Aminokwasy:*wyst w białkach są L -aminokwasami, *budowa - węgiel , który (poza glicyną) jest połączony z 4 rożnymi podst - atomem H, grupą karb, aminową oraz R - podst, który dec o wła cząsti.*dwa szeregi Li D *w białk wyst 20 aminokw Dzieli się je: *Pos lub nie ład - dec o tym R; *Polarność - istotna w zwijania biał,bo dec o oddzi z rozp, -niepol liczne atomy C w łań bocznym, polarne N lub O (zdolne do w wodor) *Wielkość - czy R jest mały czy du, także o dł i rozb w przestrz łań boczn; *Hydrofo - tendencja do w.wod z rozpusz lub innymi el łań *Posiad pierś - ważne, bo ringi mogą ze sobą oddz na 2spos -silniej utrzym strukt przestrz.dodatkowych:Fosfoseryna,Fosfocysteina,Fosfotreonina,Metylolizyna (biorą się z posttransl modyf nie mają własnych kodonów. Selenocysteina - wyst w peroksydaza glutationowa,ma własne tRNA, UAG, Oddziaływania: 1.kowal(wiaz pept grupa amin-karbonyl) 2.elektrostat (między amin obdarz ład) 3. w wodor (grupą donorem wodoru i akcept wod) 4,hydrofob (łań bocz hydr aa (L,I,V,F,M,W,A,C,P,Y) 5.Wander(wszystkie atomy) 6.miedzy aromatykami (ugrupow boczne F,W,Y 7.aromatyk-gr amin( donor wodoru N-ugrupow boczne F,W,Y) 8.mostki dwusiarcz (między cyst). HELISA, *Stab przez w. wodorowe tworzone między grupą C=O oraz N-H *Na jeden skręt przypada 3,6 AA, sposób ułoż aminokw w helisie: *fraghelisy całk polarny Mamy tu aminokwasy albo naładowane albo polarne *większość amino niepol takie α - helisy wyst w bł. kom. Mają niepoalr podst sterczące na zewn * ułoż aminokw po zwinięciu jest takie, że po 1str lokują się a niepol a po 2 polarne. W efekcie wałeczek helisy może z jednej strony prztykać do niepolarnej części innych aminok, wnętrza niepol czą biał lub bł kom, a z 2 strony ma polarny charakter, który daje moż kont z rozpusz.*α - helisa często jest deformowana. Walec helisy często się wygina. Powody: *występują aminokw które łamią helisę (glicyna albo prolina) *oddzia główn łańc polipept tworzącego helisę z innymi ugrup bocz w cząst białka *kontakt z rozpuszczalnikiem Przeciętna długość wynosi ok. 10. β - HARMONIJKA regula struk przez oddzi pomię grupą karbonyl a aminową w wiązaniu peptydowym. Cechą charakte jest to, że podsta w łańcu nie są ustana zewną lecz na przemian raz w 1 raz w 2stronę. Przeci długość w białkach wynosi ok. 6 łań tworzących strukturę β - harm, często wchodzą w skład globularnej domeny. Mamy dwa typy *równoległa - jeśli polarność jest zgodna dla łańcuchów *przeciwrównoległa - jeśli jest przeciwna. Róznice: W α - helisie różnice w polar wynikały z ułoż podstaw polai niepol. β - harmonijki różnice w polar wynikają właśnie z usta podst na przemian dzięki czemu harmonijka ma jedną stronę polarną a drugą niepolarną. β - harmonijka jest mniej skonden niż α - helisa, pozorne skrócenie łańcucha na skutek sposobu ułożenia aminokwasów w β - harmonijce jest mniejsze. (100 aminokwasów w harmonijce jest dłuższe niż 100 w helisie).ZWROTY:Służą do zmiany kieru łańc *Są również stabi przez wiązania wodo między grupą karbonylowa a aminową w aminokwasie oddalonym o 3 pozycje od 1-go. Motywysą strukt ponad drugorzęd czyli takimi, które zaw w sobie ich kombinacje. Motyw spinki do włosów *Powiązanie dwóch β - wstążek ze zwrotem lub z pętlą która łączy te wstążki. Helisa-pętla-helisa HLH Ma dwie odmienne funkcje(wiele ele struktur, które się powt ma także znaczenie funkcjo - więcej przy domenach):*wiązanie jonów wapniaMiędzy helisami występuje pętla w której lokuje się jon Ca2+ *wiązanie się do DNA (helisy połączone pętlą, czasem zwrotem)Beta-alfa-beta często wystę w bia