
Na powyższym wykresie literami a, b i c oznaczono stany przebiegu reakcji. Litera „a” to stan prestacjonalny, tj. okres początkowy reakcji, poprzedzający ustalenie stanu stacjonarnego, „b” to stan stacjonarny, w którym stężenie kompleksu aktywnego EA jest wartością stalą. Później następuje stan poststacjonarny „c”, który posiada małe znaczeme w badaniach kinetyki reakcji enzymatycznych.
Interpretacja kinetyki hipernolicznej w ujęciu Michaelis’a-Menten
Interpretacja kinetyki hipernolicznej opiera się na założeniu, że podczas przebiegu reakcji enzymatycznej istnieje taki stan, w którym stężenie kompleksu EA jest wielkością stalą.
SCHEMAT NIEODWRACALNEJ REAKCJI ENZYMATYCZNEJ:
fc+i
k-i
ZAŁOŻENIE: Istnieje taki moment reakcji, w którym szybkość syntezy kompleksu enzym-substrat równa się szybkości jego rozpadu (| EA] = const)
k+i[AJ[E] = k./lEAJ + k+2 IEA]
ponieważ:
lEl = fEO]-[EAj
to: