Biochemia - nauka na pograniczu chemii organicznej i biologii zajmująca się substancjami organicznymi o dużym znaczeniu biologicznym, takimi jak białka, węglowodany, lipidy, kwasy nukleinowe i aminokwasy oraz przemianami chemicznymi zachodzącymi wewnątrz żywych komórek.

Biochemia stara się odpowiedzieć na dwa pytania:

Jakim przemianom ulegają związki w organizmie oraz w jaki sposób karmimy organizm w biogenezie.

Biochemia dzielimy na statystyczną (badania w laboratoriach) i dynamiczna. Chemia żywego organizmu.

Metabolizm, wszystkie reakcje biochemiczne zachodzące w organizmach umożliwiajace na utrzymanie podstawowych czynności - całokształt przemian biochemicznych i towarzyszących im przemian energii, zachodzących w komórkach żywych organizmów i stanowiących podłoże wszelkich zjawisk biologicznych, składają się tysiące różnych reakcji chemicznych, które tworzą szereg powiązanych z sobą cykli biochemicznych.

Reakcje metaboliczne dzieli się:

katabolizm - rozkład związków bardziej złożonych na małe prostsze z wydzieleniem energii.

anabolizm - synteza łączenie związków prostych, prowadząca do wzrostu masy organizmu i rozrostu jego tkanek, powstają długie łańcuchy, wykorzystaniem zwykle energii,.

Równowaga procesów katabolicznych i anabolicznych decyduje o zachowaniu homeostazy żywych organizmów.

Związki chemiczne, które są substratami lub produktami procesów metabolicznych można podzielić na:

1. budulcowe - białka,

2. kwasy nukleinowe,

3. lipidy - tłuszcze,

4. cukry - polisacharydy

Tkanki organizmów żywych (energetyczne) - głównie cukry i tłuszcze

zapasowe - glikogen, tłuszcze, niektóre nukleotydy i inne

regulujące - enzymy, koenzymy, witaminy, hormony itp.

Kości magazyn mikro i makro elementów. Białko kości kolagen

Wapń - w kościach, czynnik obniżający stopień uwodnienia chydrokoloidów w komórce.

Magnez czynnik życia

Żelazo składnik hemoglobiny

Miedz, cynk - kofaktor enzymów

Jod składnik hormonów tarczycy.

Kobalt witamina B 12

Fluor - w kościach, czynnik kształtujący szkliwo zębów. Bardzo wąski margines między właściwościami potrzebnymi a toksycznością.

Grupa funkcyjna		Klasa związku
Nazwa	Wzór	Nazwa	Wzór
-	-	Węglowodór	R - H
Wodorotlenowa	- OH	Alkohol, fenol	R - OH
Oksy	- O -	eter	R - R'
Karbonylowa	O || - C -	Keton	O || R - C - R'
Aldehydowa	O || - C - H	Aldehyd	O || R - C - H
Karboksylowa	O || - C - OH	kwas karboksylowy	O || R - C - OH

Hydrofilowość (wodolubność) to skłonność cząsteczek chemicznych do łączenia się z wodą.

Woda strukturalna 1 Nano metra; woda w komórce ;woda poza komórka zależą od ilości substancji rozpraszających

Zawiesiny 1 Nano metra = 10^-7 mola

Koloidy 1- 100 Nano metra = 10^-7 do^{- 9} mola

Roztworu właściwego 0,1 - 1 Nano metra

Hydrofilowe są zwykle cząsteczki, które posiadają duży moment dipolowy jako całość (są polarne), lub też posiadają grupy funkcyjne o dużym momencie dipolowym.Istnieją cząsteczki, które są jednocześnie hydrofilowe i hydrofobowe, gdyż na jednym końcu posiadają grupy polarne, a na drugim niepolarne. Zjawisko takie nazywa się amfifilowością. Typowym przykładem związków hydrofobowych są np. węglowodory.

Hydrofilowości nie należy mylić z higroskopijnością. Związki higroskopijne muszą być z definicji również hydrofilowe, ale posiadają oprócz tego zdolność wchłaniania dużych ilości wilgoci. Związki, które są tylko hydrofilowe chętnie mieszają się z wodą, ale nie muszą mieć tendencji do jej wchłaniania.

Hydrofobowość (wodowstrętność) to skłonność cząsteczek chemicznych do odpychania od siebie cząsteczek wody

Homeostaza- stan równowagi dynamicznej środowiska, w którym zachodzą procesy biologiczne. Zasadniczo sprowadza się to do równowagi płynów wewnątrz- i zewnątrzkomórkowych.

Szlak metaboliczny seria następujących po sobie reakcji enzymatycznych, gdzie produkt pierwszej reakcji jest substratem następnej reakcji, a produkt ostatniej reakcji jest substratem reakcji wyjściowej.

Produkt pierwszej reakcji procesu szlaku metabolicznego, nazywamy substratem szlaku metabolicznego,

Produkt ostatniej reakcji - jest to produkt szlaku metabolicznego.

Metabolity pośrednie - związki występujące po drodze.

Glikoliza ma 13 reakcji.

Utrzymanie wewnętrznej równowagi wymaga regulowania lub kontrolowania wartości najważniejszych parametrów wewnętrznego środowiska organizmu.

Należą do nich głównie:

temperatura ciała (u organizmów stałocieplnych),

pH krwi i płynów ustrojowych,

ciśnienie osmotyczne,

objętość płynów ustrojowych (stan nawodnienia organizmu),

stężenie związków chemicznych w płynach ustrojowych (np. glukozy w osoczu),

ciśnienie tętnicze krwi,

ciśnienie tlenu i dwutlenku węgla we krwi.

Kontrola wymienionych parametrów odbywa się poprzez receptory (głównie chemoreceptory), które informacje o wartości określonego parametru przekazują do interpretatora (np. w przypadku temperatury ciała ssaków do podwzgórza), gdzie dokonuje się porównanie wartości wykrytej ze stałą wartością prawidłową (tzw. punktem nastawczym) lub, co zdarza się częściej, z jej przedziałami akceptowalnymi. Jeśli aktualny stan parametru jest zbyt wysoki lub zbyt niski, centrum integrujące wymusza na efektorach odpowiedź odpowiednią do sytuacji.

Aminokwasy

Białka są zbudowane z Aminokwasów (enzymy katalizujące białka to proteazy, hydrolazy)

Aminokwasy są pochodnymi aminowych kwasów Karboksylowych, do najważniejszych należą pochodne niższych kwasów tłuszczowych oraz kwasów di karboksylowych, biorą udział w biosyntezie białek, mają dwie grupy funkcyjne, aminową i karboksylowa, dzielimy je na aminokwasy łańcuchowe i pierścieniowe.

Dezaminacja - odciągnięcie grupy aminowej

Dekarboksylacja

Aminokwasy egzogenne:

Kwas amino octowy NH₂ CH₂ COOH, glicyna

Kwas 2 aminopropanowy NH₂ CH₂ CH ₂ COOH alanina

Kwas 2 aminobutanowy NH₂ (CH₃ )₂ CH COOH

Kwas 2 amino 4 dimetylo pentanowy NH₂ C₅ H₄ COOH

Kwas 2 amino 3 metylo pentanowy NH₂ C

Hydroksyaminokwasy

Kwas 2 amino 3 hydroksypropanwy

Kwas 2 amino 3 metylo 3 hydroksypropanowy

Tioaminokwasy

Kwas 2 amino 3 ………

Aminokwasy dzielimy na:

Egzogenne - niezbędne nie mogą być syntetyzowane przez zwierzęta z innych substancji zawartych w pokarmie, ( histydyna, Leucyna, izoleucyna, lizyna, metioanina, fenyloalanina, treonina, tyrozyna, tryptofan, walina.

Endogenne - syntetyzowane przez organizmy zwierzęce, ( alanina, arginina, aspargina, kwas asparaginowy, cysterna, kwas glutaminowy, glutamina, glicyna, pralina, seryna).

Czasteczki aminokwasów oprucz glicyny (brak asymetrycznego atomu węgla), posiadają chociaż jedno centrum chiralności, i dla tego mogą występować jako jeden z dwóch stereoizomerów lub enancjomery, tworzą odbicia lustrzane i skręcają się w L lub D, w białkach występują tylko L - aminokwasy, dobrze rozpuszczają się w wodzie i tworzą roztwory o dużym momencie diploidalnym.

Aminokwasy są nierozpuszczalne w niepolarnych rozpuszczalnikach organicznych, takich jak: eter naftowy, eter etylowy, benzen. Mają charakter kwasowy lub zasadowy, w roztworach wodnych przyjmują formę jonową w postaci obojnaczej.

Punkt izoelektryczny, wartość pH roztworu, przy którym w znacznej przewadze występują jony obojnacze, a pozostałe formy pozostają w równowadze. (aminokwasy wykazują zazwyczaj najmniejszą rozpuszczalność w punkcie izoelektrycznym.)

Wykrywanie wolnych grup aminowych i karboksylowych odbywa się z ninhydryną, powstaje aldehyd, dając niebieski związek.

Reakcja ksantoproteinowa - wykrywanie aminokwasów aromatycznych.

Reakcja Millona wykrywanie grup fenolowych w tyrozynie.

Białka, peptydy makro - cząsteczki aminokwasów.

Błony komórkowe są zbudowane są z fosfolipidów i glikolipidów (tłuszcze nasycone i nienasycone), białka, cholesterol, cukry (6 podstawowych), hydrofilowe i hydrofobowe.

Białka - związki powstałe przez połączenie dwóch lub więcej aminokwasów ( najczęściej około 100) połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi -CONH, nąszą nazwe peptydów. Występują we wszystkich żywych organizmach oraz wirusach. Synteza białek odbywa się w specjalnych organellach komórkowych zwanych rybosomami, w formie łańcucha peptydowego (α - L - aminokwasów), liczba i kolejność jest uwarunkowana genetycznie.

Ze względu na skalę przestrzenną pełną strukturę białka można opisać na czterech poziomach:

Struktura pierwszorzędowa białka, - jest określona przez sekwencję (kolejność) aminokwasów w łańcuchu białkowym

Struktura drugorzędowa białka - są to lokalne struktury powstające w wyniku tworzenia się wiązań wodorowych pomiędzy tlenem grupy >C=O, a wodorem grupy -NH, dwóch niezbyt odległych od siebie w łańcuchu wiązań peptydowych. Do struktur drugorzędowych zalicza się:

o helisę alfa

o helisę beta nici (struktura beta-fałdowa) tworzące "pofałdowane kartki"

Struktura trzeciorzędowa białka - odnosi się do powiązań przestrzennych i wzajemnego ułożenia reszt aminokwasowych, oddalonych od siebie w sekwencji liniowej.

Struktura czwartorzędowa białka - przestrzenna budowa białka zbudowanego z kilku łańcuchów polipeptydowych oraz zawierająca struktury niebiałkowe:

glikoproteiny - zawierają cukier

lipoproteiny - zawierają lipidy

nukleoproteiny - zawierają kwas nukleinowy

chromoproteiny - zawierają barwnik; np. hemoglobina może przybierać czwartorzędową budowę białka, gdyż poza kilkoma łańcuchami polipeptydowymi posiada jeszcze barwnik - hem.

fosfoproteiny - zawierają resztę kwasu fosforowego

Właściwości fizykochemiczne

Białka nie posiadają charakterystycznej dla siebie temperatury topnienia. Przy ogrzewaniu w roztworze, a tym bardziej w stanie stałym, ulegają, powyżej pewnej temperatury, nieodwracalnej denaturacji (ścinanie się włókien białka) - zmianie struktury, która czyni białko nieaktywnym biologicznie. Jest to spowodowane nieodwracalną utratą trzeciorzędowej lub czwartorzędowej budowy białka. Z tej przyczyny dla otrzymania suchej, ale niezdenaturowanej próbki danego białka, stosuje się metodę liofilizacji, czyli odparowywania wody.

Denaturacja białek może również zachodzić pod wpływem soli metali ciężkich, mocnych kwasów i zasad, niskocząsteczkowych alkoholi, aldehydów oraz napromieniowania. Wyjątek stanowią proste białka, które mogą ulegać także procesowi odwrotnemu, tzw. renaturacji - po usunięciu czynnika, który tę denaturację wywołał. Niewielka część białek ulega trwałej denaturacji pod wpływem zwiększonego stężenia soli w roztworze, jednak proces wysalania jest w większości przypadków w pełni odwracalny, dzięki czemu umożliwia izolowanie lub rozdzielanie białek.

Białka są na ogół rozpuszczalne w wodzie. Do białek nierozpuszczalnych w wodzie należą tzw. białka fibrylarne, występujące w skórze, ścięgnach, włosach (kolagen, keratyna) lub mięśniach (miozyna). Niektóre z białek mogą rozpuszczać się w rozcieńczonych kwasach lub zasadach, jeszcze inne w rozpuszczalnikach organicznych. Na rozpuszczalność białek ma wpływ stężenie soli nieorganicznych w roztworze, przy czym małe stężenie soli wpływa dodatnio na rozpuszczalność białek. Jednak przy większym stężeniu następuje uszkodzenie otoczki solwatacyjnej, co powoduje wypadanie białek z roztworu. Proces ten nie narusza struktury białka, więc jest odwracalny i nosi nazwę wysalania białek.

Białka posiadają zdolność wiązania cząsteczek wody. Efekt ten nazywamy hydratacją.

Białka, ze względu na obecność zasadowych grup NH2 oraz kwasowych COOH mają charakter obojnaczy - w zależności od pH roztworu będą zachowywały się jak kwasy (w roztworze zasadowym) lub jak zasady (w roztworze kwaśnym). Dzięki temu białka mogą pełnić rolę bufora stabilizującego pH, np. krwi. Różnica pH nie może być jednak znaczna, gdyż białko może ulec denaturacji. Wypadkowy ładunek białka zależy od ilości aminokwasów kwaśnych i zasadowych w cząsteczce.

Wartość pH, w której ładunki dodatnie i ujemne aminokwasów równoważą się nazywany jest punktem izoelektrycznym białka.

Białka odgrywają zasadniczą rolę we wszystkich procesach biologicznych. Biorą udział w katalizowaniu wielu przemian w układach biologicznych (enzymy są białkami), uczestniczą w transporcie wielu małych cząsteczek i jonów (np. 1 cząsteczka hemoglobiny przenosząca 4 cząsteczki tlenu), służą jako przeciwciała oraz biorą udział w przekazywaniu impulsów nerwowych jako białka receptorowe. Białka pełnią także funkcję mechaniczno-strukturalną.

Wszystkie białka zbudowane są z aminokwasów. Niektóre białka zawierają nietypowe, rzadko spotykane aminokwasy, które uzupełniają ich podstawowy zestaw. Wiele aminokwasów (zazwyczaj ponad 100) połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi tworzy łańcuch polipeptydowy, w którym można wyróżnić dwa odmienne końce. Na jednym końcu łańcucha znajduje się nie zablokowana grupa aminowa (tzw. N-koniec), na drugim nie zablokowana grupa karboksylowa (C-koniec).

Ze względu na budowę i skład, dzielimy białka na proste i złożone.

Białka proste zbudowane są wyłącznie z aminokwasów. Dzielimy je na następujące grupy:

Protaminy - są silnie zasadowe, charakteryzują się brakiem aminokwasów zawierających siarkę. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie.

Histony - podobnie jak protaminy są silnie zasadowe i dobrze rozpuszczają się w wodzie; składniki jąder komórkowych (w połączeniu z kwasem dezoksyrybonukleinowym),

Albuminy - białka obojętne, spełniające szereg ważnych funkcji biologicznych: są enzymami, hormonami i innymi biologicznie czynnymi związkami. Dobrze rozpuszczają się w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli, łatwo ulegają koagulacji. Znajdują się w tkance mięśniowej, osoczu krwi i mleku.

Globuliny -w ich skład wchodzą wszystkie aminokwasy białkowe, z tym że kwas asparaginowy i kwas glutaminowy w większych ilościach; w odróżnieniu od albumin są źle rozpuszczalne w wodzie, natomiast dobrze w rozcieńczonych roztworach soli; posiadają podobne właściwości do nich. Występują w dużych ilościach w płynach ustrojowych i tkance mięśniowej.

Prolaminy - są to typowe białka roślinne, występują w nasionach. Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu.

Gluteliny - podobnie jak prolaminy - to typowe białka roślinne; posiadają zdolność rozpuszczania się w rozcieńczonych kwasach i zasadach.

