28319

MODEL ZAMKA I KLUCZA

MODEL INDUKCYJNEGO DOPASOWANIA

RÓŻNICE MIĘDZY ENZYMAMI

*    enzymy różnią się specyficznością

*    amylazy (enzymy trawienne przewodu pokarmowego człowieka) rozkładają wiązania Alfa-gllkozydowe w cukrach

-    nie ma większego znaczenia, czy substratem jest skrobia, czy glikogen

*    anhydraza węglanowa występuje m.in. we krwi

-    katalizuje tylko reakcję między dwutlenkiem węgla a wodą

*    enzymy dzielimy na sześć klas głównych, przy czym za podstawowe kryterium uznaje się rodzaj przeprowadzanej reakcji

*    zaproponowany pod koniec XIX wieku • zakłada, że w rzeczywistości konformacja

*    dobrze oddaje specyficzność enzymów(struktura przestrzenna) substratu i centrum

* zakłada, że sib strat pasuje do centrum aktywnego nie są Identyczne aktywnego jak klucz do zamka    * w momencie powstawania kompleksu

■ model nie wyjaśnia jednak wszystkich enzym-substrat następuje swoiste .wciągnięcie' aspektów katalizy enzymatycznej    substratu do centrum aktywnego, czemu towarzyszy

*    modelowanie matematyczne wykazało, że niewielkie naprężenie wiązań w obu składnikach samo precyzyjne dopasowanie substratu do kompleksu E-S

centrum aktywnego, nie pozwoliłoby na tak • w tej sytuacji już mała porcja energii wystarcza do znaczne obniżenie energii aktywacji    pokonania próg u energetycznego reakcji

*    do zmiany Jonów dochodzi jedynie w substrade. gdyż większa masa cząsteczek enzymu wpływa na dużą stabilność i mniejszą podatność na odkształcenia

*    czasem mówi się więc, że substrat pasuje do enzymu jak ręka do rękawiczki

Klasa enzymu	Przykłady i uwagi
Oksydoreduktazy (reakcje typu redox)	* dehydrogenaza mleczanowa występuje w komórkach wątroby i bierze udział w utlenianiu szkodliwego nadmiaru kwasu mlekowego
Transferazy (przenoszenie gruą> funkcyjnych z jednej cząsteczki na inną)	• transamlnaza glutaminianowi - przenosi grupę aminową na cząsteczkę o nazwie ketoglutaran. w wyniku czego powstaje kwas glutaminowy/glutaminian (jeden z aminokwasów)
Hydrolazy (reakcje rozpadu z udziałem wody)	* enzymy trawienne przewodu pokarmowego - białka proste
Uazy (reakcje rozpadu bez udziału wody)	* dekarboksylazy aminokwasów albo ketokwasów
Izomerazy (reakcje przeg r upowa ma wewnątrzcząsteczkowego)	*    izomeraza fosfofruktozy - przekształca 6-węglowy cukier fosfofruktozą w fosfoglukozę (jedna z reakcji fotosyntezy) *    nieliczne to białka proste
Ugazy (reakcje syntezy)	* pollmeraza DNA - włącza kolejne nukleotydy podczas replikacji

KINETYKA PRACY ENZYMÓW

* kinetykę reakcji energetycznej doskonale obrazuje równanie, które prawie 100 lat temu przedstawili biochemicy: Leonor mlchaell I Maude

Leonora Menten:

V = V„

*    V - prędkość katalizowanej reakcji

*    V - teoretyczna prędkość zachodzenia reakcji w warunkach optymalnych (S] - stężenie substratu

K., - stała Michaelita (charakterystyczna dla danego enzymu jest równa takiej wartości stężenia substratu. przy którym prędkość redujkcji jest równa połowie prędkości maksymalnej)

■ jeśli założymy, że stężenie substratu jest bardzo duże, to możliwe będzie pominięcie K „ (stała ta ma niewielką wartość rzędu 10^-1 do 10'⁷

mola/dm’), wówczas równanie można uprościć: * przy dużym stężeniu substratu wszystkie cząsteczki katalizujące będą pracować z pełną wydajnością i prędkość reakcji będzie maksymalna

(ściślej: prawie maksymalna) dla danego enzymu ■ gdy stężenie substratu [S] będzie takie jak wartość stałej Km. równanie ogólne przyjmie postać:

V = v_m.„    .czyli V = V_m.„

* przy takim stężeniu które jest równe K prędkość reakcji osiągnie więc połowę prędkości maksymalnej * stała Mlachaellsa dobrze odzwierciedla aktywność enzymu i (lub) Jego powinowactwo z substratem (jest to wygodny sposób

rozróżniania enzymów o odmiennej aktywności)

* analiza krzywej Mlchaellsa-Menten (str 64)

- przy małych stężeniach substratu gdy [S] jest wyraźnie mniejsze od K , szybkość reakcji jest wprost proporcjonalna do stężenia substratu (w

tych warunkach enzym dysponuje dużą nadwyżką .mocy przerobowej*)

- przy dużych stężeniach substratu gdy [SJ jest wyraźnie większe odK., prędkość jest zbliżona do V_w i nie Jega zmianie

CZYNNIKI WPŁYWAJĄCE NA PRACĘ ENZYMÓW