BIOCHEMIA sem2
1 jaki jest mechanizm powstawania spolaryzowanego wiązania?
Wiązanie kowalencyjne powstaje między dwoma atomami niemetali, których wzajemna różnica elektroujemności jest mniejsza od 1,7 w skali Paulinga. Elektrony uwspólnione tworzące wiązanie są przesunięte w stronę atomu pierwiastka o większej elektroujemności, co sprawia, że przy tym atomie tworzy się cząstkowy ładunek elektryczny ujemny, natomiast przy atomie o mniejszej elektroujemności tworzy się dodatni. Wiązanie kowalencyjne spolaryzowane ma charakter dipola elektrycznego.
2 jakie informacje są zawarte w kodzie gen?
Jest to informacja o kolejności aminokwasów w białkach ( o budowie białek). Budowa białek decyduje o wszystkich cechach życiowych organizmów. Białka strukturalne decydują o budowie organizmu, a białka enzymatyczne (enzymy) decydują o procesach biochemicznych w organizmie.
3 mechanizm działania enzymów
Reakcja katalizowana przez enzym rozpoczyna się od związania substratów przez centrum aktywne enzymu i powstania przejściowego kompleksu enzym-substrat (E-S). Następnie
zachodzi właściwa reakcja: połączenie cząsteczek substratów w produkt reakcji albo rozłożenie substratu na mniejsze cząsteczki. Reakcja kończy się uwolnieniem produktów przez enzym. Cząsteczka enzymu nie zużywa się podczas reakcji i po uwolnieniu produktów jest gotowa do przyłączenia nowych substratów.
4 interpretacja równ Michaelis-Menten
5 jakie jest powiązanie miedzy betaoksydacją a łańcuchem oddechowym?
odp.: W betaoksydacji powstaje acetylo-koenzymA, który jest włanczany do cyklu kw. cytrynowego, a produkty cyklu kw. cytrynowego (NADH2 i FADH2) są transportowane do łańcucha oddechowego.
6 wiązania peptydów
Peptydy są związanie między sobą wiązaniem peptydowym.(-NH-CO-). Po utworzeniu wiązania peptydowego między 2 cząsteczkami aminokwasów powstaje wolna grupa aminowa (-NH2) oraz karboksylowa (-COOH). Obie zatem mogą tworzyć dalsze wiązanie peptydowe z innymi aminokwasami.
7 mechanizmy adaptacyjne drobnoustrojów
adaptacja socjologiczna polega na tym, że organizmy żyjące w różnych populacjach poprzez selekcję - zmianę warunków
przeżywają tylko te, które wykorzystują daną selekcję - żyją w danym środowisku
adaptacja fizjologiczna - polega na dostosowaniu aparatu enzymatycznego do odpowiednich procesów.
(Organizmy, które umieją się dostosować do nowych warunków).
adaptacja genetyczna - polega na mutacjach. Zaczynają występować w środowisku adaptacyjnym mutanty, które poprzez zmutowanie
są wstanie przeżyć w stosunku do nie zmutowanych. Jednak w środowisku normalnym mutanty nie przeżywają w odróżnieniu od nie zmutowanych...
Adaptacja socjologiczna:
-selekcja tych organizmów których aparat enzymatyczny jest najbardziej pożądany
-nie zmieniamy organizmów
-nie zmieniamy aparatu enzymatycznego
Adaptacja Fizjologiczna
-polega na dostosowaniu odpowiednich enzymów do specyficznych substancji do której organizm ma się adaptować
-synteza enzymu, zaczyna się pojawieniem się substratu
Adaptacja genetyczna
-zmiana kodu genetycznego
-nabycie nowych cech(np. poprzez plazmidy)
-produkcja nowych enzymów
8 praktyczne sposoby oznaczania adaptacji mikroorganizmów
Podstawowym czynnikiem wpływającym na wiarygodność uzyskiwanych rezultatów oznaczania aktywności dehydrogenaz, jest stężenie TTC w inkubowanej próbce. Wielkość optymalnego stężenia TTC jest bowiem zmienna i zależna od aktualnego składu, morfologii oraz stanu fizjologicznego badanej biocenozy. Stężenie to wynika z kompromisu pomiędzy sprzecznymi wymogami: zapewnienia z jednej strony takiej koncentracji TTC, aby związek ten mógł wniknąć w odpowiedniej ilości do wewnątrzkomórkowych miejsc aktywności oksydoredukcyjnej, a z drugiej strony - nie działał jeszcze toksycznie. Niekiedy nie można spełnić obydwu tych wymogów i stężenie TTC nie gwarantuje odpowiedniego nadmiaru tego związku w miejscach aktywności oksydoredukcyjnej komórek, działa toksycznie. Taki przypadek wyklucza możliwość oznaczania za pomocą testu TTC rzeczywistej aktywności mikroorganizmów. Dlatego przed przystąpieniem do oznaczania aktywności mikroorganizmów należy każdorazowo wyznaczyć optymalne stężenie TTC w inkubowanych próbkach.