Skleroproteiny - białka charakteryzujące się dużą zawartością cysteiny i aminokwasów zasadowych oraz kolagenu i elastyny, a także proliny i hydroksyproliny, nie rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Są to typowe białka o budowie włóknistej, dzięki temu pełnią funkcje podporowe. Do tej grupy białek należy keratyna.

Białka złożone:

Chromoproteiny - złożone z białek prostych i grupy prostetycznej - barwnika. Należą tu hemoproteidy (hemoglobina, mioglobina, cytochromy, katalaza, peroksydaza) zawierające układ hemowy oraz flawoproteidy.

Fosfoproteiny - zawierają około 1% fosforu w postaci reszt kwasu fosforowego. Do tych białek należą: kazeina mleka, witelina żółtka jaj, ichtulina ikry ryb.

Nukleoproteiny - składają się z białek zasadowych i kwasów nukleinowych. Rybonukleoproteidy są zlokalizowane przede wszystkim w cytoplazmie: w rybosomach, mikrosomach i mitochondriach, w niewielkich ilościach także w jądrach komórkowych, a poza jądrem tylko w mitochondriach. Wirusy są zbudowane prawie wyłącznie z nukleoproteidów.

Lipidoproteiny - połączenia białek z tłuszczami prostymi lub złożonymi, np. sterydami, kwasami tłuszczowymi. Lipoproteidy są nośnikami cholesterolu (LDL, HDL, VLDL). Wchodzą na przykład w skład błony komórkowej.

Glikoproteiny - ich grupę prostetyczną stanowią cukry, należą tu m.in. mukopolisacharydy (ślina). Glikoproteidy występują też w substancji ocznej i płynie torebek stawowych.

Metaloproteiny - zawierają jako grupę prostetyczną atomy metalu (miedź, cynk, żelazo, wapń, magnez, molibden, kobalt). Atomy metalu stanowią grupę czynną wielu enzymów.

Funkcja białek

Białka mają następujące funkcje:

• kataliza enzymatyczna - od uwadniania dwutlenku węgla do replikacji chromosomów,

• transport i magazynowanie - hemoglobina, transferyna, ferrytyna,

• kontrola przenikalności błon - regulacja stężenia metabolitów w komórce,

• ruch uporządkowany - np. skurcz mięśnia, aktyna i miozyna,

• wytwarzanie i przekazywanie impulsów nerwowych,

• bufory,

• kontrola wzrostu i różnicowania,

• immunologiczna,

• budulcowa, strukturalna.

• przyleganie komórek (np. kadheryny)

• regulatorowa - reguluje przebieg procesów biochemicznych

(*) aminokwasy egzogenne; pozostałe to aminokwasy endogenne

(**) w środowisku wodnym do masy aminokwasu należy doliczyć masę 1 cz. Wody.

Wykrywanie białek:

Większość reakcji barwnych białek związana jest z obecnością w nich aminokwasów.

1. Reakcja biuretowa - wykrywanie wiązań peptydowych. Reakcja polega na tworzeniu w środowisku zasadowym barwnego kompleksu wiązań peptydowych z jonami Cu⁺², barwa zależy od stężenia soli miedziowej i od budowy związku, w którym występuje koordynacyjne wiązanie miedzi, (od czerwono fioletowego do niebiesko fioletowego)

2. Reakcja ksantoproteinowa - ilościowe wykrywane aminokwasów zawierające aminokwasy aromatyczne. Aminokwasy reagują z wieloma związkami chemicznymi, (ninhydryną), wydziela się amoniak NH₂ i dwutlenek węgla CO₂, dając kompleks barwny(niebieski, fioletowy, czerwony, zależnie odilości wolnych grup a - aminowych).

3. Reakcja Liebermana - wykrywanie składnika węglowodanowego w białku, w obecności stężonego kwasu siarkowego, solnego i fenolu dają charakterystyczne fioletowe zabarwienie.

Kwasy nukleinowe - nukleoproteiny.

Kwasy nukleinowe są obok białek podstawowym składnikiem komórek zwierzęcych, roślinnych i mikroorganizmów, niezbędne przy biosyntezie białka, podział komórki, a zwłaszcza w przenoszeniu dziedzicznych cech z pokolenia na pokolenie.

Wyróżnia się:

Kwasy rybonukleinowe - RNA

Kwasy dezoksyrybonukleinowe - DNA

Podstawową cegiełką kwasów nukleinowych zwanych często polinukleotydami jest nukleotyd.

Nukleotyd (powstaje w wyniku estryfikacji kwasem fosforowym (V) jednej z grup hydroksylowych reszty cukrowej w nukleozydzie), zbudowany jest z: cukru, kwasu ortofosforowego i heterocyklicznej zasady azotowej.

Najważniejsze nukleotydy, występujące w organizmach żywych w stanie wolnym, zawierają resztę fosforanową w pozycji 5' -, dlatego można je nazwać 5' - monofosforanami nukleozydów (rybo - lub deoksyrybonukleozydów).

Heterocykliczne zasady azotowe są to pochodne aminowe i hydroksylowe puryny i pirymidyny, mają charakter aromatyczny, w kwasach nukleinowych pirymidyna występuje w 3 odmianach.

Pochodne puryny (jak i pirymidyny) występują w postaci ketonowej i enolowej.

Nazwy i skróty nukleozydów i nukleotydów.

Zasada	Adenina	Guanina	Cytozyna	Uracyl	Tymina
Rybonuklezyd	Adenozyna	Guanozyna	Cytozyna	Urydyna
Rybonukleotyd	Adenozyno -5' - monofosforan AMP Kw. Adenylowy	Guanozyna - 5'- monofosforan GMP Kwas guanylowy	Cytydyno - 5'monofosforan CMP Kwas cytydylowy	Urydyno - 5' monofosforan UMP Kwas urydylowy
Deoksyrybo- nukleozyd	Deoksyadenozyna aD	Deoksyguanozyna dG	Deoksycytydyna dC		Deoksytymidyna dT
Deoksyrybonukleotyd	Deoksyadenozyno-5' monofosforan dAMP	Deoksyguanozyno- 5' monofosforan dGMP	Deoksycytydyno- 5' monofosforan dCMP		Deoksytymidyno- 5' monofosforan dTMP

Zestawienie najważniejszych właściwości różniących DNA i RNA.

Różnice	DNA Kwasy dezoksyrybonukleinowe	RNA Kwasy rybonukleinowe
Funkcja	Pełni funkcje materiału genetycznego, odcinek nazywamy genem, struktura pierwszorzędowa białka jest zakodowanym zapisem, zapisana jest informacja o wszystkich białkach komórki, i wszystkich procesach komórki.	Odpowiedzialny za biosyntezę białka. Wyróżnia się trzy typy: Informacyjny RNA (mRNA) Rybosomowy RNA ( rRNA) Transportujący RNA (tRNA)
Budowa	Dwunicieniowy Cukier - β-D- deoksyrybofuranoza Zasdy - A, G, C, T	Jedno nicieniowy Cukier - β-D- rybofuranoza Zasady A, G, C, U.
Lokalizacja Subkomórkowa	Główne jądro i chromosomy oraz mitochondria zwierzęce, Roślinne, chloroplasty.	Głównie cytoplazma komórki oraz różne fragmenty komórkowe 9rybosomy)

Miejsce informacji i centrum sterowania wszystkimy procesami metabolicznymi komórki jest kwas dezoksyrybonukleinowe (DNA). W jego strukturze zakodowana jest, z pokolenia na pokolenie (replikacja), informacja o strukturze wszystkich białek komórki, a przez to pośrednio, o procesach zachodzących w organellach komórkowych oraz substancjach które w tych procesach powstają, strumień informacji jest nieustannie przekazywany z DNA na kwas rybonukleinowy RNA (transkrypcja), a następnie na bialko (translacja).

Związki makroergiczne - wysokoenergetyczne ATP.

Są to substancje które przy rozkładzie hydrolitycznym pojedynczej reakcji wydzielają szczególnie dużą ilość energii, powyżej 25 kJ/mol, zaliczamy związki mające wiązanie bezwodnikowe,

1. fosforanowo - fosforanowe (P-P dwie grupy reszt kwasów fosforanowych, posiadują dużo ładunków ujemnych w wiązaniu OH^- ) związki nukleotydowe (zasada azotowa, cukru V węglowego w postaci furanozy i reszty kwasu fosforanowego), 27KJ/mol.

2. karboksylowo - fosforanowe, węgiel i fosfor

3. guanidyno - fosforanowe, mięsnie

4. tioestrowe

Nukleotyd zbudowany jest z pochodnej puryny, adeniny, adenozyno - 5' fosforan

Fosforylacja to proces polegający na przyłączeniu do białka reszty fosforanowej, przeprowadzany przez enzymy zwane kinazami, zużywające energię zgromadzoną w ATP. Ogólny schemat reakcji przestawia się następująco:

kinaza ATP + białko -> białko-fosforan + ADP i odwrotnie.

Inaczej również można powiedzieć, że jest to proces przyłączenia reszty kwasu ortofosforowego określonych związków chemicznych, zachodzi w organizmach żywych. Jest katalizowany przez enzymy zwane fosfotransferazami (kinazy), które transportują reszty kwasowe na białka, nukleotydy, cukry oraz lipidy. Związki, którym dostarczone zostają reszty fosforanowe, uzyskują wyższy poziom energetyczny. Niezwykle istotną reakcją dla organizmów żywych jest fosforylacja kwasu ADP (włączenie reszty kwasu fosforowego przez ADP), dzięki której dochodzi do wytworzenia ATP, co ma wielkie znaczenie dla regulacji gospodarki energetycznej w komórkach.

Proces ten zachodzić może na drodze fosforylacji fotosyntetycznej, oksydacyjnej, substratowej. Ponadto proces fosforylacji przyczynia się do normowania procesów metabolicznych.

Fosforylacja oksydacyjna (utleniająca w łańcuchu oddechowym) to cykl reakcji przyłączenia reszty kwasu ortofosforowego do związków chemicznych połączona ze zmianą stopnia utlenienia atomu, do którego ta grupa bezpośrednio się przyłącza.

Fosfokreatyna

ATP + Kreatyna Fosfokreatyna + ADP .

CKP - kineza kreatynowa

Katalizuje reakcję przenoszenia fosforanu bogato energetycznego z fosfokreatyny na ADP i z ATP na kreatyne „Czółenko foto kreatynowe”

Kineza kreatynowa.

ADP ATP

Związki tioestrowe

Cukry

Węglowodany (sacharydy) powstają w zielonych roślinach w procesie fotosyntezy z dwutlenku węgla wody i promieni słonecznych przetwarzane są w energię chemiczną przez zielony barwnik zwany chlorofilem.

Węglowodany przede wszystkim są źródłem energii dla żywych organizmów, oraz spełniają role materiału zapasowego (skrobia u roślin, glikogen u zwierząt), budulcowego (celuloza u roślin, usztywniają łodygę liści, a w połączeniu z białkami i tłuszczami tworzą wiele struktur komórkowych np:

- w wyniku spalania powstaje energia tak jak w procesie glikolizy.

Węglowodany pod względem chemicznym to alkohole polihydroksylowe zawierające jedną grupę aldehydową lub ketonową,( aldozy i ketozy), polihydroksyaldehydy i polihydroksyketony.

Dzięki obecności grupy karbonylowej mogą tworzyć wiązania glikozydowe, które wiążą pojedyncze cząsteczki w większe zespoły cząsteczkowe.

Polisacharydy aldehydy.

Polisacharydy ketony.

Podział węglowodany:

Ze względu na wielkość cząsteczki - monosacharydy, disacharydy, polisacharydy.

- Monosacharydy - C_n(H₂o)_n (glukoza, fruktoza, arabinoza)

- Cukry są to Polihydroksyketony polihydroksyaldehydy

- ze względu na ilość atomów węgli w cząsteczce- oza:

ketotrioza - 3 atomy węgla C₃H₆O₃ aldotrioza

ketotetroza - 4 atomy węgla C₄H₈O₄ aldotetroza

ketopentoza - 5 atomów węgla C₅H₁₀O₅ aldopentoza

ketoheksoza - 6 atomów węgla - glukoza C₆H₁₂O₆ aldohektoza - fruktoza

ketoheptoza - 7 atomów węgla C₇H₁₄O₇ aldoheptoza

Posiadają łańcuchy proste jak i pierścienie heterocykliczne.

Oligosacharydy ( dwu < 9 cukry)

Polisacharydy (makro cząsteczki, n cząsteczek monosaharydów)

Glikany ( homo glikany, hetero glikany - kwaśny)

Co to izomeria optyczna?

Dotyczy związków, które posiadają centrum chiralności (posiadają 4 różne podstawniki na węglu), skręcenie płaszczyzny światła spolaryzowanego.

Skręcenie płaszczyzny światła spolaryzowanego przez wodny roztwór cukru, jest sumą skręcalności wszystkich centrów asymetrii (atomu C ) występujących w cząsteczce.

stereoizomery, izomery lustrzane (enancjomery L, D) n C = 2ⁿ izomerów

Cukry podstawowe

Dla związku o n atomów węgli asymetrycznych istnieje 2ⁿ izomerów, kierunek skręcenia płaszczyzny światła spolaryzowanego określa się + odmiana prawoskrętna, - lewoskrętna.

Izomery lustrzane (enancjomery L, D), to cukry różniące się konfiguracją podstawników przy węglach asymetrycznych, w cukrach zwierzęcych i roślinnych występują tylko w formie D, np.: glukoza, mannoza

Diastereoizomery,(glukoza i galaktoza) izomery, które różnią się konfiguracją, jednego lub kilku asymetrycznych atomów węgla, ale nie we wszystkich.

Szczególnym rodzajem diastereoizomery - Anomery - empiry cukry różniące się konfiguracją podstawników przy węglach asymetrycznych, sąsiadujących z grupą

karbonylowa - C = O np: glukoza i mannoza

Cukry w postaci łańcuchowej to wzory łańcuchowe Fiszera

Cukry w postaci pierścieniowej to wzory pierścieniowe Howarda

Układ pięcioczłonowy to furan - furanozy

Układ sześciowo członowy to piran - piranozy

W wyniku zamknięcia pierścienia, węgiel pierwszy w glukozie a drugi we fruktozie stają się węglami asymetrycznymi, w związku z tym powstają dwie izomeryczne odmiany D-glukozy i D -fruktozy

oznaczone greckimi literami α i β, takie stereoizomery różnią się konfiguracją przy „C - 1” asymetrycznym atomie węgla.

Mutarotacja - zjawisko zmiany kąta skręcenia płaszczyzny światła spolaryzowanego.

pH<7

Cukry redukcyjne Forma aldehydowa (otwarta) ↔ forma cykliczna.

pH >7

Do pochodnych monosacharydów należą:

- estry fosforanowe

- aminocukry oraz ich N - acetylowe pochodne.

- witamina C

- kwasy urynowe ( np. kwas D - glikuronowy)

- deoksycukry

- alkohole pochodne od cukrów.

- cykitole

- glikozy, roślinne produkty, często o znaczeniu leczniczym.

Disacharydy ( dwu < 9 cukry)

Polisacharydy (makro cząsteczki)

Glikany ( homo glikany, hetero glikany - kwaśny)

DISACHARYDY

cukry złożone z dwóch cząsteczek monosacharydów

• powstają w wyniku reakcji kondensacji między monosacharydami. Połączenie dwóch monoz polega na wytworzeniu mostka tlenowego powstałego z grupy hydroksylowej przy węglu anomerycznym jednej cząsteczki cukru i z grupy wodorotlenowej drugiej cząsteczki z wydzieleniem wody.

       w zależności od sposobu połączenia ze sobą cząsteczek monosacharydów rozróżnia się dwucukry redukujące i dwucukry nieredukujące.

• z dwucukrów najważniejsze to sacharoza, maltoza, laktoza i celobioza. Cukry te, mogą ulegać hydrolizie (redukcji) na cukry proste pod wpływem rozcieńczonych kwasów mineralnych lub enzymów. Nie ulegają fermentacji. Mogą ulegać estryfikacji.

