Zdjęcie0160
Reakcje większości enzymów opisuje równanie Michaellsa-Menten:
szybkość maksymalna
szybko*ć reakcji
stfżenł*
substratu
stała HlctiaaHsa
Wyszukiwarka
Podobne podstrony:
skanowanie0011 Kinetyka reakcji enzymatycznych Wyprowadzenie równania Michaelisa-Menten. Stała Micha
IMAG0392 (3) ANALIZA RÓWNANIA MICHAELISA-MENTENW KU+[S] r Zgodnie z równaniem (23): V,™, ,=*[ &
17410 WYKŁAD 2 enzymy cz 1 (38) RÓWNANIE MICHAELISA-MENTEN Analiza równania Michaelisa-Menten dla
WYKŁAD 2 enzymy cz 1 (36) RÓWNANIE MICHAELISA-MENTEN y Vmax [^] Km+[S] .. Vmax = Km/[S]+1 Stężeni
WYKŁAD 2 enzymy cz 1 (37) RÓWNANIE MICHAELISA-MENTEN Analiza równania Michaelisa-Menten dla trzec
WYKŁAD 2 enzymy cz 1 (39) RÓWNANIE MICHAELISA-MENTEN Analiza równania Michaelisa-Menten dla trzec
7] PARAMETRY KINETYCZNE REAKCJI 125 t Ryc. 3. Wyznaczanie stałej Michaelisa (Km) i szybkości
img046 3 Model kinetyczny Michaelisa-Menten opisuje własności wielu enzymów: ( przy stałym stężeniu
img046 5 Model kinetyczny Michaelisa-Menten opisuje własności wielu enzymów: ( przy stałym stężeniu
LastScan3 (5) WŁAŚCIWOŚCI KINETYCZNE ENZYMÓW MODEL MICHAELISA - MENTEN ..... • E + S ES E + P *
LastScan3 (4) WŁAŚCIWOŚCI KINETYCZNE ENZYMÓW MODEL MICHAELISA - MENTENWYZNACZANIE WARTOŚCI KM ORAZ V
więcej podobnych podstron