1.Podaj po 2 przykłady (wzory i nazwy) aminokwasów niebiałkowych oraz egzogennych dla ssaka. Co oznaczają te terminy? Co to są aminokwasy białkowe? Czy wszystkie one należą do związków optycznie czynnych? Uzasadnij odpowiedź. Co nazywamy punktem izoelektrycznym aminokwasu?

Aminokwasy niebiałkowe:

Takie aminokwasy, które nie wchodzą w skład białek, a są homologami, izomerami lub pochodnymi aminokwasów białkowych. Występują najczęściej w roślinach, mikroorganizmach (D - aminokwasy), nielicznie u zwierząt (B - alanina).

Ornityna, cytrulina, B-alanina, Homocysteina, γ - aminomaślan, D - aminokasy

NH₃⁺ HN - C - NH₂

| | ||

CH₂ CH₂ O

| |

CH₂ CH₂

| |

CH₂ CH₂

| |

⁺H₃N - CH - COO^{- +}H₃N - CH - COO^-

ornityna cytrulina

Aminokwasy egzogenne:

Są to aminokwasy, które nie są syntezowane w organizmie ludzkim, a ich obecność i odpowiednie stężenie w białkach spożywczych decyduje o wartości odżywczej.

Lizyna - Liz, metionina - Met, treonina - Thr, valina - Val, leucyna - Leu, izoleucyna - Ile, fenyloalanina - Phe, tryptofan - Trp, histydyna - His, arginina - Arg

COO^- COO^-

| |

⁺H₃N - C - H ⁺H₃N - C - H

| |

CH₂ H - C - OH

| |

CH₂ CH₃

|

CH₂

|

CH₂

|

NH₃⁺

lizyna treonina

Aminokwasy endogenne:

Są to aminokwasy, które są syntezowane w organizmie ludzkim.

Glicyna - Gly, alanina - Ala, tyrozyna - Tyr, kwas asparaginowy - Asp, kwas glutaminowy - Glu, glutamina - Gln, prolina - Pro, cysteina - Cys, seryna - Ser, asparagina - Asn

Aminokwasy białkowe:

Białka zbudowane są z reszt aminokwasowych połączonych wiązaniami peptydowymi. Ze wszystkich znanych białek wyodrębniono tylko 20 aminokwasów tzw. białkowych. + aminokwasy modyfikowane po biosyntezie polipeptydu. W aminokwasach białkowych jedna grupa aminowa jest związana z tym samym atomem węgla, z którym związana jest jest grupa karboksylowa oraz atom wodoru. Wszystkie aminokwasy białkowe są a-aminokwasami

Aminokwasy optycznie czynne:

Tylko glicyna nie jest aminokwasem optycznie czynnym. Reszta zawiera różne grupy ułożone tetraedrycznie wokół centralnego atomu C i dlatego mogą występować jako jeden z dwóch stereoizomerów. Stanowią one nie nakładające się na siebie lustrzane odbicia, są to formy L i D. Stereoizmery fizycznie i chemicznie nie są do rozróżnienia, tylko na podstawie różnej skręcalności płaszczyzny światła spolaryzowanego można to zrobić. W białkach występuja tylko L - aminokwasy. D - aminokwasy występują rzadko.

Punkt izoelektryczny aminokwasów:

Istnieje takie pH, w którym stężenie jonów dodatnich i ujemnych aminokwasów jest równe i aminokwas zachowuje się tak, jakby był pozbawiony ładunku. Aminokwasy w punkcie izoelektrycznym wykazują minimalną rozpuszczalność, lepkość, ruchliwość w polu elektrycznym

Punkt izoelektryczny (pI)

takie pH środowiska, przy którym cząsteczka aminokwasu w danych warunkach jest obojętna. W punkcie izoelektrycznym cząsteczka nie ma wędrowania w polu elektrycznym.

2.Co to jest struktura czwartorzędowa białek? Nazwij 5 rodzajów wiązań i oddziaływań molekularnych zwykle stabilizujących tę strukturę. Wymień 3 korzyści wynikające dla komórki z jej występowania w białkach. Co nazywamy denaturacją a co renaturacją białka?

Struktura czwartorzędowa:

W skład wchodzi więcej niż 1 łańcuch polipeptydowy np. hemoglobina. Występuje tu najwyższy poziom organizacji białka. Jest to przestrzenne ułożenie polipeptydowych podjednostek i natury oddziaływań miedzy nimi np. oddziaływania kowalencyjne(np. wiązania dwusiarczkowe) lub oddziaływania niekowalencyjne (siły elektrostatyczne, wiązania wodorowe i oddziaływania hydrofobowe, oddziaływania van der Waalsa)

Denaturacja:

Utrata przez białko natywnej konformacji (struktury przestrzennej), często proces nieodwracalny.