SACHAROZA cukier trzcinowy; buraczany

      cząsteczka zbudowana z dwóch połączonych wiązaniem 1,2-glikozydowym pierścieni α-D-glukopiranozyd i β-D-fruktofuranozyd.

       ciało stałe, dobrze rozp. w wodzie; sacharoza jest prawoskrętna

       nie ma właściwości redukujących; nie ulega mutarotacji, nie tworzy glikozydów

       wodny roztwór sacharozy ogrzewany z kwasem solnym ma właściwości redukujące (zachodzi hydroliza do glukozy i fruktozy)

       hydrolizuje w środowisku kwasowym do cukrów prostych:

   MALTOZA  (cukier słodowy) w stanie wolnym występuje rzadko, np. w kiełkujących nasionach, a częściej - w budowie polisacharydów (skrobia, glikogen, celuloza).        W organizmie człowieka powstają podczas hydrolizy skrobi, którą katalizuje amylaza ślinowa. Jest przejściowym produktem trawienia w jamie ustnej i w jelitach.

zbudowana jest z 2 cząsteczek D - glukozy, połączonych glikozydowym atomem węgla jednej cząsteczki, a grupą hydroksylową drugiej za pomocą wiązania α - 1,4glikozydowego. jest cukrem redukującym; daje pozytywny wynik próby Tollensa i próby Trommera; ulega mutarotacji, podczas której tworzy się mieszanina anomerów jest dobrze przyswajana przez organizm człowieka (stosowana do wyrobu odżywek dla dzieci i osób niedożywionych)

Jakie cukry mają właściwości redukcyjne:

Laktoza zwana cukrem mlecznym jest dwucukrem, zbudowanym z D-galaktozy i D-glukozy, występującym w mleku ssaków. Chemicznie jest to bezbarwna substancja stała o temperaturze topnienia 225°C, rozpuszczalna w wodzie, słabo rozpuszczalna w alkoholu i nierozpuszczalna w eterze. W jelicie cienkim ssaków enzym laktaza rozkłada laktozę na cukry proste, które ulegają wchłanianiu (absorpcji jelitowej).

Maltoza zwana inaczej cukier słodowy. Jest to dwucukier zbudowany z dwóch cząsteczek glukozy, połączonych wiązaniem α-1,4 glikozydowym. Fermentuje. Otrzymywany przez hydrolizę skrobi, stosowany jako środek słodzący,

Celobioza (C12H22O11) - dwucukier, zbudowany z dwóch cząsteczek D-glukozy, połączonych wiązaniem β-1,4-glikozydowym. Jest to jednostka strukturalna celulozy i produkt jej hydrolizy. Jest to dwucukier redukujący, nie występujący powszechnie w stanie wolnym w roślinach, lecz jest przejściowym produktem degradacji celulozy. Jest sacharydem nieprzyswajalnym przez człowieka.

POLISACHARYDY

Związki łańcuchowe złożone z połączonych ze sobą wiązaniami glikozydowymi reszt glukopiranozowych.

• do najważniejszych należą: skrobia, glikogen, celuloza, pektyny i chityna.

• biała bezpostaciowa substancja, bez smaku i zapachu

• w gorącej wodzie tworzy roztwór koloidalny zwany kleikiem skrobiowym ulegający żelowaniu po ochłodzeniu (zjawisko wykorzystywane do wyrobu kisieli i budyniów).

• pod wpływem rozcieńczonych kwasów lub enzymów ulegają hydrolizie.
  Końcowym produktem jest D - glukoza.

SKROBIA (C₆H₁₀O₅)_n n=300-360 - węglowodan, polisacharyd roślinny, składający się wyłącznie z merów glukozy, pełniący w roślinach rolę magazynu energii.

Czysta skrobia jest białą, bezpostaciową (nie jest krystaliczna), amorficzną substancją bez smaku i zapachu, nierozpuszczalną w zimnej wodzie. Skrobia hydrolizuje wyłącznie na alfa-D-glukozę, lecz nie jest jednorodnym chemicznie związkiem - składa się w rzeczywistości z dwóch różnych polisacharydów:

W trakcie hydrolizy kwasowej skrobia rozpada się na coraz krótsze łańcuchy polisacharydowe tworząc kolejno:

amylodekstryny (barwiące się z I₂ na niebiesko),

erytrodekstryny (barwiące się z I₂ na czerwono),

achrodekstryny (niebarwiące się z I₂) i maltozę i glukozę.

Wykryć skrobię można za pomocą płynu Lugola, który selektywnie zabarwia ją na niebiesko.

Skrobia jest najważniejszym polisacharydem zapasowym u roślin, które magazynują go w owocach, nasionach, korzeniach w formie ziaren w liściach, bulwach, rdzeniu łodygi i kłączach. Szczególnie bogate w skrobię są ziarna zbóż i bulwy ziemniaka. Odkłada się w komórkach roślin w postaci ziaren lub granulek.

• Skrobia składa się z 2 polisacharydów: z rozpuszczalnej w wodzie amylozy (15 - 25%) i nierozpuszczalnej amylopektyny (75 - 85%).

amyloza - zbudowana jest z długich nierozgałęzionych łańcuchów alfa-D-glukozy połączonych wiązaniem alfa 1,4-glikozydowym. Łańcuchy te mają kształt prawoskrętnej spirali. Na jeden skręt przypada 6 reszt glikozydowych. Jej masa cząsteczkowa wynosi 50 000 - 160 000u, można ją zestryfikować, reaguje z jodem dając intensywne niebieskie zabarwienie. Skrobia tworzy roztwory koloidowe.

CELULOZA (C₆H₁₀O₅)_n gdzie n=2000

 

• Celuloza (błonnik) to podstawowy składnik ścian komórek roślinnych; u zwierząt spotykany tylko u osłonic.

• Bez smaku i zapachu, nie rozpuszcza się w wodzie; tylko w odczynniku Schweitzera - amoniakalnym roztworze wodorotlenku miedzi I

• Posiada nierozgałęzioną budowę łańcuchową. Cząsteczki α-D-glukozy połączone są wiązaniami
  α-1,4-glikozydowymi. Fakt ten sprawia, że celuloza nie jest trawiona przez większość organizmów zwierzęcych, ponieważ rozkład celulozy umożliwiają enzymy celulolityczne (celulazy) nieobecne w tkankach zwierząt, natomiast obecne u drobnoustrojów. Zwierzęta roślinożerne mogą przyswajać monocucukry uwalniane z celulozy przez drobnoustroje bytujące w ich przewodach pokarmowych.

• Między łańcuchami celulozy powstają wiązania wodorowe, które utrwalają jej strukturę i wpływają na wytrzymałość. Masa cząsteczkowa waha się w granicach 200 000 - 2 000 000 u.

• Jako polisacharyd ulega hydrolizie w środowisku kwaśnym lub pod wpływem enzymów. Proces ten nazywamy scukrzeniem. Produktem pośrednim jest celobioza, a końcowym α -D-glukoza .

• Nie posiada właściwości redukujących.

• Celuloza ulega estryfikacji z kwasem azotowym (V); Azotany celulozy służą do wyrobu prochu bezdymnego, niektórych tworzyw sztucznych. Reaguje również z bezwodnikiem octowym tworząc estry - acetylocelulozę (stosowaną do produkcji niepalnych filmów kinematograficznych, sztucznego jedwabiu). Reaguje z zasadami tworząc alkalicelulozę, wykorzystywaną przy produkcji wiskozy.

• Celuloza nie jest trawiona przez człowieka, ale wraz z niestrawionymi resztkami pokarmu, pęczniejąc wzmaga perystaltykę jelit dlatego jej prowadzi do chronicznych zaparć.

• Stosowana do wyrobu papieru, ligniny, lakierów, tworzyw sztucznych, bezdymnego prochu.

Próba Molischa z α - naftolem do wykrywania w silnym środowisku kwaśnym ulegają kondesacji i dają zabarwienie czerwonofioletowe.

Próba Tollensa z floroglucyna daje reakcje kondensacji z fenolami, odróżnienie pentoz(barwa wiśniowa) i hektoz (barwa żółta lub brązowa)

Próba Felinga odróżnia się cukry redukcyjne od nieredukcyjnych.

Próba Bertranda oznaczenie ilości cukrów, daje ciemnoniebieski roztwór

TŁUSZCZE (enzymy katalizujące lipidy to lipazy)

Lipidy występują powszechnie w organizmach zwierzęcych i roślinnych i pełnią tam najrozmaitsze funkcje. Współcześnie dzieli się je na:

kwasy tłuszczowe - które w stanie wolnym nie występują w organizmach żywych, ale można je otrzymać w wyniku rozkładu lipidów naturalnych

prostaglandyny - obecne we krwi i będące podstawowym związkiem odpowiedzialnym za jej krzepnięcie

mydła - czyli sole sodu lub potasu wyższych kwasów tłuszczowych

glicerydy - czyli estry kwasów tłuszczowych i gliceryny. Glicerydy dzieli się jeszcze na:

glicerydy neutralne - mono-, di- i triglicerydy. Te ostatnie mają też ogólną nazwę tłuszczów - glicerydy neutralne pełnią w organizmie funkcję transporterów i zasobników energii.

fosfoglicerydy - które posiadają silne własności amfifilowe i odgrywają istotną rolę w budowie błon komórkowych

Proste lipidy nieglicerynowe, które dalej dzielą się na:

sfingolipidy - będące estrami glikolowymi i zawierającymi jeden kwas tłuszczowy i jedną resztę fosforylową - pełnią one ważną funkcję w komórkach nerwowych i stanowią aż 25% masy wszystkich lipidów występujących w organizmach zwierzęcych

Sterooidy - będące połączeniem cholesterolu i kwasów tłuszczowych. Są one także wbudowane w błony komórkowe i pełnią tam funkcję kontrolerów przepuszczalności tych błon. Niektóre sztucznie syntezowane steroidy mają też działanie silnie bakteriobójcze i pobudzające (np. kortyzon)

lipoproteiny - nazwą tą objęte są związki będące kombinacją protein (białek), węglowodanów (cukrów) oraz kwasów tłuszczowych. Dzielą się one na: lipoproteiny bardzo małej gęstości (VLDL), które transportują tłuszcze i inne glicerydy z wątroby do tkanek tłuszczowych, lipoproteiny małej gęstości (LDL), które rozprowadzają po organizmie cholesterol i inne steroidy - LDL zwany jest także czasem "złym cholesterolem". lipoproteiny wysokiej gęstości (HDL), które usuwają nadmiar cholesterolu i innych steroidów ze wszystkich tkanek do wątroby - HDL zwany jest także czasem "dobrym cholesterolem".

Lipidy to związki organiczne o różnej budowie, których łączy kilka ważnych fizykochemicznych cech. Jedną z nich jest to, że nie rozpuszczają się w wodzie a rozpuszczają się w rozpuszczalnikach organicznych typu benzen, eter, chloroform, mieszaninie chloroform - metanol.

Tłuszcze - estry gliceryny i wyższych kwasów tłuszczowych.

Funkcje lipidów;

Energetyczna funkcja paliwa komórkowego biochemicznego (wolne kwasy tłuszczowe WKT)

Składniki strukturalne błon komórkowych i osłona narządów wewnętrznych (fosfolipidy FL, cholesterol)

Rozpuszczalnik witamin A D E K

Lipidy izoprenowe, na uwagę zasługują Steroidy, Karotenoidy substancje te wywodzą się od izoprenolu.

Izomeria cis Izomeria trans

W przyrodzie sterole ulegają przekształceniu w substancje spełniające role:

- cholesterol - substancja wyjściowa do wszystkich sterydów, składnik błon biologicznych u zwierząt, - u roślin funkcję ta pełniom sterole(egzogenny - dostarczony z zewnątrz, endogenny - własny),

- kwas żółciowy - głównym produktem końcowym przemiany cholesterolu. (cylkopentanoperhydropenanten - alkohol)

- hormony sterydowe męskie i żeńskie.

- witaminy rozpuszczalne w tłuszczach.

- barwniki roślinne, pełnia pomocniczą rolę w fotosyntezie.

- olejki eteryczne - produkowane przez rośliny o różnych zapachach; kamfory mięty, terpentyny.

- Roślinne glikozydy i alkaloidy sterydowe.

- Kauczuk naturalny.

Kwasy tłuszczowe - są to kwasy monokarboksylowe zawierające długie łańcuchy węglowodorowe, (nasycone i nienasycone maja przeważnie parzystą liczbę węgli C₁₆, C₁₈) występują w postaci wolnej transporowane w połączeniu z albuminami bądź związane estrowo w:

- trójglicerydach - TG

- fosfolipidach - FL

- cholesterol zestryfikowany Ch E

- w całości lipidów surowicy

Nasycone:

Kwas Palmitynowy C₁₅H₃₁COOH

Kwas Oleinowy C₁₇H₃₃COOH

Kwas Stearynowy C₁₇H₃₅COOH

Nienasycone (niezbędne nienasycone kwasy tłuszczowe NKT, należy je dostarczyć do organizmu - nie są syntetyzowane, egzogenne, - z roślin), w wiązaniach podwójnych = są zawsze przedzielone grupą - CH₂ -

Kwas linolowy (2 pod. Wiązania 9,12) C₁₇H₃₁COOH

Kwas linolenowy (3 pod. Wiązania 9,12,15) C₁₇H₂₉COOH

Kwas arachidonowy (4 pod. Wiązania 5,8,11,14,) C₁₉H₃₁COOH CH₃(CH₂)₄CH=CHCH₂CH=CHCH₂CH=CHCH₂CH=CH(CH₂)₃COOH

Kwas Palmitoolejowy C₂₅H₅₁COOH

Tłuszcze właściwe inaczej estry proste - wyższych kwasów tłuszczowych i glicerolu.

Nienasycone kwasy tłuszczowe mają duże znaczenie dla prawidłowego funkcjonowania organizmu (procesy metaboliczne)

Występowanie i otrzymywanie tłuszczów

     Ogólnie biorąc, tłuszcze właściwe dzielimy na tłuszcze roślinne i zwierzęce. Różnica, między tłuszczem roślinnym a zwierzęcym polega głównie na ich składzie chemicznyn, z którego wynikają różnice we właściwościach fizycznych i chemicznych. Tłuszcze zwierzęce (z wyjątkiem tranu rybiego) zawierają głównie glicerydy kwasów tłuszczowych nasyconych, podczas gdy tłuszcze roślinne - glicerydy kwasów tłuszczowych nienasyconych. Należy jednak zdawać sobie sprawę z tego, że tłuszcze jako produkty naturalne zawsze zawierają w stanie związanym pewną ilość kwasów tłuszczowych nasyconych i nienasyconych, z przewagą nasyconych w tłuszczach zwierzęcych, a nienasyconych w roślinnych. Tłuszcze powstają w reakcji biosyntezy zarówno u roślin jak i zwierząt. U zwierząt gromadzą się w tkankach, a szczególnie w tkance podskórnej, w fałdach jamy brzusznej, w okolicach nerek i w wątrobie. Tłuszcz znajduje się zawsze w mleku ssaków; mleko krów zawiera przeciętnie 3-4% tłuszczu.
     W roślinach tłuszcze występują głównie w nasionach, a także w liściach i korzeniach. Największe ilości tłuszczu roślinnego zawierają nasiona roślin oleistych - rzepaku, lnu, konopi, soi, słonecznika, a również pestki dyni i arbuzów. 

Mydło

     Mydło - mieszanina soli sodowych kwasów tłuszczowych np. kwasu stearynowego i palmitynowego.

Silnie polarna grupa karboksylowa jest dobrze solwatowana przez cząsteczki wody i wykazuje podobieństwo do wody. Natomiast długi niepolarny łańcuch wykazuje powinowactwo do węglowodorów i innych związków niepolarnych (m. in. Tłuszczów). Stąd wynika dwoista natura mydła.Jeśli do roztworu mydła wprowadzimy nieco tłuszczu cząsteczki mydła wnikają łańcuchami niepolarnymi wgłąb tłuszczu. Pozostałe na powierzchni grupy COONa umożliwiają zwilżenie powierzchni tłuszczu przez wodę. Roztwory mydła tworzą z tłuszczami trwałą emulsję.
Substancje o podobnym działaniu nazywamy powierzchniowo czynnymi (mydła, detergenty)

Mechanizm działania mydła - detergenty mają w cząsteczkach grupy polarne (hydrofilowe o dużym powinowactwie do wody i grupy niepolarne (lipofilowe) o dużym powinowactwie do tłuszczów

     

Mydła sodowe i potasowe są rozpuszczalne w wodzie i tworzą z nią roztwory koloidalne. W wyniku hydrolizy wodne roztwory mydeł mają odczyn zasadowy.

