Właściwości fizykochemiczne białek
Slajd 1
Dzień dobry, temat naszej prezentacji to „właściwości fizykochemiczne białek”
Slajd 2
Do właściwości fizykochemicznych białek możemy zaliczyć:
Zróżnicowanie rozpuszczalności w wodzie
Podatność na denaturację i wysalanie
Punkt izoelektryczny białka.
Slajd 3
Jak to jest z rozpuszczalnością?
Białka są na ogół rozpuszczalne w wodzie, a należą tu głównie białka osocza, czyli globuliny.
Do białek nierozpuszczalnych w wodzie należą tzw. białka fibrylarne, występujące w skórze, ścięgnach, włosach (kolagen, keratyna) lub mięśniach (miozyna).
Niektóre z białek mogą rozpuszczać się w rozcieńczonych kwasach lub zasadach, jeszcze inne w rozpuszczalnikach organicznych.
Slajd 4
Podział białek ze względu na ich rozpuszczalność.
Wyróżniamy takie białka, jak te wymienione na schemacie. I tak:
Protaminy - dobrze rozpuszczają się w wodzie
Albuminy - są rozpuszczalne w wodzie i roztworach soli
Globuliny - słabo rozpuszczalne w wodzie, ale dobrze w roztworach soli
Prolaminy - rozpuszczalne w 70-80% etanolu, ale nierozpuszczalne w wodzie i alkoholu absolutnym
Histony - dobrze rozpuszczalne w wodzie i roztworach soli
Gluteliny - posiadają zdolność rozpuszczania się w rozcieńczonych kwasach i zasadach.
Skleroproteiny - nierozpuszczalne w wodzie ani w roztworach soli
Slajd 5
Na rozpuszczalność białek ma wpływ stężenie soli nieorganicznych w roztworze, przy czym małe stężenie soli wpływa dodatnio na rozpuszczalność białek. Jednak przy większym stężeniu następuje uszkodzenie otoczki solwatacyjnej, co powoduje wypadanie białek z roztworu. Proces ten nie narusza struktury białka, więc jest odwracalny i nosi nazwę wysalania białek.
Należy tu wspomnieć o hydratacji. Jest to zdolność wiązania dipoli wody z grupami polarnymi łańcuchów bocznych oraz atomami N i O wiązania peptydowego, dzięki czemu cząsteczka białka otacza się płaszczem wodnym.
Pamiętajmy, że nawet po otrzymaniu próbki suchego białka zawiera ona związane cząsteczki wody.
Żel a zol
Jeśli zmiesza się białko z wodą to dojdzie do utworzenia żelu. Jeśli doda się większą ilość wody to dochodzi do powstania zolu. Zol posiada dużą lepkość oraz ma obniżone napięcie powierzchniowe, potrafi także rozpraszać światło (zachodzi efekt Tyndalla).
Slajd 6
Przed chwilą powiedzieliśmy, że duże stężenie białka prowadzi do wysalania białka. I tak jest.
Rozpuszczalność większości białek zmniejsza się w stężonych roztworach soli. Właśnie ten efekt ten nazywa się wysalaniem. Białka różnią się bowiem rozpuszczalnością w stężonych roztworach soli, dlatego wysalanie można wykorzystać do ich frakcjonowania. Wysalanie stosuje się również do zagęszczania rozcieńczonych roztworów białek, w tym frakcji aktywnych uzyskanych na różnych etapach oczyszczania. Wysalanie białek jest procesem odwracalnym, ponieważ proces nie narusza struktury białek.
Slajd 7
Procesem innym niż wysalanie jest natomiast denaturacja białek, która polega na zmianie struktury, która czyni białko nieaktywnym biologicznie (codziennym przykładem takiej denaturacji jest smażenie lub gotowanie jajka). Jest to spowodowane nieodwracalną utratą trzeciorzędowej lub czwartorzędowej budowy białka. Renaturacja zaś przeciwnie - jest to proces odwrotny do denaturacji, ale zachodzi najczęściej tylko dla prostych białek, wtedy, gdy usuniemy czynnik denaturujący.
Slajd 8
Jakie czynniki powodują denaturację białek?
wysoka temperatura - (niszczy wiązania wodorowe i oddziaływania hydrofobowe) trudno określić ją jednoznacznie, ale bardzo często przyjmuje się, że w temperaturze 40-50 stopni Celsjusza większość białek ulega denaturacji. Temperatura ta z pewnością zależy od konkretnego białka.
mocne kwasy i zasady - (oddziaływania jonowe, wiązania wodorowe) wiemy, że słabe zmiany pH nie powodują denaturacji, a jedynie wiążą się ze zmianami stosunku jonów dodatnich i ujemnych - ale o tym za chwilę;
sole metali ciężkich (mostki disiarczkowe)
niskocząsteczkowe alkohole i aldehydy oraz rozpuszczalniki organiczne (oddziaływania hydrofobowe)
napromieniowanie
Slajd 9
Kolejną właściwością jest punkt izoelektryczny - jest to wartość pH, przy której dane cząsteczki (aminokwasy) mogą przyjmować jednocześnie dodatni i ujemny ładunek elektryczny, czyli zawiera średnio tyle samo ładunków dodatnich co ujemnych, na skutek czego ładunek całkowity całej populacji wynosi zero. Stężenie jonu obojnaczego przyjmuje wtedy maksymalną wartość, a stężenia form anionowej i kationowej mają jednakowe, minimalne stężenie. W przypadku związków słabo rozpuszczalnych występują wtedy też niezdysocjowane cząsteczki.
Wartość ta jest oznaczana najczęściej w odniesieniu do białek i aminokwasów, metodami polarymetrycznymi, chromatograficznymi (ogniskowanie chromatograficzne, ang. chromatofocusing, CF) i elektroforetycznymi (ogniskowanie izoelektryczne, ang. isoelectrofocusing, IEF). Ponadto istnieje możliwość wyznaczenia wartości teoretycznej dla białek na podstawie równania Hendersona-Hasselbacha.
Musimy pamiętać, że w punkcie izoelektrycznym białka wykazują minimum rozpuszczalności, lepkości i ruchliwości, a maksimum prędkości koagulacji.
Slajd 10
Co więcej?
Białka odgrywają zasadniczą rolę we wszystkich procesach biologicznych. Biorą udział w katalizowaniu wielu przemian w układach biologicznych (enzymy są białkami), uczestniczą w transporcie wielu małych cząsteczek i jonów (np. 1 cząsteczka hemoglobiny przenosząca 4 cząsteczki tlenu), służą jako przeciwciała oraz biorą udział w przekazywaniu impulsów nerwowych jako białka receptorowe. Białka pełnią także funkcję mechaniczno-strukturalną.
Slajd 11
Dziękujemy za uwagę.
I tak a propos…
Slajd 12
NIE JEDZCIE ŚNIEGU!
1