Izoenzymy

Kamila Podkrólewicz

Paulina Schneider

Analityka Medyczna III rok

gr. e

 

 

Są fizykochemicznie odmiennymi 

formami tego samego enzymu, mają 

tą samą aktywność katalityczną

(różnią się: ładunkiem i ruchliwością w 

polu elektrycznym, wielkością 

cząsteczki, wrażliwością na 

denaturację cieplną). 

Izoenzymy

 

 

Właściwości izoenzymów

 są powszechne w surowicy i tkankach 

wszystkich kręgowców, owadów, roślin i 
organizmów jednokomórkowych,

 mogą występować w różnych tkankach 

tego samego organizmu, w różnych typach 
komórek, z różną lokalizacją w komórce, 

 wykazują odmienną kinetykę 

(powinowactwo, wrażliwość na działanie 
inhibitorów )

 

 

różne narządy charakteryzują się 

zwykle różnym ilościowo składem 
izoenzymów

 
izoenzymy są produktami ekspresji 

ściśle spokrewnionych genów

znane są izoenzymy szeregu: 

dehydrogenaz, oksydaz,  transferaz,  
fosfataz i enzymów proteolitycznych

 

 

PRZYKŁADY

 

 

LDH – dehydrogenaza 

mleczanowa

 

 

EC 1.1.1.27 

jest kluczowym enzymem metabolizmu 

glukozy, 

występuje w cytoplazmie wszystkich 

komórek,

izoenzymy LDH różnią się między sobą 

na poziomie struktury czwartorzędowej,

 

 

 oligomeryczna cząsteczka LDH składa się z 

czterech protomerów dwóch typów: 
* H ( syntetyzują ją głównie mózg i mięsień 
sercowy)  metabolizm tlenowy
* M ( wytwarzają ją przeważnie wątroba i 
mięśnie szkieletowe) 

 synteza podjednostek H i M jest 

kontrolowana przez odmienne loci 
genetyczne, które ulegają ekspresji w 
różnych tkankach

 tylko cząsteczka tetrameryczna ma 

aktywność katalityczną

 

 

Izoenzymy LDH

 MMMM     M

4

          LDH5  (wątroba, mięsnie)

 MMMH      H

1

M

3

     LDH4  (wątroba, mięsnie)

 MMHH      H

2

M

2

      LDH3  (kom. mózgu, nerki, 

leukocyty)

 MHHH       H

3

M

1

     LDH2  (serce, erytrocyty, 

mózg)

 HHHH        H

4

          LDH1  (kom. mięśnia 

sercowego)

 

 

LDH – 1 występuje głównie w mięśniu 

sercowym, a także w mózgu. Jest 

bardzo wrażliwa na hamujące działanie 

pirogronianiu. 

LDH – 5 występuje głównie w mięśniach 

szkieletowych. Jest mało wrażliwy na 

hamujące działanie pirogronianiu i 

umożliwia jego przekształcenie w 

mleczan. Umożliwia to pracę mięśni w 

stanie względnego niedotlenienia.

 

 

Wykorzystanie izoenzymów 

LDH w diagnostyce

 

 

 

 

Ryc. „Biochemia Harpera”, Murray 

Robert K., Granner Daryl K., 

Rodwell Victor W., PZWL 1995r.

 

 

Kinaza kreatynowa

EC 2.7.3.2
Istnieją 3 główne izoenzymy kinazy 

kreatynowej:

  CK-BB,
  CK-MB,
  CK-MM.

 

 

 istnieją  2 formy mitochondrialne, które są 

oktamerami:
*sMt-CK - mitochondrialna forma 
mięśniowa   (sarcomeric),
*uMt-CK - mitochondrialna forma  
(ubiquitous) 

 mitochondrialna kinaza kreatynowa (CKm) jest 

obecna w przestrzeni międzybłonowej 
mitochondrium

 uczestniczy w produkcji fosfokreatyny z ATP 

tworzonego w procesie fosforylacji 
oksydacyjnej. 