Mydła sodowe są twarde, a potasowe miękkie i maziste.
Do pielęgnacji używa się sodowych z dodatkami (substancje natłuszczające, barwniki środki zapachowe)
Mydło w roztworze zawierającym jony wapnia (np. w twardej wodzie) bardzo źle się pieni, gdyż sole wapniowe i magnezowe wyższych kwasów tłuszczowych są w wodzie nierozpuszczalne.

Woski

     Estry występujące w woskach odznaczają się większą trwałością, trudniej ulegają hydrolizie enzymatycznej i jełczeniu niż tłuszcze 

     Woski spełniają u roślin i zwierząt rolę ochronną. Powlekają one cienką warstwą ochronną liście, owoce, pióra, skórę uodparniając je na działanie szkodliwych mechanicznych bodźców zewnętrznych oraz niekorzystnych czynników chemicznych i biologicznych. Woski niektórych roślin chroniąc je przed zbytnią utratą wody drogą parowania.

W skórze zwierząt występuje wosk cholesterolowy, który nadaje jej elastyczność, niezwilżalność i chroni organizm przed ewentualnym wniknięciem bakterii np. wosk lanolinowy zawierający estry cholesterolowe. 

Liczby właściwe tłuszczu służa do określenia przydatności tłuszczu jako materiału żywnościowego lub przemysłowego, ustala się analityczne pewne jego cechy fizyczne i chemiczne. Najczęściej określa się temperaturę tponienia, gęstość oraz tzw. Liczby tłuszczowe.

Liczba kwasowa (LK) - do badania świeżości tłuszczu, ilość miligramów wodorotlenku potasowego (KOH), niezbędnego do zobojętnienia kwaśnych składników jednego grama próbki. Liczba kwasowa miarą liczby grup karboksylowych związku chemicznego, np. kwasu tłuszczowego. Typowe oznaczenie polega na miareczkowaniu roztworu badanej substancji w rozpuszczalniku organicznym mianowanym roztworem KOH wobec fenoloftaleiny.

Liczba zmydlenia (LZ) jest to liczba miligramów wodorotlenku potasu potrzebna do zobojętnienia całej zawartości kwasów tłuszczowych w 1 g tłuszczu, zarówno wolnych jak i otrzymanych w procesie zmydlenia (hydrolizy).

Liczba estrowa ( LE) - liczba mg wodorotlenku potasu (KOH) potrzebna do zmydlenia kwasów tłuszczowych zawartych w 1 g tłuszczu.

Liczba estrowa jest tym mniejsza im większa jest masa cząsteczkowa wyjściowego tłuszczu. Ze wględu na to, że na masę cząsteczkową tłuszczu decydujący wpływ ma długość łańcucha węglowodorowego jego reszty kwasowej liczba estrowa jest pośrednią miarą tej długości.

Technicznie liczbę estrową określa się poprzez zmydlenie tłuszczu dokładnie odmierzoną, nadmiarową ilością KOH, a następnie ustala się nadmiar KOH przez miareczkowanie kwasem solnym. Ilość użytego KOH w przeliczeniu na 1 g mydła nazywa się liczbą zmydlania, zaś nadmiar KOH, również przeliczony na 1 g mydła nazywa się liczbą kwasową. Liczba estrowa jest oczywiście równa różnicy między liczbą zmydlania i liczbą kwasową.

Liczba jodowa (LJ) jest to liczba gramów jodu jaką mogą przyłączyć NKT zawarte w 100-gramowej próbce tłuszczu. Im wyższa liczba jodowa tym więcej znajduje się NKT>.

Liczba Reicherta - Meissia podaje liczbę cm³ 0,1 M KOH lub NaOH potrzebna do zobojętnienia lotnych kwasów tłuszczowych otrzymanych przez hydrolizę 5 g badanego tłuszczu, liczba ta szczególne znaczenie przy badaniu masła.

Enzymy

Enzymy są to specyficzne białka, wytwarzane przez żywe komórki organizmu, które umożliwiają przebieg tysięcy reakcji chemicznych z szybkością, wydajnością i specyficzno­ścią trudną do osiągnięcia w układach sztucznych. Pełnią więc rolę katalizatorów reakcji. Ponieważ przyspieszają reakcje co najmniej milionkrotnie, to przy ich braku przemiany w komórce zachodzą tak wolno, że są niezauważalne.

Budowa enzymów

Pod względem budowy chemicznej enzymy są białkami i ze względu na budowę dzielimy je na:

1. enzymy występujące jako białka proste, a więc zbudowane wyłącznie z łańcuchów poli­peptydowych np. pepsyna, ureaza, amylazy,

2. enzymy będące białkami złożonymi, a więc posiadające w swojej budowie część niebiał­kową - drobnocząsteczkowązwaną KOFAKTOREM. W tego typu enzymach wyróżniamy:

1. enzymy, których obie części: białkowa i niebiałkowa są trwale połączone ze sobą. Takie cząsteczki niebiałkowe nazywamy grupami prostetycznymi. Mocno wbudowanymi gru­pami prostetycznymi są cukry, reszty kwasu fosforowego, nukleotydy, związki metalo­porfirynowe (układ żelazoporfirynowy w katalazie i peroksydazie),

b) enzymy będące białkami złożonymi, których niebiałkowe grupy aktywne są luźno związane z białkiem enzymu. Oba składniki można odwracalnie oddzielać - po ponow­nym ich połączeniu aktywność enzymu wraca. W tym układzie część niebiałkową nazywamy koenzymem, zaś białkową apoenzymem, a całość po ich połączeniu holo­enzymem (np. koenzymy niacylowe jak NAO+ i NAOP\

Swoistość enzymów (tj. zdolność działania na określone substraty oraz zdolność do katali­zowania określonych reakcji) zależy od rodzaju i sekwencji aminokwasów w łańcuchu białka, jak również od konformacji przestrzennej łańcucha polipeptydowego. W części białkowej enzymu wyodrębnia się fragment łańcucha polipeptydowego, w którym zachodzi właściwy akt katalizy ­jest to CENTRUM AKTYWNE. Centrum aktywne to fragment łańcucha polipeptydowego (wytwo­rzony przez reszty aminokwasów) bezpośrednio łączący substrat w czasie reakcji.

Mechanizm działania enzymów

W pierwszym etapie katalizy związek podlegający przemianom (substrat) łączy się z enzymem za pośrednictwem centrum aktywnego, tworząc przejściowy, nietrwały kompleks enzym - substrat. W dalszej części procesu katalizy następuje rozpad kompleksu enzym ­substrat, towarzyszy temu wytworzenie się produktów reakcji i zregenerowanie enzymu do jego pierwotnej postaci.

Przebieg reakcji enzymatycznej można wyrazić następująco:

E + S. • [ES]. •[E P] • • E + p

enzym substrat kompleks enzym produkt

Ze względu na charakter białkowy, enzymy są bardzo podatne na wpływ niektórych czynników zewnętrznych, co wpływa na zmiany szybkości katalizowanych reakcji. Tak więc, aktywność i szybkość zachodzących reakcji enzymatycznych uzależniona jest m.in. od:

1. stężenia enzymu i substratu,

2. temperatury,

3. pH

4. obecność aktywatorów i inhibitorów.

Wpływ stężenia enzymu i substratu

W miarę wzrostu stężenia substratu szybkość reakcji rośnie, osiągając maksymalną wydajność wtedy gdy wszystkie cząsteczki enzymu są połączone z substratem. Tak więc, w miarę zwiększania się stężenia substratu wysycenie centrów aktywnych enzymu stopniowo wzrasta i przy pełnym wysyceniu szybkość osiąga swe maksimum. Dalsze zwiększanie ilości substratu nie powoduje zwiększenia szybkości reakcji, może nawet ją zmniejszyć nieznacznie.

Wpływ temperatury

Wraz ze wzrostem temperatury zwiększa się szybkość reakcji enzymatycznej. Jednak po osiągnięciu optimum dalszy wzrost powoduje spadek szybkości reakcji. Wysoka temperatura niszczy nieodwracalnie enzym, ponieważ jest on substancją białkową i wzrost powyżej optymalnej dla jego działania powoduje stopniową denaturację i zanik własności katalitycznych.

Temperatura optymalna dla działania enzymów jest zależna od ich pochodzenia: dla enzymów zwierzęcych jest zbliżona do temperatury ciała (36-40°C), dla enzymów roślinnych jej zakres wynosi 20-30°C. przy niskich temperaturach aktywność enzymów ulega zahamowaniu, lecz proces ten jest odwracalny.

Wpływ odczynu (pH)

Każdy enzym charakteryzuje się optymalnym pH, przy którym wykazuje największą aktywność. Silnie kwaśne czy zasadowe środowisko (skrajne wartości pH) z reguły działają denaturująco na enzymy, które są białkami, niszcząc nieodwracalnie ich aktywność. Niewielkie odchylenie od wartości optymalnej nie powoduje denaturacji, ale obniża szybkość katalizowanej reakcji. Wpływ pH wiąże się ze zmianą stopnia dysocjacji samego enzymu (dysocjacja grup -NH2 i -COOH obecnych w łańcuchu polipeptydowym i głównie w centrum aktywnym) - co wpływa negatywnie na powstanie kompleksu enzym - substrat. Optimum pH dla większości enzymów występuje przy wartościach bliskich odczynu obojętnego lub słabo kwaśnego. Są jednak enzymy, które przejawiają aktywność jedynie w środowisku kwaśnym (pepsyna pH 1,5-2,2) lub w środowisku zasadowym (trypsyna pH 8-9).

Wpływ aktywatorów i inhibitorów

Większość enzymów wymaga do uzyskania pełnej aktywności różnych czynników chemicznych przyspieszających, a nawet umożliwiających ich działanie. Czynniki te nazywamy aktywatorami. Działanie aktywatorów polega na ułatwieniu powstawania układu enzym - substrat. Aktywatorami enzymów mogą być jony metali lub aniony współdziałające z białkiem enzymu, związki regulujące potencjał redox środowiska, od których zależy budowa centrów aktywnych, bądź też związków odszczepiających pewne grupy chemiczne, blokujące centra aktywne enzymu np. a-amylaza wymaga jonów CI-, natomiast oksydaza polifenolowa jest aktywowana przez Cu2+, liczne peptydazy przez jony Mn2+, C02+, Zn2+.

Czynniki hamujące działanie enzymów noszą nazwę inhibitorów. Mechanizm działania inhibitorów jest różny, najczęściej polega na łączeniu się ich z centrum aktywnym enzymu lub z koenzymem czy grupą prostetyczną powodując ich unieczynnienie.

Klasyfikacja enzymów w zależności o typu katalizowanej reakcji enzymy zostały podzielone na 6 klas:

1. oksydoreduktazy.

2. transferazy,

3. hydrolazy,

4. liazy,

5. izomerazy,

6. ligazy.

Każdy enzym oznaczony jest czteroczłonowym symbolem cyfrowym, poprzedzonym literami EC. Cztery cyfry wyznaczają dokładnie pozycję enzymu w przyjętym międzynarodowym układzie klasyfikacyjnym. Pierwsza cyfra - określa główną klasę, druga - podklasę, trzecia - podpodklasę, czwarta - numery enzymu w obrębie podpodklasy. We współczesnej enzymologii poszczególne enzymy noszą dwojakie nazwy: potoczne i systematyczne. Nazwy systematyczne enzymów składają się z dwóch części: pierwszą tworzy się od nazwy klasy głównej, do której należy enzym, dodając końcówkę - aza, druga część składa się z nazwy substratu ulegającemu reakcji enzymatycznej.

Oznaczanie aktywności enzymów klasy oksydoreduktaz

Oksydoreduktazy należą do I klasy enzymów. Klasa ta obejmuje enzymy, które katalizują procesy oksydo-redukcyjne, a więc przemiany związane z przeniesieniem protonów, elektronów lub tlenu z dawcy (donora) na związek biorcę (akceptor). Dawcami elektronów są atomy wodoru organicznych składników komórki, ostatecznym biorcą jest tlen. Odwodorowanie jakiegoś substratu jest zatem rozumiane jako jego utlenienie. W przenoszeniu tych składników uczestniczą zwykle charakterystyczne koenzymy lub grupy prostetyczne, jak nukleotydy nikotynamidoadeninowe (NAD+, NADP+) nukleotydy flawinowe (FAO, FMN), układy żelazo-porfirynowe i inne. Klasa ta obejmuje enzymy należące do podklas: 1) dehydrogenazy, 2) reduktazy, 3) oksydazy, 4) oksygenazy, 5) hydroksylazy, 6) peroksydazy.

Katalaza należy do podklasy peroksydaz - enzymów katalizujących rozkład nadtlenku wodoru. Należy do najaktywniejszych enzymów i występuje we wszystkich oddychających komórkach (głównie w komórkach zwierzęcych, w mniejszym stopniu roślinnych). Jedna cząsteczka katalazy rozkłada w ciągu 1 min około 5 mln cząsteczek HzOz. Enzym ten zabezpiecza organizm przed nagromadzaniem się szkodliwego nadtlenku wodoru, który powstaje w organizmie na skutek wielu procesów oksydoredukcyjnych.

Katalaza katalizuje następującą reakcję:

2H₂ O₂ →_katalaza→ 2H₂ O₂ + O₂

Enzymy to biokatalizatory. Ich charakterystycznymi właściwościami są:

siła katalityczna,

specyficzność,

regulowana aktywność.

Czynników wpływających na pracę enzymów jest bardzo dużo:

temperatura,

stężenie substratu i produktu,

obecność inhibitorów i katalizatorów,

siła jonowa,

modyfikacje,

powinowactwo do substratu,

specyficzność enzymu.

Są enzymy o wysokiej specyficzności i o wysokim powinowactwie do substratu, ale również enzymy niskospecyficzne, tzn. rozpoznające całą gamę różnych substratów i mające do nich niskie powinowactwo.

Kinetykę enzymów opisuje wzór i wykres Michaelisa-Menten.

Przykłady regulacji aktywności enzymów:

Enzym katalizujący pierwszy etap szlaku jest najczęściej hamowany przez produkt końcowy tego szlaku. Ten mechanizm regulacji aktywności nazywamy sprzężeniem zwrotnym.

Modyfikacja kowalencyjna to sposób regulacji aktywności enzymów przez odwracalne przyłączenie grup fosforanowych. Niektóre enzymy w stanie ufosforylowanym są aktywne, a inne są w ten sposób hamowane. Fosforylację przeprowadzają inne enzymy - kinazy, defosforylację (tzn. hydrolityczne odczepienie grup fosforanowych) - fosfatazy. W ten sposób regulowany jest np. szlak biosyntezy glikogenu.

Enzymy kontrolowane są przez białka regulacyjne, czyli stymulatory (inhibitory, czyli białka hamujące aktywność, i aktywatory). Przykładem może być kalmodulina - białko, które jest czujnikiem poziomu wapnia w komórce i reguluje aktywność wielu szlaków biochemicznych.

Modyfikacja przez proteolizę polega na syntetyzowaniu nieaktywnego prekursora enzymu, który aktywowany jest w czasie i miejscu fizjologicznie właściwym przez kontrolowaną proteolizę (odcięcie fragmentu białka). W ten sposób regulowane są np. enzymy trawienne - z nieaktywnego trypsynogenu powstaje trypsyna.

Ważnym sposobem regulacji jest inhibicja przez związki drobnocząsteczkowe. Może wystąpić inhibicja kompetycyjna, kiedy inhibitor udaje substrat i wchodzi zamiast niego w miejsce aktywne enzymu, blokując tym samym cząsteczkę, a także niekompetycyjna, kiedy inhibitor blokuje cząsteczkę enzymu, wchodząc w miejsce inne niż centrum aktywne (powoduje zmianę konformacji białka).

Enzymy, fermenty - białkowe katalizatory przyspieszające specyficzne reakcje chemiczne, obniżając energię aktywacji, potrzebną do zajścia reakcji, nie zmieniają stanu równowagi chemicznej uwarunkowanej stosunkami stężeń substratów i produktów reakcji oraz stosunkami energetycznymi, ani nie wpływają na kierunek katalizowanej reakcji. Występują naturalnie we wszystkich organizmach żywych

Enzymy :

a) proteolityczne - rozkładają białka.

b) amylolityczne - rozkładają cukry.

c) lipolityczne - rozkładają tłuszcze.

d) nukleolityczne - rozkładają kwasy nukleinowe pokarmów.

1) enzymy trawiące węglowodany tj. amylaza, maltaza, laktaza, sacharaza.

2) enzymy trawiące białka: pepsyna, trypsyna, chymotrypsyna, peptydazy: aminopeptydazy, karboksypeptydazy i dwupeptydazy.

