Funkcje białek:
katalizatory
transportują i magazynują inne cząsteczki
pełnią funkcje mechaniczno-strukturalne
uczestniczą w obronie immunologicznej
są generatorami ruchu
przekazują impulsy nerwowe
kontrolują wzrost i różnicowanie
Właściwości białek:
białka są polimerami zbudowanymi z aminokwasów, które łącząc się ze sobą, budują kolejne związki,
białka zawierają szeroki zakres grup funkcyjnych ( alkoholowa, tiolowa, karboksylowa ). Te grupy, połaczone ze sobą w różnej kolejności w polimerze są odpowiedzialne za szerokie spektrum funkcji białek,
Białka mogą się oddziaływać ze sobą i innymi biologicznymi makrocząsteczkami, tworząc złożone struktury, które uzyskują właściwości, których nie posiadają indywidualne białka,
cześć białek ma sztwyną, a część elastyczną strukturę.
W roztworze o pH obojętnym aminokwasy występuja jako jony obojniacze ( dwubiegunowe )
Struktura pierwszorzędowa białek :
aminokwasy połączone wiązaniami peptydowymi tworzą łańcuchy polipeptydowe
białka są polimerami utworzonymi przez połączenie grupy alfa-karboksylowej jednego aminokwasu i grupy alfa-aminowej drugiego aminokwasu, tworząc wiązanie peptydowe ( i uwolnienie 1 cząsteczki wody )
wiele aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi tworzy łańcuch polipeptydowy. Jednostkę aminokwasu wbudowanego w łańcuch nazywamy resztą aminokwasową,
łańcuch polipeptydowy jest spolaryzowany, ponieważ ma dwa różne końce,
łańcuch polipeptydowy jest złożony z powtarzających się regularnie części tworzących łańcuch główny ( szkielet ) oraz części zmiennych ( łańcuch boczny )
peptydy są amidami kwasowymi
peptydy naturalne : glutation, insulina, penicylina, walinomycyna
Każde białko ma tylko sobie właściwą, ściśle określoną sekwencję aminokwasów, którą w białku często jest nazywana strukturą pierwszorzędową. Sekwencje są zgodne z zapisem genetycznym.
Cechy charakterystyczne wiązania peptydowego:
wiązanie peptydowe jest zasadniczo płaskie,
wiązanie peptydowe w znacznym stopniu ma charakter wiązania podwójnego, co zapobiega rotacji wokół niego
Płaskie wiązanie peptydowe może przyjmować dwie konfiguracje :
cis
trans
W białkach niemal wszystkie wiązania peptydowe mają konfigurację trans.
Struktura drugorzędowa białek :
łańcuchy polipeptydowe mogą zwijać się w regularne struktury typu helisy alfa, harmonijki beta, wstęga-zwrot-wstęga i pętli
Helisa alfa - ciasno skręcony łańcuch główny polipeptydu tworzy wewnętrzną część cylindra, a łańcuchy boczne aminokwasów wystają na zewnątrz w ułożeniu helikalnym ( śrubowym )
Helisa alfa może być lewo- lub prawo-skrętna. W białkach większość jest prawoskrętna. Białka o dużej zawartości helis alfa to np. ferrytyna magazynująca żelazo. Helisy alfa spotykamy również w białkach tworzących cytoszkielet, białkach „opinających” błony biologiczne.
Harmonijka beta - w strukturze tej łańcuch polipeptydowy jest prawie całkowicie rozciągnięty, w odróżnieniu od ciasno występującego w helisie alfa. Harmonijka beta tworzy się przez połączenie dwu lub więcej nici beta wiązaniami wodorowymi. Sąsiadujące łańcuchy mogą być utworzone w przeciwnych kierunkach ( antyrównoległe ) lub w tym samym kierunku ( równoległe ).
Ułożenie grup CO i NH :
a) w ułożeniu antyrównoległym grupy NH i CO każdego aminokwasu są połączone wiązaniami wodorowymi z odpowiednimi grupami CO i NH sąsiedniego łańcucha
b) w ułożeniu równoległym grupy NH każdego aminokwasu połączone są wiązaniem wodorowym z grupą CO aminokwasu sąsiedniej nici, natomiast grupa CO łączy się wiązaniem wodorowym z grupą NH aminokwasu usytuowanego 2 reszty dalej, wzdłuż łańcucha.
Harmonijki beta występują w białkach wiążących kwasy tłuszczowe.
Struktury typu wstęga-zwrot-wstęga i pętle :
W wielu strukturach tego typu, w łańcuchu polipeptydowym tworzą się wiązania wodorowe między grupą -CO reszty oraz grupą NH reszty. Oddziaływania te stabilizują nagłe zmiany kierunku łańcucha polipeptydowego. Pętle z kolei odpowiadają za odwrócenie kierunku łańcucha w odróżnieniu od helisy alfa, nici beta, pętle nie mają regularnej, okresowej struktury.
