Denaturacja białka - polega na zniszczeniu jego struktury drugo-, trzecio- lub
czwartorzędowej na skutek zerwania wiązań stabilizujących powyższe struktury. W
szczególności dochodzi do dysocjacji oligomerów białkowych na podjednostki (zniszcz. IV
rzęd. struk.), rozwinięcia łańcuchów polipeptydowych (zniszcz. III rzęd.), oraz zniszczenia
struktur fałdowych i heliksowych (zniszcz. II rzęd.) (rys.). (Uwaga! struktura I- rzędowa nie
ulega zmianie).

Rys.Schemat denaturacji białka: a) cząsteczka w stanie rodzimym, b) cząsteczka o

zmienionej, rozluźnionej konformacji, c) zdenaturowana cząsteczka białka.

Denaturacja białka zmienia jego właściwości:

fizykochemiczne (zmniejsza się rozpuszczalność = zmiana pI, zwiększa zaś
reaktywność grup chemicznych, które były zamaskowane przez sfałdowanie
łańcucha)

biologiczne (utrata właściwości katalitycznych, hormonalnych,
immunologicznych)

zwiększa się strawność białka (na skutek rozfałdowania łańcucha wiązania
peptydowe są bardziej dostępne dla enzymów proteolitycznych, a zatem łatwiej
ulegają rozkładowi niż w białkach rodzimych)

Denaturacja termiczna zachodzi na skutek zerwania słabych wiązań wodorowych i hydrofobowych. Istotą procesu jest rozwiniecie
łańcuchów polipeptydowych i zlepienie ich w duże agregaty, co prowadzi zwykle do koagulacji białek, jednak warunkiem pełnego wytrącenia jest
doprowadzanie pH roztworu białka do punktu izoelektrycznego. W środowisku silnie kwaśnym lub alkalicznym białka nie koagulują pod
wpływem gotowania. Wytrącenie zdenaturowanych białek z roztworu przebiega tym szybciej, im pH środowiska jest bliższe punktowi
izoelektryczncmu .

Denaturacja silnymi kwasami polega na cofaniu się dysocjacji grup karboksylowych:

-COO

-

+ H

+

→

-COOH

Grupy te tracą wówczas ładunek elektryczny, co powoduje rozerwanie wiązań jonowych stabilizujących strukturę białka. Stężone
kwasy powodują także rozbicie wiązań wodorowych.

Denaturacja stężonymi zasadami polega na zobojętnianiu dodatnio naładowanych grup amoniowych:

-NH

3

+

+ OH

-

→ -NH

2

+ H

2

O

Grupy te tracą wówczas ładunek elektryczny, co powoduje rozerwanie wiązań jonowych stabilizujących strukturę białka.

Denaturacja pod wpływem soli metali ciężkich

polega, prawdopodobnie, na zerwaniu wiązań disiarczkowych. Kationy metali ciężkich

(Fe

3+

, Cu

2

+, Hg

2+

, Pb

2+

)

tworzą z białkami trudno rozpuszczalne sole, w wyniku czego białko wypada z roztworu.

Zdenaturowane białka mogą łączyć się przypadkowo w większe nienaturalne agregaty
białkowe, które często wypadają z roztworu w postaci osadu (koagulacja). Niekiedy jednak
zdenaturowane białka (znajdujące się w pH odległym od punktu izoelektrycznego) pozostają
w roztworze w postaci rozpuszczonej. Na przykład białka mleka (pI = 4,5) podczas gotowania
w środowisku obojętnym nie wytrącają się. Proces denaturacji jest, w zasadzie, nieodwracalny.
W pewnych jednak przypadkach może ulec cofnięciu, np. gdy czynnik denaturujący działał
krótko. Zjawisko to nazywamy renaturacją.