3) enzymy trawiące tłuszcze tj. lipazy, fosfolipazy

4) enzymy trawiące kwasy nukleinowe - nukleazy.

13 enzymów:

Pirydyna - organiczny związek heterocykliczny, jedna z amin aromatycznych. Jest to bezbarwna ciecz, o charakterystycznym zapachu i bardzo dobrej rozpuszczalności w wodzie(C5H5N)

Pirol to heterocykliczny, aromatyczny: C₄H₅N.

Pirymidyna - Kwas nukleinowy. - jest heterocyklicznym związkiem organicznym, strukturalnie zbliżonym

do pirydyny. (C4H4N2)

Imidazol (1,3-diazol) - aromatyczny związek heterocykliczny o wzorze sumarycznym Wiele związków zawierających strukturę imidazolu ma istotne funkcje biologiczne. Izomerem imidazolu jest pirazol (1,2-diazol). C3H4N2.

piran

tyran

Indol (2,3-benzopirol) - heterocykliczny związek chemiczny, zbudowany ze sprzężonych pierścieni fenylowego i pirolowego. Zarówno wyjściowy indol jak i bardziej złożone związki zawierające grupę indolową są powszechnie spotykane w tkankach żywych.

Uryna - kw. Nukleinowy, (imidazolopirymidyna) jest heterocyklicznym, aromatycznym związkiem organicznym składającym się z cząsteczek pirymidyny i imidazolu. W przyrodzie występuje dosyć rzadko, natomiast jej pochodne pełnią ważną rolę jako alkaloidy, metabolity oraz nukleotydy.

Rodzaje reakcji złożonych

• addycja - czyli inaczej reakcja dodawania - w wyniku tej reakcji reagująca cząsteczka ulega powiększeniu o atom lub grupę atomów; np.: do cząsteczki etylenu (CH₂=CH₂) zostaje przyłączona cząsteczka bromowodoru (HBr) w wyniku czego powstaje nowa cząsteczka bromoetanu (BrCH₂-CH₃)

• substytucja - czyli inaczej reakcja podstawienia - w wyniku tej reakcji w cząsteczce następuje wymiana atomu lub ich grupy; jeden atom lub ich grupa odrywa się od cząsteczki a inny atom lub ich grupa się w to miejsce przyłącza

• eliminacja - czyli inaczej reakcja oderwania - w wyniku tej reakcji od cząsteczki odrywa się atom lub grupa atomów i nic innego się w to miejsce nie przyłącza.

W chemii substrat jest ogólną nazwą każdej substancji chemicznej, która wchodząc do reakcji chemicznej, ulega przemianie - w odróżnieniu od produktów, które są wynikiem reakcji. Enzymy

Inaczej fermenty (z gr. endzyme, co oznacza wewnątrz zaczynu, kwasu). Białka proste lub złożone produkowane w żywych organizmach i katalizujące przebieg reakcji metabolicznych. Skomplikowane katalizatory organiczne wytwarzane przez żywe komórki.

Enzymy biorą udział we wszystkich reakcjach chemicznych ustroju, stąd ich nazwa: biokatalizatory. W budowie chemicznej enzymu wyróżnia się grupę prostetyczną, czyli koferment zwany inaczej koenzymem, który jest stosunkowo prosty chemicznie, oraz tzw. apoferment - bardzo skomplikowane ciało białkowe. Koferment i apoferment w połączeniu tworzą holoferment czyli enzym. Każdy enzym działa wyłącznie na pewną określoną substancję lub na grupę pokrewnych substancji.

ZE WZGLĘDU NA DZIAŁANIE enzymy podzielono na trzy grupy:

1. hydrolazy, które powodują rozkład złożonych substancji na prostsze, przy czym zostaje przyłączona woda. Do tej grupy należą proteazy, czyli enzymy proteolityczne rozszczepiające białka, lipazy czyli enzymy lipolityczne rozkładające tłuszcze, ureazy rozkładające mocznik na amoniak i dwutlenek węgla;

2. dehydrazy odszczepiające wodór, co ma podstawowe znaczenie dla procesów oddychania i fermentacji;

3. desmolazy powodujące przerwanie tzw. łańcuchów węglowych, czyli połączeń między atomami węgla w jednej cząsteczce. Do obu ostatnich grup należą enzymy oddechowe, szczególnie ważne w procesie przemiany materii. Materiał ulegający w organizmie utlenianiu i dostarczający mu w tym procesie energii, np. cukier, nie spala się w ustroju bezpośrednio na dwutlenek węgla i wodę, lecz przechodzi przez szereg reakcji, w których pośredniczą coraz inne enzymy, np. dehydraza, oksydaza itd. Enzymy umożliwiają trawienie - proces fizjologiczny występujący u istot cudzożywnych, polegający na rozkładaniu złożonych wielkich cząsteczek (białek, tłuszczy, węglowodanów) na elementy prostsze. Rozbijanie to odbywa się za pomocą enzymów wytwarzanych przez odżywiający się organizm Odpowiednio do typu związków pokarmowych, odróżnia się: enzymy proteolityczne - rozszczepiające białka, enzymy amylolityczne - rozkładające skrobię i wiele innych węglowodanów enzymy lipolityczne - działające na tłuszcze. Zazwyczaj w organizmie występuje po kilka enzymów z każdej grupy, czynnych w różnych odczynach środowiska, co gwarantuje bardzo dokładny rozkład określonego związku.

ROZMIESZCZENIE ENZYMÓW W PRZEWODZIE POKARMOWYM: ptyalina w ślinie - rozkłada skrobię na glikozę działając w środowisku zasadowym, pepsyna w soku żołądkowym - rozkłada białka na albumozy i peptony działając w środowisku kwaśnym w skutek obecności kwasu solnego, trypsyna w dwunastnicy rozkłada cząsteczki białek na aminokwasy w środowisku zasadowym, lipaza rozszczepia tłuszcze na glicerynę i kwasy tłuszczowe, amylaza podejmuje działalność ptyaliny, enzym białkowy - erypsyna w jelicie cienkim (gdzie następuje wchłanianie), rozkłada albumozy i peptony (kontynuacja działalności pepsyny). Od 1961r. obowiązuje podział enzymów - opracowany przez Komisję Enzymową Międzynarodowej Unii Biochemicznej - na sześć klas głównych. Kryterium tego podziału stanowi rodzaj przeprowadzanej reakcji.

1. OKSYDOREDUKTAZY - przenoszą elektrony i protony do odpowiedniego akceptora,

2. TRANSFERAZY (kinazy) - przenoszące określoną grupę chemiczną (np. aminową, acetylową)

3. HYDROLAZY (celulaza, inwertaza) - rozkładające substrat hydrolitycznie, z jednoczesnym przyłączeniem cząsteczki wody

4. LIAZY (np. dekarboksylazy aminokwasów) odszczepiające pewne grupy od substratu bez udziału wody,

5. IZOMERAZY - przeprowadzają reakcje przegrupowań wewnątrzcząsteczkowych, (cykl Krebsa).

6. LIGAZY (syntetazy) - katalizujące tworzenie nowych wiązań, czyli łączenie się dwóch cząsteczek (reakcje syntezy).

Inną grupę enzymów stanowią

ENZYMY RESTRYKCYJNE z grupy endonukleaz, które przecinają nici DNA w miejscu ystępowania krótkich, kilkunukleotydowych sekwencji, specyficznych dla danego enzymu restrykcyjnego. Występują w komórkach bakteryjnych, gdzie służą do niszczenia obcego DNA, np. bakteriofagowego. Uzyskano już ponad 100 różnych enzymów restrykcyjnych, których nazwy wskazują na źródło ich pochodzenia. Enzymy te znalazły niezwykle szerokie zastosowanie w biologii molekularnej. W inżynierii genetycznej wykorzystuje się enzymy restrykcyjne do cięcia nici DNA. Określone fragmenty DNA otrzymane z dowolnego organizmu w wyniku cięcia enzymami restrykcyjnymi włącza się do niewielkich cząstek DNA mających zdolność autonomicznej replikacji (np. plazmidów lub wirusów). Spełniają one rolę przenośników czyli wektorów, które po wprowadzeniu do komórki gospodarza, np. bakterii, umożliwiają namnażanie się w niej obcych genów i przekazywanie ich komórkom potomnym. Technika ta stwarza teoretycznie nieograniczone możliwości łączenia ze sobą różnych genów, które w komórkach biorcy stanowią matrycę dla syntezy RNA i białek. Pozwala to na dokładne poznanie funkcji ściśle określonych fragmentów DNA i umożliwia produkcję pożądanych białek przez organizmy, które w naturze nie są do tego zdolne.

DENATURACJA zmiana struktury III rzędowej (utrata właściwości biologicznej, wypadanie białek rozpuszczalnych z roztworów)

ZMIANY NIEODWRACALNE POD WPŁYWEM

- ogrzewania

-naświetlania X i ultrafioletem

- ultradżwięki

Związki makroergiczne substancje które przy rozkładzie hydrologicznym z pojedynczej reakcji wydzielają duże ilości energii

1. bezwodne fosforany - fosforany 27 KJ mol^-1

2. bezwodnikowe karboksylo - fosforanowe

Związki makroenergetyczne

ATP adenozyno - 5 - trifosforan

Difosforany środki wysokoenergetyczne

Witaminy

Witaminy - organiczne związki chemiczne, substancje egzogenne (t.j. takie, które są niezbędne dla prawidłowego funkcjonowania organizmu żywego i które muszą być dostarczone z pożywieniem, gdyż sam organizm nie potrafi ich wytworzyć).

Nazwa pochodzi od łacińskich słów vita (życie) i amina - związek chemiczny zawierający grupę aminową. W rzeczywistości nie wszystkie witaminy taką grupę posiadają. Nazwa została wymyślona przez polskiego biochemika Kazimierza Funka w 1912 r.

Koenzymy - małocząsteczkowe, niebiałkowe związki organiczne decydujące o aktywności katalitycznej pewnych enzymów. Biorą udział w reakcjach przez oddawanie lub przyłączanie pewnych reagentów (atomów, grup atomów lub elektronów). Pozostają luźno związane z właściwym enzymem. Jako koenzymy funkcjonują w większości witaminy lub jony połączone odwracalnie z apoenzymem. Koenzymy pod względem chemicznym są nukleotydami, czyli związkami, które składają się z cukru(pentoza: ryboza, deoksyryboza), zasady(purynowa: Adenina, guanina; pirymidowa: Tymina, cytozyna, uracyl) oraz z fosforanu (jednego lub kilku).

Witaminy nie należą do typowych składników pokarmowych - pełnią funkcję regulacyjną.

Z punktu widzenia chemicznego witaminy należą do różnych grup związków organicznych, a jedynie ich znaczenie dla organizmów żywych pozwala opisywać je pod wspólną nazwą. Z tego też powodu tradycyjnie witaminy dzieli się na:

Rozpuszczalne w wodzie

witamina C (kwas askorbinowy)

witamina B1 (tiamina)

witamina B2 (ryboflawina)

witamina B5 (kwas pantotenowy)

witamina B6 (pirydoksyna, pirydoksal,adermina)

witamina B9 (kwas foliowy)

witamina B12 (cyjanokobalamina)

witamina H (biotyna)

witamina PP (niacyna, kwas nikotynowy, amid kwasu nikotynowego)

rozpuszczalne w tłuszczach

Witamina A (retinol i jego pochodne)

Witamina D (cholekalcyferol i pochodne)

Witamina E (tokoferol)

Witamina K (fitochinon)

Przyczyny zaburzające metabolizm tłuszczów w zakresie ich trawienia i wchłaniania, będą zaburzały metabolizm witamin rozpuszczalnych w tłuszczach.

witaminy rozpuszczalne w tłuszczach stosunkowo łatwo przedawkować, gdyż kumulują się w tkankach bogatych w lipidy. Z kolei witaminy rozpuszczalne w wodzie nie są magazynowane, ich nadmiar wydalany jest w nerkach, a konkretnie to w ciałku nerkowym, z wyjątkiem dwóch witamin, mianowicie B12 i C. W związku z tym, witaminy rozpuszczalne w wodzie, poza B12 i C, muszą być stale dostarczane do organizmu, w odróżnieniu od rozpuszczalnych w tłuszczach, które są magazynowane.

Wyróżnia się trzy mechanizmy:

funkcja koenzymu - działają tak witaminy z grupy B; same witaminy B nie są koenzymami, dopiero ich modyfikacja chemiczna w organizmie prowadzi do powstania koenzymów; bez dostarczenia witamin z grupy B organizm nie może jednak wyprodukować tych koenzymów działanie antyoksydacyjne (beta-karoten, tokoferole, kwas askorbinowy) działanie receptorowe, pochodne witaminy A - głównie kwas retinowy, a także pochodne witaminy D; komórki organizmu posiadają swoiste receptory dla tych związków; powoduje to, że wielu badaczy klasyfikuje te związki do hormonów; nie są to jednak ani hormony, ani cytokiny, ale związki posiadające receptorowe oddziaływanie innego rodzaju.

Działają przeciwstawnie do antywitamin.

Witaminy mogą trafiać do organizmu jako:

witaminy preformowane

prowitaminy (związki ulegające w organizmie przekształceniu we właściwą witaminę)

Dzienne zapotrzebowanie na witaminy jest niewielkie i liczone w miligramach (mg), a nawet w mikrogramach (μg).

Przedawkowanie, niedobór lub brak jakiejś z witamin, po wyczerpaniu zapasów organizmu, prowadzi do jednostek chorobowych, które nazywamy w zależności od zaawansowania hiperwitaminozą (przedawkowanie), hipowitaminozą (niedobór częściowy) lub awitaminozą (całkowity brak).

Związki organiczne, które dopiero w organizmie zostają przekształcone w odpowiednią witaminę, nazywa się prowitaminami.

Innymi kluczowymi dla organizmu substancjami są makroelementy i mikroelementy, czyli pierwiastki, których obecność jest niezbędna dla funkcjonowania organizmu. Są one zwykle spożywane w formie przyswajalnych związków nieorganicznych a także niekiedy i metaloorganicznych

Barwniki roślinne.

Barwę roślin determinują głównie barwniki obecne w chloroplastach lub wakuolach tkanek roślinnych. Barwniki roślinne pod względem chemicznym nie stanowią jednej grupy związ­ków bioorganicznych, można je zaliczyć do kilku układów strukturalnych, między innymi do karotenoidowego, chinoidowego, indygoidowego, porfirynowego.

Na szczególne wyróżnienie w świecie roślinnym zasługuje grupa barwników mająca układ flawanu tzw. flawonoidy. Są to związki odpowiedzialne głównie za barwy: pomarańczową, czer­woną i niebieską a także za żółtą i białą. Poza flawono­idami barwę żółtą z odcieniami pomarańczowej i czerwo­nej zapewniają również karotenoidy.

Ważną rolę odgry­wają chlorofile odpowiedzialne za barwę zieloną, również chinony - zabarwienie czerwone i żółte i alkaloidy beta- lainowe - barwa żółta, czerwona i purpurowa.

Za barwę kwiatów odpowiedzialne są trzy główne barwniki należą­ce do klasy flawonoidów zwane potocznie antocyjanidy­nami: pelargonidyna (Pg) - pomarańczowoczerwona, cyjanidyna (C y) - purpurowa i delfinidyna - fiołkoworóżo­wa.

Związki te różnią się od siebie jedynie liczbą grup hydroksylowych jedna, dwie lub trzy) w pierścieniu B. Jeśli R=R'=H to dany związek jest pelargonidyną, jeśli R=OH i R'=H cyjanidyną i R= R'=OH definidyną.

Te trzy chromofory występują zwykle pojedynczo w kwiatach roślin okrytozalążkowych dając pełną gamę kolorów. Kwiaty o barwie różowej, szkarłatnej i pomarańczowej zawierają w przeważającej ilości pelargonidynę, kwiaty o barwie karmazynowej i purpurowej - cyjanidynę, a bladoniebieskiej i niebieskiej - delfinidynę. Czynnikami modyfikującymi barwę antocyjani­dyn mogą być ponadto: stężenie barwnika, obecność flawonów lub flawonoli, obecność metalu chelatującego, obecność aromatycznego podstawnika, obecność cukru, metylowanie antocyjanidyn, obecność innych typów barwników np. karotenoidów.

