Izoenzymy

- homologiczne enzymy w obrębie danego organizmu, które katalizują tę

samą reakcję, ale różnią się nieznacznie strukturą, wartościami K

m

i V

max

oraz

właściwościami regulacyjnymi. Izoenzymy często ulegają ekspresji w różnych
tkankach lub organellach lub w różnych stadiach rozwojowych. Są kodowane przez
geny zajmujące różne loci, które zwykle powstają w wyniku duplikacji genu i
dywergencji. Izoenzymy można często odróżnić od siebe na podstawie właściwości
biochemicznych, takich jak ruchliwość elektroforetyczna.

Przykładem izoenzymu może być dehydrogenaza mleczanowa (LDH), enzym
uczestniczący w beztlenowym metabolizmie glukozy i syntezie glukozy.

Koenzymy

- małocząsteczkowe, niebiałkowe związki organiczne

decydujące o aktywności katalitycznej pewnych enzymów. Biorą udział w
reakcjach przez oddawanie lub przyłączanie pewnych reagentów
(atomów, grup atomów lub elektronów). Pozostają luźno związane z
właściwym enzymem.

Jako

koenzymy

funkcjonują w większości witaminy lub jony połączone

odwracalnie z

apoenzymem

.

Cząsteczka

NAD

jest dinukleotydem składającym się z

adenozyno-5'-monofosforanu

i

nukleotydu nikotynoamidowego

połączonych ze sobą wiązaniem bezwodnikowym.

Cząsteczka NAD

+

wiąże jeden proton i dwa elektrony. Miejscem ich działania jest amid

kwasu nikotynowego. Drugi proton pozostaje w środowisku reakcji.

Zredukowany NAD

+

(NADH) przekazuje proton i elektrony na mitochondrialny

łańcuch oddechowy, gdzie poprzez wiele ogniw pośrednich są one przekazywane na

tlen, tworząc H

2

O. Procesowi temu towarzyszy powstawanie energii magazynowanej w

postaci ATP.

Cząsteczka

NADP

+

różni się do NAD

+

obecnością

reszty fosforanowej

przy węglu 2'

rybozy nukleotydu adeninowego.

NADP

+

jest także akceptorem protonu i elektronów w reakcjach utleniania, lecz

powstający NADPH nie przekazuje protonu i elektronów na łańcuch oddechowy.

Są one zużytkowywane w różnych reakcjach redukcji, głównie w przebiegu biosyntezy

kwasów tłuszczowych i cholesterolu.

W organizmach samożywnych NADP powstaje w początkowym etapie fotosyntezy i jest

zużywany później w cyklu Calvina.

Dinukleotyd flawinoadeninowy, FAD

- organiczny związek chemiczny, złożony z

mononukleotydu flawinowego (FMN) (pochodnej ryboflawiny) i kwasu

adenozynomonofosforowego

(AMP), koenzym oksydoreduktaz, pełniący funkcję

przenośnika elektronów i protonów. Przenosi dwa protony i dwa elektrony, w

efekcie czego utleniona forma FAD przechodzi odwracalnie w formę zredukowaną

FADH

2

.

Mononukleotyd flawinowy, FMN,

koenzym uczestniczący w reakcjach redoks

jako przenośnik elektronów, współdziałający z oksydazami i dehydrogenazami,

zawierający ryboflawinę (witaminę B2); występuje w formie

utlenionej (FMN)

i

zredukowanej (FMNH

2

).

FMN

, (ryboflawino-5'-fosforan) - w organizmie wytwarzany z ryboflawiny (witamina

B

2

), stanowi grupę prostetyczną niektórych oksydaz, np. oksydazy L-

aminokwasowej, zwykle mocno (ale nie kowalencyjnie) związana z apoenzymem.

Uczestniczy w wielu reakcjach red-oks organizmów żywych, np. w reakcji:

FMN + ATP → FAD + PP

i

Flawoproteiny, enzymy flawinowe, enzymy z klasy oksydoreduktaz

; zawierają

jako grupę prostetyczną mononukleotyd flawinowy (FMN) lub dinukleotyd
flawinoadeninowy (FAD); biorą udział w procesach oddychania komórkowego.

Aktywacja enzymów

Aktywacja zymogenu przez
hydrolizę specyficznych wiązań
peptydowych.

Aktywacja przez fosforylację reszty
seryny (odwracalne modyfikacje
kowalencyjne).

Enzymów allosterycznych nie

obowiązuje kinetyka

Michaelisa-Menten

Allosteryczna kontrola enzymów

Allosteryczna kontrola enzymów

Wpływ środowiska na wydajność reakcji

enzymatycznych

Wpływ środowiska na wydajność reakcji

enzymatycznych

Drogi reakcji enzymatycznych

Sprzężenie zwrotne:

inhibicja pierwszego enzymu szlaku
metabolicznego przez odwracalne wiązanie
produktu końcowego

Proenzymy

PROENZYMY, (zymogeny)

- enzymy w naturalnej,

nieaktywnej postaci, które w wyniku działania rozmaitych
czynników przechodzą w postać aktywną; proces aktywacji
proenzymów polega na hydrolitycznym rozerwaniu wiązań
peptydowych fragmentu łańcucha peptydowego; najważniejsze p.
to

pepsynogen, trypsynogen, chymotrypsynogen

.

Schemat wydzielania zymogenu przez
komórki pęcherzykowate trzustki

Chymotrypsyna

Chymotrypsyna

Aktywacja chymotrypsynogenu przez

rozszczepienie proteolityczne

Chymotrypsyna

Chymotrypsyna

Centralna rola trypsyny w aktywowaniu enzymów
trzustkowych

Chymotrypsyna

Chymotrypsyna

•Chymotrypsyna

rozszczepia wiązanie peptydowe (lub estrowe)

po karboksylowej stronie dużych reszt aminokwasów
aromatycznych i hydrofobowych (

Trp, Phe, Tyr, Met

).

Chymotrypsyna

Chymotrypsyna

Chymotrypsyna

Chymotrypsyna

Chymotrypsyna

należy do rodziny enzymów zwanych

proteazami

serynowymi

, ponieważ w miejscu aktywnym mają serynę.

Do tej samej rodzinny należą także

trypsyna i elastaza

.

Chymotrypsyna, trypsyna i elastaza

Chymotrypsyna, trypsyna i elastaza

–

–

specyficzność substratowa enzymów trawiennych

specyficzność substratowa enzymów trawiennych

•Trypsyna

rozszczepia peptydy po karboksylowej stronie dodatnio

naładowanych reszt (

Arg

lub

Lys

).

•Chymotrypsyna

rozszczepia peptydy po karboksylowej stronie

dużych reszt aminokwasów aromatycznych i hydrofobowych (

Trp,

Phe,Tyr, Met

).

•Elastaza

rozszczepia peptydy po karboksylowej stronie reszt o

krótkich, nienaładowanych łańcuchach bocznych (

Gly, Ala

).

Co przedstawiają poniższe wykresy?