0000001(1)

układów enzymatycznych, żywy organizm ma bardzo aktywne mechanizmy zdolne do jego rozkładania, zgodnie z reakcją 10-28

2H_aO_a—2H_aO+O_a    [10-28]

Do enzymów czynnych przy usuwaniu H₂0₂ z komórki należą pero-ksydazy i katalaza. Peroksydazy katalizują przeniesienie odłączonego tlenu na atomy wodoru oderwane z określonych, zwykle aromatycznych substratów, zgodnie z ogólną reakcją 10-29

,H    O—H

A/ -f |---► A + 2H_aO    [10-29]

\_H O H

natomiast katalaza może w zasadzie działać bez dodatkowego substratu--donora.

Peroksydazy. Znanych jest zasadniczo kilka peroksydaz: peroksydaza cytochromu c wyizolowana z drożdży, która jest wysoce swoista w stosunku do utlenianego substratu, czyli zredukowanego cytochromu c i szereg innych, występujących bardziej sporadycznie, np. niespecyficzna peroksydaza wyizolowana z chrzanu. Są to zasadniczo enzymy roślinne zawierające hem w charakterze grupy prostetycznej, a u zwierząt występują sporadycznie, np. wykrystalizowano peroksydazę z mleka i z leukocytów. Ta ostatnia ma odmienną budowę układu porfi-rynowego, który stanowi tzw. zielony protohem o bliżej nieustalonej strukturze.

Mechanizm działania niespecyficznej peroksydazy polega na aktywowaniu substratu, który ulega odwodorowaniu w obecności H_sO_a. a raczej formy nadtlenowej enzymu, której obecność stwierdzono metodą spektralną. Klasycznym przykładem zastosowanym również w analityce do oznaczania aktywności enzymu, jest utlenianie pirogalolu do pomarańczowo zabarwionej purpurogaliny (reakcja 10-30), której ilość łatwo da się oznaczyć kolorymetrycznie. Dalszymi substratami, które mogą być utleniane z udziałem peroksydaz, są inne fenole oraz aminy aromatyczne. Enzym wyizolowany z chrzanu zawiera jedną cząsteczkę hemu na cząsteczkę białka, którego masa cząsteczkowa wynosi 82 000.

+ 5H₂0 4- C0₂

/°^H

[10-30]

2 \    —08 +- 3Hj0j -

^OH    ^H0

pirogolol    purpurogalina

Katalaza. Katalaza jest enzymem raczej zwierzęcego pochodzenia i występuje np. w znacznym stężeniu w wątrobie. Odznacza się ona bardzo szybkim działaniem, gdyż jej liczba obrotów wynosi 1 250 000 w przeliczeniu na jedno centrum aktywne (ma 4 cząsteczki protohemu na cząsteczkę białka). Mechanizm działania katalazy polega na odwracalnym wytworzeniu nadtlenku enzymu z udziałem tlenu oderwanego z H₂0₂ i przeniesieniu tego tlenu na drugą cząsteczkę nadtlenku wodoru. W trakcie tych przemian wartościowość żelaza zawartego w pro-tehemie pozostaje na poziomie 2⁺. Aktywność enzymu jest silnie ha-

24'