GLUTATION- zw. Org. , tri peptyd o wlascowosciach przeciwutleniajacych, zbudowany z reszt aminokw. Kwasu 

Glutaminowego, cysteiny i glicyny, wystepuje we wszystkich org. Roślinnych i zwierzęcych Funkcje: odgrywa wazna role w 
Procesach oksydoredukcyjnych, jest aktywatorem lub inhibitorem roznych enzymow, umozliwia usuwanie z ustroju 
Zw. Azotowych , jest przeciwutl. Odpowiada za pobudzanie hormonow wzrostu i regeneracji kom.. Glutation jest 

Konieczny do utrzymania prawidłowej budowy krwinek czerwonych. Powstawanie: glutation pozostaje w stanie 

Równowagi przemian matabolicznych, jest stale aktywnie syntetyzowany i degradowany. W pierwszym etapie syntezy 
Glutation zredukowanego GSH tworzy się wiazanie pomiedzy cysteina i kwasem glutaminowym, katalizowane przez syntetaze 
Gamma- glutamylocysteiny. Syntetaza GSH katalizuje dalej reakcje pomiedzy grupa aninowa glicyny, a gr. Karboksylowa 
Cystiny z powstałego di peptydu tworzy bsie glutation zredukowany. Glutation to jedyny peptyd, który nie jest syntetyzowany na 

Matrycy mRNA.. Synteza glutationu zachodzi w cytozo lu i obejmuje dwie kolejne reakcje enzymatyczne, z których kazda wymaga 

Nakładu energii. 
FUNKCJ E BIALEK- budulcowa: wcodza w sklad wszystkich plazmatycznych struktur kom. I płynów ustrojowych 
- katalityczna: wszystkie enzymy w kom. SA bialkami katalizującymi przebieg reakcjibiochem. 
- transportowa: np. bialka blonowe umożliwiają transport sub. Do kom. I z kom., hemoglobina umozliwia przenoszenie tlenu 
Na duze odległości      - regulatorowa: koordynacja funkcji zyciowych ( bialkami SA niektóre hormony oraz przekaźnik kom. 
- odpornościowe: rozpoznawanie i zwalczanie antygenow    - lokomotoryczna: kurczliwość bialek, aktyny i miozyny w mięśniach 
PODZIAL BIALEK- bialka proste- protaminy, histony, albuminy, globuliny, prolaminy, gluteliny, skleroproteiny 
Bialka zlozone- chromoproteiny, fosfoproteidy, nukleoproteiny, lipoproteiny, glikoproteiny, metaloprotein   
MECHANIZ REPLIKACJI- Replikacja DNA- proces powielania materialu genetycznego z każdej dwuniciowej 
Czast. DNA powstaja 2 czasteczki potomne z identycznej sekwencji nukleotydowej 
ELONGACJA- jest to proces wydłużania się lancucha polipeptydowego. Rybosom ma trzy charakterystyczne miejsca   
Wiazania aminoacylo- tRNA, aminoacylowe, peptydowe oraz miejsce wyjscia. W miejscu A dochodzi do dolaczenia nowych 
Ad- tRNA, w miejscu P znajduje się peptydylo- tRNA, natomiast z miejsca E wolny tRNA opuszcza rybosom i wraca do  
Cytoplazmy. Etap ten obejmuje wiele powtarzających się cykli reakcji. W każdym cyklu lancuch polipeptydowy zostaje wydłużony 
O jedna reszte aminokwasow, przy czym przyrost długości lancucha zachodzi od konca N do konca C. W procesie tym biora 

Udzial białkowe czynniki elongacyjne EF. Proces elongacji odbywa się w kierunku 3-5. Każdy cykl obejmuje 3 reakcje: 
1 reakcja- wiazanie aminoacylo- tRNA polega na dolaczeniu do miejsca A rybosomy odpowiedniego aminoacylo- tRNA.  
Rodzaj tego aminokwasu okresla kodon znajdujący się za kodonem inicjującym AUG. U bakterii do przyłączenia czast. Aa- tRNA 

Niezbędny jest GTP oraz dwa białkowe czynniki elongacyjne EF- Tu i EF- Ts. Tu związany z GTP (Tu- GTP) umieszcza aa- tRNA 
W miejscu A rybosomy. Nastepuje hydroliza GTP do GDP i kompleks Tu- GDP opuszcza rybosom. Czynnik Ts przyczynia się do 
Odtworzenia kompleksu Tu- GTP i może się przyłączyć kolejny aa- tRNA do miejsca A rybosomy. U eukariota reakcja ta 

Zachodzi w obecności czynnika EF1 i EF2. Reakcji tej towarzyszy również hydroliza GTP do GDP. 
Reakcja 2- jest to synteza wiazania peptydowego. Reakcja ta jest katalizowana przez peptydylotransferaze i polega na   
Przemieszczeniu metioniny z Met- tRNA znajdującego się w miejscu P na grupe anionowa aminokwasu dolaczono do tRNA   
W miejscu A rybosomy z wykorzystaniem miedzy tymi aminokwasami wiazania peptydowego. Wiazanie peptydowe 
Tworzy się pomiedzy grupa karboksylowa metioniny a grupa aminowa nastepnego aminokwasu. W miejscu A z rybosomy powstaje   
Dipeptydylo tRNA.      Reakcja 3- jest to proces translokacji czyli przeniesienia się rybosomy na nici mRNA o jeden kodon 
W kierunku 3. Powoduje to, ze dipeptydylo- tRNA przemieszcza się z miejsca A na miejsce P, a z miejsca P wypada wolny tRNA. 
Proces translokacji przebiega w obecności GTP i czynnika białkowego zwanego translokaza. Do miejsca A może się dołączyć kolejny  
aa- tRNA. Zgodnie z zapsem genetycznym. 
MECHANIZM REPLIKACJI DNA- zasady replikacji SA podobne u wszystkich . U bakterii replikacja zaczyna się    w ustalonych   
Miejscach i postepuje bardzo szybko. U eukariontow replikacja jest o wiele wieksza, jednak zachodzi równocześnie w wielu  
Miejscach. Polimeraza DNA dziala jedynie w kierunku od konca 3 do konca 5 ( czyli syntetyzuje nowa nic w kierunku 5 do 3 ) 
Z tego powodu jedna nic jest syntetyzowana w sposób ciągły, druga fragmentami. Przebieg replikacji: replikacja zaczyna się w  