Istnieją również barwniki występujące w kwiatach białych - niewystarczająco barwne dla oka ludzkiego, należą one głównie do klasy flawonów (np. luteolina i apigenina) i flawonoli (np. kemferol i kwercetyna).

Alkaloidy

Substancje roślinne można podzielić wg ich występowania na dwie zasadnicze kategorie: na substancje obecne we wszystkich organizmach (substancje podstawowe) oraz na związ­ki, których obecność ograniczona jest do określonej grupy roślin (substancje swoiste).

Do substancji swoistych zalicza się wszystkie spotykane w roślinach związki (poza białkami, kwasami nukleinowymi, węglowodanami, lipidami, niektórym i kwasami alifatycznymi), które pod względem budowy chemicznej stanowią zróżnicowaną grupę połączeń i są główną przyczyną tego, że otaczający nas świat roślinny oddziałuje tak różnorodnie na nasze zmysły. Związki azotowe stanowią najbardziej zróżnicowaną grupę zarówno pod względem chemicz­nym jak i fizjologicznym. Zalicza się do nich takie substancje jak betainy, alkaloidy, substan­cje cyjanogenne, tioglikozydy, olejki gorczyczne itd.

Alkaloidy stanowią najliczniejszą grupę wtórnych metabolitów. Są to substancje o bardzo zróżnicowanej budowie. Wspólną ich cechą jest zawartość azotu oraz charakter zasadowy . .

Alkaloidy są z reguły produktami przemian aminokwasów, przede wszystkim zasadowych i aromatycznych, a także kwasu glutaminowego i asparaginowego.

Definicja alkaloidów opiera się na budowie chemicznej i aktywności fizjologicznej tych związków. Do alkaloidów zalicza się substancje roślinne o charakterze zasadowym, zawie­rające azot, który pochodzi biogenetycznie z aminokwasu lub substancji będącej jego bez­pośrednią pochodną i mające silne działanie fizjologiczne. Jakkolwiek definicja ta nie jest ścisła, gdyż znane są nieliczne przykłady występowania tych związków u grzybów, bakterii a nawet u zwierząt.

Zgodnie z przyjętym nowoczesnym podziałem alkaloidy podzielone zostały na:

• alkaloidy właściwe - związki, w których azot w układzie heterocyklicznym pochodzi z aminokwasu,

• pseudoalkaloidy - związki, w których azot pochodzi z aminokwasu, a szkielet węglowy powstaje bez ich udziału,

• protoalkaloidy - związki typu alkaloidowego, powstające biogenetycznie z aminokwasów lub amin biogennych, ale nie zawierające heterocyklicznego atomu azotu.

Z wyjątkiem nielicznych przypadków azot w alkaloidach jest trzeciorzędowy. Wszystkie alkaloidy są trujące i niemal wszystkie optycznie czynne. Do celów chemicznych dogodny jest podział alkaloidów na podstawie występujących w nich układów pierścieniowych. Można więc wyróżnić pięć grup alkaloidów:

1. grupę pirydyny (np. nikotyna, nornikotyna, rycynina, anabazyna),

2. grupę chinoliny (np. chinina, cynchonina),

3. grupę izochinoliny (np. morfina, papaweryna, narkotyna),

4. grupa puryny (np. kofeina, teofilina, teobromina),

5. grupa tropanu (atropina, skopolamina, kokaina).

Szczególnie bogate w alkaloidy są rośliny należące do takich rodzin jak makowate, motylkowate, psiankowate, jaskrowate, marzanowate. Bardzo rzadko występują alkaloidy w rodzinach roślin jednoliściennych i iglastych.

Alkaloidy wykazują szereg wspólnych właściwości fizycznych i chemicznych. Są to sub­stancje krystaliczne, z wyjątkiem alkaloidów nie zawierających tlenu, które są płynnymi i łatwo destylują z parą wodną (np. nikotyna). Alkaloidy w postaci zasad są źle rozpuszczalne, dobrze w rozpuszczalnikach organicznych. W soku komórkowym roślin mają odczyn kwaś­ny. Alkaloidy występują w tkankach najczęściej w postaci soli kwasów organicznych. Dominujący alkaloidem występującym w tytoniu jest nikotyna.

Elementy biochemii mleka

Gruczoł sutkowy

Jakość mleka związana jest z procesami biochemicznymi, które przebiegają w gruczole mlekowym oraz zależy od sposobu postępowania z mlekiem bezpośrednio po jego pozyskaniu. W gruczole mlekowym wyodrębnia się część gruczołową, zbudowaną z pęcherzyków i kanali­ków, produkujących mleko oraz część składającą się z większych przewodów i zatoki mlekowej (zbiorniki mleka). Głównymi składnikami gruczołu sutkowego są: woda (około 80%), białka (około 15%), lipidy (przeciętnie 5%), cholesterol (około 0,5%) i składniki mineralne (około 1,5%).

W czynnym gruczole sutkowym zachodzą intensywne przemiany biochemiczne. Aby krowa wytworzyła 1 dm³ mleka, przez gruczoł musi przepłynąć około 500 dm³ krwi. Krew dostarcza tlen oraz substancje chemiczne służące do syntezy składników mleka. Źródłem energii jest utlenianie glukozy (proces glikolizy i cykl Krebsa), a także tlenowe przemiany ufosforylowanych monosa­charydów. U przeżuwaczy głównym źródłem energii jest utlenianie octanu i maślanu. Na rozwój gruczołu sutkowego mają także wpływ takie hormony jak: estradiol i progesteron oraz hormony wzrostu: prolaktyna, ACTH i insulina.

Po rozpoczęciu laktacji sekrecję mleka regulują: prolakty­na, insulina, glikokortykoidy, hormon somatotropowy, tyreotropowy, kortykotropowy, parathormon i kalcytonina. Skurcz mięśni gładkich pęcherzyków mlekowych reguluje hormon - oksytocyna oraz prawdopodobnie wazopresyna.

Pierwotnym produktem czynnego gruczołu sutkowego jest siara (colostrum).

Siara jest wydzielana na kilka dni przed porodem i przez kilka dni po porodzie. Siarę charakteryzuje duża zawartość białek (15-20%) o przewadze albumin i globulin, znaczną ilość stanowią a-kazeiny o dużej ilości kwasu sjalowego. Ponadto w siarze jest również więcej jonów wapnia, magnezu, żelaza, fosforanów i chlorków, a mniej wody, jonów sodu i potasu i siarki. Siara zawiera 10 razy więcej karotenoidów i kilkadziesiąt razy więcej witaminy A aniżeli mleko. Z białek najcenniejsze są y-globuliny, ilość ich gwałtownie maleje po porodzie. Cen­nymi białkami (ze względu na kompletny skład aminokwasów) są również kazeiny.

Gęstość vvzględna mleka zwierząt hodowlanych waha się w granicach 1,02-1,036, odczyn zbliżony jest do obojętnego (pH 6,65). Głównymi składnikami mleka są: woda, białka, amino­kwasy, cukier - laktoza, lipidy i kwasy tłuszczowe, cytryniany i hormony, witaminy - głównie A, B₂, PP, C oraz w mniejszych ilościach D, E, B_s' H, K.

Mleko jest układem polidyspersyjnym: tłuszcz tworzy zawiesinę emulsyjną, białka I niektóre fosforany - zawiesinę koloidową, a laktoza i część soli mineralnych pozostają w stanie roz­tworu właściwego. Białą barwę mleka powodują głównie: koloidowo rozproszony kazeinowy kompleks fosforo-wapniowy, częściowo nierozpuszczalny fosforan wapnia Ca₃(P0₄)2 i wodo­rofosforan wapnia CaHP0₄. Żółtawy, kremowy odcień wywołany jest obecnością ~-karotenu.

Niezwykle cennymi składnikami mleka są białka. W skład białek mleka wchodzą kazeiny, laktoalbuminy i laktoglobuliny. Spośród enzymów stwierdzono obecność fosfataz, lipazy, a-amylazy, Iizozymu, oksydazy ksantynowej i peroksydaz.

Kazeiny, białka typowe dla mleka, zawierają 0,3-1 ,2% fosforu. Zawartość kazein w mleku wynosi od 1,0% u człowieka do 8,5% u renifera. Pozostałych składników jest nieco mniej, np. albumin i globulin w mleku jest od 0,6 do 2,5%. W mleku występują też immunoglobuliny.

Soki trawienne i żółć

Aby prawidłowo funkcjonować, organizm musi stale wymieniać swoje składniki na nowe.

Utrzymanie właściwej homeostazy wymaga ciągłego dostarczania składników budulcowych i energetycznych. Zazwyczaj związki te mają złożoną budowę i aby mogły być przyswojone przez organizm, muszą ulec rozkładowi w procesie trawienia, którego istotę stanowi ich enzymatyczny rozkład. Enzymy trawienne, specyficzne dla różnych składników pożywienia, wytwarzane są w odpowiednich odcinkach przewodu pokarmowego i wchodzą w skład soków trawiennych. Proste składniki takie jak woda, sole mineralne i proste składniki orga­niczne zawarte w pokarmie mogą być wykorzystane przez organizm od razu.

U człowieka przewód pokarmowy składa się z kilku części:

1. Jama ustna stanowi pierwszy odcinek przewodu pokarmowego. Tu dzięki zębom pokarm ulega mechanicznemu rozdrobnieniu, przez co zwiększa się jego rozpuszczalność i po­wierzchnia oraz podatność na działanie enzymów. W jamie ustnej pokarm jest zwilżany za pomocą śliny wytwarzanej w trzech gruczołach ślinowych. Gruczoły te wytwarzają dwa rodzaje śliny. Pierwszy ma charakter wodnisty i służy do zwilżania i rozpuszczania suche­go pokarmu, drugi ma charakter śluzowaty gdyż zawiera mucynę - glikoproteid umożli­wiający cząstkom pokarmu zlepianie się w kęs oraz zwilżający ten kęs co powoduje łatwiejsze połykanie pokarmu. Gęstość śliny waha się w granicach 1,002-1,009 g'cm-³, a jej odczyn jest obojętny lub lekko zasadowy. W skład śliny wchodzi woda (99,5%) oraz chlorki, fosforany, wodorowęglany sodu, potasu, wapnia i magnezu. Ze składników orga­nicznych występują albuminy, globuliny, mocznik, kwas moczowy, kreatyna, aminokwasy i mucyna. W ciągu doby ślinianki wytwarzają około 1,5 I śliny. Znaczenie higieniczno­obronne śliny polega na wypłukiwaniu z jamy ustnej resztek pokarmu oraz na jej dzia­łaniach bakteriobójczych dzięki zawartości lizozymu. W ślinie znajdują się dwa enzymy trawienne: a-amylaza rozkładająca skrobię i glikogen do maltozy oraz lipaza "ślinowa", która silnie działa na triacyloglicerole zawierające kwasy tłuszczowe o krótkich łańcu­chach (np. występujące w mleku). Proces hydrolizy skrobi i glikogenu prowadzony przez a-amylazę ślinową nie ma większego wpływu dla ustroju, gdyż pokarmy przebywają w jamie ustnej bardzo krótko a w zetknięciu z kwaśnym pH żołądka a-amylaza ulega inaktywacji. Tak przygotowana masa pokarmowa za pośrednictwem języka przesuwana jest do gardła i dalej do przełyku.

1. Przełyk jest to elastyczny przewód o gładkich ścianach, zbudowanych z mięśni i do wnętrza wyścielony błoną śluzową. W przełyku panuje ciśnienie niższe od atmosferycznego, dlatego nie zachodzi w nim wchłanianie pokarmu. Z przełyku pokarm trafia do żołądka.

3_ Żołądek jest to grubościenny, umięśniony worek. Narząd ten podzielony jest na części.

Mięśniówka żołądka jest bardzo gruba i składa się z trzech warstw mięśni gładkich. Śluzówka wyścielająca światło żołądka zawiera miliony mikroskopijnej wielkości gruczo­łów żołądkowych wydzielających sok żołądkowy. Jest to płyn lekko opalizujący o gęstości 1,002-1,007 g·cm-³. Zawiera on 99% wody, 0,2-0,5% wolnego HCl, mniej więcej tyle samo chlorku sodu i potasu, fosforany, siarczany oraz enzymy trawienne (pepsyna, lipaza żołądkowa). Źródłem kwasu solnego są komórki okładzinowe błony śluzowej żołądka.

Kwas solny powoduje silne zakwaszenie soku żołądkowego do pH około 1 ale po zmieszaniu z papką pokarmową wartość pH wzrasta do około 3. W ciągu doby wydzie­lane jest około 2,5 litra soku żołądkowego. Żołądek wydziela również znaczne ilości śluzu, który chroni jego błonę śluzową przed uszkodzeniem przez kwas solny i pepsynę. Jak już wspomniano głównymi enzymami trawiennymi występującymi w soku żołądkowym są pepsyna i lipaza żołądkowa. Pepsyna rozpoczyna trawienie białek. Wytwarzana jest przez komórki główne dna żołądka w postaci nieczynnego zymogenu - pepsynoge­nu. Ten ostatni ulega aktywacji pod wpływem jonów wodorowych odszcze­piając od pepsynogenu protekcyjne dzia­łający polipeptyd i odsłaniający aktywną pepsynę. Zaaktywowana pepsyna szyb- ko aktywuje inne cząstki pepsynogenu. Pepsyna rozkłada zdenaturowane biał­ko do peptonów (duże polipeptydy). Pepsyna jest endopeptydazą, która roz- kłada wiązanie peptydowe znajdujące się w obrębie głównej struktury polipeptydowej. Pep­syna hydrolizuje wiązania peptydowe utworzone przez aminokwasy aromatyczne i dikarbok­sylowe.

Lipaza zawarta w soku żołądkowym działa hydrolitycznie na tłuszcze zemulgowane naturalnie np. tłuszcze mleka. Lipaza ta hydrolizuje triacyloglicerole złożonych kwasów tłuszczo­wych o krótkich lub dłuższych łańcuchach. Ponadto w żołądku kontynuuje swoje działanie lipaza ślinowa. W ten sposób w żołądku strawionych zostaje około 30% triacylogliceroli. Uwal­niane krótkołańcuchowe kwasy tłuszczowe przedostają się przez ściany żołądka do żyły wrotnej i dalej do wątroby, podczas gdy długołańcuchowe kwasy tłuszczowe rozpuszczają się w kro­pelkach tłuszczu zawieszonych w treści żołądkowej i transportowane są do dwunastnicy ­pierwszego odcinka jelita cienkiego.

4. Jelito cienkie podzielone jest na kilka odcinków. W pierwszym odcinku - dwunastnicy treść pokarmowa z żołądka ulega wymieszaniu z sokiem trzustkowym i żółcią produkowaną przez watrobę. Ponieważ wydzieliny te mają charakter zasadowy, następuje tu neutralizacja kwa­śnej treści pokarmowej z żołądka i zahamowanie aktywności pepsyny. Do jelita wydzielane są trzy endopeptydazy trzustkowe: trypsyna, chymotrypsyna i elastaza. Enzymy te działają na białka i polipeptydy. Trypsyna hydrolizuje wiązania peptydowe wytworzone przez aminokwasy zasadowe, chymotrypsyna rozkłada wiązania peptyd owe utworzone przez aminokwasy po­zbawione ładunku elektrycznego np. aminokwasy aromatyczne. Elastaza działa na wiązania peptydowe utworzone przez aminokwasy małe takie jak alanina, glicyna czy seryna. Jedyną egzopeptydazą wydzielaną przez trzustkę jest karboksypeptydaza. Enzym ten atakuje C-końcowe wiązanie peptyd owe i uwalnia pojedyncze aminokwasy. Sok trzustkowy jest rów­nież źródłem a-amylazy, która kontynuuje rozkład skrobi i glikogenu do maltozy i maltotriozy zapoczątkowanej przez a-amylaze ślinową. W soku trzustkowym znajduje się również lipaza trzustkowa. Działa ona na granicy fazy wodnej i tłuszczowej kropelek tłuszczu utworzonych w przewodzie pokarmowym przez wytrząsanie treści pokarmowej w obecności lipazy ślinowej i żołądkowej, soli kwasów żółciowych, kolipazy i fosfolipidów. W wyniku całkowitej hydrolizy triacylogliceroli powstają glicerol i kwasy tłuszczowe. Należy dodać, że odszczepienie drugie­go i trzeciego kwasu tłuszczowego od triacylogliceroli jest procesem coraz trudniejszym. Działanie lipazy trzustkowej jest swoiste dla pierwszorzędowych wiązań estrowych tj. w po­zycji 1. i 3. triacylogliceroli. Dlatego też 2-monoglicerole są głównym produktem trawienia triacylogliceroli. Tylko Y4 spożytych tłuszczów trawiona jest do glicerolu i wyższczch kwasów tłuszczowych. Estry cholesterolowe rozkładane są przez specyficzne hydrolazy. Tak więc w jelitach wchłaniany jest wolny cholesterol. W ciągu doby do światła jelita wydzielane jest około 2,5 litra soku trzustkowego i około 1 litra żółci. W jelicie cienkim gruczoły Brunnera i Lieber- osocze CO₂

Schemat powstawania kwasu solnego w żołądku (1 - anhydraza węglanowa). Jest to zasadowa, lekko mętna ciecz, w której znajdują się węglany i wodorowęglany oraz enzymy trawienne:

a). aminopeptydaza - egzopeptydaza atakująca N-końcowe wiązania peptydowe polipep­tyd i oligopeptydów;

b). dipeptydazy - rozkładają dipeptydy do aminokwasów;

c). swoiste disacharydazy i oligosacharydazy np. ex i 13-glukozydaza, maltaza, sacharaza, trehalaza;

d). fosfatazy - usuwają reszty fosforanowe z organicznych połączeń fosforu;

e). polinukleotydazy - rozkładają kwasy nukleinowe do nukleotydów;

f). nukleotydazy - rozkładają nukleotydy do zasad azotowych i pentozofosforanów;

g). fosfolipazy - rozkładają fosfolipidy do glicerolu, wyższych kwasów tłuszczowych i kwasu fosforowego.

