1. Rodziny biosyntetyczne aminokwasów:

• glutaminianowa (prolina, arginina, glutamina, kwas glutaminowy)

• asparaginowa (asparagina, treonina, lizyna, metionina, kwas asparaginowy)

• pirogronianowa (alanina, izoleucyna, walina, leucyna)

• aminokwasów aromatycznych (tyrozyna, fenyloalanina, tryptofan)

• serynowa (seryna)

2. Narysuj wykres Richmonda z najważniejszymi 2-rzędowymi związkami

arkusz beta:

kolagen

helisa lewoskrętna:

helisa prawoskrętna:

3. Typy inhibicji i jaki efekt inhibitora:

• nieodwracalna - kowalencyjne, mocne związanie inhibitora z centrum aktywnym, w wyniku czego następuje zniszczenie aminokwasów i enzym nie jest w stanie przeprowadzić reakcji

• odwracalna

  • kompetycyjna - inhibitor wiąże się z miejscem aktywnym enzymu tym samym blokując dojście substratowi; jest to połączenie odwracalne więc duże stężenie substratu może wypchnąć inhibitor z miejsca aktywnego

  • niekompetycyjna

    • akompetycyjna

    • właściwa niekompetycyjna

    • mieszana kompetycyjna

4. Typy i podtypy kofaktorów:

grupy prostetyczne

organiczne

nieorganiczne

koenzymy

organiczne

nieorganiczne

5. Sposoby systematyzowania polisacharydów (jaka cecha):

liczba atomów węgla

wielkość cząsteczek

obecność grup funkcyjnych (aldozy-polihydroksyaldehydy; ketozy-polihydroksyketony)

położenie grup –OH przy ostatnim węglu asymetrycznym np. Forma D i L

cyklizacja np. Forma piranozowa i furanowa (furanoza, piranoza)

położenie grupy hydroksylowej np. Izomer α i β

ilość podjednostek w cukrach np. Mono-, Poli-, oligo-.

6. Grupy i podgrupy steroidów:

zoosterole

mycosterole

sterole syntetyczne

fitosterole

ergosterole

stigmasterole

7. Typy zakotwiczenia białek w błonie

8. Enzymy i ich kofaktory w syntezie glikogenu

9. Reakcje fotosyntezy wykorzystujące reakcje fazy świetlnej i ich produkty

10. Beta-oksydacja oraz biosynteza tłuszczy oraz enzymy

11. Elementy rybosomów u Prokariontów i Eukariontów

Prokarionty (mniejsze)

twór składający się z kwasów rybonukleinowych i białek o współczynniku sedymentacji 70S

rybosom dzieli się na dwie podjednostki: dużą 50S i małą 30S

mała podjednostka:

21 różnych białek (oznaczonych od S1 do S21)

cząsteczka RNA, 16S

duża podjednostka:

34 różne białka (oznaczone od L1 do L34) Streyer

31 białek Voet

dwie cząsteczki RNA: 23S i 5S

Eukarionty (większe rybosomy)

podjednostka mała 40S i duża 60S razem tworzą rybosom 80S ( występują rybosomy 80S oraz mniejsze rybosomy mitochondrialne i chloroplastowe przypominające rybosomy bakteryjne)

mała podjednostka 40S

rRNA 18S

33 różnych białek

duża podjednostka 60S

trzy rodzaje RNA: 5S; 23S oraz 5,8S

49 różnych białek

12. Degradacja ksantyny oraz przypisać produkty tego procesu poszczególnym organizmom

13. Etapy uwolnienia w biosyntezie białka u Prokariontów

przyłączenie czynnika uwalniającego do kodonu STOP w miejscu A aktywuje peptydylotransferazę, hydrolizującą wiązanie między polipeptydem a tRNA w miejscu P. (czynnik uwalniający zmienia specyficzność peptydylotransferazy w ten sposób, że akceptorem aktywowanej reszty peptydylowej jest cząsteczka wody, a nie grupa aminowa)

uwolniony łańcuch polipeptydowy opuszcza rybosom

następnie uwolnione zostają tRNA i mRNA

rybosom ostatecznie dysocjuje na podjednostki 30Si 50S, co jest wstępem do syntezy innej cząsteczki białkowej

związanie czynnika IF3 z podjednostką 30S rybosomu chroni tę podjednostkę przed przedwczesnym związaniem się z podjednostką 50S, co doprowadziłoby do powstania nieaktywnego kompleksu 70S pozbawionego mRNA oraz fMet-tRNA_f

14. 5 etapów regulacji JAK-SAT

1.Cytokine binding induces the cytokine receptor to oligomerize.