Miejscu inicjacji replikacji w tych miejscach nici DNA pod wpływem pewnych enzymow rozdzielaja się i tworza tzw. Oczko 
Replikacyjne. Od miejsca origin replikacji przebiega równocześnie w dwoch kierunkach: widelki replikacyjne przesuwaja się 
W lewo lub prawo Az polacza wszystkie oczka.      1. Pierwszym etapem replikacji DNA jest rozplecenie komplementarnych nici 

Polegające na rozrywaniu wiazan wodorowych miedzy purynami a pirymidynami ( pod wpływem enzymow nici rozdzielaja się 
I tworza tzw. Oczka replikacyjne) Helikaza    2. Proces replikacji rozpoczyna się w scisle określonym miejscu zwanym miejscem 
Inicjacji replikacji (origin)    3. Rozdzielenie i rozplecenie nici DNA prowadzi do powstania tzw. Widelek replikacyjnych, które  

Przesuwaja się od miejsca inicjacji replikacji w dwoch kierunkach (prawo i lewo).    4. Polimeraza DNA dobudowuje nukleotydy 
W kierunku do poruszających się widelek w jednej ze starej nici, na drugiej nici synteza przebiega w przeciwnym kierunku.. 
5. Proces replikacji trwa do momentu, gdy widelki replikacyjne dotra do miejsca germinacji 
REPLIKON- jest to jednostka genomu, w ktorej obrebie DNA ulega replikacji. 
STRUKTURY BIALEK- STRUKTURA PIERW- determinuje funkcje i właściwości bialka, struktura ta wyznacza 

Liczbe, rodzaj i kolejność reszt aminokw. W lancuchu polipeptydowym. Kazda czasteczka tego samego bialka ma zawsze jednakowa 
Sekwencje aminokw. Oznacza to, ze budowa przestrzenna oraz właściwości fizykochem. I biologiczne bialek SA również  

Uwarunkowane genetycznie. Struktura ta okresla w jaki sposób atomy czasteczek bialka SA ze soba polaczone, czyli jak tworza lancuchy 
Struktura ta stabilizowana jest przez wiazania peptydowe, a determinowana przez kolejność nukleotydow w DNA. 
DRUGORZEDOWA- rozumiemy je jako sposób i stopien skrecenia czy pofaldowania lancucha peptydowego bez uwzględniania 

Reszt R. Wyrozniamy dwa rodzaje struktury drugorzędowej: alfa- helisa czyli struktura srubowa i beta- harmonijka struktura faldowa. 

Struktura drugorzedowa okresla w jaki sposób utworzono lancuchy SA ułożone w przestrzeni. Struktura ta stabilizowana jest przez   
Wiazania wodorowe tworzące się miedzy regularnie rozłożonymi wiazaniami peptydowymi. 
Alfa- helisa- regularna struktura, która powstaje przez spiralne prawoskrętne zwiniecie się lancucha polipeptydowego wokół wlasnej osi.   
Wazania C=O i N-H układają się naprzeciwko siebie, w odległości, która umozliwia utworzenie wiazania wodorowego. 
Beta- harmonijka- kształtem przypomina pofaldowana kartke. Lancuch polipeptydowy układa się na płaszczyźnie, wiazania 

Wodorowe tworza się miedzy oddalonymi od siebie wiazaniami peptydowymi. 
TRZECIORZEDOWA- struktura przestrzenna lancucha polipeptydowego, która zawiera fragmenty alfa- helisy lub beta- harmoni. 

A także fragmenty nie ułożone regularnie. Jest stabilizowana przez rozne rodzaje wiazan, glownie miedzy bocznymi ugrupowaniami 

Aminokw.wodorowe, mostki siarczkowe, oddziaływania jonowe i oddziaływania van der walsa. 
CZWARTORZEDOWA- jest to czasteczka bialka zbudowana z kilku łańcuchów polipeptydowych np. hemoglobina- cztery 
Lancuchy polipeptydowe i cztery czasteczki hemu. 
TRANSKRYPCJA-    poleega na przepisywaniu informacji genetycznej z DNA na mRNA ( proces ten jest konieczny 
Gdyz DNA nie może opuścić jadra kom. Wiec przepisuje informacje na mRNA, który przenika do cytoplazmy i wnika pomiedzy 

Podjednostki rybosomy) za przeprowadzanie tego procesu odpowiada polimeraza DNA. Proces transkrypcji rozpoczyna się 
W miejscu zwanym promotorem, gdzie przylacza się polimeraza RNA. Powoduje ona rozerwanie wiazan wodorowych i 
Rozplecenie podwojnej helisy DNA. Nastepnie dobudowuje do jednej z nici DNA nowe nukleotydy RNA ( w kierunku 5 do 3). 
Po przejsciu polimerazy DNA nici helisy DNA odtwarzaja strukture dwuniciowa. Kiedy polimeraza RNA dotrze do sekwencji s 
Stanowiącej sygnal germinacji odlacza się tez mRNA. 
INICJACJA- U PROKARIOTA- u bakterii rybosom zbudowany jest z dwoch podjednostek 30s i 50s razem 70s. 
Pierwsza faza translacji jest jest utworzenie kompleksu inicjującego 70s. W procesie tym biora udzial białkowe czynniki inicjujące   
IF. U bakterii SA to trzy czynniki: u bakterii inicjacja jest procesem trójetapowym. Przed synteza bialek rybosomy ulegaja rozpadowi na  

Podjednostki a czynniki IF1 i IF3 zpobiegaja zlaczeniu się tych podjednostek.      1. w pierwszym etapie podjednostka rybosomy 30s 
Laczy się z IF1 i IF3. Kompleks ten wiaze się z mRNA blisko konca 5.      2. Do tego kompleksu dolacza się kolejny potrojny kompleks  
Formylometlo- tRNA i IF2i GTP. W ten sposób antykodon Met- tRNA wiaze się z kodonem AUG na mRNA. 

