91

O

gdzie:

k₊₁, k__l5 k₊₂ — stałe szybkości odpowiednich przemian.

Energia kompleksu ES określa poziom, do którego w danych warunkach musi wzrosnąć energia układu reagującego, aby reakcja mogła przebiegać. Poziom energetyczny kompleksu ES jest wyższv od poziomu energetycznego substratu o wartość energii potrzebnej do zakty-wowania substratu, czyli tzw. energii aktywacji; Tworzenie kompleksu ES obniża wartość energii aktywacji niezbędnej do zapoczątkowania reakcji i tym samym przyspiesza przebieg reakcji termodynamicznie możliwych.

Stężenie kompleksu jest tym większe przy stałym stężeniu enzymu, im wyższe jest stężenie substratu. Przy odpowiednio wysokim stężeniu substratu praktycznie wszystkie cząsteczki enzymu znaj duj ą się w kompleksie ES, wówczas reakcja osiąga szybkość maksymalną V i staje się proporcjonalna do aktualnego stężenia enzymu:

v = *₊₂[E] = V

Przy stałym stężeniu enzymu szybkość reakcji zmienia się zależnie od aktualnego stężenia substratu. Zależność szybkości reakcji enzymatycznej od stężenia substratu ujmuje równanie:

RYS. 20. Wykres Micnaeiisa-Menten zależności szybkości reakcji enzymatycznej (vj od stężenia substratu (S): ^-szybkość maksymalna reakcji, K_m - stała Michaeli-sa-Menten

k* [5]

edzie:

stała Michaeiisa- Menten (patrz

Z

str. 84).

Przedstawiony wzór nosi nazwę równania Michaeiisa-Menten, a graficznie obrazuje go hiperbola (por. rys. 20V Z rysunku

tego wynika, że przy niskim stężeniu substratu (pierwszy odcinek krzywej) tylko niektóre cząsteczki enzymu połączone są z substratem — szybkość początkowa reakcji jest proporcjonalna dc wzrastającego stężenia substratu i reakcja przebiega zgodnie z kinetyką reakcji I rzędu. W_miarę zwiększania stężenia substratu przyrost szybkości reakcji staje się nieproporcjonalny, jest to tzw. strefa kinetyki mieszanej, tj. I i zerowego rzędu (środkowy odcinek krzywej). Przy wyższych stężeniach substratu reakcja osiąga szybkość maksymalną i przebitce zgodnie z kinetyką zerow-egc rzędu. tj. niezależną od stężenia substraru. a zależną od aktualnego stęzeni2 enzymu.

Ważna zaiezność wynika z równania Michaehsa-Menten wtedy, gdy szybkość reakcji odpowiada połowie szybkości maksymalnej v = 1/2 V. Wówczas do przekształceniu równania