RECENZJE 269
zastrzega się, że jego sposób przedstawienia biochemii w podręczniku nie jest ucieczką od tradycyjnego ujmowania podstaw biochemii ale tylko innym spojrzeniem i podejściem do omawianych zagadnień. Zdaniem recenzenta podręcznik biochemii D. E. Metzlera jest i ucieczką od tradycji i nowym spojrzeniem. Jeśli do tego dodać, że zawiera niezliczoną ilość różnych informacji, piękne graficzne opracowanie, można oczekiwać że będzie poszukiwanym podręcznikiem biochemii końca lat 70-tych. Naszym biochemikom należy życzyć szczęścia w jego zdobyciu a bibliotekom biochemicznych placówek naukowych by przynajmniej jeden egzemplarz znalazł się w ich zbiorach.
Z. Kaniuga
1. H. R. M a h 1 e r, E. H. C o r d e s, (1972), „Biological Chemistry” 2 wyd. Harper and Row, str. 1009.
2. A. White, P. Handler, E. L. Smith, (1973), „Principles of Biochemistry” 5 wyd. McGraw-Hill, str. 1226.
3. N. V. Bhagavan, (1974), „Biochemistry: A Comprehesive Review”, Lippincott, str. 964.
Red. R. D. Gandour, R. L. Schowen Plenum Press, 1978, New York, str. 616, $ 59,40
Recenzowana książka to dzieło 21 autorów, którzy w 16-tu rozdziałach zgrupowanych w czterech częściach przedstawiają zagadnienia związane z teorią stanu przejściowego w zastosowaniu do reakcji biochemicznych. Wydaje się, że do głębokiego studiowania książki powinien zachęcić przede wszystkim rozdział 2, napisanego przez drugiego z redaktorów, R. L. Schowena. Autor udowadnia w nim, że katalizę enzymatyczną opisaną poprzez efekty zbliżenia, destabilizację geometryczną (czyli zmianę konformacji cząsteczki substratu na niekorzystną energetycznie ale w określony sposób bardziej reaktywną chemicznie), czy destabilizację związaną z de-solwatacją substratu po adsorpcji w centrum aktywnym — można, używając odpowiedniego podejścia, przedstawić jako stabilizację stanu przejściowego reagentów w wyniku ich wiązania z enzymem.
Szczególnie interesujący jest wywód, w którym Showen opisuje za pomocą teorii stanu przejściowego mechanizm „entropowej pułapki” (kataliza polega na zwiększeniu efektywnego stężenia substratów poprzez ich selektywną adsorpcję i odpowiednią orientację w centrum aktywnym enzymu). Był to zawsze (przynajmniej dla autora tej recenzji) przykład, do którego nie można było tej teorii zastosować! Innymi słowy Schowen przekonywująco argumentuje, że teoria stanu przejściowego jest teorią uniwersalną tłumaczącą wszystkie mechanizmy reakcji enzymatycznych. Powyżej omówiony rozdział wchodzi w skład części pierwszej — „Rola stanu przejściowego w katalizie chemicznej i biologicznej”. Poprzedza go rozdział napisany przez E. K. Thornton i E. R. Thorntona, gdzie na 73 stronach wyłożone są podstawy teorii stanu przejściowego wraz z jej ograniczeniami.
Druga część, to metody określania struktury i własności stanów przejściowych w biochemii. Omówiono podejścia teoretyczne (chemia kwantowa) oraz doświad-11 Postępy Biochemii