3. w trzecim etapie inicjacji nastepuje hydroliza GTP, odłączają się trzy czynniki inicjujące IF, a do jednostki 30s dolacza się wieksza  
Podjednostka 50s i powstaje kompleks inicjujący. 
U EUKARIOTA- rybosomy zbudowane SA z podjednostek 40s i 60s razem 80s. U eukariota wykryto ok. 20 czynnikow IF. 

Amiinokwasem inicjującym translacje jest Met- tRNA. U eukariotow do mniejszej podjednostki rybosomy 40s dolacza się najpierw 
Metionylo- tRNA, w kom. Prokariotycznej do mniejszej podjednostki 30s dolacza się najpierw mRNA. Mniejsza podjednostka 
Rybsomu 40s wraz z Met- tRNA przylacza się do kapa na koncu 5 mRNA. Przy udziale czynnikow białkowych szuka kodonu AUG 
Przesuwając się w kierunku3. Inicjacja konczy utworzeniem kompleksu inicjującego 80s.   

HORMONY POCHODNE AA- 

Hormony- sub. Wytwarzane w gruczołach wewnątrzwydzielniczych lub 

Wyspecjalizowanych grupach kom., przekazywane przez nie wprost do krwi, majace silne pobudzające lub hamujące 
Dzialania na procesy biochemiczne, poprzez które przejawia się ich regulacja i sterowanie czynnościami roznych tkanek 

I narządów. Hormony pelnia funkcje przekaźników informacji pomiedzy układem hormonalnym i nerwowym a reszta org.. 
Pochodnymi aminokwasow SA: tyroksyna, trojjodotyronina, adrenalina, noradrenalina, acetylocholina, serotonina, histamina, melatonina, 

Dopamina. 

ETANOLOAMINA- 

amina alifatyczna ( aminy- pochodne aminokw., powstaja w wyniku dekarboksylacji aminokw.) 

Powstawanie- wzor        FUNKCJE- dziala antystersyjnie przy ostrej intoksykacji, dziala korydujaco na miedz i jej stopy, 
Jest srodkiem zmiękczającym i emulgującym.

 CHOLINA- 

org. Zw. Chem. POWSTANIE- w watrobie cholina tworzy się 

Z N- metyloetanoloaminy, produktem pośrednim jest N,N- dimetyloetanoloamina, a dawca grup metylowych –CH3 np. metionina 
FUNKCJ E- niezbedna do prawidłowego funkcjonowania i budowy kom., wspomaga powstawanie niektórych hormonow, 

Zapobiega marskości i otłuszczaniu watroby, bierze udzial w transporcie i metabolizmie cholesterolu, w okresie niemowlęctwa 

Dzieki cholinie znajdującej się w mleku matki rozwija się system nerwowy, jest prekursorem acetocholiny 

ACETOCHOLINA-

 neurohormon, org. Zw. Chem., ester kwasu octowego i choliny POWSTAWANIE- powstaje w neuronach. 

Jej prekursorem jest cholina, która ulega estryfikacji przy udziale enzymu acetylotransferazy cholinowej. 
FUNKCJ E- przekaźnik we wszystkich polaczeniach miedzy neuronowych, powoduje zwolnienie akcji serca, 
Powoduje rozszerzenie naczyn krwionośnych, powoduje spadek cisnienia krwi, pobudza perystaltyke jelit. 
SEROTONINA- Powstawanie: na drodze enzymatycznych przemian aminokwasu L- tryptofanu, pierwszy krok  
Przeprowadzany przez hydrolaze tryptofanowi, polega na addycji grupy hydroksylowej do tryptofanu, przez co powstaje 
5- hydroksytryptofan, drugi krok polega na dekarboksylacji powstałego 5- hydroksytryptofanu. Reakcje przeprowadza 
Dekarboksylaza 5- hydroksytryptofanu. Funkcje: hamuje przewodzenie impulsow nerwowych, powoduje skurcz miesni gładkich 
Macicy, zoladka, jelit i pęcherza moczowego.    HISTAMINA- Powstawanie: jest wytwarzana przez kom. Tuczne w rozrywa 
Roznych narzadach, powstaje z histydyny w drodze dekarboksylacji Funkcje: powoduje rozszerzenie obwodowych naczyn 

Krwionośnych, zwieksza wydzielanie soku żołądkowego o malej zawartości pepsyny, wpływa znieczulająco na zakończenia 
Nerwow obwodowych i czuciowych.    MELATONINA- Powstanie jest produkowana przez szyszynke, produktem 

Wyjściowym do produkcji melatoniny jest tryptofan, który dzieki dzialaniu enzymu hydrolazy ulega przekształceniu w   
5- hydroksytryptofan, który pod wpływem dekarboksylazy 5- hydroksytryptofanowej przeksztalaca się w serotonine. Dalsza synteza 
Polega na N- acetylacji pod wpływem N- acylotransferazy serotoninowej z powstaniem N- acetyloserotonininy, która ulegajac 
O- metyzacji z udzialem 5- hydroksyindolo-O- metylotransferazy z wytworem melatoniny.    Funkcje: dziala na ośrodkowy 
Układ nerwowy, przysadke i niektóre gruczoly wydzielania wewnętrznego, powoduje rozjaśnianie skory u płazów. 
NORADRENALINA- powstaje na drodze hydroksylacji dopaminy. Hormon ten jest wytwarzany w zakończeniach 

