3184153176

506 K. KONOPKA [16]

toczonych badań nie ulega wątpliwości, że szybkość włączania ⁵⁹Fe zależy od wzajemnych stosunków pomiędzy syntezą globiny i hemu (90) i jest odwrotnie proporcjonalna do stężenia wolnego hemu w cytoplazmie i w mi-tochondriach (Ryc. 10).

Hipoteza, że hem hamuje pobieranie żelaza na zasadzie sprzężenia zwrotnego jest słuszna, jeżeli założyć, że związek ten nie hamuje wykorzystania wewnątrzkomórkowego żelaza niehemowego np. żelaza połączonego z akceptorami cytoplazmatycznymi lub mitochondrialnymi. Badano wpływ heminy na włączanie żelaza przez retikulocyty, które miały sztucznie podwyższoną pulę żelaza prekursorowego. Obniżeniu ulegało pobieranie ^S9Fe z kompleksu z transferryną, natomiast wykorzystanie żelaza wewnątrzkomórkowego nie ulegało zmianie (17,91,92). Opisany schemat regulacji pozwala na wyjaśnienie nadmiernego nagromadzenia się niehemowego żelaza w krwinkach, w przebiegu anemii syderoblastycznych spowodowanych zahamowaniem syntezy hemu (81).

Rolę regulującą może odgrywać także układ cyklazy adenylowej, ponieważ ostatnio stwierdzono, że w procesie uwalniania żelaza z kompleksu z transferryną bierze udział cykliczny AMP (93).

Uwagi końcowe

Żelazo odgrywa centralną rolę w mftabolizmie energetycznym każdej żywej komórki. W utlenianiu substancji organicznych biorą udział dwa typy białek: enzymy z klasy oksydoreduktaz oraz białka przenoszące tlen. Są to metaloproteidy zawierające żelazo i miedź. Metale te posiadają dwa trwałe stany walencyjne, co umożliwia ich udział w reakcjach utleniania i redukcji oraz tworzą stabilne kompleksy m.in. z anionami, ujemnymi biegunami cząsteczek polarnych, tlenem cząsteczkowym i tlenkiem węgla. Że-lazo^proteidy można podzielić na białka hemowe (Hb, mioglobina, hydro-peroksydazy, cytochromy, oksydaza cytochromowa) i niehemowe (oksydo-reduktazy flawoproteidowe, oksygenazy, ferrydoksyna, transferryną, ferry-tyna, hemosyderyna).

Transport żelaza w obrębie komórek jest bardzo intensywny. Okres pół-trwania żelaza osoczowego wynosi zaledwie 60—120 minut. Poznanie mechanizmów wewnątrzkomórkowego metabolizmu tego pierwiastka otwiera nowe perspektywy w zakresie profilaktyki i terapii wielu schorzeń układu czerwono-krwinkowego.

Artykuł nadszedł 13.2.1976; po rewizji autorskiej otrzymano 20.5.1976.

PIŚMIENNICTWO

1.    Morgan E, H., Baker E., (1969), Biochim. Biophys. Acta, 184, 442—454.

2.    M o r g a n E. H., (1971), Biochim. Biophys. Acta, 244, 103—116.

3.    Morgan E. H., (1972), Med. J. Aust., 2, 322—325.