odżywcza;
• Enzymy trawienne w przewodzie pokarmowym,
• Wchłanianie aminokwasów z przewodu pokarmowego do krążenia
• Endogenne - synteza endogennych aminokwasów, rozkład białek własnych,
• Naturalny obrót metaboliczny białek, okres półtrwania,
• Wewnątrz- i zewnątrzkomórkowe proteazy - rola w dostarczaniu aminokwasów.
2. Poziomy organizacji łańcucha polipeptydowego i oddziaływania allosteryczne:
• Struktura 1-, I1-, III- i IV-rzędowa - znaczenie, występowanie
• Białka globularne (sferyczne), włókienkowe, allosteryczne - rola w organizmie
3. Związek między' strukturą a funkcją pełnioną przez białka, na wybranych przykładach białek:
• Tkanki: łącznej (kolagen, elastyna, proteoglikany), mięśni (aktyna, miozyna, troponiny, tropomiozyna),
• Białek błon biologicznych: kanały i pompy, receptory' zdolne do odbioru informacji ze środowiska
4. Białka krwi i innych płynów' ustrojowych - właściwości, funkcja i znaczenie biologiczne:
• Albumina, globuliny a, (3, y transferyna, apolipoproteiny, transkortyny, fibrynogen, immunoglobuliny, hemoglobina, mioglobina, krzywe dysocjacji oksyHb i oksymioglobiny,
o Wpływ efektorów allosterycznych na powinowactwa hemoglobiny do tlenu:
■ 2,3-bisfosfoglicerynianu, C02, IT, 02 o Zmiany konformacyjne hemoglobiny towarzyszące utlenowaniu.
• Białka śliny, soku żołądkowego, soku jelita cienkiego, soku trzustkowego.
5. Aminokw-asy jako źródło energii:
• Dezaminacja aminokwasów w reakcji transaminacji: aminotransferazy: asparaginianowa i alaninowa, - rola fosforanu pirydoksalu (witaminy B6) i oksydacyjnej deaminacji glutaminianu:
• regulacja allosteryczna dehydrogenazy glutaminianowej:
• inhibitory allosteryczne: ATP, GTP,
• aktywatory allosteryczne: ADP, GDP.
• Oksydacyjna deaminacja aminokwasów - rola oksydaz L-aminokwasów, przebieg, znaczenie
• rola koenzymu FMN, tlenu cząsteczkowego, katalazy.
• Losy metaboliczne azotu aminowego aminokwasów
• Synteza mocznika - lokalizacja, przebieg, energetyka, znaczenie biologiczne.
• Losy szkieletów węglowych aminokwasów jako paliwo energetyczne:
• aminokwasów ketogennych - dostarczają acetylo-CoA albo acetoacetylo-CoA,
• aminokwasów glukogennych - dostarczają pirogronian, a-ketoglutaran, bursztynylo-CoA, fumaran, szczawiooctan.
6. Źródła niebiałkowych związków azotowych we krwi:
• Kwas moczowy - pochodzenie, biosynteza - lokalizacja, przeznaczenie, znaczenie;
• Kreatynina - pochodzenie, synteza - znaczenie biologiczne i diagnostyczne, przeznaczenie,
7. Aminokwasowe substraty w syntezie hemu i rozkład hemu
• Synteza 5-aminolewulinianu, porfobilinogenu, uroporfirynogenu, protoporfiryny IX;
• Produkty degradacji hemu - miejsce powstawania i przeznaczenie
8. Przemiany aminokwasów do aktywnych biologicznie pochodnych:
» amin katecholowych, melanin, hormonów tarczycy, serotoniny, melatoniny, GABA, histaminy, tlenku^
azotu, S-adenozylometioniny, karnityny, fosforanu kreatyny. K ! fc R O W N 1 K
Katedry i Zakładu Biochemii i Genetyki Medycznej ^ad^iijjfedyęznei