Mioglobina bialko globularne, Mioglobina bialko globularne, masa 17,8kDa, posiada pojedynczy łan polipeptydowy


Mioglobina bialko globularne, masa 17,8kDa, posiada pojedynczy łan polipeptydowy.on zaś zawiera 153 aminokwasów. Czasteczka ta jest scisle upakowana. Reszty aminokwasów hydrofobowych skierowane SA SA jej wnętrza a reszty aminokwasów polarnych znajduje się na powierzchni . Czasteczka ta zbudowana jest z 8 alfa helis. Jest także prostetyczna grupa hemowa- jednostka niepeptydowa polaczona z mioglobina niekowalnecyjnie. Jej rola to wiązanie tlenu.

Hemoglobina białko które przenosi tlen z płuc do tkanek ciała. Przebiega fosforyzacja oksydacyjna. Zbudowana jest z : 4 lańcuchów polipeptydowyh- są upakowane scisle i powiązane SA . HbA zbudow jest z 2 łań alfa złożonego z 141 aminokwasów aminokwasów i łan. beta (146). Łańcuchy te tworza 8 alfa helis+ prostetyczna grupa hemowa. Hemoglobina wiąze 4 czasteczki tlenu.

Hem -bierze udział w pr pozyskiwania energii podczas oddychania Zbudowane są z 4 pierscieni pirogowych z centralnie związanym atomem metalu Fe; jest to różnorodna grupa barwników tetrapirolowych, wystepują jako grupy prostetyczne hemoglobiny i mioglobiny, również cytochromów. Niektóre enzymy katalizy i peroksydazy zawierają hem. Tu funkcja hemu jest wiązanie i uwalnianie ligania do centralnego atomu Fe lub z niego lub uwalnianie i przyjmowanie elektronów w reakcjach redoks.

Nośniki łańcucha oddechowego- kompleksy

Łańcuch oddechowy obejmuje 3 kompleksy białkowe zanurzone w blonie mitochondrialnej

Dehydrogenaza NADH (kompleks 1) składa się z 30 polipeptydów. Wiąże NADH i utlenia do NAD+ odbierając 2 elektorny. Które przechodzą do grupy prostetycznej FMN i tworzy FMNH2. Każdy z elektornów odbierany jest z jonem H+, SA przyłączone 2 e i 2 H+. Elektorny przenoszone SA do centrów Fe-S. Jest kilka typów tych centrów. Fe i S związane SA koordynacyjnie. Fe3+ utl przechodzi do Fe2+ zredukow. Gdy elektron przejdzie do nastepnego przenośnika elektornów, atom Fe w centrum Fe-S powraca do Fe2+.

Kompleks cytochromów bc1 (reduktaza cytochromowa, kompleks 3) w skład wchodzą: cytochron b i c1 i białko Fe-S. Cytochromy zawieraja atom Fe w swej grupie hemowej. Cytochromy przenosza elektrony. Atom Fe 3+ przechodzi do Fe2+ przyjmując elektron. Przenoszą one tylko 1 elektron. Transport elektornów jest skomplikowany.

Oksydaza cytochromowa -kompleks 4 zawiera 2 cytochromy a i a3. a- stanowi pare z atomem miedzy CuA, a a3- CuB. Atomy Fe3+ przechodza w Fe2+. Cu u zaś z 2+ do +. Reakcja katalizowana jest przez oksydaze cutochromową i zachodzi tu przeniesienie 4 elektornow z 4 cząsteczek cytochromu c oraz 4 jonów H= do tlenu cząsteczkowego i powstanie 2 H20.

