Funkcjonalne właściwości
białek

Jako funkcjonalne określa się te

właściwości, dzięki którym w produkcie
żywnościowym zawierającym białka w
odpowiednich

ilościach,

poddanym

obróbce

przy

optymalnych

parametrach, powstają pożądane cechy
sensoryczne.

Białka uczestniczą w dużej mierze w

tworzeniu

wyglądu

zewnętrznego,

barwy, soczystości i tekstury żywności,
a także cech Teologicznych ważnych
przy

rozdrabnianiu,

mieszaniu,

formowaniu

i

przemieszczaniu

surowców i produktów żywnościowych.

Funkcjonalne właściwości
białek

Funkcjonalne

właściwości

białek

wynikają z oddziaływań z wodą, jonami,
innymi białkami, sacharydami oraz
lipidami i odgrywają szczególnie dużą
rolę na granicach faz. Najważniejsze
funkcjonalne cechy białek przejawiają
się w:

Funkcjonalne właściwości
białek



zwilżaniu



pęcznieniu



rehydratacji



utrzymywaniu wody



rozpuszczalności



lepkości



żelowaniu



tworzeniu włókien



tworzeniu ciasta



tworzeniu błon



tworzeniu emulsji



stabilizowaniu emulsji



tworzeniu piany

Rozpuszczalność

Wiele białek nie tworzy roztworów
rzeczywistych

nierozpraszających

światła, lecz jedynie układy koloidalne.
Rozpuszczalność białka zależy od jego
budowy i cech rozpuszczalnika, od
temperatury i odczynu środowiska
współdziałania z innymi białkami oraz
stężenia i ładunku innych jonów.

Rozpuszczalność

Wpływ cech białka i rozpuszczalnika na
rozpuszczalność przejawia się w
klasyfikacji na albuminy i globuliny,
rozpuszczalne odpowiednio w wodzie w
rozcieńczonych roztworach soli, oraz na
białka rozpuszczalne w 70% roztworze
etanolu, a także w rozcieńczonych
kwasach i zasadach.

Zależność rozpuszczalności białek od
temperatury jest złożona. W zakresie
temp. do ok. 40°C rozpuszczalność wielu
białek wzrasta z temperaturą, a dalsze
ogrzewanie

powoduje

denaturację

i

strącenie

białka

z roztworu.
Kolagen w podwyższonej temperaturze
rozpuszcza

się

jednak

wskutek

przekształcenia w żelatynę.

Rozpuszczalność

Wpływ pH

W roztworach wodnych rozpuszczalność
białek jest najmniejsza w punkcie
izoelektrycznym, gdyż wobec braku
zewnętrznego ładunku elektrycznego
cząsteczki białek nie odpychają się i nie
mają dużej warstwy hydratacyjnej, co
sprzyja ich agregacji.

Wpływ pH

W środowisku o pH bardziej zasadowym
lub kwaśnym od pl rozpuszczalność
białka jest większa wskutek
odpychania między przeważnie
jednoimiennie naładowanymi grupami
oraz dzięki oddziaływaniu grup
hydrofilowych z dipolami wody.

Wpływ soli

Sól zależnie od stężenia, zwiększa

rozpuszczalność lub powoduje
wysolenie białka. Jony soli obojętnych w
małym stężeniu zmniejszają
elektrostatyczne przyciąganie między
sąsiednimi cząsteczkami białka. Sprzyja
to rozproszeniu cząsteczek w
rozpuszczalniku.

Wpływ soli

Przy dużym stężeniu soli znaczną rolę odgrywa
wpływ jonów na struktury wodne. Małe kationy
i aniony niszczą te struktury i tworzą nowe,
stabilniejsze struktury wodno-jonowe.
Duże aniony niszczą struktury wodne, lecz
wytwarzając słabe pole elektrostatyczne, nie
mogą budować nowych struktur
stabilniejszych niż w czystej wodzie. Efekt
końcowy zależy od zdolności jonów
wchodzących w skład danej soli do rozrywania
i tworzenia struktur rozpuszczalnika.

Pod względem zdolności do zwiększania
rozpuszczalności białek jony można
uporządkować w następujące szeregi

Wpływ soli

a sole w następujący szereg:

Jony i sole z początku szeregów

powodują agregację i wysolenie białek,

a te z końca szeregów zwiększają

dysocjację i rozpuszczalność białek.

Przemiany białek w czasie
przechowywania i przetwarzania
żywności

Ogrzewanie

do

odpowiednio

wysokiej

temperatury powoduje cieplną denaturację

białek oraz zwiększa szybkość biochemicznych i

chemicznych

reakcji

różnych

składników

żywności. Wskutek gotowania, pasteryzacji,

sterylizacji, pieczenia i smażenia zmieniają się

sensoryczne i żywieniowe właściwości żywności.

Te zmiany mogą być korzystne lub niepożądane.

Ich charakter i zakres zależy od: szybkości,

czasu i temperatury ogrzewania, składu

i biochemicznego stanu surowca, odczynu

środowiska, obecności soli nieorganicznych i

innych dodatków modyfikujących właściwości

białek oraz dostępu powietrza.

