36825

3.    Podział protcinaz (cndopcptydaz)

Na podstawie mechanizmu katalizy endopeptydazy podzielono na następujące podpodklasy: serynowe, cysteinowe, aspartylowe, treoninowe, metaloprotcinazy oraz proteinazy o nieznanym mechanizmie katalizy.

(?)

4.    Co to są hvdrolazv. peptydazy (w tym egzo- i endopeptydazy)

Hydrolazy - klasa enzymów katalizujących rozcięcie wiązania chemicznego w procesie hydrolizy. Do grupy tej należy wiele enzymów trawiennych. Cechą charakterystyczną hydrolaz jest fakt, że nie posiadają one koenzymów. Ich działanie można przedstawić ogólnie jako:

AB + H₂0 -> A-H + B-OH

Główną podklasę hydrolaz stanowią enzymy uczestniczące w hydrolizie wiązań pcptydowych. Są one określane ogólnym terminem peptydaz lub proteaz Ze względu na rodzaj substratu i położenie wiązania peptydowego ulegającego hydrolizie, protearr można podzielić na dwie kategorie:

a)    cgzopcpty dazy, które katalizują reakcje hydrolizy wiązań peptydowych w małych peptydach i wymagają obecności wolnej N- lub C-końcowej grupy funkcyjnej,

b)    endopeptydazy (zwane też proteinazami^-). które wykazują aktywność enzymatyczną w stosunku do protein.

5.    Rodzaje inhibicji

inhibicja kompetencyjna inhibitor jest zazwyczaj strukturalnie podobny do normalnego substratu danego enzymu. Dzięki temu współzawodniczy z cząsteczkami substratu o wiązanie się z miejscem aktywnym. Enzym może wiązać albo cząsteczkę substratu, albo cząsteczkę inhibitora, ale nie obie równocześnie. Inhibitor kompetencyjny wiąże się z miejscem aktywnym odwracalnie.

Efekt można przezwyciężyć przez zwiększanie stężenia substratu. => np. dehydrogenaza bursztynianowa

inhibicja niekompctencyjna - inhibitor wiąże się odwracalnie w innym miejscu enzymu niż jego miejsce aktywne i powoduje zmianę przestrzennego kształtu enzymu, co prowadzi do zmniejszenia aktywności katalitycznej. Ponieważ inhibitor wiąże się w innym miejscu niż substrat, enzym może wiązać albo inhibitor, albo substrat, lub też inhibitor i substrat równocześnie. Efektu nie można przezwyciężyć przez zwiększanie stężenia substratu. => np. działanie pepstany na enzym reninę

inhibicja a kompetencyjna - w inhibicji akompetycyjnej inhibitor nie może się wiązać do wolnego enzymu, a jedynie do kompleksu enzym-substrat (ES), tworząc kompleks enzym-inhibitor-substrat (EIS). Ponieważ w takiej sytuacji zmniejszone jest stężenie kompleksu ES, zwiększa to pozorne powinowactwo enzymu do substratu, zatem wartość K_m jest mniejsza. Utworzony kompleks EIS jest enzymatycznie nieaktywny i reakcja nie może być kontynuowana, dopóki miejsce aktywne enzymu nie zostanie zwolnione, co obniża V_max w porównaniu do reakcji nieinhibowanej. Ten typ inhibicji jest dość rzadki i może dotyczyć niektórych enzymów multimerycznych (wielopodjednostkowych).

inhibicja mieszana - ten typ inhibicji przypomina inhibicję niekompetycyjną, z wyjątkiem występowania dodatkowo kompleksu enzym-inhibitor-substrat (EIS), mającego znikomą aktywność enzymatyczną. W inhibicji mieszanej obie wartości opisujące reakcję enzymatyczną: K_m i V_max, zmieniają się.