Wiązanie azotu azot atm przemieniany jest w amoniak. Przeprowadzane przez mikroorganizmy diazotrofy azotobacter, Clostridium, cjanobakteriei bakt symbiotyczne. Bakt symbiotyczne dokonuja inwazji korzeni rosl motylkowatych motylkowatych tworza brodawki korzeniowe. Tam zachodzi wiązanie azotu. Wiązą one 10 11 kg N. Wiazanie azotu przeprowadzany jest przez kompleks nitrogenazy zbudowany z reduktazy i nitrogenazy. Reduktaza to diner, ma mase 64kDa i 2 miejsca wiąząze ATP. Nitrogenaza to białko sklada się z 2 podjedn alba i 2 beta+ Fe-S. Zawiera tez komp. żelazo-molibdenowy. Reduktaza prowadzi pr hydrolizy ATP:

N2 + 6e- + 6H+ --- 2 NH3

N2+ 8e- + 8H+ --- 2 NH3 + H2 8 elektronow pochodzi z zredukowanej ferredoksyny.

N2+ 8e+ 16ATP+16H20 ---2 NH3+ h2+ 16 ATP+ 16 Pi+ 8H+

Leghemoglobina jest syntetyzowana w brodawkach korzeniowych gdyz kompleks nitrogenazy jest wrażliwy na inaktywacje tlenem. Część globinowa tego białka wiążącego tlen jest syntetyzowana przez roślinę, zaś hem wytwarzany jest przez Rhizobium. Leghemoglibina utrzymuje małe stężenie tlenu, chroniąc nitrogenaze.

Asymilacja azotu asymilacja nieorganicznego azotu w postaci amoniaku do zw organicznych. Amoniak jest włączany w 2 reakcjach: z dehydrogenaza glutaminianowa i syntetaze glutaminowa.

dehydrogenaza glutaminianowa katalizuje reakcje aminacji.alfa- ketoglutaranu. Dehydrogenaza działa z NAD i NADP. Enzym ten bierze udział w katabolizmie aminokwasów

alfa-ketoglutaran + NH3+ NADPH +2H+ --glutaminian+ H2O+ NADP+

syntetaza glutaminowa katalizuje wlaczanie amoniaku do glutaminy. Zużywa energie z hydrolizy ATP.

Glutaminian+ NH3+ ATP--- Glutamina+ ADP+ Pi

NO3- w NO2- azot przyswajalny z gleby musi być zredukowany.. Reakcja katalizowana jest przez reduktaze azotanową (cytoplazma) NO3- + 2e+ 2H+ -- NO2- + H2O

NO3- + NAD(P)H + H+ ----NO2- + H2O + NAD(P)+

NO3- musi być obecny bo enzym jest szybko degradowany w wielu typach komórek.

Reduktaza azotynowa (plastycy) NO2- + 6e+ 8H+ --- NH4+ + 2H2O; NO2- +6Fd zred + 8H+---NH4+ +6Fd utl +2H2O

NO2- + 3NAD(P)H+ 5H+---NH4+ + 3 NAD(P)+ 2H2O

Reduktaza ta ma duze powinowactwo do NO2- i kilka-kilkanastokrotnie wyższa aktywność od reduktazy azotanowej.

fosforylacja substratowa - przeniesienie na ADP reszty ortofosforanu z wysokoenergetycznego metabolitu komórkowego.

Np.: Pi+ bursztynylo CoA+GDP—(syntetaza burszytynyloCoA)---bursztynian+ CoASH+ GTP lub

Fosfoenolopirogronian+ ADP—(kinaza pirogronianowa, jony Mg2+) --- pirogronian+ ATP