Zabiegi wstępne
Wyznaczyć optymalne stężenie TTC w inkubowanych próbkach dla oznaczenia aktywności TTC.
Wyznaczyć zależność przyrostu TF od czasu inkubacji.
Wyznaczyć orientacyjnie zakres stężeń powodujących wyraźny efekt toksyczny. Na tej podstawie wytypować szczegółowe stężenia do wyjściowych pomiarów.
9 co warunkuje stabilność nici DNA
stabilność warunkują wiązania fosfodiestrowe; stabilnosc: tworzenie par zasad i wyniakajace z tego oddzialywania: dipol-dipol, hydrofobowe i wiazania wodorowe
10 jakie oddziaływania decydują o przestrzennej strukturze białek
- mostki dwusiarczkowi;
- oddziaływania hydrofobowe;
- wiązania wodorowe;
- oddziaływania jonowe;
11 dlaczego r. enzymów są "0" rzędu przy występujących stężeniach substratu
Zerowy rząd reakcji oznacza, że na szybkość reakcji nie ma wpływu stężenie. Szybkość reakcji jest stała i równa stałej szybkości reakcji (k). Postać Km = [S] jest matematycznym zapisem definicji stałej Michaelita. Analizując równanie Michaelita - Menten można dojść do wniosku, iż przy stałym stężeniu enzymu, szybkość reakcji w pewnych granicach zależy od stężenia substratu, na wykresie zależności szybkości reakcji od stężenia substratu widać, że:
Przy niewielkim stężeniu substratu w stosunku do stężenia enzymu, pojawia się zależność liniowa, między stężeniem substratu a szybkością reakcji co pokazuje część „a” na wykresie, ta sytuacja odpowiada reakcji kinetycznej pierwszego rzędu opisywanej równaniem v=k[A].
Natomiast w przypadku dużego stężenia enzymu, szybkość reakcji zbliża się do jej maksymalnej wartości i zwiększanie stężenia substratu nie ma wpływu na szybkość reakcji, sytuacja ta odpowiada kinetyce zerowego rzędu opisywanej równaniem v=k. Tego typu reakcja ma miejsce w przypadku całkowitego wysycenia enzymu substratem.
12 na czym polega katalizowanie reakcji
Reakcja katalizowana przez enzym rozpoczyna się od związania substratów przez centrum aktywne enzymu i powstania przejściowego kompleksu enzym-substrat (E-S). Następnie zachodzi właściwa reakcja: połączenie cząsteczek substratów w produkt reakcji albo rozłożenie substratu na mniejsze cząsteczki. Reakcja kończy się uwolnieniem produktów przez enzym. Cząsteczka enzymu nie zużywa się podczas reakcji i po uwolnieniu produktów jest gotowa do przyłączenia nowych substratów.
ENERGIA AKTYWACJI to energia, którą muszą mieć cząsteczki (jony, atomy), aby były zdolne do określonej reakcji chemicznej.; energia aktywacji wyraża się zwykle w kilodżulach na mol (kJ/mol) reagujących cząsteczek; im mniejsza jest energia aktywacji, tym reakcja zachodzi szybciej.
Katalizowanie reakcji polega na obniżeniu energii aktywacji cząsteczek przez katalizatory.
14 na czym polega inhibicja niekompetencyjna
1)hamowanie (inhibicja) kompetycyjne Wzrasta ilość inhibitora - maleje ilość enzymu, (np.: dehydrogenaza alkoholowa) 2)inhibicja niekompetencyjna Enzym blokowany jest przez substancję niepodobną do substratu 3)regulacja allosteryczna Określona cząsteczka działa odwracalnie na działalność enzymu ale w innym miejscu niż centrum aktywne. Enzymy takie obok centrum aktywnego posiadają także centrum allosteryczne, które może przyłączyć regulator allosteryczny zmieniający konformację całego biokatalizatora.
15 na czym polega specyficzność reakcji, substratów Właściwości i ułożenie przestrzenne reszt amino. tworzących miejsce aktywne enzymu determinuje rodzaj cząsteczek które mogą zostać związane i stać się substratem dla tego enzymu.
specyficzność kierunkowa enzymów mniemam <; ze dany enzym katalizuje daną przemianę chemiczna albo kilka podobnych przemian, substratowa, ze katalizuje reakcje z danym substratem albo grupa podobnych substratów
16 dlaczego cykl Krebsa jest wazny w metabolizmie?
Jest on jednym z głównych cykli metabolicznych, ściśle związany z łańcuchem oddechowym, dzięki czemu stanowi źródło ATP w organizmie . Jest końcowym miejscem utleniania aminokwasów, cukrów i tłuszczy. W jego wyniku następuje utlenianie substratów energetycznych w postaci najczęściej acetylo-CoA otrzymanym w wyniku glikolizy i innych przemian biochemicznych np. betaoksydacji.