 

 

Wzrost aktywności 

CK:

• zawał serca ,
• uszkodzenia mięśni 

szkieletowych ,

• wada metaboliczna,
• zapalenie,
• niedokrwienie,
• dystrofia mięśniowa
• po urazach,
• zabiegach chirurgicznych,
• po wstrzyknięciach 

domięśniowych,

• długotrwały wysiłek 

fizyczny

• uszkodzenia mózgu,
•  wylew krwi do mózgu,
•  zator mózgowy,

Spadek aktywności 

CK:

• dotyczy najczęściej CK-MM 
• zmniejszenie masy 

mięśniowej,

• osłabienie siły mięśniowej
• terapia sterydami,
• hipertyreoza 
• choroba alkoholowa 

wątroby

• reumatoidalne zapalenie 

stawów

• charłactwo

 

 

Fosfataza kwaśna

 EC 3.1.3.2

 hydrolaza katalizująca 

hydrolizę monoestrów,

 enzym lizosomalny, 

 heterogenny,

 wartość pH dla 

optymalnego działania 

fosfatazy kwaśnej 

mieści się w zakresie od 

3,4 do 6,2.

 

 

 posiada liczne izoenzymy,

 w warunkach fizjologicznych we krwi 

występują izoenzymy, pochodzące z 
trombocytów, erytrocytów i wątroby.

 znaczenie diagnostyczne ma izoenzym 

prostaty (AcP-P) – frakcja sterczowa 
fosfatazy kwaśnej

 aktywność kwaśnej fosfatazy mierzy się 

głównie w celu rozpoznania i monitorowania 
raka prostaty

 

 

obecnie wprowadzono immunologiczne 

badania specyficznego antygenu 

sterczowego (PSA), co jest bardziej czułym 

testem.

 PSA (z ang. Prostate Specific 

Antigen – antygen swoisty dla prostaty) 
– antygen gruczołu krokowego (prostaty). 
Jest glikoproteiną wytwarzaną w 
tym gruczole, obecną we krwi w stężeniu 
podwyższonym w przypadku przerostu 
prostaty lub raka prostaty. 

 

 

Fosfataza zasadowa

 EC 3.1.3.1

 hydrolizuje estry 

monofosforanowe,

 optimum działania w 

pH 9,0- 10,5 ,

 enzym niespecyficzny 

w stosunku do 

substratu, tylko do 

katalizowanego 

wiązania. 

 

 

Wzrost aktywności 

ALP

• choroby układu 

kostnego: krzywica, 
osteomalacja, choroba 
Pageta, nowotwory 
kości, szpiczak mnogi

• choroby wątroby i dróg 

żółciowych : cholestazy, 
guzy, marskość, 
wirusowe zapalenie 
wątroby

• choroby jelit,
• ciąża 

Spadek aktywnośći 

ALP

• przewlekła nerczyca,
• przedawkowanie 

witaminy D3 ,

• wrodzone 

hipofosfatazje 

 

 

Monoaminooksydaza

 EC 1.4.3.4

 enzym występujący w 

wielu tkankach ustroju 

zlokalizowany w 

cytozolu,

 zaburzenia działania 

tego enzymu prowadzą 

do chorób afektywnych 

oraz zaburzeń ciśnienia 

tętniczego,

 

 

•  MAO-A - zlokalizowany w tkance 

nerwowej gdzie odpowiada za 

deaminację serotoniny, adrenaliny i 

noradrenaliny oraz dopaminy i tyraminy

• MAO-B - znajduje się w tkankach 

nienerwowych. Największe 

powinowactwo wykazuje do 

fenyloetyloaminy i benzyloaminy oraz 

dopaminy i serotoniny

Obecnie wyróżnia się dwa 

izoenzymy

 

 

Bibliografia:

1.

„Biochemia Harpera”, Murray Robert K., Granner Daryl K., 

Rodwell Victor W., PZWL 1995r.

2.

„Biochemia”, Berg Jeremy M., Tymoczko John L., Stryer 

Lubert, PWN 2009r.

3.

„Biochemia. Podręcznik dla studentów uczelni 

medycznych.” Wyd. II Bańkowski Edward, 

Elsevier Urban & Partner, Wrocław 2009r.

4.

http://www.phosphatase.net/structure.php