DSC00805

Rys. 31.2. Uproszczony schemat budowy przestrzennej miejsca wiążącego antygen. CDR — regiony hiper-zmienne. FR — regiony zrębowe

Krótka charakterystyka imrounoglobulin różnych klas:

IgG — najważniejsza immunoglobulina w walce z mikroorganizmami wnikającymi do naszych tkanek;

IgA — najważniejsza immunoglobulina w wydzielinach zewnętrznych, takich jak: Izy, poi, wydzieliny przewodu pokarmowego i dróg oddechowych;

IgM — do tej klasy należą na ogół przeciwciała syntetyzowane w początkowej fazie odpowiedzi immunologicznej. Są to również pierwsze przeciwciała syntetyzowane w prekursorach limfocytów B;

IgG — immunoglobuliny (ej klasy lokując sic głównie na komórkach tucznych wywołują po związaniu antygenu uwolnienie ziaren z tych komórek, co leży u podstaw nadwrażliwości typu wczesnego;

IgD — immunoglobuliny tej klasy występują dość licznie na powierzchni limfocytów, które nie były jeszcze pobudzone przez antygen.

Przeciwciała mogą tworzyć z antygenami kompleksy antygen-przeciwciało, czyli tzw. kompleksy immunologiczne, które dodatkowo mogą aktywować i wiązać składniki dopełniacza.

Źródła różnorodności przeciwciał

Skąd bierze się tak olbrzymia różnorodność immunoglobulin zdolnych do wiązania milionów różnych antygenów? Okazuje się, że część zmienna przeciwciała kodowana jest nie przez jeden, lecz przez trzy (dla łańcucha ciężkiego) lub dwa (dla łańcucha lekkiego) geny. W komórkach prekursorowych geny te oddalone są od siebie na nici DNA.

Każdy z tych trzech genów występuje w kilku do kilkuset wariantach w genomie określonej komórki. W trakcie dojrzewania prekursorów limfocytów B dochodzi do utworzenia jednego wspólnego genu dla części zmiennych łańcucha ciężkiego i jednego wspólnego genu dla części zmiennej łańcucha lekkiego przez połączenie wspomnianych genów (rys. 313). Różne warianty

538