Czynnikami powodującymi denaturację są: wysoka temperatura, skrajne wartości pH, detergenty, alkohole alifatyczne, mocznik, chlorowodorek, guanidyny.

Białko traci swoją aktywność biologiczną, zmniejsza się jego rozpuszczalność, staje się bardzo podatne na proteolizę.

Zmianie ulegają: skręcalność optyczna, absorpcja UV, lepkość.

Poreces denaturacji cechuje kooperatywność: rozwinięcie części przestrzennej, destabilizuje pozostałą -> przypadkowy zwój.

Renaturacja:

proces odwrotny do denaturacji. Polega na przywracaniu I-, II- i III-rzędowej budowy prostych białek, poprzez powolne powracanie do warunków przed denaturacją (np. ochładzania) i dotyczy wielu małych cząsteczek białek. Renaturacja stanowi dowód na to, że cała informacja o budowie białka (I-, II- jaki i III-rzędowa) jest zawarta w sekwencji aminokwasów, która nie ulega zmianie podczas denaturacji. Budowa IV rzędowa nie jest podczas tego procesu odtwarzana.

Korzyści dla komórki wynikające z występowania struktury IV - rzędowej:

1.mioglobina: jest białkiem globularnym, jej cząsteczka jest bardzo ściśle upakowana, przy czym większość reszt aminokwasów hydrofobowych jest zanurzona w jej wnętrzu, a wiele reszta aminokwasów polarnych znajduje się na powierzchni. W mioglobinie występuje 8 α helis W obrębie hydrofobowego zagłębienia utworzonego przez łańcuch polipeptydowy znajduje się prostetyczna grupa hemowa. Ta niepeptydowa jednostka jest połączona z mioglobiną niekowalencyjnie i odrywa kluczową rolę w biologicznej aktywności białka (tj. wiazaniu O2)

2.hemoglobina: cząsteczka podstawowego typu hemoglobiny jest zbudowana z 2 różnych łańcuchów polipeptydowych: łańcucha α β. Każdy łańcuch, podobnie jak mioglobina, tworzy 8 α helis i zawiera prostetyczną grupę hemową. Dlatego hemoglobina może wiązać 4 cząsteczki tlenu.

3.kolagen: tworzy większość narządów, służy do łączenia komórek w obrębie grupy. Jest głównym składnikiem włóknistym skóry, kości, ścięgien, chrząstki, naczyń krwionośnych i zębów. Włókno kolagenowe składa się z 3 łańcuchów tworzących potrójny heliks o b. sztywnej strukturze przestrzennej;

3.Przedstaw na wykresach zależność szybkości początkowej reakcji enzymatycznej od stężenia substratu, od stężenia enzymu oraz od temperatury. Napisz wzór opisujący l-szy z wymienionych wykresów. Objaśnij znaczenie użytych symboli.

Od stężenia substratu:

przy małych stężeniach substratu [S] podwojenie początkowej szybkości V_0. Przy większych stężeniach substratu enzym ulega wysyceniu i dalszy wzrost [S] powoduje tylko małą zmianę wartości V_0. Dzieje się tak, ponieważ przy wysycających stężeniach substratu praktycznie wszystkie cząsteczki enzymu zawierają związany substrat. Sumaryczna szybkość działania enzymu jest teraz zależna od szybkości, z jaka produkt może dysocjować z enzymu i dalsze dodanie substratu nie będzie już miało na to wpływu. Kształt wykresu przedstawiającego wartość V₀ jako funkcję [S] jest nazywany krzywa hiperboliczną.

V₀ = [P₂] - [P₁] : t₂ - t₁

P - ilość utworzonego produktu [μmol]

t - czas [min]

Od temperatury: Od pH:

Od stężenie enzymu:

4.Napisz reakcję ogólną glikolizy. Gdzie w komórce przebiega ten szlak? Jakie jest jego znaczenie? Wymień reakcje ważne ze względu na bilans energetyczny glikolizy. Uzasadnij odpowiedź. Napisz jedną z nich. Nazwij uczestniczący enzym, jego klasę oraz współdziałający koenzym.

Miejsce przebiegu:

Cytoplazma prokariotów i eukariotów.

Znaczenie:

wytwarza ATP, dostarcza substratów do cyklu kwasu cytrynowego i fosforylacji oksydacyjnej, wytwarza intermedianty (prekursory w licznych szlakach biosyntetycznych np. acetylo CoA.

