Białka- struktura, poziomy

organizacji, denaturacja i wysalanie.

Czym są białka?



Białka to wielkocząsteczkowe substancje
naturalne - biopolimery. Obok białek
strukturalnych (budulcowych), istnieją białka
regulatorowe: hormony, enzymy i receptory.
Mogą być także pomocnym źródłem energii.
Jednostkami monomerycznymi białek są
aminokwasy.

Skład pierwiastkowy białek



węgiel (C): 50 – 55%



azot (N): 15 – 18%



tlen (O): 19 – 24%



wodór (H): 6 – 8%



siarka (S): 0,3 – 3%

Podział białek



W zależności od swoich właściwości fizyko-chemicznych oraz
pełnionych funkcji białka dzielimy na: Białka (ze względu na
komplikację budowy):



- proste (cząsteczki są zbudowane wyłącznie z łańcuchów
polipeptydowych)



- złożone (cząsteczki zawierają oprócz łańcuchów polipeptydowych,
trwale wbudowany składnik niepeptydowy Np.: jon metalu -



hemoglobina)



- część białkowa - apoenzym



- część niebiałkowa - koenzym

Białka proste



Zbudowane są wyłącznie z aminokwasów.
Dzielimy je na następujące grupy:



1. protaminy



2. histony



3. albuminy



4. globuliny



5. prolaminy



6. gluteliny



7. skleroproteiny

Białka złożone:



1. chromoproteiny



2. fosfoproteiny



3. nukleoproteiny



4. lipidoproteiny



5. glikoproteiny



6. metaloproteiny

Struktury białek



Pierwszorzędowa



Drugorzędowa



Trzeciorzędowa



Czwartorzędowa

Struktura pierwszorzędowa białka



Czyli najniższy poziom organizacji strukturalnej cząsteczki
jest wyznaczona przez sekwencję aminokwasów w łańcuchu
polipeptydowym. Jest ona uwarunkowana jeszcze zanim
zostanie zsyntetyzowany łańcuch polipeptydowy, gdyż
informacja o kolejności aminokwasów w cząsteczce białka
jest zakodowana w DNA, w postaci sekwencji nukleotydowej.
Dzięki procesom transkrypcji, a później translacji sekwencja
nukleotydowa zostaje odczytana w trakcie syntezy
odpowiedniego polipeptydu.

Struktura drugorzędowa białka



Odpowiada przestrzennemu ułożeniu atomu węgla alfa i
grup tworzących wiązania peptydowe w przestrzeni;
strukturę tę warunkują: polarność, sztywność wiązania
peptydowego i wiązania wodorowe; wyróżnia się trzy typu
konfiguracji głównego łańcucha: struktura β – przypomina
wyglądem pofałdowaną kartkę; utworzona jest przez dwa
łańcuchy polipeptydowe lub dwa fragmenty tego samego
łańcucha; konformację tę stabilizują wiązania wodorowe,
które powstają pomiędzy grupami –CO i –NH sąsiednich
łańcuchów położonych obok siebie;



struktura α – kształtem przypomina cylinder zbudowany z
ciasno, prawoskrętnie skręconej sprężyny;



struktura kolagenu.

Struktura trzeciorzędowa białka



Powstaje w wyniku oddziaływania
poszczególnych reszt aminokwasowych
pomiędzy sobą. Oprócz wiązań wodorowych,
mogą zostać utworzone tzw. "mostki solne" -
w reakcji pomiędzy grupami funkcyjnymi
pochodzącymi od aminokwasów kwaśnych
(Np.: kwas glutaminowy) i zasadowych (Np.:
arginina).

Struktura czwartorzędowa białka



Białka złożone z więcej niż jednego łańcucha
polipeptydowego; przestrzenny układ
wszystkich łańcuchów polipeptydowych
danego białka.

Wiązania w strukturze III i IV–rzędowej
warunkowane są przez:



wiązania S–S (mostki dwusiarczkowe);



wiązania jonowe (wzajemne oddziaływania pomiędzy
bocznymi łańcuchami aminokwasów zasadowych i
kwasowych);



wiązania hydrofobowe (oddziaływanie niepolarnych grup
łańcuchów bocznych aminokwasów niepolarnych);



siły van der Waalsa (oddziaływania elektrostatyczne,
przyciągające lub odpychające);



wiązania generowane przez metale, najczęściej
dwuwartościowe, które wiązaniem koordynacyjnym łączą się
z połączeniami bocznymi aminokwasów.

Denaturacja białek



Jest to zjawisko nieodwracalne; wywołuje się je
czynnikami chemicznymi (stężone kwasy,
zasady), czynnikami mechanicznymi (np. UV);
białko ulega też koagulacji, czyli denaturacji na
ciepło; denaturacja niekoniecznie musi być
związana z koagulacją.



Towarzyszą jej zmiana właściwości
makroskopowych białek: wzrasta lepkość, zmienia
się skręcalność światła spolaryzowanego i
rozpuszczalność w punkcie izoelektrycznym ,
następuje utrata właściwości biologicznych,
modyfikacja reszt aminokwasowych, wreszcie
nieodwracalna

koagulacja

(ścinanie się białka).

Wysalanie białek



Inaczej wytrącanie białek.



To odwracalny proces koagulacji polegający na
zmniejszeniu wzajemnych oddziaływań
cząsteczek białek i wody w wyniku
wprowadzenia do roztworu jonów określonej
soli, np. (NH

4

)

2

SO

4

,NaCl, Na

2

SO

4

(jony te silniej

niż cząsteczki białka oddziałują z
cząsteczkami wody --> niszczenie
stabilizującej białko otoczki hydratacyjnej).
Dodanie rozpuszczalnika spowoduje przejście
białka w stan zolu, czyli peptyzację.