TEST 1 Bioenergetyka komórki0005 wykonanie new patysia 17

17. Które stwierdzenie objaśniające przedstawiony wykres jest prawidłowe?

a)    Przy małych stężeniach substratu szybkość reakcji jest stała.

b)    Przy znacznym nadmiarze substratu czynnikiem ograniczającym szybkość reakcji enzymatycznej jest stężenie enzymu.

c)    Przy stałym stężeniu enzymu szybkość reakcji enzymatycznej zależy od stężenia substratu.

d)    Szybkość reakcji enzymatycznej jest proporcjonalna do stężenia substratu.

18.    Badając szybkości reakcji enzymatycznej, zaobserwowano, że dwukrotne zwiększenie stężenia enzymu powoduje dwukrotne zwiększenie szybkości reakcji. Z obserwacji tej wynika, że:

a)    stężenie substratu było równe stężeniu enzymu;

b)    stężenie substratu było o wiele większe niż stężenie enzymu;

c)    stężenie substratu było o wiele mniejsze niż stężenie enzymu;

d)    zjawisko takie jest zupełnie niezależne od stężenia substratu.

19.    Która z informacji dotycząca hamowania kompetycyjnego aktywności enzymu jest prawdziwa?

a)    Inhibitor przyłącza się do miejsca katalitycznego enzymu.

b)    Hamowanie reakcji jest nieodwracalne.

c)    Inhibitor przyłącza się do innego miejsca niż substrat.

d)    Inhibitor zmienia powinowactwo enzymu do substratu.

20.    Wskaż informację fałszywa. Dla działania inhibitorów niekompe-tycyjnych jest charakterystyczne to, że:

a)    następuje zmniejszenie szybkości maksymalnej reakcji enzymatycznej;

b)    następuje wzrost wartości stałej Michaelisa (Km);

c)    zwiększenie stężenia substratu nie wpływa na działanie inhibitora;

d)    jako inhibitory niekompetycyjne występują często jony metali.