Wit C- kwas askorbinowy

Dziala jak przeciwutleniacz, utrzymuje Fe 2+ w stanie zredukowanym, pochodna glukozy o wzorze C6H8O6. W warun standardowych jest krystalicznym ciałem stałym. Dobrze rozpuszcza się w wodzie, roztwór ma odczyn kwasowy. Enancjomer L(+) kw askorbinowego zwany jest witaminą C. wpływa na wytwarzanie i zachowywanie kolagenu, Właściwości wit C wykazuje tez kw dehydroaskorbinowy (utleniony). Kw askorbinowy ma właśc. silnie redukujące, gdyż ugrupowanie miedzy c2 a c3 zwane en-diolowym oddaje 2 protony i 2 elektrony. I przechodzi w ugrupowanie diketonowe kw dehydroaskorbinowego.ułatwia gojenie się ran, złamań, hamuje tworzenie się sińców, powstawanie krwotoków, krwawień dziąseł, podnosi odporność na zakażenia, uszkodzenia oraz na choroby, szczególnie w okresach przeciążenia fizycznego, skraca czas trwania zaziębienia i zakażenia, aktywizuje system immunologiczny, ma działanie antywirusowe, zapewnia sprawne funkcjonowanie układu krwionośnego i serca, reguluje i obniża poziom cholesterolu, chroni przed miażdżycą i chorobą wieńcową, obniża ciśnienie krwi. Niedobór: szkorbut.

Aktywacja kw. Palmitynowego Kwas tluszczowy zanim dotrze do matriks musi ulec aktywacji. Tworzone jest wiązanie tioestrowe z CoA. Reakcja katalizowana jest przez syntetaze acylo-CoA( tiokineza kw tłuszczowych). Enzym ten działa na zewnętrznej błonie mitochondrialnej. Zużywana jest czasteczka ATP. Reakcja jest nieodwracalna.

Kwas tluszczowy+ ATP+ HS-CoA-----AMP+ PPi+ R-CO-S- CoA

Fosforan Pirydoksalu koenzym aminotransferaz. Jest pochodną pirydoksyny. Witaminy B6. Ulega podczas transaminacji przekształceniu w fosforan pirydoksaminy. Tworzone jest wiazanie typu Shiffa gdy brak jest substratu i grupa aldehydowa tworzy wiazanie kowalencyjne. Jest to wiazanie iminowe z grupa aminowa łańcucha bocznego określonej reszty lizany w centrum aktywnym.

Fosforan pirydoksalu jest koenzymem w reakcjach przemian aminokwasów tj: dekarboksylacje, recemizacje, rozszczepienie altowe, deaminacje

Replikacja, jej enzymy

Polimeraza DNA I z E. coli katalizuje dołączenie deoksyrybonukleotydów do grupy 3'-OH już istniejącego fragmentu DNA: (DNA)n reszt +dNTP→(DNA)n+1 +PPi.Musząbyć obecne dNTP (dATP, dGTP, dTTP, dCTP).Polimeraza DNA I jest enz. który rozpoznaje nukleotydy i do grupy 3'-OH juz istniejącego odcinka DNA lub startera sparowanego z matrycą dołącza nukleotydy komplementarne do zawartych w nici DNA stanowiącej matrycę. Między przyłączonymi nukleotydami tworzy wiązania 3',5'- fosfodiestrowe, w trakcie czego zostaje uwolniony pirofosforan. Polimeraza ta dokonoje także korekty błędów w DNA, polegającej na usuwaniu niepoprawnie dobranych nukleotydów (aktywność edytorska)

Polimeraza DNA II i III katalizują synteze DNA z 5'- trifosforanów deoksyrybonukleozydów zgodnie z instrukcjami matrycowego DNA, wymaga startera z wolną grupą 3'- OH i wydłużają go w kierunku 5'→3', wykazują aktywność egzonukleazową w kierunku 3'→5'

