Poniżej przedstawiono schemat reakcji, w których tkanina Sianowi substrat:
CH, - CH - COONa NH,
atminian sodu f NaOH
CH, - CH - COOH NH,a
chlorowodorek alaniny
Ha
CH -CH-COOH - "Bi-CH, — CH - COOH —————CH, — CH, — NH, + CO,
OH
kwas
2-bydfaksypropanowy
NH.
etyloaniina
kondensacja
CH.
CH. - CH - CONH - CH - COOH
NH,
ałanyloałanina (Ala-Ala)
Charakterystyczną właściwością ^-aminokwasów jest tworzenie a ^-nienasyconych kwasów na drodze efiminacji cząsteczki amoniaku, np.
CH, - CH - CH, - COOH °gtZCWaiMC «• CH, - CH - CH - COOH + NH, NH,
Z kolei y, 6-aminokwasy ulegają cyklizacji, tworząc laktamy, czyli cykliczne amidy, np.
CH - CH, - CH, - COOH CH,-CH,-CH,-C-0 + H,0
lii, NH-^
• wykrywanie aminokwasów ■tarkowych |
reakcja z azotanem(V> oiowiuOT) lub ctanianem (octanem) otowiuOD po wczrimrjszyro przeprowadzeniu siarki z grupy tioiowej -SH w jon S*-(ogrzewanie w obecności stężonego roztworu NaOH). Jon ten reaguje z kationem Pb2*, tworząc czarny osad siarczku oiowiuCU): Pb** + S*- --- Pbsi |
ł • wykrywanie |
reakcja ze stężonym kwasem azotowym(V), w trakcie której powstają żółte |
aminokwasów |
związki nitrowe |
aromatyczny* h |
BAZ
Białka to substancje o dużej masie cząsteczkowej składające się wyłącznie lub w większości z reszt ami-nokwasowych (ponad 100).
Wodne roztwory białek są typowymi hydrofitowymi koloidami (hydratacja cząsteczkom wody). Wykazują cfelct TyndaUa, nie przenikają przez błony półprzepuszczalne.podlegają koagulacji i pcpnzacji. fT* ki posiadają ładunek elektryczny, dlatego poruszają się w określonym kierunku w polu elefcin cznym (zjawisko elektroforezy).
Wysalanie białek to odwracalny proces koagulacji polegający na zmniejszeniu wzajemnych oddziaływań cząsteczek białek i wody w wyniku wprowadzenia jonów określonej soli, np. (NHp.SO,. Nad, NijSO^ (jony te silniej niz cząsteczki białka oddziałują z cząsteczkami wodv -- niszczenie stabilizującej białko otoczki hydratacyjncj). Dodanie rozpuszczalnika spowoduje przejście białka w stan koloidu, czyli peptyzację. -—----- .. "• •' .'.i |
Deztaturacja to nieodwracalnr proces polegający ! na niszczeniu przestrzenny struktury baka pod wpływem temperatury, soi metali ciężkich oę-1 żonych kwasów, formaliny, wysokiego caoaenu. promieniowania i tltrafiołeiowcgo Ciyanb tc powodują rozerwanie wiązań wodorowych, jono-1 wych. mostków iliaw zkowych. czyfi po prostn niszczą wiązania stabilizujące strukturę łańcu-) chów polipeptydowych. Skutek: utrata właściwa J ści biologicznych, fizycznych i chemicznych |
• reakcja biuretowa (wykrywanie wiązania peptydowego) |
dyiafajy na hałlemoztworemCuSOtw środowaka zasadowym, otrzymujemy fioletowe zabarwienie |
• reakcja ksantoprotcinowa (wykrywanie białek zawierających pierścienie aromatyczne w łańcuchach bocznych) |
działając na buko stężonym HNO, otrzymujemy 1 żółte zabarwienie |
Białka w środowisku kwasowym .zasadowym lub pod wpływem enzymów ulegają hydrolizie do aminokwasiw
Struktura białek, czyli uporządkowanie łańcuchów połipepn dowych
• piorwszorzędowa sekwencja, czyli kolejność aminokwasów w łańcuchu Strukrura ta jest stosunkowo najtrwalsza, gdyż dopiero działanie enzymów lub kwasów nor spowo-dować hydrolizę wiązania peptydowego. Struktura ta jest uwarunkowana (unijunr
• drugorzędowa: układ przestrzenny łańcucha - struktura a (helisa) łub 0 (harmonijka). Struktura ta jest stabilizowana wiązaniami wodorowymi.
• trzeciorzędowa: ułożenie zwiniętego łańcucha w przestrzeni stabSzowane przez wiązania wodorowe, disiarczkowe, estrowe, doestrowe i jonowe.
• czwartorzędowa: asocjacja cząstek białka o określonej strukturze trzeciorzędowej
w większe agregaty. ___