Białka - Damian Serwatka 1TIA

Spis treści:

• Ogólnie o białkach.

• Podział białek.

• Skład pierwiastkowy białek.

• Budowa białek.

• Wykrywanie białek (reakcje charakterystyczne).

• Funkcje białek.

• Właściwości fizyczne i chemiczne

Białka - wielkocząsteczkowe (masa cząsteczkowa od ok. 10 000 do kilku mln) biopolimery zbudowane z reszt aminokwasów połączonych wiązaniem peptydowym, występujące we wszystkich organizmach roślinnych i zwierzęcych. Są zasadniczymi elementami metabolicznymi i strukturalnymi komórek, tkanek i narządów organizmów żywych.

Syntetyzowane są częściowo z aminokwasów endogennych, które ustrój może sam wytwarzać, a poza tym z aminokwasów egzogennych tzw. istotnych, pobieranych z pokarmów rozkładanych w procesie trawienia.

Podział białek

Ze względu na budowę i skład, dzielimy białka na proste i złożone.

Białka proste (proteiny) zbudowane są wyłącznie z aminokwasów. Dzielimy je na następujące grupy:

1. protaminy – są silnie zasadowe, charakteryzują się dużą zawartością argininy oraz brakiem aminokwasów zawierających siarkę. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie.

2. histony – są silnie zasadowe i dobrze rozpuszczają się w wodzie, są obecne także w erytroblastach. W ich skład wchodzi duża ilość takich aminokwasów jak lizyna i arginina.

3. albuminy – białka obojętne, spełniające szereg ważnych funkcji biologicznych: są enzymami, hormonami i innymi biologicznie czynnymi związkami. Dobrze rozpuszczają się w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli.

4. globuliny -w ich skład wchodzą wszystkie aminokwasy białkowe, są źle rozpuszczalne w wodzie, natomiast dobrze w rozcieńczonych roztworach soli; posiadają podobne właściwości do nich.

5. prolaminy – są to typowe białka roślinne, występują w nasionach. Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu.

6. gluteliny – to typowe białka roślinne, posiadają zdolność rozpuszczania się w rozcieńczonych kwasach i zasadach.

7. skleroproteiny – białka charakteryzujące się dużą zawartością cysteiny i aminokwasów zasadowych nierozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Są to typowe białka o budowie włóknistej, dzięki temu pełnią funkcje podporowe.

Białka złożone (dawniej - proteidy):

1. chromoproteiny – złożone z białek prostych i grupy prostetycznej – barwnika. Należą tu hemoproteidy (hemoglobina, mioglobina, cytochromy, katalaza, peroksydaza) zawierające układ hemowy oraz flawoproteiny.

2. fosfoproteiny – zawierają około 1% fosforu w postaci reszt kwasu fosforowego. Do tych białek należą: kazeina mleka, witelina żółtka jaj, ichtulina ikry ryb.

3. nukleoproteiny – składają się z białek zasadowych i kwasów nukleinowych. Rybonukleoproteimy są zlokalizowane przede wszystkim w cytoplazmie: w rybosomach, mikrosomach i mitochondriach, w niewielkich ilościach także w jądrach komórkowych, a poza jądrem tylko w mitochondriach. Wirusy są zbudowane prawie wyłącznie z nukleoproteidów.

4. lipidoproteiny – połączenia białek z tłuszczami prostymi lub złożonymi, np. sterydami, kwasami tłuszczowymi. Lipoproteidy są nośnikami cholesterolu (LDL, HDL, VLDL). Wchodzą na przykład w skład błony komórkowej.

5. glikoproteiny – ich grupę prostetyczną stanowią cukry, należą tu m.in. mukopolisacharydy (ślina). Glikoproteidy występują też w substancji ocznej i płynie torebek stawowych.

6. metaloproteiny – zawierają jako grupę prostetyczną atomy metalu (miedź, cynk, żelazo, wapń, magnez, molibden, kobalt). Atomy metalu stanowią grupę czynną wielu enzymów.

Skład pierwiastkowy białek

Najczęściej skład pierwiastkowy białek przedstawiany jest następująco:

Węgiel	50 - 55 %
Tlen	19 - 24 %
Azot	15 - 18 %
Wodór	6 - 8 %
Siarka	0,3 - 3 %
Fosfor	0 - 0,5 %

Budowa białek

Zsyntetyzowany w komórce łańcuch białkowy przypomina unoszącą się swobodnie w roztworze "nitkę", która może przyjąć dowolny kształt (w biofizyce nazywa się to kłębkiem statystycznym), ale ulega procesowi tzw. zwijania białka tworząc mniej lub bardziej sztywną strukturę przestrzenną, zwaną strukturą lub konformacja białka "natywną". Tylko cząsteczki, które uległy zwinięciu do takiej struktury, mogą pełnić właściwą danemu białku rolę biochemiczną.

Wykrywanie białek (reakcje charakterystyczne)

1. reakcja biuretowa - działając roztworem CuSO₄ w środowisku zasadowym na białko, otrzymujemy fioletowe zabarwienie (wykrywanie wiązania peptydowego),

2. reakcja ksantoproteinowa - (wykrywanie białek zawierających pierścienie aromatyczne w łańcuchach bocznych): działając stężonym HNO₃ na białko tworzy się żółte zabarwienie charakterystyczne dla powstających związków nitrowych.

Białka w środowisku kwaśnym, zasadowym lub pod wpływem enzymów ulegają hydrolizie do aminokwasów.

Funkcje białek

Białka mają następujące funkcje:

• kataliza enzymatyczna – od uwadniania dwutlenku węgla do replikacji chromosomów

• transport – hemoglobina, transferyna

• magazynowanie – ferrytyna

• kontrola przenikalności błon – regulacja stężenia metabolitów w komórce

• ruch uporządkowany – skurcz mięśnia, ruch – np. aktyna, miozyna

• wytwarzanie i przekazywanie impulsów nerwowych

• bufory

• kontrola wzrostu i różnicowania

• budulcowa, strukturalna – np. &-keratyna, elastyna, kolagen

• przyleganie komórek (np. kadheryny)

• regulatorowa (regulacja hormonalna i regulacja przebiegu procesów genetycznych) – reguluje przebieg procesów biochemicznych – np. hormon wzrostu, insulina, czynniki transkrypcyjne i inne.

Właściwości fizyczne i chemiczne

Właściwości fizyczne:

• wywierają ciśnienie koloiodoosmotyczne

• mają duży współczynnik załamania światła

• ścinają się pod wpływem wysokiej temperatury

Właściwości chemiczne:

• nie posiadają charakterystycznej dla siebie temperatury topnienia

• nierozpuszczalne w wodzie

• posiadają zdolność wiązania się z wodą

Bibliografia

• www.pl.wikipedia.org

• www.sciaga.pl

• www.zadane.pl

• www.wiem.onet.pl

• zeszyt i książka