I
(<l|j w/ł/.yKlklcIi wyiiilciijciiiycl/
‘i j) żaden z wymienionych czynników Ilio wpływu na łon proces.
'S/ Potranslncyjne niodyfii<acje prejjro^suUi^polegają na (w kolejności):
1. odcięciu odcinka sygnałowego od końca -NH3 peptydu; 2. powstaniu mostków disiąrczkowych między fragmentami A i B; 3. wycięciu odcinka łączącego C •
t) l. odcięciu odcinka sygnałowego od końca -ĆOÓ1I peptydu; 2. powstaniu mostków disiarczkowych między fragmentami A i D; 3. wycięciu odcinka łączącego C : \
c) 1. powstaniu mostków disiarczkowych między fragmentami A i B; 2. wycię
ciu odcinka łączącego C; 3. odcięciu odcinka sygnałowego od końca -Mili peptydu ‘ ; - y ' \ . • -■
d) 1. wycięciu odcinka łączącego C; 2. powsfaniu mostków disiarczkowych
między fragmentami A i. fi; 3. odcięciu odcinka sygnałowego od końca -COOII peptydu. ....
e) 1. odcięciu odcinka sygnałowego od końca -NH2 peptydu; 2. powstaniu mostków disiarczkowych między fragmentami B i C; 3. odcięciu odcinka A od końca-COÓH
26^ jYtiogIo Liin a, kolagen i immilrioglohuliiin^gG należą do białek, które nie mająTnitloWy l^-rzędowej, ponieważ: , ’ ■ ' ,
a) podjednosłlei tych białek są połączone wiązaniami kowalencyjnymi
b) białka te składają się tyfko z I łańcucha polipeptydowego
c) białka to nie należą do białek złożonych
d) w budowie tych białek występują wiązaniu disiarczkowe żadne z powyższych zdań nie jest prawdziwe
i
27) )Vhudinvnnie llj p do ładngenn zneliodzi: •
aj koirnnslncyjnie (w trakcie translacji) przy udziale hydroksylazy prolinowej i Jo
Id • poirnnslaoyjnio przy udziale oksydazy hydroksypróliuy i Fe'* c' poiiiiuslaociiiii: przy udziale 'hydroksylazy prolinowej i Cu'* iU, kiMiUiislacyiiuo przy udziału (KNA śiwyfioztięgó dla I (yp i witaminy C
i''M';uwkiy.viuiy (Hvy udziały (^i\\ksydąty^vdiiuwvyi i Fe-1* ^ (V i jy,
Reuatnrag/n r.rluumkU-yzy zachodzi na drodze;
|-t lodu kej i wiązaii disiarczkou vcłi przez p-merkaptoermoi w obecności mocz
nika
A
Id
-<( /Y<"ejb(, atJ hv
h) utlenienia grup hydrosultidowych przez ilcn atmosferyczne w obecności Mocznika _ - -
rfchjilieoknia.grup-SHprzsż tha aaaósienv2ny po usunięciu .IuK.-a
-i ne rkaptoenno[uj jmooznii::!
(i) ^utlemćnta grup -511 przez mocznik po i\.kli:ili.nnv;miu p-iivrk.t;-«vVf.«ho:n i e) redukcji wiązań disiarczkowych przez p nierkapioctanol w obecności inoo.-nika w warunkach beztlenowych I •
Jriuf dto mecu
29. Zaznacz zdanie prawdziwe: cj) u . V
zwrot p powstający między -CO reszty n i grupą-NI I reszty (ii+3) zaliczany jest do 11-rzędowej struktury białka
b) w a-helisie wiązania wodorowe powstają między -CO reszty n a gr upą-NU reszty (n-M) w obrębie różnych łańcuchów polipeptydowych
c) fi-harmonijka jest stabilizowana przez wiązania wodorowe między bocznymi,
łańcuchami reszt aminokwasowych należących do tego samego łańcucha pc^ !ji lipeptydowegó jfj
d) kłębek przypadkowy należy do struktury IV-rzędowej, pełniąc w białkach j
ważną rolę dla ich funkcji biologicznej ,il ||
e) wszystkie zdania są fałszywe - ( "I ^ 'I
: I • i
30. Utworzenie wiązań disiarczkowych w peptyilacli trydluiającycli w pro- •
koiagenie bezpośrednio umożliwia: j i
■ i:
a) liydroksylację Pro i Lys przez odpowiednie hydroksylazy powstanie póirójnej_helisy CząsteMkiJęolagenu
ej powstawanie zewnątrz- i wewnątrzlańcnchowych mostków między' pochodnymi Lys -! ' 'I;
d) odcięcie przez amino- i karboksypeptydazy peplydow wydłużających • <j:
e) wydzielenie cząsteczek piokolagenu z komórki przez aparat Golgiego f i
31. Które zdanie jest prawdziwe: 1 ,
a) pierścienie pirolidynowe Pro i Hyp stabilizują a-lielisę ' , , ■
b) sekwencje Gly-Pro-Hyp W kolagenie stabilizują Ifł-rzędouą strukturę 'kolą 1.1
genu ' : j :j
c) aminokwasy z naladowanyTtii elektrycznie grupami bocznymi sprzyjają sta bilizacji a-helisy
d) Gly jest niezbędna dla powstania o-helis y, gdyż dzięki ma lej grupie bocznej,
J może zajmować pozycję wewnątrz n-helisy ..... . ,. r "
, 3^ yff Pro .( Gly często u \ stępują w skręcie />. sprzyjając zasfcćhs izaćuchk cdi ./ peprydowego i
f yu., (.-/i soz yLicjtt binJek pif/egu oa: aj przy łączeniu do bułka cząsteczki c 11 ko nc ntl b) reakcji reszt Trp w białku z kwasem g/ioksałowy,
15