8719220282

•    Ze względu na polarność rodnika (R) aa białkowe dzieli się na:

>    aa z R niepolamym: G, A, V, L, I, P, F,

>    aa z R polarnym niejonizującym: S, T, Y, C, M, Q, N, W,

>    aa z R polarnym jonizującym:

S kwaśne: D, E,

S zasadowe: K, R, H.

•    Ze względu na budowę chemiczną R:

>    aa z R alifatycznym: G, A, V, L, I,

>    aa z R zawierającym grupę hydroksylową: S, T, Y,

>    aa z R zawierającym atom siarki: C, M,

>    aa z R zawierającym grupy kwasowe lub ich amidy: D, E, N, Q,

>    aa z R zawierającym grupy zasadowe: K, R, H,

>    aa z R zawierającym pierścień aromatyczny: F, Y, W, H,

>    aa o charakterze iminokwasów: P.

•    Ze względu na zdolność organizmu ludzkiego do ich syntezy, aa dzieli się na endo- i egzogenne.

>    Aa endogenne są syntetyzowane przez ludzkie hepatocyty i nie wymagają dostarczania ich z pokarmem. Należą do nich: G, A, P, S, Y, D, E, N, Q.

>    Aa egzogenne (niezbędne, niezastąpione) nie są syntetyzowane w ludzkim ustroju, a ich obecność i odpowiednie stężenie w białkach spożywczych decyduje o ich wartości odżywczej. Są to: V, L, I, F, T, M, W, K, R, H (histydyna jest niezbędna dla dzieci do lat 12, ale nie jest niezbędna dla dorosłych).

•    Ze względu na produkty metabolizmu wyróżnia się: aa glikogenne, metabolizowane do prekursorów węglowodanów oraz aa ketogenne, metabolizowane do ciał ketonowych, (patrz również punkt V-3)

d)    funkcje

Najważniejszą funkcją aa jest wzajemne łączenie się, w wyniku czego powstają cząsteczki o wyższych poziomach organizacji - peptydy, polipeptydy oraz białka (tworzenie wiązania peptydowego omówione jest dalej). Ponadto aa biorą udział w takich procesach fizjologicznych jak: przekaźnictwo w układzie nerwowym (Gly, Glu, Asp, GABA), regulacja procesów wzrostu komórki (Phe i Tyr - substraty do syntezy T3/4), biosynteza zasad azotowych, porfiryn i mocznika (Om, Cyt, Arg-bursztynian) oraz transdukcja sygnałów wewnątrzkomórkowych (odwracalna fosforylacja Ser, Thr i Tyr).

e)    właściwości fizyczne

W warunkach naturalnych aa mają postać krystalicznych ciał stałych; nie absorbują światła widzialnego, dlatego są bezbarwne (można je wybarwić i uwidocznić specjalnymi metodami, o czym później).

Z wyjątkiem glicyny wszystkie a-aa wykazują czynność optyczna, tzn. ich roztwory skręcają płaszczyznę świata spolaryzowanego. Wykazują również izomerię optyczną, tworząc szeregi konfiguracyjne D i L. Składnikami białek są wyłącznie L-aa, co oznacza, iż numeracja podstawników przy chiralnym atomie węgla (Ca) wg kryterium masy rośnie przeciwnie do ruchu wskazówek zegara. Choć wykazano występowanie D-aa (Ser, Asp), w układzie nerwowym ssaków, to nie wchodzą one w skład peptydów i białek; ponadto D-aa występują w ścianach komórkowych niektórych bakterii (Ala, Glu) oraz w antybiotykach.

Większość aa jest dobrze rozpuszczalna w wodzie i tworzy roztwory, w których wykazuje charakter na ogół obojętny. Dzięki obecności w cząsteczce zarówno grupy karboksylowej - o charakterze kwaśnym, jak i aminowej - o charakterze zasadowym, aa mogą tworzyć wewnętrzne sole - występować w postaci jonów obojnaczych (H3N⁺-CH(R)-COO) i tworzyć kryształy jonowe. Tłumaczy to polarną i krystaliczną strukturę aa, z czego wynikają wysokie temperatury topnienia (dalsze ogrzewanie prowadzi do rozkładu).

Możliwe formy jonowe aa bez bocznych grup hydrolizujących przedstawione są poniżej: R-CH(N^i+,H₃)-COOH    R-CH(N^,+iH,)-COO    R-CH(NH₂)-COO

(I) pH < pi    (II) pi    (III) pH > pi

Krzywa miareczkowania takiego aa składa się z dwóch sigmoidalnych części, rozdzielonych punktem izoelektrycznym:

pH = pK| + log [II]/[1] dla pH < pl pK₂ + log [III]/[II] dla pH < pi

Przez punkt izoelektryczny (pi) rozumiemy wartość pH, w której aa występuje niemal w całości w postaci jonu obojnaczego, nie wędruje w polu elektrycznym i cechuje się minimalną możliwą rozpuszczalnością w wodzie, pi to innymi słowy wartość pH w punkcie pomiędzy wartościami pK po obydwu stronach form izojonowych (jonu obojnaczego) - stąd dla aa z R niepolamym pi = Z2 x (pK_t + pK₂).

-9-