37400 img236 (18)

14.7.1.    Azot atmosferyczny

Najbardziej rozpowszechnionym źródłem azotu w środowisku naturalnym jest azot atmosferyczny, stanowiący 78% składu powietrza, jednakże tA forma azotu nie jest dostępna dla większości drobnoustrojów. Drobnoustrojami zdolnymi asymilować azot atmosferyczny są przede wszystkim bakterio środowisk naturalnych: bakterie fotosyntctyzujące, tlenowce z rodzaju Azotobacter, mikroaerofilc z rodzaju Achromobacter, beztlenowce z rodzaju Clostridium, a także bakterie brodawkowe z rodzaju Rhizobium, które żyją w symbiozie z korzeniami roślin oraz sinice.

Azot w związkach organicznych występuje w formie grup NH₂ lub NH, tak więc wykorzystanie azotu atmosferycznego przez drobnoustroje polega na jego redukcji. Proces ten wymaga dużego nakładu energii, gdyż wiązanie pomiędzy atomami azotu w cząsteczce jest bardzo silne. Asymilację azotu atmosferycznego zapewnia układ enzymatyczny, w skład którego wchodzą dehydrogenaza pirogronianowa, nitrogenaza i ferredoksyna. Donatorem protonów i elektronów do procesu redukcji jest pirogronian. Na związanie 1 mola N₂ potrzeba około 20 moli ATP. Chcmizm wiązania azotu atmo- | sferycznego oraz znaczenie tego procesu omówiono w rozdziale 24.

14.7.2.    Wykorzystanie azotu mineralnego

Zdolność tę wykazuje wiele drobnoustrojów. Łatwiej przyswajalne są sole amonowe niż azotany, które przed wbudowaniem w związki organiczne muszą być zredukowane do jonu NH*. Azotyny ze względu na swoją toksyczność są źródłem azotu jedynie dla nielicznej grupy drobnoustrojów. Reakcje przekształceń azotanów i azotynów do amoniaku zostały przedstawione w rozdziale 14.5.

14.7.3.    Rozkład białek i aminokwasów

Liczne grupy bakterii charakteryzują się właściwościami proteolitycznymi, tzn. wykazują zdolność do hydrolizy białek, a następnie rozkładu aminokwasów. Enzymy odpowiedzialne za ten proces nazywamy proteazami (enzymy proteolityczne); rozszczepiają one wiązanie peptydowe pomiędzy resztami aminokwasów i są syntetyzowane m. in. przez bakterie z rodzaju Proteus, Bacillus, Clostridium, a także niektóre grzyby. Proteazy, podobnie jak wspomniane wyżej lipazy, nie wykazują swoistości substratowej, tzn. są zdolne hydrolizować różne białka. Wśród tych enzymów wyróżniamy cn-dopeptydazy hydrolizującc białko z wytworzeniem poli- i oligopeptydów oraz egzopeptydazy odszczepiające pojedyncze aminokwasy, włączane bezpośrednio do biosyntezy biiiłck lub rozkładane w reakcjach dcaminacji, dckarboksylacji lub tranutminocji.

Deaminacja jest procesem odłączenia od aminokwasu grupy NH₂. Wyróżniamy dcaminację oksydacyjną, redukcyjną, desaturacyjną, hydrolityczną oraz typu Sticklanda. Deaminacja oksydacyjna zachodzi wg schematu:

COOH

I

H₂N—C—H

I

R

COOH

NAD⁺ -> NADH, !

C = NH

I

R

h₂o

COOH

I

c=o

i I

NH₃ R

Aminokwas

Iminokwas

Ketokwas

Przykładem takiej reakcji może być rozkład kwasu glutaminowego oraz fenyloalaniny.

COOH

I

H₂N—C—H

i

(CH₂)₂

COOH

Kwas

glutaminowy

COOH

COOH

NAD ⁺

L_NH⁺i£ 'c₌o

COOH

NH₂—C—H

(CH₂)₂

COOH

Kwas

iminoglutarowy

COOH

i

c=o

i I

NH, (CH₂)₂ COOH

Kwas 2*okso-glutarowy (a-kctoglutarowy)

NH.

Fenyloalanina

Kwas fenylopirogronowy

Deaminacja redukcyjna jest przemianą polegającą na przekształceniu aminokwasu do kwasu nasyconego wg schematu:

COOH

COOH

1

nh₃ r

H₂N—C—H    CH₂

R