Ogólna reakcja glikolizy:

C₆H₁₂O₆ + 2P_i + 2ADP = 2CH₃CHOHCOOH + 2ATP

Reakcje wymagające energii ATP:

Glukoza - ATP->ADP glukozo 6 fosforan /heksokinaza - transferaza/

Fruktozo 6 fosforan - ATP -> ADP fruktozo 1,6 bisfosforan /fosfofruktokinaza - transferaza/

Reakcje dające zysk ATP:

1,3 bisfosfoglicerynian - ADP->ATP 3 fosfoglicerynian /kinaza fosfoglicerynianowa - transferaza/

Nowo utworzone w 1,3 bisfosfoglicerynianie wiązanie fosforanowe o wysokiej energii jest wykorzystywany do syntezy ATP. Przeniesienie grupy fosforanowej z 1,3 bisfosfoglicerynianu do ADP katalizuje kinaza fosfoglicerynianowa, tworząc ATP i 3 fosfoglicerynian.

Fosfoenylopirogronian - ADP-> ATP pirogronian /kinaza pirogronianowa - transferaza/

Aldehyd 3-fosfoglicerynowy - NAD+P -> NADH +H 1,3 bisfosfoglicerynian Reakcje te katalizuje dehydrogenaza aldehydu 3 fosfoglicerynowego z uzyciem fosforanu nieorganicznego i NAD. Energia do tworzenia wysokoenergetycznego wiązania fosforanowego pochodzi z utleniania aldehydowej grupy aldehydu 3-fosfoglicerynowego.

Współdziałający koenzym: NAD+P fosforan dinukleotydu nikotynoamidoadeninowego,

Enzym: dehydrogenaza aldehydu 3 fosfoglicerynowego, należy do klasy oksydoreduktaz

5.Co oznaczają terminy: fosforylacja oksydacyjna, fotofosfofrylacja i fosforylacja substratowa? Podaj odpowiednie przykłady. Gdzie w komórce przebiegają te procesy? Co napędza każdy z nich?

Fosforylacja oksydacyjna - jest to reakcja przyłączania reszty kwasu ortofosforowego do związków chemicznych, połączona ze zmianą stopnia utlenienia atomu, do którego ta grupa bezpośrednio się przyłącza. Jest procesem łączącym syntezę ATP z utlenianiem NADH i FADH poprzez transport elektronów przebiegający wzdłóż łańcucha oddechowego. Np. łańcuch oddechowy zachodzi na wewnętrznej błonie mitochondrialnej.

Fosforylacja substratowa - jest to reakcja bezpośredniego przeniesienia fosforanu z cukrowo - fosforanowego intermediatu na ADP prowadzące do powstania ATP.

Fotofosforylacja - jest rodzajem fosforylacji, który zachodzi podczas fotosyntezy. Wyróżniamy fotofosforylację cykliczną i niecykliczną. Zachodzi w tylakoidach gran.

6.Co to jest replikacja DNA a co transkrypcja? Podaj nazwy składników niezbędnych do przebiegu replikacji u prokariota.

replikacja - to proces kopiowania i budowania drugiej cząstki DNA w oparciu o budowę „starego” DNA zwanego matrycowym. Do procesu tego niezbędne są enzymy rozplatające helisę DNA, rozcinające wiązania wodorowe między obiema nićmi helisy oraz dobudowywujące nowe nukleotydy do rozciętych nici (polimeraza).Dobudowa nowych nukleotydów odbywa się według zasady komplementarności. Proces ten nazywamy semikonserwatywnym dlatego, że dwie nowopowstałe cząstki DNA zawierają o jednej nici pochodzącej z matrycowego DNA. Polimeraza DNA w czasie procesu sprawdza wierność budowanych kopii.

transkrypcja - jest pierwszym etapem ekspresji genów, polega na "przepisaniu" kolejno zasad z DNA na RNA. Proces ten jest katalizowany przez polimeraze RNA - enzym, który przyczepia się do DNA na początku genu i syntetyzuje RNA komplementarne do jednej z nici. Tak powstały RNA (po dodatkowej obróbce) w późniejszym etapie ekspresji materiału genetycznego stanowi matryce, na której syntetyzowane są białka. Transkrypcja, obok translacji, jest zatem kluczowym procesem warunkującym życie organizmów. Dzięki niej możliwe jest odczytanie informacji genetycznej, zachowując jednocześnie nienaruszalność centralnego banku informacji - podwójnej helisy DNA.

Składniki niezbędne do przebiegu replikacji: dATP, dGTP, dTTP, DCTP; jony Mg²⁺; starter z wolną grupą 3'-OH;

7.Przy pomocy odpowiednich reakcji przedstaw dwie drogi włączania amoniaku do szkieletów węglowych w komórkach roślinnych. Nazwij uczestniczące enzymy i klasy do których należą.