Replikacja kolistego chromosomu bakteryjnego rozpoczyna się w pojedynczym miejscu początku replikacji (miejsce ori), rejon ten jest nazwany oczkiem replikacyjnym, po przeciwnych stronach wytwarzają sie widełki replikacyjne, które przesuwają się wzdłuż chromosomu.Ostatecznie spotykają sięi ulegają fuzji. Na drugiej nici matrycowej (orientacja 5'→3'), polimeraza DNA syntezuje krótkie odcinki nazwane fragmentami Okazaki. Odcinki te ulegają połączeniu za pomocą ligazy DNA w całość (nić opóźniona). Startery są syntezowane przez polimerazę RNA nazwane prymazą. Może syntezować RNA bezpośrednio na jednoniciowej matrycy DNA. Polimeraza DNA III katalizuję syntezę zarówno nici wiodącej jak i opóźnionej. Przed replikacją nici musząbyć rozplecione. Do rozwinięcia dwuniciowej helisy jest używana helikaza DNA a białka SSB przeciwdziałają ponownemu utworzeniu sie par zasad w rozplecionym odcinku DNA. Aby zapobiec zapętleniu i uszkodzeniu nici topoizimeraza I zrywa wiązania fosfodiestrowe w jednej z 2 nici DNA w niewielkiej odległości przed widełkami, umożliwiając swobodną rotację DNA wokół drugiej nici, a następnie łączy zerwaną nić. Po replikacji kolistego DNA powstają 2 dwuniciowe koliste cząsteczki DNA wzajemnie złączone jak ogniwa łańcucha. Cząsteczki są rozdzielone od siebie przez topoizimerazę II. W DNA zrywa przejściowo obydwie nici helisy. Wiąże się jedną z dwóch potomnych kolistych cząsteczek DNA i rozcina ją następnie łączy.

Zestaw 7 pyt 8

Podaj enzymy zaliczane do oksydoreduktaz uczestniczące w CKC, napisac jedna z nich.

1-dehydrogenaza pirogronianowa (kompleks złożony z 3enz i 5koenzymów)utlenia pirogronian wykorzystując NAD+ który zostaje zredukowany do NADH, powstaje acetyloCoA i CO2. Pr nazwany dekarboksylacja oksydacyjną.

2 dehydrogenaza izocytrynianowa- utlenianie izocytrynianu do alfa-ketoglutaranu.

3 kompleks dehydrogenazy alfa- ketoglutaranowej - utlenianie alfa-ketoglutaranu do bursztynylo CoA i CO2. NAD+ to kofaktor

4 dehydrogenaza bursztynianowa- utlenianie burszytnianu do fumaranu. FAD przechodzi w FADH2.

5 dehydrogenaza jabłczanowa - jabłczan do szczwiooctanu. NAD+ to kofaktor, odbiera on wolna pare elektronów i powstaje NADH.

(proponuje tu zeskanowac caly cykl ze str 391 i wkleic to )

tRNA - transportujący RNA. Cząsteczki kwasu rybonukleinowego (RNA), których zadaniem jest przyłączanie wolnych aminokwasów w cytoplazmie i transportowanie ich do rybosomów, gdzie zostają włączone do powstającego łańcucha polipeptydowego.. Budowa(4 ramiona):ramię DHU - struktra spinki z dihydroksyuracylem (nukleotyd nietypowy dla RNA), zawiera informację jaki rodzaj aminokwasu może być przyłączont do danego tRNA, ramię akceptorowe - sparowane zasady końców 3' i 5', oprócz końca CCA-3' niesparowanego, do którego przyłączają się chemicznie aktywowane aminokwasy, ramię zmienne - tylko w niektórych tRNA , ramię Tφc - rybotymidowe, psi to modyfikowana zasada zwana pseudouracylem , pętla antykodonowa - odpowiedzialna za rozpoznanie i związanie z kodonem w mRNA



Wyszukiwarka

Podobne podstrony:
PROFILAKTYKA SKAZY BIAŁKOWEJ
Desrey białkowe, Przepisy dietetyczne
Kinazy białkowe2, Ratownictwo medyczne, Patofizjologia, Fizjologia
Ciasto makowo białkowe
Dieta białkowa, Zdrowie i diety, Diety
Białko Klotho a przewlekła choroba nerek
Hydrolizaty białkowe
Białko
białko ostrowia
Higiena białko
Aminokwasy białkowe
Białko
bromatologia białko ćw2
niedożywienie białkowo energetyczne
spr białko (1)
dieta białkowa
Białko ogólne
Żywienie w sporcie białko

więcej podobnych podstron