Struktura trzeciorzędowa białka :
białka rozpuszczane w wodzie zwijają się w ścisle struktury z niepolarnym rdzeniem
Struktura trzeciorzędowa jest to ściśle upakowana, asymetryczna struktura, którą przyjmuje indywidualny polipeptyd. Wyróżniamy 2 podstawowe cechy struktury trzeciorzędowej:
- wnętrze białka tworzą hydrofobowe łańcuchy boczne aminokwasów,
- powierzchnie białka tworzą głównie hydrofilowe aminokwasy, które oddziaływują ze środowiskiem wodnym.
Siłą sterującą formowaniem struktury trzeciorzędowej białek rozpuszczalnych w wodzie są hydrofobowe oddziaływania między resztami znajdujących się we wnętrzach białka.
Struktura czwartorzędowa białek :
łacuchy polipeptydowe mogą się składać w struktury złożone z wielu podjednostek
Białka składające się z więcej niż jednego łańcucha polipeptydowego wykazują czwarty poziom organizacji strukturalnej. Każdy z łańcuchów nazywamy podjednostką. Najprostszym rodzajem struktury jest dimer, składający się z dwóch identycznych jednostek. W większości przypadków podjednostki połączone są wiązaniami niekowalencyjnymi.
Podsumowanie rzędowości białek :
Struktura I rzędowa stanowi sekwencję aminokwasów,
Struktura II rzędowa opisuje wzajemne przestrzenne ułożenie reszt aminokwasowych sąsiadujących ze sobą w sekwencji,
Struktura III rzędowa odnosi się do powiązań przestrzennych i wzajemnego ułożenia reszt aminokwasowych, oddalonych od siebie w sekwencji liniowej, oraz lokalizacji mostków dwusiarczkowych,
Struktura IV rzędowa odnosi się do wzajemnego ułożenia przestrzennego podjednostek i natury ich oddziaływań.
Sekwencja aminokwasów określa jego strukturę przestrzenną.
Sekwencja aminokwasów determinuje całkowicie przestrzenną strukturę i inne właściwości białka. Niektóre białka po rozpleceniu mogą w odpowiednich warunkach odzyskać zwiniętą strukturę.
Sekwencja aminokwasowa w białkach jest określnana przez sekwencję zasad w cząsteczce DNA.
Jednowymiarowa informacja zawarta w sekwencji aminokwasów, zostaje przekształcona w strukturę trójwymiarową, dzięki zdolności białek do spontanicznego zwijania się.
Podział aminokwasów:
Aminokwasy z alifatycznymi łańcuchami bocznymi : glicyna, alanina, walina, leucyna, izoleucyna, metionina, prolina
Aminokwasy z aromatycznymi łańcuchami bocznymi: fenyloalanina, tyrozyna, tryptofan
Aminokwasy z alifatycznymi łańcuchami bocznymi, zawierające grupę hydroksylową: seryna, treonina
Aminokwas z grupą tiolową : cysteina
Aminokwasy z łańcuchami bocznymi zasadowymi : lizyna, arginina, histydyna
Aminokwasy z kwasowymi łańcuchami bocznymi : kwas asparginowy, kwas glutaminowy
Aminokwasy z łańcuchami bocznymi, zawierającymi grupę karboksylową : asparginina, glutamina
Właściwości fizykochemiczne białek:
amfoteryczność białek - równoczesna obecność w cząsteczkach aminokwasów grupy karboksylowej i aminowej sprawia, że aminokwasy są zw. Amfoterycznymi, których charakter uzależniony jest od stężenia jonów wodorowych w środowisku. W środowisku kwasowym aminokwas przyłancza proton i staje się katione, w zasadowym oddaje proton i zachowuje się jak anion.
Istnieje takie pH r-r przy którym cząsteczki aminokwasów zachowują się jakby nie były naładowane, w rzeczywistości występują one w formie jonu obojniaczego, którego ładunek sumaryczny = 0. Takie pH nosi nazwę punktu izoelektrycznego.
Rozpuszczalność białek - większość dobrze rozpuszcza się w wodzie, niektóre rozpuszczają się tylko w rozcieńczonych roztworach soli, kwasów i zasad. Białko w wodzie pęcznieje tworząc galaretowaty żel,
hydratacja - zdolność do wiązania dipoli wody z grupami polarnymi łańcuchów bocznych oraz atomami N i O wiązania peptydowego, dzięki czemu cząsteczka białka otacza się płaszczem wodnym,
na rozpuszczalność białek ma wpływ stężenie soli nieorganicznych w r-r. Ich małe stężenie wpływa dodatnio na nierozpuszcalność. Jednak przy większym stężeniu natępuje uszkodzenie otoczki solwatacyjnej i powoduje wypadanie białek z r-r,
denaturacja białek - zmiany w konformacji łańcucha polipeptydowego, wskutek których białko traci rodzime właściwości. Denaturacja powoduje zmiany struktur II, III i IV rzędowych. Czynniki denaturyzujące działają na wiązania stabilizacyjne, czyli : wiązania wodorowe, jonowe, dwusiarczkowe, koordynacyjne.
Za denaturyzację białek odpowiedzialne są :
a) Czynniki fizyczne:
- ogrzewanie
- wysychanie
- ultradźwięki
- promieniowanie krótkofalowe
b) Czynniki chemiczne:
- kwasy, zasady
- jony metali ciężkich
- mocznik
- detergenty
- fenol
- alkohol, aceton