55288

w miarę wzrostu [substratu] szybkość początkowa wzrasta wolniej -jest nie proporcjonalna do stężenia substratu rzędowosć mieszana dalej wzrasta - zerowego rzędu kinetyka

k+1    k+2

E+S    ~ ES    - E+P

k-1    k-2

Michaelisa Menten

rozwnięty przez GE BRIGGSA i JBS Haldancea k+1 > k-1

k-1 pomijalna reakcja — k2

Model szybkiej równowagi Henri Michaelis Menten założenie k2«k-l

model stanu stacjonarnego

Briggs; Baldone - wymyślili i nazwali równanie Michaelisa założenie: d[ES]/dt=0

równanie M-M wyraża matematyczną zależność między szybkością początkową r. enz [substratu] i cechami enzymu

E_t - całkowity enzym związany i wolny [[S]» [E]

ilość substratu nie ulega istotnej (ze względu na stężenie) zmianie V0 = k+2 [ES] początkowo

nie znamy obu - nie da się zmienić bezpośrednio (chyba że nowymi spektrometriami ale nie warto)

szukamy V0 co da się wyznaczyć eksperymentalnie

nie trzeba wyprowadzać (wyprowadza się z udziałem ze stałej M-M)

durzo substratu - cały enzym związany V0 = Vmax[S]/(Km+[S]) - równanie M-M

z czego wynika;

l/2Vmax = Vmax [S]/(Km+[S] //Vmax 1/2 = [S]/(Km+[S])

Km+2[S]

Km=[S] [mol/litr]

Km i Ks (stała substratowa - uproszczona wersja) nie są synonimami

Ks=[E] [S]/[ES]

równe jeśli k+2 « k-1

szybkiej rónowagi V0= Vmax[S]/KS+[S] drugi model V0= Vmax[S]/Km+[S]