Nerwow współczulnych pozazwojowych pod wpływem impulsow nerwowych, w tkance nerwowej mozgowia i w rdzeniu nadnerczy. 
Funkcje: reguluje prace miesnia sercowego.      ADRENALINA: jest syntetyzowana przez metyzacje noradrenaliny, 

Jest wytwarzana glownie w kom. Chromochłonnych rdzenia nadnerczy i zwojow nerwowych.    Funkcje: jest hormonem  
Metabolizmu węglowodanów. Uczynniajac fosforylaze glikogenowa watroby i miesni podwyzsza poziom glukozy we krwi. 
METABOLIZM GLICYNY- glicyna – org. Związek chem., aminokwas, nie jest optycznie czynna jak inne  
Aminokwasy, org. Ludzki sam potrafi ja syntezowac (wzor)      BIOSYNTEZA- z glioksalanu i glutaminianu przez 
Aminotransferaze glutaminianowa, z alaniny przez aminotransferaze alaninowa, z choliny, z seryny    DEGRADACJA-    glicyna 

Może ulec przekształceniu w seryne. Reakcje katalizuje hydroksylotransferaza serynowa. – degradacja glicyny może zachodzic 

Także w atrobie za pomoca mitochondrialnego kompleksu syntezy glicynowej, Korory rozklada glicyne na CO2 i jon amonowy 
- trzecim sposobem degradacji glicyny jest utlenianie przez oksydaze D- aminokwasow, glicyna zostaje przeksz. Do glioksafanu. 
SYNTEZA GLICYNY Z CHOLINY- wzor      SYNTEZA GLICYNY Z SERYNY- seryna + tetrahydrofolian = glicyna + 
Metylenohydrofolian + H2O      WZOR        Reakcja przejscia seryny w glicyne z odczepieniem koncowej grupy –CH2- OH seryny 
I przeniesieniu jej na N10 anionu kwasu tetrahydrofoliowego. Reakcje katalizuje hydroksylmetylotransferaza serynowa. Reakcja ta jest 

Odwracalna i w ten sposób może powstac seryna.    DEGRADACJA GLICYNY DO CO2 ( przemiana odwracalna) – wzor 

AKTYWNA METIONINA- 

Metionina- aminokwas egzogenny, jest związkiem metylujacym w procesach transmetylacji i 

Aminokwasem inicjującym biosynteze lancucha pilipeptydowego.    AKTYWNA METIONINA- czyli S- adenozylometionina, powstaje w 

Wyniku reakcji metioniny z ATP w obecności jonow Mg 2+ WZOR.      FUNKCJE- S- adenozyno metionina jest dawca grupy metylowej 

W reakcjach, w których powstaja: - z kwasu guanidyno octowego- kreatyna, - z etanoloaminy- cgolina,    - z noradrenaliny- adrenalina 
- z histydyny- metylohistydyna    TRANSYLFURACJA- jest to proces nieodwracalny. Aktywna metionina ulega demetylacji do   
S- adenozyloholocysteiny, która laczy się z seryna w reakcji katalizowanej przez beta- synteza cystationiny, ktorej koenzymem jest Wit. B6 
I powstaje cystationina, która rozpada się z wytworzeniem homoseryny i cysteiny. WZOR. 

NATYRALNE DIPEPTYDY KARNOZYNA i ANSERYNA- 

peptydy- zw. Org., powstające przez polaczenie  

Czasteczek aminokwasow wiazaniem peptydowym,.    KARNOZYNA-    di peptyd zlozony z dwoch aminokwasow: beta- alaniny i 
Histydyny, wystepuje glownie w miesniach.    WZOR      FUNKCJ E- pozwala na utrzymanie równowagi kwasowo- zasadowej, 

Ma dzialanie antyoksydacyjne, ma dzialanie zmniejszające toksyczność metali, przys[iesza proces regeneracji miesni. 
ANSERYNA- di peptyd zlozony z beta- alaniny i histydyny rozbudowanej o grupe metylowa, wystepuje glownie w mięśniach   
Szkieletowych i mozgu    WZOR    FUNKCJ E- wykazuje właściwości antyutleniajace, chroni mozg i miesnie szkieletowe, 
Zapobiega zmeczeniu. 

HORMONY TARCZYCY I PRZYTARCZYC- 

KALCYTONINA- polipeptydowy hormon, wytwarzany przez kom.   

tarczycy    BUDOWA- zlozony z 32 reszt aminokwasowych    FUNKCJE- odgrywa role w regulacji gospodarki wapniowo- fosforanowej   
( zmniejsza stezenie wapnia i fosforanow we krwi), sprzyja odkladaniu Wania w kosciach, w nerkach zmniejsza zwrotne wchlnianie 
Wapnia i fosforu.     PARATHORMON- polipeptydowy hormon, wytwarzany w przytarczycach.    BUDOWA- zlozony z 84 reszt  
Aminokwasowych o masie czast. 9500Da.    FUNKCJE- reguluje zawartość wapnia i fosforu w tkance kostnej i surowicy krwi, 
Zwieksza uwalnianie wapnia z kosci. 