Końcowym skutkiem działania opisanych enzymów jest rozłożenie składników pokarmowych zawartych w pożywieniu do postaci, w której mogą być wchłonięte i przyswajane przez organizm. Wchłanianie pokarmów w żołądku jest niewielkie. Jelito cienkie jest głównym narządem trawien­nym wchłaniającym. Związane jest to z jego budową. Jest ono bardzo pofałdowane, co zwiększa jego powierzchnię chłonną. Cała wewnętrzna powierzchnia śluzówki jelita cienkiego pokryta jest małymi palczastymi wyrostkami zwanymi kosmkami jelitowymi. Każdy kosmek zawiera sieć włosowatych naczyń krwionośnych a wewnątrz tej sieci znajdują się kanały limfatyczne do których przechodzą składniki pokarmowe. W jelicie cienkim wchłaniane jest 90% pokarmów z wodą. Wyróżnia się dwa szlaki wchłaniania składników pokarmowych z jelita cienkiego. Jeden z nich prowadzi do krążenia wrotnego wątroby. Tym szlakiem wchłaniane są składniki pokarmo­we rozpuszczalne w wodzie. Drugi szlak prowadzi przez naczynia limfatyczne do krążenia ogólnego. Tym szlakiem wchłaniane są składniki pokarmowe rozpuszczalne w tłuszczach.

• Wchłanianie weglowodanów

Produkty trawienia węglowodanów wchłaniane są z jelita cienkiego do krążenia wrotnego w postaci monosacharydów, w tym głównie heksoz (np. glukozy, galaktozy, mannozy, fruk­tozy) i pentoz (np. rybozy). Wchłanianie to odbywa się dwoma sposobami drogą aktywnego transportu wymagającego nakładu energii i jonów Na+ bądź na drodze dyfuzji prostej.

• Wchłanianie białek

Produktami trawienia białek ulegającymi wchłanianiu w jelitach są aminokwasy. Trafiają one krążeniem wrotnym do wątroby, gdzie przez krótki czas są magazynowane a potem trafiają do innych części ciała.

• Wchłanianie tłuszczy

Krótkie kwasy tłuszczowe (C₂-C₈) przenikają do krwi na drodze dyfuzji prostej. Wyższe kwasy tłuszczowe i monoglicerydy przechodzą do wnętrza enterocytów. W nich monoacyloglicerole są dalej hydrolizowane do kwasów tłuszczowych i glicerolu, a lipidy mogą być ponownie resynte­tyzowane tworząc z cholesterolem i białkami chylomikrony. Te z kolei transportowane są do naczyń chłonnych i z chłonką dostają się do krwi. Z wchłanianiem tłuszczów związane jest wchłaniane witamin rozpuszczalnych w tłuszczach (A, D, E, K). Niestrawione resztki pokarmu trafiają do jelita grubego.

• Wchłanianie soli

Szybkość wchłaniania elektrolitów zależy od stężenia j jakości jonu: Wędrówka jonów przez nabłonek jelitowy odbywa się z reguły siłami fizykochemicznymi dyfuzji j. osmozy, ale na jej przebieg może wpływać aktywność biologiczna błony śluzowej. Transport jonów w warunkach biologicznych wymaga nakładu energii a niedotlenienie krwi upośledza ten pro­ces.

5. Jelito grube

Materiał znajdujący się w jelicie grubym pozbawiony jest już większości składników odżywczych, lecz ma jeszcze konsystencję płynną, gdyż znajduje się w nim pewna ilość wody pochodząca z soku trzustkowego i żółci. Część wody absorbowana jest w jelicie cienkim. Celem wchłaniania wody w jelicie grubym jest doprowadzenie masy kałowej do konsystencji półsuchej. Blisko 80% wody dostarczanej i wytwarzanej w organizmie jest wchłaniane a pozostała część jest wydalana. Na przejście przez jelito grube resztki pokarmu potrzebują od 12 do 24 godzin. Kał oprócz niestrawionych resztek pokarmu zawiera barwniki żółciowe, metale ciężkie oraz olbrzymie ilości bakterii. Bakterie uczest­niczą w procesach gnilnych i fermentacyjnych, podczas których wydzielają się gazy takie jak dwutlenek węgla, metan, wodór, siarkowodór, kwas octowy, kwas mlekowy. W proce­sach tych powstawać mogą również aminy toksyczne takie jak neuryna, kadaweryna, putrescyna, histamina. W wyniku bakteryjnego rozkładu tryptofanu powstaje skatol odpo­wiedzialny za zapach kału. Jelito grube jest również źródłem dużej ilości amoniaku po­chodzącego z rozkładu związków azotowych takich jak białka. Produktem bakteryjnego rozkładu tyrozyny może być krezol i fenol. Flora bakteryjna może być też pożyteczna produkując niektóre witaminy (K, B₁₂).

Znaczenie cholesterolu dla organizmu człowieka

Cholesterol występuje we wszystkich komórkach i jest jednym z ważniejszych i lepiej pozna­nych steroli w organizmie. Wraz z fosfolipidami uczestniczy w budowie błon komórkowych, a w tkance nerwowej jest składnikiem otoczki mielinowej. Patologicznym zjawiskiem jest odkładanie się cholesterolu w ścianach naczyń krwionośnych w przypadkach miażdżycy oraz tworzenie złogów w postaci kamieni żółciowych. W ustroju cholesterol syntetyzowany jest z aktywnego octanu i jest substratem do syntezy kwasu cholowego i kwasów żółciowych, prowitamin, męskich i żeńskich hormonów steroidowych W skórze ulega przemianie w 7-dehydrocholesterol, który jest prowitaminą witaminy D₃, tworzącej się pod wpływem promieniowania nadfioletowego. W ustroju cholesterol może występować w postaci wolnej lub zestryfikowanej. w połączeniu z nienasyconymi lub nasyconymi kwasami tłuszczowymi. Cholesterol wytwarzany jest w organi­zmie w sposób ciągły jako tzw. cholestero! endogenny, który stanowi 60-80% całkowitego chole­sterolu ustrojowego. Głównym miejscem wytwarzania tego sterolu w organizmie jest wątroba. Cholesterol wprowadzany do organizmu z pożywieniem stanowi 20-40% całego cholesterolu znajdującego się w ustroju i jest to tzw. cholesterol egzogenny.

Transportem lipidów w organizmie zajmują się lipoproteiny. Przenoszą one zarówno tłusz­cze wchłonięte z pożywienia jak również lipidy wytwarzane przez sam organizm z miejsca ich powstawania do miejsc przeznaczenia.

Wyróżnia się cztery główne rodzaje lipoprotein, zawierające w różnych proporcjach trigli­cerydy, fosfolipidy, cholesterol oraz białka - apoproteiny:

- chylomikrony,

- lipoproteiny o bardzo małej gęstości - VLDL,

- lipoproteiny o małej gęstości - LDL,

- lipoproteiny o dużej gęstości - HDL.

Gęstość poszczególnych lipoprotein jest tym mniejsza, im więcej zawartych jest w nich triglicerydów. Poszczególne frakcje lipoprotein charakteryzuje też różna zdolność transportowa. Chylomikrony składają się prawie wyłącznie z triglicerydów otoczonych apoproteiną. W jelicie przyjmują one a siebie tłuszcze pokarmowe zwłaszcza triglicerydy i cholesterol po

czym w drodze, którą przebywają z krwią do wątroby, tracą stopniowo swój ładunek na korzyść tkanek które zurzywają lub magazynują przyjęte triglicerydy. w zależności od aktu­alnego zapotrzebowania energetycznego. Po dotarciu do wątroby chylomikrony ulegają degradacji.

Cząsteczki VLDL wytwarzane są przez wątrobę niezwłocznie po rozpadzie chy­lomikronów i służą przede wszystkim do transportu lipidów wytwarzanych w wątrobie do innych tkanek zwłaszcza triglicerydów i cholesterolu.

Lipoproteiny LDL cyrkulują po całym organizmie uczestnicząc w transporcie cholesterolu do komórek ustrojowych. Ta frakcja lipoprotein odpowiedzialna jest za powstawanie miażdżycy i jest to tzw. zły cholesterol. Cholesterol zawarty we frakcji HOL ma działanie ochronne przeciwmiażdżycowe i nazywany jest dobrym cholesterolem. Zadaniem tej frakcji lipoprotein jest transport cholesterolu z naczyń tętniczych do wątroby.

Żółć

Żółć wydzielana jest stale przez komórki wątroby i jest niezbędna do sprawnego trawienia i wchłaniania tłuszczów, chociaż sama nie zawiera enzymów. Żółć jest niezbędna ponadto do prawidłowego wchłaniania niektórych witamin jak D, K, E oraz karotenu. Spełnia jeszcze rolę przeciwgnilną i przeczyszczającą oraz zobojętnia razem z sokiem trzustkowym kwaśną miazgę pokarmową dostającą się do dwunastnicy z żołądka.

Składnik	Żółć pęcherzykowa	Żółć wątrobowa
		[%]
Woda	85,00	97,00
Kwasy żółciowe	9,20	1,90
Mucyna i barwniki	3,00	0,50
Kwasy tłuszczowe	0,32	0,14
Cholesterol	0,26	0,06
Fosfalydy	0,2	0,05
Substancje mineralne	0,65	0,80

Głównymi składnikami żółci są kwasy żółciowe, zwłaszcza pochodne kwasu cholowego w postaci soli sodowej, połączeń amidowych z glicyną lub tauryną: kwas cholowy, deoksycholowy, chenodeoksycholowy. Kwasy żółciowe są końcowymi produktami przemian cholesterolu. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie ze względu na obecność grup -OH oraz polarnej grupy karboksylowej. Kwasy żółciowe mają zdolność zmniejszania napięcia po­wierzchniowego, a dzięki temu emulgowania tłuszczów i zwiększania powierzchni działania lipa­zy trzustkowej. Kwasy żółciowe maję również działanie hydrotropowe polegające na zwiększaniu rozpuszczalności kwasów tłuszczowych zawartych w jelicie.

Głównymi barwnikami żółci są bilirubina i biliwerdyna powstające w procesach degradacyj­nych erytrocytów. Nadają żółci charakterystyczne złotożółte i zielonożółte zabarwienie. Zawarte w żółci lecytyna i cholesterol wchodzą w skład naturalnego układu emulgującego tłuszcze w jelicie. Prawidłowy stosunek cholesterolu do żółcianów wynosi 1 :20-30. Żółć jest główną drogą wydalania cholesterolu z ustroju. W skład żółci wchodzą również białka, których koloidalny charakter chroni i zapobiega wypadaniu ciał stałych z żółci w wyniku przesycenia roztworu żółci niektórym i jej składnikami.

. Wątroba

Wątroba jest największym narządem organizmu. Jest również prawdziwą fabryką produku­jącą wiele różnorodnych substancji wydzielanych do krwi i przewodu pokarmowego. Narząd ten spełnia doniosłą funkcję w procesach metabolicznych organizmu. Bierze udział w produkcji i magazynowaniu glikogenu, utrzymaniu prawidłowego stężenia glukozy we krwi, syntezie chole­sterolu, zamianie cukrów i białek na tłuszcze oraz spalaniu kwasów tłuszczowych. Bardzo ważną funkcją wątroby jest produkcja różnych substancji białkowych, takich jak niektóre czynniki krzep­nięcia krwi. Do funkcji wątroby należy też udział w procesie syntezy i przemiany niektórych aminokwasów oraz tworzeniu mocznika z amoniaku produkowanego w trakcie przemiany ami­nokwasów w ketokwasy. Wątroba jest rezerwuarem witaminy A, D, 8₁₂ oraz znacznej ilości żelaza. Zapas witaminy A w wątrobie wystarczy na okres 2 lat a witaminy D i B₁₂ na cały rok.

Wątroba s

nych z ZfN1l1ątrz.. hormo . uwolnio a

cję narządu odtruwającego organizm z trucizn zarówno dostarcza­i produkowanych na miejscu. Narząd ten prowadzi również inaktywację oraz magazynuje znaczne ilości krwi, która w odpowiednim czasie może zostać

krwiobiegu.

1. odczynnik Toepfera.

W przygotowanej treści pokarmowej zbadać odczyn papierkiem wskaźnikowym. W sta­nach patologicznych odczyn ten może nie być kwaśny lecz obojętny a nawet zasadowy. Obecność kwasu solnego wolnego można stwierdzić za pomocą papierka Kongo lub od­czynnika Toepfera. Czerwony papierek Kongo zwilżony zawartością żołądka, zawierającą wolny HCI, zmienia barwę na niebieską. Zmiany barwy nie powodują kwasy organiczne, z kwasów mineralnych w żołądku występuje tylko HCI, więc próba ta może mieć charakter diagnostyczny. Po dodaniu do treści pokarmowej odczynnika Toepfera w przypadku obec­ności HCI obserwuje się powstanie barwy czerwonej a przy jego deficycie - żółtej.

~lIościowe oznaczanie kwasowości

Kwasowość całkowitajest to zdolność wszystkich substancji oddziaływujących kwasowo, prz~de wszystkim kwasu solnego, fosforanów (\:2,kwasów or 'cznych a także białek. Jest to tzw. kwasowość potencjalna obejmująca zarówno stężenie j~w woc;!Q!:.owyc w roztworze (wolny kwas solny), jak i stężenie wodorów zawartych w kwasach i substancjach kwasowych jesz­cze nie zdysocjowanych ale zdolnych do dysocjacji. W warunkach prawidłowych, w treści pokar­mowej brak jest wolnego HCI a kwasowość całkowita dochodzi do 20 cm³ 0,1 M roztworu NaOH w 100 cm³ treści żołądkowej. Po śniadaniu próbnym, wartości dla wolnego HCI kształtują się od 20-40 cm³ 0,1 M NaOH w 100 cm³ treści żołądkowej a kwasowość całkowita wynosi 40-60 cm³.

zasada. Na wartość pH w żołądku wpływa praktycznie tylko kwas solny, dlatego z pomiaru pH można obliczyć jego stężenie. W obecności tego mocnego kwasu mineralnego cofa się bowiem dysocjacja kwasowych grup w białkach, a także kwasu mlekowego i praktycznie biorąc równa się zeru. Oznaczanie wartości pH jest jednak dość kłopotliwe lub wymaga specjalnej aparatury, dlatego ilość wolnego kwasu oznacza się metodą miareczkową. Wskaźnikiem jest żółcień dwu metylowa (dwumetyloaminoazobenzen), która zmienia barwę z czerwonej (pH 2,9) przez łososiową (pH 3,3) w żółtą (pH około 4,0). Ilość wolnego kwasu solnego oznacza się prowadząc miareczkowanie roztworem NaOH do barwy łososiowej, czyli do pH 3,3. Przy takim pH inne kwasowe związki jeszcze nie dysocjują. Miareczkując dalej oznacza się zawartość kwasu solnego związanego np.: z białkiem, które oddaje proton powyżej punktu izoelektryczne­go. Przy pH 8,0 wszystkie związki kwasowe zostają zmiareczkowane, bo w tych warunkach zmuszone są one do dysocjacji. Ilość cm³ roztworu ługu, zużyta na miareczkowanie od barwy początkowej - czerwonej do łososiowej, służy do obliczenia ilosci kwasu solnego wolnego, a ilość cm³ roztworu ługu zużyta od barwy początkowej czerwonej do końcowej pH 8,0 pochodzą­cej od fenoloftaleiny wyznacza kwasowość całkowitą.