Enzymy: syntetaza glutaminowa (klasa ligaz) - 1

syntaza glutaminianowa (klasa oksydoreduktaz) - 2

COO^- COO^-

| |

⁺H₃N - C - H NH₄^{+ +}H₃N - C - H

| ↓ |

CH₂ _____> CH₂

|   |

CH₂ ATP ADP+2H⁺+Pi CH₂

| |

COO^- C = O

|

NH₂

COO^-

| COO^- COO^-

⁺H₃N - C - H | |

| C = O ⁺H₃N - C - H

CH₂ + | ______> |

| CH₂   CH₂

CH₂ | 2Ferred zred. 2Ferred utl. |

| CH₂ lub lub CH₂

C = O | NAD(P)H+H⁺ NAD(P)⁺ |

| COO^- COO^-

NH₂

8.Oblicz ilość cząsteczek ATP uzyskanych w wyniku całkowitego spalenia do CO2 i H2O w komórce 20-węgłowego nasyconego kwasu tłuszczowego. Uzasadnij obliczenia. Napisz reakcję początkującą β-utlenianie zaktywowanej formy tego kwasu. Nazwij katalizujący ją enzym, do jakiej klasy należy? Podaj pełną nazwę uczestniczącego koenzymu.

9 obrotów

10 Acetylo-CoA

1 cząsteczki NADH - 2,5 ATP

1 cząsteczki FADH₂ - 1,5 ATP

1) utlenianie NADH i FADH₂

Z NADH: 9*2,5 = 22,5 ATP

Z FADH₂: 9*1,5 = 13,5 ATP

Suma: 36 ATP

2) utlenianie acetylo-CoA w cyklu kwasu cytrynowego

10*10 ATP = 100 ATP

3) 2 ATP zużywane w procesie aktywacji

Razem: 136 ATP - 2ATP = 134ATP

Reakcja:

H O OH H O

| || uwodnienie | | ||

R-CH₂-C=C-C-SCoA ___> R-CH₂-C-C-C-SCoA

| FAD FADH₂ | |

H H H

Enzym: dehydrogenaza acylo-CoA. Enzym należy do oksydoreduktaz.

Koenzym: NADH = zredykowadny dinukleotyd nikotynoamidoadeninowy; FADH₂ = zredukowany dinukleotyd flawinoadeninowy

9.Przedstaw wzory i podaj nazwy akceptora oraz pierwszego uchwytnego produktu wiązania CO2 w fotosyntezie. Napisz reakcje prowadzące do przekształcenia tego produktu w najprostszy cukier. Skąd pochodzą uczestniczące koenzymy? Co to jest fotooddychanie? Jaki związek z tym procesem ma szlak C-4?

CH₂OP CH₂OP COO^-

| | |

C = O CHOH + CHOH

| | |

CHOH COO^- CH₂OP

| 2x3-fosfoglicerynian

CHOH

|

CH₂OP

rybulozo-1,5-bisfosforan

(akceptor CO₂)

CH₂OP CH₂OP O = C - H

| 1. | 2. | 3.

CHOH ____> CHOH ____> CHOH ____>

| | |

COO^- CH₂OP CH₂OPO₃^2-

1.kinaza fosfoglicerynianowa

2.dehydrogenaza aldehydu 3-fosfoglicer.

3.+NAD⁺ + Pi 

__>fruktozo-6-fosforan + UDP glukoza __> sacharoza

3-fosfoglicerynian _> 1,3-bisfosfoglicerynian _> aldehyd 3-fosfoglicerynowy _> fruktozo-6-fosforan + UDP glukoza _> sacharoza

CH₂OP CH₂OP O = C - H

| 1. | 2. | 3.

CHOH ____> CHOH ____> CHOH ____>

| | |

COO^- CH₂OP CH₂OPO₃^2-

4. 5.

_> fruktozo-1,6-bisfosforan _> fruktozo-6-fosforan

6. 7.

_>glukozo-6-fosforan _> glukoza

1.kinaza fosfoglicerynianowa

2.dehydrogenaza aldehydu 3-fosfoglicer.

3.aldolaza

4.fosfofruktokinaza

5.izomeraza glukozofosforanowa

6.heksokinaza

Fotooddychanie - jest to proces zachodzący przy udziale światła polegający na pobieraniu tlenu i wydzielaniu CO₂. Jeśli stężenie CO₂ jest małe do rybulozo-1,5-bisfosforanu dołączany jest O₂. Powstaje fosfoglikolan i 3-fosfoglicerynian. Fosfoglikolan może być odzyskany i użyty do reakcji biosyntez, ale szlak ten prowadzi do wydzielenia CO₂ i NH₄⁺ i marnuje energię metaboliczną.

Aby uniknąć tego problemu (aby ograniczyć fotooddychanie) i ograniczyć straty energii, niektóre rośliny zdolne są do przeprowadzania cyklu C₄.

---