Aminokwasy

*org zw chem, zaw gr aminowa

-NH2(zas)oraz gr karbok-cooh(zas)

*naleza do wielofunk pochodnych

Węglowodorów(zw które zaw conaj

2 rozne gr funkc Poł z gr wwodorowa

Wzor ogolny ami: (NH2)n-R-(Cooh)m

Wł. Aminok:

*dobrze rozp. W wodzie, amoniaku

I innych rozp. Polarnych

*slabo w Nieplo i mniej w Pol rozp:

Metanol,etanol,aceton. Powod:

Powst. Soli wewnętrznych

Pkt izoelektryczny:

Wartosc pH, przy ktorej aminokw.

Wystep w post soli wewn czyli jest

To takie pHsrodow przy którym

Czą amino w dany warunk jest oboj

*w p.I czą nie ma zdoln wędrow

W polu elektrycznym

*w p.I amino wyst jako jon obojn,

Wtedy czast jest najsłab rozp w h2o

Wykorzyst się to do wytr

Aminokwasy jako zw. Amfoteryczne

*są zw. Amfo bo reag i z kw i zasad

W środow silnie kw rownow przesuw

Się w kier tworz kationow, a w silnie

Zasadowym w kier tworz anionow

Hcl+nh2ch2cooh>cl-Nh3*ch2cooh

(czyn atak(kwas)reag z gr amin(zas)

I powst chlorowodorek glicyny)

naoh+nh2ch2cooh>nh2ch2coona+h2o

(czynnik atakujacy > zasada)

Wiazanie peptydowe przykład:

Aminokwasy białkowe - przykłady:

*amino bialk jest 20, w naszym org

Syntet jest 12 zas reszta dost z pok.

Alanina,arginina,asparagina,cysteina

Fenyloalanina,glicyna,glutamina,

Histydyna,izoleucyna,kw aspargin,

Kw glutamin,leucyna,lizyna,metioni,

Prolina,seryna,treonina,tryptofan,

Tyrozyna,walina

Konfiguracja aminokwasow

*konf: przestrzenna bud zw chem

*chiralność:cecha przedmiotu poleg

Na>jest nieident ze swoim odbic lust.

Cząst zw chem jest chir gdy nie jest

Identyczna ze swoim odbiciem

*amino SA chir, bo ich cz zaw asym

at wegla.sa to at poł z 4 różn podstaw

*wśród amino bialk tyllko glicyna jest

nie chir bo nie ma 4rozn podstawnikow

Podział białek:

>ze wzgl na rozp w h2o:

-b.wlokniste-nierozp w h20. Stanow

Mater budulc tk zwierz, wyst we wł i pazn

-b.kuliste-globularne-rozp w h2o

>ze wzgl na sklad lancucha polipept:

-b. proste(proteiny)

-b.zlozone(proteidy)-subst, które oprocz

Amino zaw tez gr prostetyczna(niebiałkowa)

Np. glikoproteidy, fosforoproteidy

Peptydy: zw utworz z aminokw połą czon

Wiazaniem peptydowym (-co-nh-)

Dzielimy je na:

-oligopeptydy- 2-10 reszt aminokwasowych

-polipeptydy-11 do 100

-białka - powyżej 100

*w każdym pept można wyrozn konie N-term

(zaw gr aminowa) i Kon. C-term(z gr karbok)

*kolejnoś szeregowania amino w łańc pepty

Nazywa się sekwencja aminokwasow.

*peptydy zbudow z takich samych amin ale

Rozniace się sekwencja nazywami izomerami

*peptydy występują w Komorkach roślinnych

I zwierzęcych oraz bakteriach

Struktura białek:

I-rz - okresla sekwencje aminokw

W łańcuchu pept i inform w jaki spos

Atomy SA poł wiązaniami kowal w cząs

Jest to struktura stosunkowo trwala

Dział enzymow i kwasow powod hydrol

Wiazan pept i podzial łancucha na amino

Które go tworza.

II-rz- przestrzenne ułożenie fragmentów

łańcuchów polipeptydowych. Sa to typy

regularnego ułożenia głównego łancuch

polipem stabilizow wiaz wodorowymi

strukt II jest uwarunk przede wszystkim

właściwościami wiazania peptydowego

*wyróżniamy 2 podst struktury IIrzedowe

Strukt Beta-str pofałdowanej kartki

Alfa - struktura helisy

III-rz-to ułożenie poszczeg odc łańcucha

Polipept względem siebie w przestrzeni

Stabilizowane min. Oddziaływaniami

Elektrostatycznymi, wiaz wodorowymi,

Lub tzw mostkami disulfidowymi -S-S-

*powst w wyn oddziaływania poszczeg

Reszt aminokwasow pomiedzy soba

IV-rz-dot bialek zbud z 2 lub wiecej łańc

Pept. Jest char dl bialek oligomerycznych

(zawier-ące kilka podjednostek) podj bialek

Sa to niezależne sfaldowane łanc polipept

Lub cale bialka, bedace tylko składn duzeg

Kompleksu białkowego.[wyróżniamy tu All

Co w 1-3]

Reakcje charakterystyczne białek

*Denaturacja-zmiana własności bialka spow

Przez czynniki niszcz struktury 2go,3cio,4rz

Denaturacje spowodowac mogą:

Wys temp, sole met. Ciezkich, silne kw i zas,

Promieniow rentg i jonizujące, rozpuszcz org

*Wysalanie-proces odwracalny,nienarusza

Przestrz str bialka dlatego po + h2o wytraco

Osad rozpuszcza się. Czynn powod wysalan

Się jest NaCl. Proce wytracania się osadu w

Rostw koloidalnym nazywamy koagulacja,a

Proces odwrotny peptyzacja.

*Reakcja biuretowa-w Rea bialka ze swierzo

Strąconym wodorotl miedzi II tworzy się zw

Kompleksowy o barwie niebieskofioletowej

*r.ksantoproteinowa- reakcja char białek zaw

amino z pierścieniami aromatycznymi

(np. tryptofan, tyrozyna, fenyloala) ze stężonym

kw azot(V). W wyn znitrowania aromatycznyc

ugrupowań powstaje trwałe, żółte zabarwienie.

*Hydroliza w srodow kw lub zas, prowadzi ona

Do zerwania wiąz pept i rozpadu łańcucha

Polipeptydowego na aminokwasy.

---