OLIGOPEPTYDY HORMONY TKANKOWE I TYLNEGO PLATA- 1 

Angiotensyna- hormon peptydowy, 

Forma czynna jest angiotensyna II      POWSTAWANIE ANGITENSYNY II- w plucach z angiotensyny I przy udziale enzymu 
ACE- konwortazy angiotensyny i poprzez wiazanie histydyny i leucyny, znajdujących się na koncu lancucha peptydowego angiotensyny I. 
BUDOWA- Asp- Arg- Val- Tyr- Ile- His- Pro- Phe      FUNKCJE- wywiera dzialanie kurczace na sciany naczyn krwionosnych, dziala na 
Miesnie gładkie macicy, reguluje homeostaze wodno- elektrolitowa org. 
BRADYKININA- hormon peptydowy   POWSTAWANIE- w wyniku dzialania proteaz, znajdujących się w pocie, slinie i wydzielinach 

Gruczołów wydzielania zewnętrznego, na frakcje osocza krwi.    BUDOWA- Arg- Pro- Pro- Gly- Phe- Ser- Pro- Phe- Arg 
FUNKCJ E- powoduje spadek cisnienia krwi, zwieksza przepuszczalnosc naczyn wlosowatych, rozszerza naczynia krwionosne, 

Kurczy miesnie gładkie m. In acicy, oskrzeli.            2. OKSYTOCYNA- hormon peptydowy 
POWSTAWANIE- Cys- Tyr- Ile- Glr- Asn- Cys- Pro- Arg- Gly(NH2)    ( cys i cys się laczy)    FUNKCJ E- powoduje skurcz macicy, co 

Ma znaczenie podczas porodu, powoduje skurcz nasieniowodow, powoduje skurcz pęcherzyków mlekowych 
WAZOPRESYNA- powstawanie- produkowana i wydzielana przez układ neurowydzielniczy podwzgórza 
BUDOWA-    Cys- Tyr- Phe- Gln- Asn- Cys- Pro- Arg- Gty (NH2)    FUNKCJE- powoduje skurcz miesni gładkich naczyn krwionośnych, 
Hamuje diureze i wzmaga perystaltyke jelita cienkiego, powoduje zageszczenie moczu. 
WAZOTOCYNA- powstanie- produkowana w podwzgórzu i wydzielana w nerwowym Placie przysadki mozgowej. 
BUDOWA- Cys- Tyr- Phe- Gln- Asn- Cys- Pro- Arg- Gly- (NH2)      Funkcje- u ptakow powoduje skurcz miesni gładkich macicy  
Podczas znoszenia jaj, argininowazotocyna wykazuje właściwości oksytocyny wazopresyny. 
 

 
 

 

 
 
 
 

 
POLIPEPTYDY WYDZIELANE PRZEZ TRZUSTKE I PRZSADKE 
INSULINA- powstawanie- produkowane przez kom. Beta wysp trzustki, najważniejszym bodzcem do jej produkcji jest poposilkowe 
Zwiekszenie poziomu glukozy we krwi.    BUDOWA- czasteczka zbudowana jest z dwoch łańcuchów A i B polaczonych ze soba 
Dwoma mostkami siarczkowymi. Trzeci tzw. Srodlancuch mostek dwusiarczkowy laczy aminokwasy lancucha A. Lancuch A liczy 
21 reszt aminokwasowych, a lancuch B- 30 reszt aminokwasowych. W lancuchu A aminokwasek N- koncowym jest glicyna a C- koncowym 
Asparagina. W lancuchu B odpowiednio: fenyloalanina oraz alanina lub treonina.    FUNKCJ E- obniza poziom glukozy we krwi, 
Wpływa na czynność jajnikow, wpływa na biosynteze bialek na etapie translacji mRNA w miesnich szkieletowych i sercowym, bierze 
Udzial w transporcie metabolitow przez blony kom. 
GLUKAGON- powstawanie- wytwarzany przez kom. A wysp trzustki      BUDOWA- zbudowany z 29 reszt aminokwasowych.  
Aminokwasem N- koncowym jest histydyna, C- koncowym treonina.    FUNKCJE- zwieksza stezenie glukozy we krwi i zmniejsza ilość   
Glikogenu w watrobie, pobudza glukogeneze i lipolize, aktywuje cyklaze adenylanowa. 
ACTH-    hormon adenokortykotropowy czyli kortykotropina     BUDOWA- skklada się z 39 reszt aminokwasowych.  
Aminokwasem N- koncowym jest seryna, C- koncowym fenyloalanina. Najbardziej aktywna forma hormonu jest lancuchem zlozonym z   

19 reszt aminokwasowych, zapoczątkowanym przez seryne, a kończącym się na prolinie.    FUNKCJ E- pobudza kore nadnerczy do 
Wydzielania kortyzolu, wpływa aktywująco na procesy kataboliczne zwłaszcza na lipolize tłuszczów zapasowych. 
MSH- melanotropina     BUDOWA- wystepuje w 3 formach alfa, beta i gamma.    Alfa- MSH- hormon o duzej aktywności, 
13-peptyd zakończony acetylowana seryna ( N-koniec) amidem waliny ( C-koniec).        Beta- MSH- hormon w mniejszej 

Aktywności od alfa-MSH, 18-peptyd, aminokwas N i C- koncowy to kwas asparaginowy. 
FUNKCJ E- wpływa na kom. Pigmentowe, alfa-MSH wpływa pobudzająco na OUW, powoduje ciemnienie skory i wpływa na 
Adaptacje wzroku, reguluje synteze melaniny. 
INSULINA- ORGANICZNA PROTEOLIZA-    jest to hydroliza bialek, jest ona ograniczona do pewnych miejsc w bialku, 
Czyli jest wysoce specyficzne. W efekcie tego od bialka zostaje odjety kawalek, czyli jakis peptyd drobnocząsteczkowy i w wyniku 
Tego pozostale bialko zyskuje aktywność, kluczowe znaczenie to w przypadku enzymow proteolitycznych ( układu pokarm. I ukl.  
Krzepniecia krwi). Drugim takim miejscem gdzie proces ten ma ogromne znaczenie, oprocz aktywacji enzymow jest aktywowanie   
Prohormonow do aktywnych hormonow.          INSULINA- jest produkowana w postaci pro insuliny zawierającego 3 lancuchy A, B, c 
(lancuch C- nazywany jest peptydem C) W retikulum endoplazm tycznym dochodzi do ograniczonej proteolizy- to znaczy działając na 