Krew

Krew jest płynną tkanką łączną. Tworzy płyn ustrojowy składający się z elementów morfotycznych i płynnego środowiska miedzykomórkowego. Krew płynie w zamkniętym systemie naczyń krwionośnych zwanych układem krwionośnym. Dzięki niemu jest ona w ciągłym ruchu, przez co omywa wszystkie komórki w organizmie. Z chemicznego punktu widzenia krew jest koloidem. Jej gęstość waha się w granicach 1,04-1,06 g'cm-³, odczyn jest lekko zasadowy (pH = 7,3-7,5) a lepkość mierzona wiskozymetrem równa jest 5 (rys. 38).

W skład krwi człowieka wchodzi:

1. osocze 55%,

2. elementy morfotyczne krwi 45%: - erytrocyty - krwinki czerwone,

Osocze jest substancją międzykomórkową krwi zawierającą 90% wody i 10% związków organicznych takich jak białka, tłuszcze, hormony, witaminy, enzymy. Stężenie białka całko­witego w osoczu ludzkim wynosi 66-82 gIl. Wśród nich najwięcej jest białek frakcji albumi­nowej i globulinowej. Większość białek osocza syntetyzowanych jest w wątrobie.

Albuminy stanowią około 60% wszystkich białek osocza. Wątroba wytwarza około 12 g albumin na dobę. Albuminy osocza mają zdolność wiązania różnych ligandów a przez to uczestniczą w transporcie takich substancji jak kwasy tłuszczowe, bilirubina, cholesterol, jony. Są one rezerwą białka w organizmie podczas głodu. Niestety nie mogą być jedynym źródłem białka. gdyż zawierają zbyt małą ilość tryptofanu.

Globuliny osocza mają zwykle masę kilkakrotnie większą od masy albumin i najczęściej reszty cukrowcowe spełniające wiele ważnych funkcji. Ich usunięcie może znacznie skrócić okres półtrwania danego białka. Część globulin ma zdolność łączenia się z jonami metali. Cl₂-globuliny np. protrombina jest prekursorem trombiny związku biorącego udział w procesie krzepnięcia krwi czy ceruloplazmina - białko zawierające 90% miedzi zawartej w osoczu, mające wpływ na metabolizm żelaza i miedzi w organizmie. 13-globuliny biorą udział w transporcie lipidów, cholesterolu i hormonów steroidowych. Do 13-globulin należy również fibrynogen, który odgrywa ważną rolę w procesie hemostazy. Przykładem 131-globulin może być transferyna przemieszczająca żelazo do miejsc, gdzie jest ono potrzebne. y-globuliny

(immunoglobuliny) biorą udział w procesach odpornościowych organizmu. Zbudowane są one z dwóch łańcuchów peptyd owych H i L. Do tej frakcji zalicza się też białka powodujące zlepianie się (aglutynację) obcych krwinek tzw. izoaglutyniny.

W osoczu znajduje się też niewielka ilość enzymów a podwyższenie ich zawartości świadczy o uszkodzeniach lub stanach zapalnych i chorobowych narządów i tkanek. Osocze zawiera również w swym składzie związki azotowe niebiałkowe np.: kwas moczowy, amoniak, alan­tonina, bilirubina, kreatynina, nukleotydy, mocznik. Z cukrowców znajdują się tu: glukoza (około 0,8·1,2 g/I), fruktoza, galaktoza, N-acetylowa glukozoamina, galaktozoamina. Z lipi­dów spotkać możemy tłuszcze właściwe, fosfolipidy glicerydowe i sfingomieliny. Ze składni­ków mineralnych najliczniejsze są jony sodowe i chlorkowe, choć nie brakuje też jonów fosforanowych, siarczanowych, potasowych, wapniowych, magnezowych, żelazowych, man­ganowych. W osoczu występują też gazy takie jak tlen, azot, argon, CO₂.

Reasumując można stwierdzić, że osocze spełnia wiele funkcji w organizmie a wśród nich: - uczestniczy w procesach odpornościowych organizmu (y-globuliny)

- bierze udział w krzepnięciu krwi (fibrynogen, protrombina)

- utrzymuje stałe pH i temperaturę ustroju (albuminy i globuliny są specyficznym układem

buforującym)

- utrzymuje stałe ciśnienie onkotyczne (albuminy zapobiegają ucieczce wody z naczyń do tkanek ze względu na małą masę cząsteczkową i duże stężenie w osoczu)

- rozprowadza po organizmie różne związki np.: witaminy, hormony, substancje odżywcze

- odprowadza szkodliwe dla organizmu związki przemiany materii np.: mocznik, amoniak,

kwas moczowy do układu wydalniczego

Erytrocyty są najliczniej reprezentowanymi elementami morfotycznymi krwi. U ssaków są to bezjądrzaste, dyskowate komórki. Brak jądra, mitochondriów, rybosomów, lizosomów, aparatów Golgiego świadczy o wysokim stopniu specjalizacji. Powoduje to obniżenie własne­go metabolizmu krwinek, a przez to zmniejszenie ilości zużywanej energii przez krwinki. Erytrocyty powstają z erytroblastów w czerwonym szpiku kostnym. Ich liczba utrzymywana jest na stałym poziomie, gdyż taka sama ilość krwinek powstaje co ginie. Spadek ich liczby może być spowodowany niedoborem żelaza, miedzi, kobaltu czy witaminy B₁₂. W ich skład wchodzi czerwony barwnik hemoglobina przenosząca tlen lub CO₂. Hemoglobina jest kulistą cząsteczką składającą się z 4 podjednostek. Każda podjednostka zawiera cząsteczkę hemu przyłączoną do łańcucha polipeptydowego. Hem jest pochodną porfiryny zawierającą żelazo (rys. 39). Łańcuchy polipeptydowe stanowią część globinową hemoglobiny. Hemoglobina w zetknięciu się z tlenem ulega utlenowaniu a nie utlenieniu, ponieważ żelazo występujące w hemoglobinie jako Fe+² nie zmienia swojej wartościowości. Powstały nietrwały związek to oksyhemoglobina. Powinowactwo hemoglobiny do tlenu zależy od pH, temperatury i stęże­nia w erytrocytach określonych związków. Przeciętna krwinka żyje 120 dni, po czym gdy zawiera zbyt wiele methemoglobiny, jest wyłapywana przez śledzionę i degradowana w procesie hemolizy. Uwalniana hemoglobina jest degradowana w wątrobie. Produktami jej rozpadu są bilirubina i biliwerdyna. Uwalniane żelazo częściowo wraca do szpiku kostnego. W warunkach fizjologicznych około 0,7-1,7% hemoglobiny występuje w formie utlenionej. Czynnikami chroniącymi hemoglobinę przed utlenieniem są zredukowany NADP+, witamina C oraz glutation. Hemoglobina może reagować z CO tworząc karboksyhemoglobinę. Tlenek węgla ma 200 razy większe powinowactwo do hemoglobiny niż tlen. Jeżeli w powietrzu oddechowym znajduje się 0,5% CO, to ponad połowa hemoglobiny zostanie zablokowana i tylko jej reszta może transportować tlen. W krwince brak jest glikogenu a glukoza potrzeb­na do procesów energetycznych krwinki musi być dostarczona z zewnątrz.

124

Zadanie erytr; - dostarczanie e

prowadzanie go do płuc, . (AS, O, A, S).

Leukocyty (białe do czynnego prze iesz nośnych. Ze względu a - monocyty,

- limfocyty,

- granulocyty oboję' e, zasa c o e, kwasochłonne.

Monocyty są na' 'ę i . rka i " mają zdolność fagocytowania ciał obcych. Prze-

dostają się do krwi z cze eg szpiku kostnego i krążą w niej 72 godziny, po czym wchodzą

do tkanek i stają się a a a i a owymi. Aktywne makrofagi migrują do ognisk zapalnych

pochłaniając i niszcząc pa og a ofagi wydzielają prawie 100 różnych substancji zabezpie-

czających organizm przed orami i infekcjami wirusowymi (np.: interferon), bakteryjnymi

i pasożytniczymi.

Limfocyty powstają w czerwonym szpiku kostnym, w węzłach chłonnych i grasicy. Są najważniejszymi elementami układu immunologicznego. Mają zdolność "zapamiętywania" informacji dotyczącej antygenów oraz zdolność wytwarzania przeciwciał. Istnieją dwa rodzaje mechanizmów immunologicznych:

- odporność humoralna stanowi główną linię obrony przeciw infekcjom bakteryjnym. Za odporność humoralną odpowiedzialne są przeciwciała występujące we frakcji y-globulin osocza tzw. limfocyty S,

- odporność komórkowa stanowi główną linię obrony przeciw infekcjom wirusowym i grzy­biczym. Odporność ta zabezpiecza przed nowotworami. Za tę odporność odpowiedzialne są limfocyty T.

Granulocyty różnią się wielkością, właściwościami i funkcją. Powstają w czerwonym szpi­ku kostnym z leukoblastów.

- granulocyty obojętnochłonne to ruchliwe komórki będące głównymi obrońcami organizmu przed zakażeniem bakteryjnym. W stanach zapalnych przechodzą z krwi do tkanek aby eliminować obce organizmy. Nazywane są pierwszą linią obrony, gdyż jako pierwsze pojawiają się w ogniskach zapalnych pożerając i niszcząc bakterie. Wydzielają też trom­boksany kurczące naczynia krwionośne i zwiększające agregację płytek krwi,

- granulocyty zasadochłonne podobne są do komórek tucznych. Wytwarzają heparynę i histaminę, które. są przekaźnikami przeciwzapalnymi. Granulocyty zasadochłonne biorą udział w reakcjach nadwrażliwości np. w zapaleniu błon śluzowych,

chcU-d~eryzujją s'ę obe ością jądra i brakiem barwnika. Są zdolne pełza owym i przenikania przez ściany naczyń krwi 0-

ziamii1 sto~ś' cytoplazmie leukocyty dzielimy na:

- granulocyty kwasochłonne atakują niektóre pasożyty i inaktywują przekaźniki wydzielane przez komórki tuczne w czasie reakcji alergicznych.

Trombocyty - płytki krwi są fragmentami komórek powstającymi w czerwonym szpiku kost­nym poprzez oderwanie fragmentów cytoplazmy od megakariocytów (komórek macierzystych szpiku) oraz częściowo w p1ucach. Dojrzałe płytki pozbawione sąjąder. Posiadają trzy ziarnisto­ści. Otoczone są trójwarstwową błoną lipoproteinową z elementami kurczliwymi (miozyna, akt y­na), które pozwalają na zmianę kształtu płytki w procesach agregacji i adhezji. Trombocyty zawierają glikogen, lizosomy, serotoninę, adrenalinę, noradrenalinę, histaminę, nukleotydy ade­ninowe oraz liczne białka. Płytki krwi są magazynem amin biogennych. Z płytek uwalniane są: płytkowy czynnik wzrostu (udział w podziałach komórek), czynnik aktywujący tkankę łączną, czynnik zwiększający przepuszczalność naczyń krwionośnych (tab. 17).

Tabela 17. Zakres wybranych wartości prawidłowych krwi

Składnik	Jednostka	Zakres	Składnik	Jednostka	Zakres
Hemoblobina	g/dl	14,0-17,5	żelazo	llmol/l	8,1-35,8
Erytrocyty	pll	4,5-5,5	chlorki	mmolll	98-106
Leukocyty	10^911	6,5-8	sód	mmolll	136-146
Białko całkowite	gil	66-82	potas	mmol/I	3,5-4,7
Glukoza we kIWi	mmolll	3,9-6,4	fosfor nieorganiczny	mmolll	0,78-1,52
Cholesterol całk.	mmol/l	5,1-6,5	wapń calk.	mmol/l	2,1-2,5
Fosfolipidy	mmol/l	2,5-2,9	wapń zjonizowany	mmol/l	1-1,32
Lipidy	gil	3,0-11	magnez	mmolll	0,8-1,2
Kreatynina	llmolll	44-88	OB	mm/h	7,0-11
Kwas moczowy	llmolll	210-480 M	M - mężczyżni	-	-
		150-300 K	K- kobiety

Biochemiczne aspekty hemostazy (krzepnięcia krwi)

Proces krzepnięcia krwi jest szeregiem reakcji chemicznych zapobiegających utracie krwi podczas uszkodzeń. Końcowym etapem hemostazy jest wytworzenie skrzepu czopującego uszkodzone naczynie. Skrzep jest tworem osocza a nie komórek krwi i powstaje w wyniku enzymatycznego przejścia rozpuszczalnego białka osocza - fibrynogenu w nierozpuszczalną fibrynę. Włókna fibryny oplatają białe i czerwone krwinki, które choć nie biorą udziału w krzep­nięciu to usztywniają skrzep. Po pewnym czasie skrzep kurczy się i wyciska z siebie surowicę. Mechanizm krzepnięcia krwi jest procesem złożonym i wieloetapowym. Po przecięciu naczynia krwionośnego zostaje zapoczątkowana produkcja tromboplastyny. Jest to iipoproteina, który reaguje z jonami wapnia Ca+² i pewnymi białkami osocza wytwarzając protrombokinazę, enzym katalizujący I etap krzepnięcia krwi. Protrombokinaza może być również produkowana w reak­cjach czynników uwalnianych z płytek krwi z jonami wapnia i globulinami osocza. Protrombinaza katalizuje reakcje przejścia protrombiny w trombinę. Reakcja ta wymaga również dostępności jonów Ca+². Wytworzona trombina działa jako enzym proteolityczny odłączający od fibrynogenu dwa peptydy co prowadzi do powstania włóknika czyli fibryny. Tworzy on rodzaj sieci, na której osadzają się czerwone i białe krwinki oraz płytki krwi tworząc skrzep. Proces przekształcania nieaktywnych prekursorów białkowych w enzymatycznie aktywne czynniki krzepnięcia jest przy­stosowany do zapewnienia szybkiego krzepnięcia w przypadku przecięcia naczynia i równocze­śnie zapobiegania powstawania zakrzepów w nietkniętym naczyniu. Normalna krew oprócz tromboplastyny zawiera też heparynę produkowaną w komórkach tucznych p1uc i wątroby. Heparyna blokuje przechodzenie protrombiny w trombinę, tym samym nie dochodzi do wytwo­rzenia skrzepu. Do syntezy protrombiny niezbędna jest witamina K.

126

Losy metaboliczne pirogronianu

Akademia Rolnicza Biochemia - wykład 2007r.

5

Niehydrolizujące

(nie rozpadają się na czynnik pierwsze)

Podział lipidów

DNA

RNA

Hydrolizujące

(rozpuszczają się na czynniki pierwsze)

Proste

Estry kw. tłuszczowych i alkoholi

Kw. Karboksylowe

Złożone

Gliceryna + kwas tłuszczowy i dodatkowe grupy

1. Izoprenowe (sterole)

2. Alkohole o długim łańcuchu węglowodorowym

3. węglowodory

4. Kwasy tłuszczowe TK

Woski

(Estry Alkoholu o długich łańcuchach węglowodorowych i kw. tłuszczowy

Glikolipidy alkohol, kwas tłuszczowy i cukier)

Tłuszcze właściwe (trójglicerydy)

(Estry wtższych kwasów tłuszczowych i glicerydu)

Fosfolipidy

( alkohol, tłuszcz + reszta kw. fosforowego)

(Kwas fosfatydowy)

Błony komórkowe

Oligonukleotyd

Nukleotydy

H₃ PO ₄

Ryboza

Deoksyryboza

Zasady azotowe

Schemat budowy kwasów nukleinowych

DNA

Transkrypcja

RNA

Translacja

Białko

Replikacja

2 x DNA

trioza 3 atomy C aldozy

H O | H O

\ // aldehyd | \ // aldehyd

C | C CH₂OH

| | | ← I

HO-C - H | H - C - OH -2H H - C - OH

| | | |

CH₂OH | CH₂OH CH₂OH

D(+) glukoza L(-) glukoza GLICEROL

---