Temat: charakterystyka i przebieg procesu translacji

• Translacja rozpoczyna się od polaczenia cząsteczki mRNA z mała podjednostka rybosomu. Następnie do mRNA dołącza się tRNA, który niesie metioninę i łączy się z nicią mRNA tak aby jego antykodon posuwał do kodonu na mRNA. Antykodon pasuje komplementarnie do trojki zasad na mRNA.

• Pętla T mocuje tRNA na rybosomie. Pętla D zawiera aminoacylotRNA syntetazę, która rozpoznaje jaki aminokwas pasuje do jakiego tRNA i umożliwia jego przyłączenie przy udziale ATP. Sam tRNA jest bowiem ślepym nośnikiem i nie wie jaki aminokwas do niego pasuje. Przy tRNA z metionina antykodon ma układ nukleotydów U-A-C natomiast kodon na mRNA A-U-G i nazywany jest trojka start.

• 

• Do układu zbudowanego z malej podjednostki mRNA i tRNA niosącego metioninę dołącza się duża podjednostka rybosomu i tak powstaje kompleks translacyjny. Tworzą się w nim dwa punkty przyłączenia tRNA. Jeden z nich nazywany peptydowym miejscem ma już tRNA z metionina a drugi nazywane aminokwasowym miejscem jest pusty i przyłącza się do niego taki tRNA, którego antykodon pasuje do trojki na mRNA. Aminokwasy niesione przez oba tRNA znajda się blisko siebie i powstanie miedzy nimi wiązanie peptydowe. pęknie wówczas wiązanie pomiędzy aminokwasem a tRNA w miejscu peptydowym i w ten sposób tRNA w miejscu aminokwasowym będzie miał dwa aminokwasy a ten w miejscu peptydowym żadnego. do tego miejsca przyłącza się kolejny tRNA z kolejnym aminokwasem ale antykodon tego tRNA musi pasować do kodonu na mRNA. znowu powstaje wiszenie peptydowe i proces się powtarza. Elongacja czyli wydłużanie łańcucha białkowego trwa tak długo aż polimeraza napotka na kodon STOP, który nie koduje żadnego aminokwasu a wiec niema takiego tRNA, który mógłby przyłączyć się do tego kodonu. wśród organizmów żywych są tylko 3 kodony STOP odpowiednio nazywane UAA-ambre UAG- oche, UGA-opal, jeśli kodon stop znajdzie się w obrębie rybosomu przyłącza się do niego białko terminujące, które umożliwia odłączenie zsyntetyzowanego łańcucha białkowego i rozpad kompleksu. świeżo powstałe białko ma strukturę pierwszorzędową, dlatego zostaje wciągnięte do wnętrza siateczki śródplazmatycznej i tam czekają na niego białka opiekuńcze nazywane chapperone, które nadają mu strukturę drugo-, trzecio- a często i czwartorzędową. gotowe białko kanałami ER wędruje do odpowiedniego miejsca w komórce.