Proinsuline endopeptydazy, które maja za zadanie odciac peptyd C. Czyli dochodzi do aktywacji insuliny- powstaje forma aktywna 
Insuliny skladajaca się z lancucha A i B polaczonych ze soba mostkami disulfidowymi oraz peptyd C. Razem insulina i peptyd SA p 
Przekazane do aparatu Golgiego i wydzielane do krwi. BUDOWA- czasteczka zbudowana jest z dwoch łańcuchów A i B polaczonych ze soba 
Dwoma mostkami siarczkowymi. Trzeci tzw. Srodlancuch mostek dwusiarczkowy laczy aminokwasy lancucha A. Lancuch A liczy 
21 reszt aminokwasowych, a lancuch B- 30 reszt aminokwasowych. W lancuchu A aminokwasek N- koncowym jest glicyna a C- koncowym 
Asparagina. W lancuchu B odpowiednio: fenyloalanina oraz alanina lub treonina.    FUNKCJ E- obniza poziom glukozy we krwi, 
Wpływa na czynność jajnikow, wpływa na biosynteze bialek na etapie translacji mRNA w miesnich szkieletowych i sercowym, bierze 
Udzial w transporcie metabolitow przez blony kom. 

BIALKA CHROMATYNY- 

CHROMATYNA- wloknista sub. W jadrze kom., zbudowana z DNA i histonow i 

Niehistonowych bialek.,sStanwi glowny składnik. Chromosomow. Chromatyna posiada kilka stopni upakowania. Podwoja helisa DNA 
Wraz z bialkiem tworzy nukleosomy. Nukleosom obejmuje lancuch DNA o długości ok. 200 par zasad, z kolei 146 nawinietych jest na 

Rdzen zbudowany z 4 rodzajow bialek histonowych, nazywany także aktom erem histonowym.. Aktomer histonowy- bialkowy rdzen 
Na który nawinieta jest helisa DNA zbudowany z histonow H2A, H2B, H4. 

Pomiedzy nukleosomami znajduje się DNA lacznikowy o dl. Ok. 50 par zasad. Nukleosomy i DNA lacznikowe układają się w 

Solenoid,. Solenoid układa się w petle, z których składają się chromatydy. 
Chromatyna może kurczyc się i rozkurczac powodując zmiane upakowania struktury chromosomow. Ze względu na upakowanie 

Rozróżniamy mniej skondensowane, aktywna genetycznie, chromatyne luzna- enchromatyne i zazwyczaj nieaktywna genetycznie chromatyne 
Skondensowana- cheterochromatyne- o właściwościach silnie upakowanych. Stopien upakowania chromatyny odgrywa role w kontroli 
Ekspresji genow. Tworzenie heterochromatyny związane jest z niskim stopniem aktywacji histonow, a wysokim metyzacji DNA a trze 
Metyzacji lizyny w histonie H3. Bialkie m ma jacym Duzy udzial w procesie hetero chromatyzacji jest HP1 Posiada ono chromougmene, 
Która ma zdolność wiazania się ze zmetylowanymi histonami. 

BIALKA OSOCZA KRWI- 

osocze krwi to czes plynna krwi stanowiaca 4,5 % ciężaru ciala lub 3-3,5l ok. 55% jej objętości, 

W ktorej zawieszone SA elementy morfologiczne czyli krwinki. Sklada się glownie z wody, rozpuszczonych w niej bialek osocza, 
Albuminy, globuliny, fibrynogenu i innych czynnikow krzepniecia.      ALBUMINY- bialka rozpuszczalne w wodzie, obecne w osoczu. 
Produkowane przez watrobe. Glowne bialka występujące w osoczu, stanowia 60% wszystkich zawartych w nim bialek. Sa to Male bialka 

Hydrofilowe, maja przewage aminokwasow kwasnych wiec posiadaja ładunek ujemny i to zapobiega przedostawaniu się bilka z krwi do moczu. 
FUNKCJ E- kluczowa rola w utrzymaniu cisnienia onkotycznego ( równoważy ciesnienie krwi w naczyniach krwionośnych dzieki czemu dochodzi   

Do utraty wody z naczyn), dzialanie byforujace pH, transport niektórych hormonow, lekow, kw. Tluszczowych, wiazanie i transport CO2 
GLOBULINY- frakcja bialek osocza krwi, dobrze rozpuszczalne w rozcieczonych roztworach soli, nie rozpuszczaja się w   
Czystej wodzie    FUNKCJ E- odpowiedzialne za mechanizmy odpornościowe, wiaza tluszcze i glukoze 
FIBRYNOGEN- bialko osocza krwi wytwarzane w watrobie      FUNKCJ E- czynnik krzepniecia krwi, angazowany w 

Koncowej fazie procesu krzepniecia i przekształcany w bialko fibryralne- fibryne. 

BIALKA UCZESTNICZACE W REPLIKACJI- 

replikacja DNA wymaga współdziałania wielu bialek,   

Tworzących wieloenzymatyczny aparat replikacyjny umiejscowiony w widelkach replikacyjnych, który katalizuje synteze DNA. 
Bialka uczestniczace w replikacji: helikaza- rozplata heliakalna strukture DNA, prymasa, polimeraza DNA, bialka wiążące jednoniciowy 
DNA- laczy się z rozplecionymi lancuchmi DNA i przeciwdziałają ich ponownemu polaczeniu, nukleaza- usuwa startery, 
Ligaza DNA- laczy fragmenty Okazaki, naprawcza polimeraza- dobudowuje DNA w miejscach usunietych straterow. 
POLIMERAZY DNA U PROKA I EUKA- u prokariota: polim. DNA I- enzym monomeryczny ( zbudowany z 

Pojedynczego lancucha polipeptydowego) Posiada trzy aktywności enzymatyczne; polimerazowa, egzonukleazowa 3-5-   