enzym. Zbudo są z dwóch równoleg β - wstążek połączonych α - helisą. Motyw klucza greckiegoγ - np. krystalina, plastocyjanina.Zbudowany wyłącznie z β - wstążek ułoż przeciwrów.DOMENY Bardziej wyrazista struk cz białka*Strukturalne → domeny są to takie frag cząs biała, które są odrębne struktu i są w stanie fałdować się autonomi *Biochemicznie → domena jest to część białka, która spełnia w tym białku określoną funkcję. *Bioinformatycznie → podobie struktu często przekłada się na podobień sekwencji aminokwas KLASYFIk DOMEN Domeny typu α Są najmniej popularne, *domeny typu wiązki α - helis - nazywane czasami domenami „up and down”*domeny globinowe → występ m.in. w mioglobinie lub w hemoglobinie i mają bardzo określoną strukturę α - helisy. Białko ROPBierze udział w replikacji. Cytochrom C →zbudo na tej samej zasadzie, też ma kieszeń hydrofobową, w której znajduje się pierścień hemowy. Domena globinowaSkłada się z kilku łańc polipepty ułożonych pod pewnym kątem w stosunku do siebie i tworz kieszeń hydrofobową, w której znajduje się pierścień hemowy związany z funkcjonowaniem mioglobiny. Ta domena jest bardzo stabilna. *występuje w różnych białkach, na poziomie aminokwasowym może istnieć niewielka homologia, ale struktura tej domeny jest konserwowana. Domeny typu α/βJest to o wiele bardziej popularny typ domen. Te domeny tworzą dwie struktury :*Jedną z nich jest struktura typu baryłki*Domeny tworzące płaszczyzny (otwarte)
Baryłki zbudowane są w ten sposób, że powtarzają się struktury βαβ. Części β - harmonijki znajdują się wewnątrz tej struktury, tworzą baryłkę, która znajduje się w środku domeny; natomiast α - helisy znajdują się na zewnątrz tego białka. Baryłkowe domeny mają zazwyczaj dwie funkcje:enzymatyczną i transportującąDomeny typu βSą zbudwyłącznie z β - harmonijek, bardzo często przeciwrówn Często tworzą strukturę zamykającą się np. białko wiążące retinol lub poryna. Jest to białko transpo prekursor - witaminę A. Ma podobne cechy jak baryłka αβBIAŁKA OLIGOMERSą to takie białka, które są zbudowane z więcej niż z jednego łańcucha polipeptydowego tanowią większość białek występujących w tek komórce, bardzo symetryczne . Struktura białek oligomerycznych:Białka oligomeryczne mogą tworzyć różnego rodzaju struktury. * nieskończenie długiego polimeru *tworzenia białek pierścieniowych występujących dość często. *białka dimerycznego będącego homodimerem zbudowanym z dwóch identycznych, symetrycznych podjednostek. Łańcuchy te tylko razem mają aktywność proteazy.*struktura tetrameryczna. Ułożenie pod kątem mniej więcej 90o . Obecność struktury oligomerycznej jest często wykorzystywana w regulacji białek. Często tak jak w przypadku *karbamoilotransferazy asparaginianowej mamy do czynienia z różnymi rodzajami podjednostek. Mamy tu do czynienia z podjednostkami regulatorowymi
i podjednostkami katalitycznymi. Aktywność podjednostki katalitycznej jest uzależniona od struktury białka, która jest determinowana przez oddziaływanie podjednostek regulatorowych.*Syntetaza glutaminianowa jest zbudowana z większej liczby podjednostek. Widać dwa sześciokątne pierścienie nałożone na siebie.*kompleks dehydrogenzy pirogronianowej pokazuje że czasem zaciera się różnica między poszczególnym białkiem a już kompleksem enzymatycznym,[Author ID1: at Sun Feb 4 02:40:00 2007
] gdzie ta filozofia łączenia się poszczególnych łańcuchów polipeptydowych jest identyczna natomiast są to 3 różne rodzaje białek enzymatycznych i w sumie ten kompleks jest zbudowany z 60 łańcuchów polipeptydowych, które połączone są ze sobą.
1