Zmiany właściwości
reologicznych i uwodnienia

Reologiczne właściwości produktów
żywnościowych poddanych obróbce cieni '
zależą przede wszystkim od histologicznej
struktury danego materiału oraz od zdolności
białek do utrzymywania wody i tworzenia żelu.
Bardzo silnie zmienia się wskutek ogrzewania
tekstura produktów mięsnych i rybnych. Już w
temp. 30-40°C następuje rozfałdowanie
struktury miozyny mięśni ryb. Denaturacja
cieplna wywołuje skurcz włókien mięśniowych,
co przejawia się twardnieniem mięsa.

Zmiany właściwości
reologicznych i uwodnienia

Kolagen podczas ogrzewania w wilgotnym

środowisku

traci

strukturę

fibrylarną

i

przemienia się w rozpuszczalną żelatynę,

żelującą po oziębieniu, co zmniejsza twardość.

W rezultacie podczas ogrzewania twardość

mięsa kształtuje się jako wypadkowa tych

przemian i zależy od początkowego stanu

białek, morfologicznej budowy tkanek, sposobu

traktowania tuszy zwierzęcej po uboju, odczynu

i siły jonowej w środowisku oraz od parametrów

obróbki cieplnej. Dlatego mięso pochodzące od

zwierząt

różnych

gatunków,

o różnym wieku i z różnych wyrębów różni się

przydatnością do pieczenia.

Zmiany właściwości
reologicznych i uwodnienia

Wiele produktów żywnościowych traci dużo wody

wskutek cieplnej denaturacji białek i powstania nowych

wiązań sieciujących. Przy ogrzewaniu mięsa ryby

największy ubytek wody następuje w zakresie temp.

30-60°C. Ilość wycieku zależy od rodzaju mięsa.

W pieczonym mięsie straty wskutek parowania i

wycieku wynoszą do 40% pierwotnej masy surowca,

najwięcej

w temp. 35-70°C i w pobliżu pl białek mięśniowych. Ze

wzrostem temperatury zmniejsza się wpływ odczynu w

mięsie na wyciek. Parowanie stosowane przy produkcji

konserw rybnych powoduje ok. 20-proc. wyciek,

zawierający 1-3% białka; kryl ogrzany do temp. 70°C

traci nieco ponad 30% wody.

Mięso

bardzo

rozdrobnione,

wymieszane z solą, wodą i tłuszczem,
tworzy

stało-ciekły

układ

polidyspersyjny

o

właściwościach

plastycznych, ciecz lepkosprężysta lub
lepkosprężyste ciało stałe. Po ogrzaniu
do temp. ok. 75°C produkt ma
zżelowaną strukturę i właściwości
sprężysto-lepkiego ciała plastycznego.

Zmiany właściwości
reologicznych i uwodnienia

Zmiany barwy

Wskutek ogrzewania produktów białkowych, np.

przy sterylizacji lub pieczeniu powstają

brunatne związki z szybkością wzrastającą

z temperaturą obróbki.
Barwa mięsa i ryb zmienia się nie tylko wskutek

brunatnienia karbonylowo-aminowego, lecz

także w rezultacie enzymatycznych i cieplnych

przemian chromoprotein mięsni i krwi oraz w

reakcjach z udziałem siarkowodoru uwolnionego

z białek przez mikroflorę i obróbkę cieplną. W

konserwach bezkręgowców morskich mogą się

pojawiać czarne plamy siarczków - produktów

reakcji kwasu siarkowodorowego ze związkami

żelaza lub miedzi.

Powstawanie lotnych
związków zapachowych

Obróbka

cieplna

prowadzi

do

wykształcania się w żywności zarówno
pożądanych,

jak

i niepożądanych cech zapachowych.
Lotne związki zapachowe tworzą się
wskutek termicznego rozkładu białek, a
także w wyniku dalszych przemian
produktów rozkładu i utlenienia reszt
aminokwasów.

Enzymatyczne i chemiczne
modyfikowanie białek

W przemyśle żywnościowym

wykorzystuje się enzymatyczną hydrolizę

białek, np. przy wytwarzaniu serów,

tradycyjnych przetworów z nasion soi,

solonych i marynowanych ryb oraz

izolatów białek kryla. Proteolityczne

przemiany zachodzą też w trakcie

dojrzewania mięsa, wytwarzania piwa i

pieczywa oraz w procesie modyfikowania

funkcjonalnych właściwości izolatów

białkowych.

Hydrolizaty

Hydrolizaty przyprawowe otrzymuje się głównie z
kazeiny, albuminy mleka, odtłuszczonych skwarek,
glutenu pszenicy, drożdży lub mąki z nasion roślin
strączkowych, zazwyczaj w roztworze kwasu
solnego albo siarkowego, w tem peraturze
ok. 110°C. Szybkość hydrolizy wiązań peptydowych
w białkach zależy od rodzaju aminokwasów
tworzących te wiązania. Najbardziej odporne na
hydrolizę są wiązania peptydowe z waliną, leucyną i
izoleucyną, natomiast tyrozyna, seryna i treonina
ulegają powolnej degradacji.

Hydrolizaty z białek mleka, mięsa, soi,

fibrynogenu i kolagenu zawierają

biologicznie aktywne peptydy hamujące

wzrost bakterii i wirusów, zmniejszające

ciśnienie krwi, działające

przeciwzakrzepowo, neuroaktywnie lub

regulujące metabolizm. Znając sekwencję

aminokwasową różnych białek i skład

tych peptydów można opracować metody

otrzymywania hydrolizatów o określonych

właściwościach.

Hydrolizaty