Weryfikuje poprawność wbudowanych nukleotydow i jeśli trzeba wycina je      egzonukleaza 5-3- jak rybonukleaza wycina startery RNA 
I syntetyzuje to miejsce DNA         POLI> DNA II- enzym monomeryczny, posiada dwie aktywności: polimerazowa, 
Egzonukleazowa 3-5          Jest glownie    zaangazowana w sprawdzanie poprawności replikacji i naprawie DNA 
POLI> DNA III- enzym heteromultimeryczny zlozony z kilku niejednakowych łańcuchów polipeptydowych, bedacy głównym 
Inicjatorem replikacji DNA. Aktywnosci enzymatyczne: polimerazowa, egzonukleazowa 3-5 
U EUKARIOTA- POLIMERAZA ALFA- enzym zwany inaczej wysokoczasteczkowa polimeraza. Jest jedna z głównych 
Polimeraz aktywnych w trakcie fazy S cylku kom. . Syntetyzuje nic opozniona i jest porownywana do bakteryjnej polimerazy DNA I 
POLIMERAZA B ETA- enzym zajmujacy się wraz z polimeraza epsilon naprawia uszkodzenia DNA. W związku z tym jej aktywność   
Przejawia się jeśli wystapi konieczność naprawy uszkodzen tj. glownie poza faza S cyklu kom.. Usuwa dimery tyminowe lezace na 
Tej samej nici, które jak wiadomo uniemożliwiają replikacje. 
POLI> DELTA- odpowiada za procesywna synteze nici wiodącej, wspolnie z polimeraza alfa odgrywa glowna role w replikacji. Analogoiczna  
Do bakteryjnej polimerazy III. Posiada aktywosc egzonukleazowa w kierunku od 3-5. 
POLIM> EPSILON- enzym działający wraz z polimeraza alfa i delta, zajmujacy się się podobnie jak polimeraza delta synteza nici wiodącej 

Odpowiada za sprawdzanie poprawności syntezy DNA i naprawe DNA. Posiada aktywność egzonukleazy 3-5 
POLIM> GAMMA- enzym zajmujacy się synteza mitochondrialnego, pozajadrowego materialu genetycznego. Jego dzialanie jak i 
Replikacji DNA mitochondrialnego SA odmienne od pozostałych polimeraz DNA. Jest aktywna caly czas, ponieważ synteza 

Mitochondrialnego DNA zachodzi stale. Posiada aktywność egzonukleazy 3-5. 

POLIMARAZA RNA- 

u bakterii- wystepuje tylko jedna polimeraza RNA, syntetyzujaca wszystkie rodzaje RNA. Sklada się 

Z 5 podjednostek: dwoch podjednostek alfa rozpoznające czynniki regulatorowe, podjednostki beta katalizującej synteze RNA, 

Podjednostki beta prim wiążącej niespecyficzne DNA i podjednostki w tworzących razem czesc rdzenia enzymu. 
U EUKARIOTA- wystepuje kilka jadrowych polimeraz RNA składających się z kilkunastu podjednostek: 
Polim. RNA I- syntetyzuje pre- rRNA 45S, z którego powstaja 28S, 18S i 5,8S rRNA wchodzące w sklad rybosomy, zlokalizowana w jaderku 
Polim. RNA II- transkrybuje geny tworzące bialka tworzące pre- mRNA, syntetyzuje większość Sn RNA i Male jąderkowe RNA 
Polim. RNA iii- syntetyzuje tRNA, 5S rRNA        Polim. RNA IV- jest specyficzna dla roslin. 

ZMIANY POTRANSKRYP> RNA- 

Cechy transkrypcji u prokariotow- 1 u prokariotow wystepuje tylko jeden rodzaj  

Polimerazy RNA      2 powstajacy podczas transkrypcji mRNA bakteryjny jest od razu gotowy do dalszych procesow (translacji) 
3 prokariotyczny m RNA jest kopia kilku kolejnych genow    4 transkrypcja i translacja nie SA rozdzielone w czasie i przestrzeni 
Cechy transkrypcji u eukariotow- 1 wystepuje kilka rodzajow polimerazy    2 do inicjacji transkrypcji wymgane sa liczne bialka 
3 eukariotyczny mRNA    jest monocistronowy ( jest kopia jednego genu))    4 transkrypcja i translacja S A rozdzielone w czasie i przestrzeni 
5 pierwotny produkt transkrypcji (pre- mRNA) jest gotowy do translacji 
OBROBKA POTRANSKRYp- Pre- mRNA zawiera odcinkki kodujące eksony i odcinki niekodujące introny, ulega on obrobce potranskrypcyjnej, 

Polegającej na wycinaniu odcinkow intronow i laczeniu ze soba eksonoe ( tzw. Splicing).. Pod koniec zachodzi tzw. Dojrzewanie pre- mRNA- 
Modyfikowanie obu końców pre- mRNA: dodanie czapeczki ( z przodu koniec 5) dodanie tzw. Ogona Poli A z tylu konca 3. Wówczas powstaje 

Właściwy mRNA, który opuszcza jadro i wedruje do cytoplazmy, a nastepnie wnika pomiedzy podjednostki rybosomy. 
Czapeczka- ulatwia wiazanie malej podjednostki rybosomy          Ogon- zabezpiecza cząsteczkę mRNA przed atakiem enzymow rozkładających RNA. 

