Inhibitor niekompetycyjny wiąże się zarówno z wolnym enzymem jak i kompleksem enzym-substrat
0 Inhibitor wiąże się z enzymem poza centrum
aktywnym. Indukuje to zmianę konformacji białka enzymatycznego w wyniku czego zmniejsza się zdolność katalityczna enzymu
Q Zazwyczaj inhibitor nie wpływa na wiązanie substratu więc i Km
O Prędkość maksymalna nie może być osiągnięta nawet przy wysokim stężeniu substratu