2. The cytokine receptor’s two associated JAKs are thereby brought into apposition (in the case of the GM-CSF receptor, JAK2 binds to the cytosolic domain of betac), whereupon they reciprocally phosphorylate each other and then their associated receptors, a process resembling the autophosphorylation of dimerized RTKs (Section 19-3Ab). Note that unlike most NRTKs, JAKs lack both SH2 and SH3 domains.

3. STATs bind to the phosphoTyr group on their cognate activated receptor via their SH2 domain and are then phosphorylated on a conserved Tyr residue by the associated JAK.

4. Following their dissociation from the receptor, the phosphorylated STATs homo- or heterodimerize via the association of their phosphoTyr residue with the SH2 domain on the opposing subunit.

5. The STAT dimers are translocated to the nucleus, where these now functional transcription factors induce the expression of their target genes in much the same way as do the transcription factors that are phosphorylated by the MAPKs.

inh. kompetycyjna - inhibitor podobny do substratu wiąże się w centrum aktywnym w sposób odwracalny poprzez zwiększenie stężenia substratu. Kompleks ES nie powstaje. np. dehydrogeneza alkoholowa i kosubstaty: etanol, metanol, glikol inh. niekompetycyjna - inhibitor jest nieswoisty (np. jony rtęci) wiąże się POZA centrum aktywnym w obrębie apoenzymu w dowolnym miejscu, możliwe jest utworzenie kompleksu ES, ale reakcja nie zachodzi. Inhibicja ta jest nieodwracalna. inh. allosteryczna - w apoenzymie występuje specjalne miejsce efektorowe - centrum allosteryczne, gdzie przyłącza się inhibitor i zmienia konformację całego enzymy. kompleks ES nie może powstać np. statyny wobec reduktazy HMG Co-A.

http://pl.wikipedia.org/wiki/Białka_błonowe

Zadanie 2

1. Wzór laktozy

 organiczny związek chemiczny z grupy węglowodanów, disacharyd zbudowany z D-galaktozy i D-glukozy, połączonych wiązaniem β-1,4-glikozydowym

2. Aminokwas z drugorzędową aminą

3. Struktura beta-równoległa i antyrównoległa helisy blokowa

4. Transport glukozowy

5. Fermentacja mleczanowa

6 Lecytyna

7. Kwas askorbowy

8. Nukleosom

9. Syntaza ATP CF1CF0

10. Puryna i z jakiego aminokwasu się wywodzi

11. Triada katalityczna proteaz serynowych (co jest nukleofilem)

grupa hydroksylowa seryny

Proteazy serynowe należą do klasy hydrolaz, podklasy pro­teaz i katalizują selektywnie hydrolizę wiązania peptydowe­go. Stanowią jedną trzecią proteaz spotykanych w naturze [62]. Ich nazwa pochodzi od obecności reszty serynowej w obrębie centrum aktywnego. Wyróżniamy cztery klasy proteaz serynowych reprezentowane przez chymotrypsy­nę, subtylizynę, karboksypeptydazę Y oraz proteazę Clp.

W obrębie centrum aktywnego znajduje się tzw. triada katalityczna, którą tworzą reszty Ser, His i Asp. Triada katalityczna jest częścią systemu wiążącego wodór [62] i ma zasadnicze znaczenie w mechanizmie działania pro­teaz serynowych.

Mechanizm hydrolizy peptydu katalizowanej przez pro­teazy serynowe można podzielić na dwa etapy. Po zwią­zaniu się substratu z centrum aktywnym enzymu, nastę­puje pierwszy etap reakcji, którym jest acylacja. Reszta serynowa, wchodząca w skład centrum aktywnego, ata­kuje grupę karbonylową substratu za pomocą His, która jest akceptorem protonu z Ser. Ujemnie naładowany Asp pełni funkcję stabilizującą His-H⁺. Powstaje tetraedryczny stan przejściowy, stabilizowany przez dziurę oksyaniono­wą, w którym następuje hydroliza wiązania peptydowego. Następuje odłączenie aminowej części substratu i powstaje przejściowy kompleks acyloenzymu. Drugim etapem re­akcji jest deacylacja. Przejściowy kompleks acyloenzymu ulega hydrolizie pod wpływem wody, powstaje drugi tetra­edryczny stan przejściowy, który rozpada się uwalniając serynę oraz produkt (kwas karboksylowy) [62].

12. Aktywacja kwasów tłuszczowych u Prokariontów

13. Białko heterometryczne G i domeny funkcjonalne