TERMINACJA- 

Elongacja trwa tak dlugo Az w miejsce A nasunie się trojka STOP ( kodon bedacy sygnalem germinacji translacji) 

Z kodonem wiaze się bezpośrednio bialkowy czynnik uwalniajacy ( RF-1 lub RF-2) oraz GTP, który jest zwiany z trzecim czynnikiem RF-3. 
RF-1 wiaze się z UAA i UAG, podczas gdy RF-2 wiaze się z UAA i UGA.. RF-3 nie laczy się z zadnym kodonem, lecz ulatwia aktywność pozostałych 
Dwoch czynnikow uwalniających. Zarówno RF-1 jak i RF-2 wiaza się w okolicach miejsca A rybosomy, gdy pojawi się w nich jeden z kodonow   

Terminacyjnych. Czynnik uwalniajacy nie tylko blokuje wiazanie się nowego aminoacylo- tRNA, ale również wpływa na aktywność transferazy 
Peptydylowej, co powoduje hydrolize wiazania pomiedzy peptydem a tRNA znajdującym się w miejscu P. W wyniku tej hydrolizy uwalnia się 

Z miejsca P lancuch polipeptydowy i tRNA. Po odhydrolizowaniu lancucha peptydowego do tRNA również rybosom dysocjuje na podjednostki, 

Które SA dalej wykorzystywane w nastepnym cyklu syntezy bialka. U eukariota wszystkie funkcje wypelnia tylko jeden czynnik 2RF. 
Liczba czynniku zakończenia lancucha peptydowego jest wiec wyjatkowo wieksze u org. Prokariotycznych ( 3RF) niż u eukariotycznych. 

MODYFIKACJE POTRANSLACYJNE BIALEK- 

Nowo syntetyzowane polipeptydy często ulegaja obrobce potranslacyjnej, 

Aby osiągnąć forme, w ktorej wykazuje aktywność biologiczna. Dobrym przykładem SA nieaktywne formy trawiennych enzymow 
Proteolitycznych takie jak: trypsyno gen, pepsynogen, chymotrypsyno gen. Uaktywnienie tych enzymow nastepuje przez odlaczenie 

Peptydu blokującego w nich centrum aktywne, najczęściej dzieje się to z udzialem innego enzymu proteolitycznego lub rzadziej w drodze 

Samo aktywacji. Innym przykładem może być tez insulina. Potranslacyjna modyfikacja bialek nie polega tylko na rozrywaniu określonego 
Wiazania, lecz również na przylaczaniu do nowo tworzonego peptydu innych sub. Mogą być przylaczane rozne ko faktory np. grupy 
Hemowe oraz tworzone mostki dwusiarczkowe. 

MECHANIZ DZIALANIA HORMONOW STEROIDOWYCH- 

wśród hormonow steroidowych wyróżniamy: 

Hormony nadnerczy, progestyny, androgeny, estrogeny. Sa to hormony działające na receptory cytoplazmatyczne. Do cytoplazmy przez blone 

Wnikaja hormony sterydowe, gdzie lacza się ze swoimi receptorami. Reakcja ta poprzedzona jest wiazanie się sterydow z bialkiem, które 

Odgrywaja znaczna role w transporcie tych hormonow. Hormony sterydowe w kompleksie z receptorami zmieniając właściwości receptorow 
Uczyniajac je aktywnymi. W tej formie aktywnej kompleks H-R wnika na teren jadra kom. Gdzie odzialujac na chromatyne jadrowa powoduje 
Okreslaona odpowiedz kom. 

REGULACJA EKSPRESJI OPERON TRYP TO I LAKTO- 

operon- zbior wspolnie transkrybowanych i regulowanych genow 

Zbudowany jest z genow kodujących bialko oraz z dwoch odcinkow DNA nie kodujących bialak- promotora i operatora. 
Promotor- miejsce przylaczania polimerazy RNA        Operator- miejsce przylaczania bialka- regulatora.   Mechaniz regulacji polega na wlaczaniu lub  
Wylaczaniu transkrypcji.      OPERON LAKTOZOWY- Budowa- promotor, operator, geny enzymow: beta- galaktozydazy, permeazy, tranacetylazy 
Zasada dzialania- 1 geny strukturalne związane z rozkładem laktozy, czyli do ich ekspresji potrzebna jest w kom. Laktoza 

2 represor przyłączony do operatora uniemozliwia przenikanie   polimerazy RNA do promotora, proces transkrypcji genow strukturalnych 
Nie zachodzi, zjawisko to obserwujemy w warunkach niedoboru laktozy w kom. Bakteryjnej.        3 gdzy w kom. Pojawia się laktoza laczy się z 
Rep resorem co powoduje jego dezaktywowanie i uniemozliwia przyłączenie represora do operatora, wówczas polimeraza RNA przylacza się do promotora 

I nastepuje proces transkrypcji, a nastepnie translacji. W efekcie translacji powstaja enzymy rozkładające laktoze. 
FUNKCJ E- sluzy do rozkładu glukozy w kom. ( jego dzialanie jest uzależnione od obecności laktozy w kom.. Kom. Musi rozłożyć laktoze, żeby 
Otrzymac glukoze- wykorzystac ja jako źródło energii) 
OPERON TRYPTOFANOWY- Zasada dzialania- tryptofan jest stale potrzebny i geny tego operonu SA wlaczone, ponieważ bialko represora 
Tego operonu nie jest aktywne i nie blokuje polimerazie możliwości przeprowadzenia transkrypcji. Dopiero gdzy stezenie tryptofanu w kom. Wzrasta, 

Jego czasteczki lacza się z nieaktywnym rep resorem i staje się on aktywny, przez co blokuje operator i nastepuje wylaczenie genow operonu 
Tryptofanowego. Trwa to do chwili Az stezenie tryptofanu się zmniejszy.    FUNKCJ E- sluzy do syntezy aminokwasu- tryptofanu. 

FUNKCJE WOLNYCH NUKLEOTYDOW- 

- mogą magazynowac energie w postaci wiazan wysokoenergetycznych

 

W formie trifosforanow ( ATP, GTP, CTP, UTP)    - energia ta z kolei może być wykorzystywana w wielu procesach chem. Wymagających energii 
- tri fosforany SA konieczne do wytwarzania związków aktywnych np. aktywna cholina, aktywna glikoza.      – cykliczny AMP powstajacyz ATP 
Czy cykliczny GMP powstający z GTP SA wtornymi przekaźnikami informacji hormonalnej w dzialaniu hormonow 
- SA składnikami koenzymow (NAD, NADP, FAD) 
 
 
 
 
 
 

   

 

 
 
 

.